Кональбумин

Рис. 57. Разделение белков при pH 11.5 в немодифицированном капилляре. Буфер 100 мМ борат, pH 11.5 пробы 1 - ОМР, 2 -РНК крупного рогатого скота, 3 - миоглобин кита, 4 - миог-лобин лошади, 5 - кональбумин, 6 - 3 - лактоглобулин, 7 -бычий сывороточный альбумин (БСА), 8 ферритин, 9 - а-амилоглюкозидаза.

Хотя, по-видимому, кональбумин и сывороточный трансферрин домашних птиц идентичны по своему аминокислотному составу, иммунохимической реакционной способности и структуре пептидов, в их углеводных компонентах замечены отчетливые различия. В гликопептиде яичного белка не обнаружено ни сиаловой кислоты, ни галактозы. В отличие от сывороточного белка человека в белках птиц углевод, по-видимому, должен находиться в одной цепи [37]. [c.336]

Рис. 123 иллюстрирует разделение модельной смеси пяти белков (угольной ангидразы, кональбумина, а-лактальбумина, БСА и Р-лактоглобулина) на анионообменнике Mono Q посредством градиентной элюции (0—0,35 М Na l в 0,05 М Трис-НС1, pH 8). Стоит обратить внимание на то, что фракционирование занимает всего лишь 2 мин1 [c.315]

Кональбумин Коссель-Блок Блок — 83 15.0 0,4 3,0 1 [c.79]

Кональбумин Фолин Джонс — 342 (15,4) 3.5 [c.230]

Другим примером белка со сложным реагирующим участком служит кональбумин , в котором с ионом железа реагирует участок, состоящий их трех фенольных групп. При этой реакции картина усложняется еще и тем, что в макромолекуле имеются два [c.652]

Многие эукариотические гены (может быть, даже большинство их) обладают весьма загадочной структурной особенностью, которая состоит в том, что в их нуклеотидную последовательность вставлен участок ДНК, не кодирующий аминокислотную последовательность полипептидного продукта. Эти нетрансли-руемые вставки прерывают строго кол-линеарное соответствие между нуклеотидной последовательностью остальных участков гена и аминокислотной последовательностью полипептида, кодируемого этим геном (рис. 27-29). Такие не-транслируемые участки ДНК в генах называют вставочными последовательностями, или нитронами, тогда как участки гена, кодирующие аминокислотную последовательность полипептида, называют экзонами. Хорошо известным примером может служить ген, кодирующий единственную полипептидную цепь яичного белка,-овальбумина. На рис. 27-29 видно, что в этом гене присутствуют шесть интронов, которые разделяют ген овальбумина на семь экзонов. Видно также, что интроны в этом гене гораздо длиннее экзонов-суммарная длина всех интронов составляет 85% общей длины ДНК гена. За немногими исключениями, все изученные к настоящему времени эукариотические гены содержат интроны, которые различаются по числу, по месту расположения, а также по тому, какую часть общей длины гена они занимают. Например, ген сывороточного альбумина содержит 6 интронов, ген белка кональбумина куриных яиц -17 интронов, а ген коллагена-свыше 50 интронов. Исключение составляют гены гистонов, которые, по-видимому, не содержат интронов. [c.884]

Следует отметить, что поступающие в продажу препараты кональбумина и трансферрина обычно гетерогенны и могут содержать переменные количества низкомолекулярных веществ, в частности хелатирующих агентов, используемых для их получения [24]. [c.333]

Константы устойчивости для этих двух центров трансферрина и кональбумина одинаковы или почти одинаковы. Тем не менее в комплексе Ре + с трансферрином в отсутствие бикарбоната при низких значениях pH или когда металл связан с Сг + обнаруживаются различия между этими центрами. Наблюдались также различия между двумя центрами трансферрина по физиологической способности служить донорами железа. [c.354]

В основном данные об аминокислотном составе и определении К -концевой аминокислоты в трансферрине и кональбумине, по сведениям из ряда лабораторий, находятся между собой в хорошем согласии (табл. 9.1) и не содержат ничего необычного. Так как было сообщено, что кональбумин и птичий сывороточный трансферрин имеют одинаковую белковую часть [8], можно полагать, что различия в аминокислотном составе между сывороточным трансферрином человека и кональбумином отражают видовое разнообразие. Оба — и трансферрин и кональбумин, — по-видимому, содержат только по одному концевому Ы-аминокислотному остатку в молекуле. Иногда сообщают о присутствии небольшого количества остатков второй аминокислоты возможно, это обусловлено недостаточной чистотой анализируемого препарата белка или частичным гидролизом чувствительных к нему пептидных связей [30]. [c.334]

Количественное изучение механизма комплексообразования железа с кональбумином было предпринято Вернером и Вебером [c.339]

Как для трансферрина, так и для кональбумина в видимой области наблюдается эффект Коттона, который зависит от присутствия специфически связанного иона металла [77]. Полоса поглощения комплекса железа при 470 нм характеризуется отрицательным эффектом Коттона, в то время как полоса комплекса марганца — положительным эффектом Коттона. В отличие от этого комплексы кональбумина и трансферрина с медью, имеющие максимальное поглощение при 430 нм, не проявляют аномальной дисперсии оптического вращения в этой области. Тем не менее природа опти- [c.347]

Метод движущейся границы использовался для изучения лабильных комплексов самых различных типов от простых неорганических ионов до форм, образованных взаимодействием биологических макромолекул. Например, были получены константы устойчивости иодида кадмия [1], кональбумина — лизо-зима [23] и систем овальбумин — нуклеиновая кислота [49]. Метод движущейся границы также применялся для определения констант ионизации аминокислот [75]. Электрохроматографиче-ские данные можно обрабатывать аналогичным образом 63а]. Значения р для ряда неорганических кислот были рассчитаны по известным значениям электропроводности и чисел переноса [42, 63]. [c.379]

Недавно было показано, что даже очень незначительные примеси в антигене могут вызвать выработку непропорционально большого количества антител. Так, количество антител против овальбумина в сыворотке лошади, иммунизированной кристаллическим овальбумином, было меньше, чем количество антител г[ротив кональбумина, который находился в качестве примеси в овальбумине ( ohn et al., 1949). Точно так же антисыворотка, полученная в результате иммунизации антигенами, образованными (—)-изомером, содержащим очень небольшое количество (4 )-изомера, может содержать значительное количество антител против (+)-изомера. Может оказаться, что антитела против (—)-изомера будут давать менее специфичную реакцию, чем она является на самом деле, поскольку антитела против (+)-изомера будут давать осадок с контрольными антигенами, образованными примесью (-Ь)-изомера. [c.656]

Помимо транспорта железа, трансферрины и сидерохромы выполняют и другие важные функции. Так, кональбумин (ова-трансферрин)—составная часть яичного белка, но железотранспортными функциями не обладает. Поскольку трансферрины образуют более устойчивые хелаты с Ре", чем сидерохромы, можно заключить, что кональбумин действует, как антибактериальный агент, в присутствии избытка которого бактериям будет не хватать железа [18]. [c.594]

Несмотря на то, что яичный альбумин образует прекрасные кристаллы, он не является однородным веществом и состоит, по данным электрофоретического анализа, по крайней мере, из двух фракций [148, 149]. Яичный альбумин составляет примерно 50% общего количества всех белков яичного белка курицы 15% приходится на долю кональбулшна — белка, остающегося в фильтрате после осаждения кристаллов яичного альбумина [150]. Ко-нальбумин можно получить непосредственно из яичного белка путем фракционирования разбавленным этиловым спиртом [151]. Он оказался флавопротеином с молекулярным весом 87 ООО и изоэлектрической точкой, лежащей при pH 6,1 с солями железа кональбумин образует комплекс красного цвета (см. стр. 239). Из яичного белка можно еще выделить глобулин, который получил название яичного глобулина, однако о его свойствах известно мало [152]. [c.194]

Таким образом, в соответствии с первичной структурой белка можно выделить два обширных класса железосодержащих белков сывороточный трансферрин и кональбумин из яичного белка, с одной стороны, и лактоферрины молока, слез, желудочного сока, бронхиальной и тканевой секреции, — с другой. Общее отличительное свойство этих белков — их уникальная способность связывать металл, поэтому общее название сидерофилины для всех белков, обладающих такой способностью, наиболее точно их описывает. Однако термин трансферрин получил широкое распространение и служит для того, чтобы объединить все члены этого класса соединений с наиболее тщательно изученным прототипом этих белков — сывороточным трансферрином. Поэтому пока не достигнуто согласие между всеми работающими в этой области, для облегчения общения следует сохранить оба термина. [c.332]

Все сидерофилины — антигены. Кональбумин и трансферрин, полученные из яичного белка и сыворотки домашних птиц, имму-нохимпчески идентичны, хотя они синтезируются в разных местах [8]. В отличие от этого нет перекрестной иммунореактивности между трансферрином из сыворотки человека и лактоферрином человека [40]. Это почти определенно указывает на то, что белки структурно не родственны один другому, за исключением их способности связывать металл, и что белки молока не являются производными белков крови. [c.337]

Кональбумин и лактоферрин изучены в меньшей степени, чем трансферрин. Наиболее точная оценка молекулярной массы кональбумина, определенная по его способности связывать железо, дала значение около 76 000 дальтон [42]. Методом седиментационного равновесия для коровьего лактоферрина получена молекулярная масса 77 100 [29], для лактоферрина человека исследованием связывания железа получено значение 80 000 [43], а методом определения скорости седиментации при ультрацентрифугировании [И] — значения 95 000 [11] и 82 000 [14]. [c.337]

После выделения относительно чистого трансферрина и кональбумина удалось установить, что каждый белок способен специфически и прочно связывать два атома железа [1]. Было также показано, что для развития характерной красной окраски требуется двуокись углерода или одна из ее ионизированных форм [5]. Шэйд и сотр. [5] смогли показать, что для полного развития окраски на каждый связанный атом железа требуется один бикарбонатный ион. При этом два или три протона выделяются в раствор. [c.339]

Такая формулировка послужила поводом к одному из наиболее интересных и горячих споров в химии и физиологии сидерофилинов. Используя цитрат в качестве агента, конкурирующего за железо с сидерофилинами, и измеряя окраску растворов кональбумина, в которых термодинамическая активность железа изменялась при изменении концентрации цитрата, Вернер и Вебер [42] пришли к заключению, что связывание железа кональбумином осуществляется в две стадии, причем вторая константа устойчивости гораздо больше, чем первая. Шэйд [57], исходя из нетермодинамических наблюдений за скоростью поглощения железа из белка клетками печени, предложил такой же способ освобождения железа из трансферрина. И, наконец, Вудворт [58] на основе измерения кинетики связывания железа получил новые аргументы в пользу двухступенчатого механизма связывания железа кональбумином. Следовательно, до последнего времени преобладало мнение, что все время два атома железа входят и выходят из молекулы сидерофилина, так что стабильные частицы в растворе должны [c.340]

В 1963 г. Мальмстрём с сотр. [56] опубликовал серию работ, в которых изложил результаты тщательно выполненных экспериментов с использовании классического термодинамического метода равновесного диализа, дополненного методом электронного парамагнитного резонанса. Уделяя особое внимание тому, чтобы показать, что равновесие действительно достигается, и обрабатывая свои данные новым методом графического анализа, эти исследователи заключили, что связывание железа трансферрином можно описать, предположив участие в связывании двух эквивалентных невзаимодействующих центров. Если это так, то напрашивается вывод, что трансферрин в растворах не полностью насыщен железом и должны сосуществовать три типа белковых частиц частицы с двумя связанными атомами железа, частицы только с одним связанным атомом и частицы, не содержащие металла [59]. Вернер и Вебер [21] на основании электрофоретических диаграмм, скорее интуитивно, различили три типа молекул в неполностью насыщенных железом растворах кональбумина. Однако они не сопоставили это наблюдение со своими заключениями, сделанными на основании исследования равновесия. Позднее это предположение было детально подтверждено для трансферрина с помощью фронтального электрофореза методом движущейся границы [59], а окончательно для кональбумина методом изоэлектрического фокусирования [60]. Было высказано предположение, что частицы, обладающие промежуточной подвижностью при электрофорезе и в опытах по изоэлектрическому фокусированию, могут представлять собой димер апопротеина и белка, насыщенного железом [61]. Однако позднее было доказано, что это предположение несостоятельно [41]. [c.341]

Вся сумма имеющихся в настоящее время данных подтверждает мнение о том, что термодинамические константы, описывающие связывание железа с трансферрином, внутренне идентичны. Повторное изучение методом равновесного диализа связывания железа кональбумином также показало большое сходство в связывании металла этим белком и трансферрином [62]. По-видимому, более ранние данные Вернера и Вебера были получены до достижения равновесия, так как в этих опытах проходило только 18 ч между добавлением железа к раствору апокональбумина и временем наблюдения проведенное позднее исследование зависимости от времени показало, что для достижения истинного равновесия требуется по крайней мере несколько дней [56]. Физиологическое исследование Шэйда не содержало термодинамических измерений и поэтому не противоречит предшествующим результатам. Количественных данных о связывании железа с лактоферрином в настоящее время не имеется. [c.341]

Спектр ЭПР комплекса железо—кональбумин—бикарбонат по своим главным особенностям идентичен спектру комплекса с трансферрином однако он содержит еще дополнительную компоненту в области низкого поля с =4,3 [56]. Такую же компоненту наблюдали и другие авторы в спектрах комплекса с лактоферрином (рис. 9.1). Детально эта дополнительная полоса еще не исследована, но, по-видимому, она может быть обусловлена ионом РеЗ+, связанным иначе, чем в комплексе с трансферрином. Таким образом, вполне вероятно, что связывающие центры этих белков могут несколько отличаться. [c.349]

Специфическая роль кональбумина и лактоферрина в транспорте железа не доказана. Кональбумин защищает яйцо от микробной инфекции [6], соединяясь с железом и препятствуя росту микроорганизмов. В этом может заключаться одна из его биологических функций. Повсеместное распространение лактоферрина в выделениях дыхательных, пищеварительных, мочевых и слезных трактов, возможно, связано с бактериостатической активностью этого белка [15]. При насыщении железом антимикробные свойства кональбумина и лактоферрина исчезают [6]. [c.357]

Органическая химия (1963) -- [ c.445 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.884 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.262 ]

Неорганическая химия (1987) -- [ c.594 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.194 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.381 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.381 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.146 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология