Лейцин оптическое вращение

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

В литературе были неоднократно описаны пептиды, содержащие глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин или фенилаланин, а также пептиды, построенные из остатков только одной из этих аминокислот. На простых пептидах такого типа изучались потенциальные возможности новых защитных групп и методов создания пептидной связи, вопросы оптического вращения и рацемизации, а также специфичность различных ферментов. Синтез таких пептидов не требует каких-либо специальных препаративных методов, поэтому в настоящей главе не дается детального анализа имеющихся литературных данных и основное внимание будет уделено некоторым наиболее типичным подходам. [c.191]

Первой аминокислотой, выделенной из белков в оптически активном виде, была аспарагиновая кислота, оптическое вращение которой было определено Пастером . Вслед за этим из белков была выделена оптически активная глутаминовая кислота , лейцин и цистеин , фенилаланин . Условием выделения оптически активных аминокислот является проведение гидролиза в кислой среде, в то время как при щелочном гидролизе в результате рацемизации образуются оптически неактивные аминокислоты. [c.587]

Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8]

Необходимо отметить, что в случае аминокислот символы Ь п О приняты для обозначения конфигурации а-углеродного атома и их ни в коем случае нельзя идентифицировать со знаком оптического вращения (для указания последнего используются символы + и —) . Например, -аминокислоты, такие, как цистеин, лейцин, фенилаланин, пролин, серий, в нейтральных водных растворах являются левовращающими (—) напротив, аланин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты — правовращающие (- -), хотя также принадлежат к -ряду. На знак оптического вращения большое влияние оказывает среда, в которой производится определение. Так, -серин в нейтральной среде является левовращающим, а в кислой — правовращающим. [c.31]

Для определения степени рацемизации применяли различные физические методы. Ацетил-Ь-лейцин конденсировали с этиловым эфиром глицина различными способами [35]. Ввиду того что оптически чистый продукт обладает сравнительно высоким вращением, последнее можно использовать в качестве критерия чистоты. Проба, позволяющая обнаружить рацемизацию, прощедшую даже менее чем на 0,5%, заключается в ацилировании этилового эфира глицина карбобензилоксиглицил-Ь-фенилаланином с последующей дробной кристаллизацией продукта реакции [42]. Для того чтобы разделить оптические изомеры, можно применять противоточное распределение [38]. [c.182]

В начале нашего столетия Эрлих описал биохимическое расщепление серии аминокислот. Оказалось, что дрожжи в процессе брожения перерабатывают преилпществснно ь-ф< р-мы аминокислот, а их оптические антиподы накапливаются. Таким путем могут быть выделены с выходом 60—/0% оптически чистые D-изомеры аланина, лейцина, валина, изолейцина, изо-валина, серина, фенилаланина, глутаминовой кислоты, гистидина. Однако подобным биохимическим методом удается расщепить не все аминокислоты. Фенилглицин получается лишь с небольшим вращением, а рацематы аспарагиновой кислоты, пролина и тирозина совсем не расщепляются действием бродящих дрожжей. [c.574]

Основы метода. Более подробное описание метода Фишера по разделению гидрохлоридов эфиров аминокислот дано в соответствующей литературе, здесь же достаточно указать, что эфиры лейцина, изолейцина и валина перегоняются в более низко кипящих фракциях (Осборн, Джонс и Ливенуорте [497]). Лейцин и изолейцин отделяют от валина осаждением ацетатом свинца (Левин и Ван-Сляйк [415]). Количество лейцина и изолейцина в смеси определяют по оптическому вращению. Затем отделяют валин от аланина путем осаждения последнего фосфорновольфрамовой кислотой (Левин и Ван-Сляйк [417]). [c.276]

Учитывая эти свойства, Карагунис и Николаидис [277] разработали метод разделения рацематов (камфен, камфора, этиловый эфир а-бромпропионовой кислоты, терпинеол, пинен), основанный на барботировании паров этих соединений, обладающих поверхностно-активными свойствами, при 40—50° С через водные растворы желатины (5%), таннина (10%), сахара (20%) или лейцина (1%). Максимальная величина оптического вращения, достигнутая при разделении пииена, равнялась 0,20°. Концентрированием раствора удалось эту величину повысить до —2,00° и - -1,75°. [c.58]

Согласно имеющимся данным, в этих условиях удельное вращение чистого /-лейцина составляет +14,8° следовательно, оптическая чистота меченого /-изомера равняется приблизительно 98%. Для дальнейшей очистки обоих изомеров Шонхеймер [1] разработал специальный способ вымывания . [c.160]

Реакции соединения 83 или 84 с метилениодидом и с комплексом, полученным из диэтилцинка с (5)-(—)-лейцином, дают оптически активные продукты с неопределенной оптической чистотой [75]. Продукты 85 и 86 имеют низкие, но противоположные вращения 85, [а] +0,30° (с 80,6 СНС1з) 86, ЬШ -0,77° (с 38,2 СНС1з). Природа комплекса, который получается нри кипячении [c.296]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология