Протогем

Амфотерные алектролиты. Соедниення, которые способны в зависимости от партнера проявлять себя в качестве как кислот, Tai и осиоваиин, называются амфотерными или амфолитами. Признаком амфотериости с точки зрения теории электролитической диссоциации является способность образовывать как ионы гидроксония, гак и гидроксид-ноны, а с точки зрения протолитической теории — способность быть как донорами, так и акцепторами протогов. [c.182]

В отсутствие электрического тока обмен протог.ами беспорядочно протекает по всем возможным направлениям. Напротив, при включении тока этот обмен становится более или менее упорядоченным протоны перемещаются с частицы на частицу преимущественно в направлении от анода к катоду. Внешне это равносильно движению И- к катоду или 0Н к аноду, по сути же дела то сопротивление среды, которое приходится преодолевать при своем движении всем остальным ионам, в данном случае отпадает. В неводных средах (кроме спиртов) водородные и гидроксильные ноны существенно не отличаются по подвижности от всех прочих. [c.165]

Включение в протопорфирин ферро-иона требует участия специального фермента, протогем — ферро-лиазы (феррохелатазы) [78, 79]. Установлено, что этот фермент прочно связан с внутренней мембраной митохондрий животных клеток, хлоропластов растений и хроматофоров бактерий. Хотя обычно Fe +, по-видимому, является единственным ионом металла, включающимся в порфирин, в дрожжах в заметных количествах накапливается [Zn +]-протопорфириновый хелат известен также комплекс с Си + (гл. 10, разд. Б, 1). [c.124]

РИС. 10-1. Структура некоторых биологически важных порфиринов А. Уропорфирии I Ас=— Hj OOH и Р=—СН2СН2СООН. Б. Копропорфирин П1 (Заметьте, что п,о сравиеиию с А здесь изображена другая таутомерная модификация кольца. Такая таутомерия характерна для всех порфиринов) В. Протогем — Ре2+-комплекс прото-порфирииа IX, присутствующий в гемоглобине, цитохромах Ь и различных других [c.364]

Известно несколько модификаций протогема, указанных на рис. 10-1. Чтобы определить, какой именно гем присутствует в данном (белке, его обычно отщепляют обработкой ацетоном и соляной кислотой, л затем, добавляя пиридин, превращают в пиридиновый гемохром, который исследуют путем спектрального анализа. Таким путем было установлено, что в гемоглобине, миоглобине, в цитохромах 6, о и Р-450, а также в каталазах и пероксидазах имеется протогем. Цитохромы а и Лз содержат гем а [3], тогда как концевая оксидазная система многих бактерий содержит гем d (первоначально называвшийся гемом аа). У гема с (присутствующего в цитохромах с, 4 и /) с винильными группами протегема связаны —SH-групны белка. Недавно был открыт сн-рогем (рис. 14-16), а также содержащий формильную группу гем и эритроцитов человека [За]. [c.365]

Цитохромы -типа содержат протогем, который также обнаружен в бактериальных цитохромах о [13—16]. Типичные цитохромы Ь не реагируют с Ог, однако цитохром о служит конечным акцептором электронов (цитохромоксидазой) и способен к автоокислению молекулярным кислородом. Другой протогемсодержащий цитохром, участвующий в гидроксилировании, называется цитохромом Р-450. В этом случае цифра 450 указывает положение интенсивной полосы Соре (называемой [c.373]

Цитохромы классифицируют по их спектру поглощения в области длин волн между 400 и 600 нм. Эти спектры зависят от типа гема (цитохром Ь, например, содержит протогем IX) и от способа соединения гема с полипептидной цепью. Согласно этой номенклатуре, отнесение белков к цитохромам й-типа, ие означает, что они имеют общее с ними свертывание цепи [509. 561]. [c.222]

Протогем IX встречается в гемоглобине, в цитохромах типа Ь и с, а также в каталазах и пероксидазах. Мы остановимся на этих [c.248]

Протогем IX называют также ферропротопорфирином IX [633]. При нашем рассмотрении тетрапиррольный цикл этого соединения можно считать плоским. К этой циклической системе присоединены восемь боковых цепей — четыре метильные, две винильные и две пропионовые группы (рис. 10.2). Прото относится к происхождению соединения, а IX означает порядок, чередования боковых групп. [c.249]

Химический аналог активного центра гемоглобина [727]. в центре схемы находится протогем IX. Одна пропионовая боковая цепь (вверху справа) образует пептидную связь с аналогом периферического His гемоглобина, который связан с полиэтиленгликолем (ПЭГ) через остаток Gly. Другая пропионовая группа (внизу справа) связана через разделительную цепь с имидазолом, который представляет аналог приближенного His. Хнмическни переносчик Оа качественно сходен с гемоглобином по характеру обратимого связывания молекулярного кислорода и по некоторым [c.252]

В некоторых случаях влияние концентрации кислоты на м. п. п. заключается только в боковом сдвиге полосы поглощения по шкале длин волн. Например, в 0,6—62 %-й Н2504 спектры поглощения пропионовой кислоты претерпевают смещение в коротковолновую сторону (см. рис. 6.2) и только в более концентрированной серной кислоте наблюдается возрастание м. п. п., вызванное собственно реакцией протог низации СН3СН2СООН-Ь Н" СН3СН2СООН . [c.128]

С целью идентификации гемы отделяют от белка, обрабатывая ацетоном и соляной кислотой. Таким путем было установлено, что протогем РеПП присутствует в гемоглобине и миоглобине, в цитохроме (в) и Р-450, в катала-зах и пероксидазах. Цитохромы (а) и (аз) содержат гем (а), в бактериях — гем (d). У гема (с), который находится в цитохромах с, vif к обоим винильным группам присоединены HS — белки. [c.746]

Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-ших, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетнческой группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептид-ную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол. масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рнс. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. С наружной стороны молекулы рас- [c.167]

В состав гемоглобина и миоглобина входит гем (протогем IX)—порфириновый комплекс двухвалентного железа, т. е. [c.98]

Порфирины в природе находятся в виде комплексов с металлами. Комплекс порфирина с магнием является основой молекулы хлорофилла. Комплекс с железом служит простетической группой гемопротеинов, к которым относятся кислородпере-носящие белки, в частности гемоглобин (см. 13.3), цитохромы и некоторые ферменты. Производные порфиринов, содержащие ион двухвалентного железа, называют г е м а-м и. Примером может служить протогем (чаще называемый ге-мом) — простетическая группа гемоглобина. Четыре атома азота пиррольных колец в геме образуют плоский квадрат, в центре которого нахо-дится железо. [c.280]

Цитохромы разделяют на подгруппы а, 6 и с. К двум последним группам относят цитохромы, соде])жащие обычный гем (I), или протогем. Цитохромы группы а содержат гем А (121), отличающийся от остальных набором заместителей в порфириновой системе [c.359]

Необходимо отметить, что скорость предшествующей протог низации может влиять и на El квази-диффузионных волн это имеет место в условиях, когда предельный кинетический ток еще несколько отличается от диффузионного ( пр составляет, например, 95—98% от г д). Именно в таких условиях наблюдалось смещение Еч волны восстановления семикарбазона 2-ацетилтиофена к положительным потенциалам при увеличении буферной емкости ацетатного раствора при pH 4,65 [480]. [c.112]

Гем-белки присутствуют во всех живых организмах и играют важную роль в процессах переноса кислорода, а также как переносчики электронов в окислительно-восстановительных реакциях и как ферменты. Гем-группа входит в активный центр всех таких белков, но характер биологической функции каждого из них зависит от природы связанных с гемом лигандов, структуры и конформации окружающих его полипептидных цепей, с которыми он взаимодействует, а также от степени окисления атома железа в центре порфиринового кольца. Гем-группа в миоглобине и гемоглобине— это железосодержащий протопорфирин или протогем IX , в котором железо связано с четырьмя атомами азота. [c.367]

Вполне естественно, что автор теории активных ансамблей сделал попытку включить эти представления в свою теорию. Тогда катализатор, по Кобозеву, представлялся состоящим из активного элемента, или протогена, Ф и аггравирующей мае- [c.357]

В монографии Гейлорда [109], посвященной восстановлению комплексными гидридами металлов, имеется указание, что сульфоксиды при действии боргидрида натрия превращаются в меркаптаны. Во избежание недоразумений, следует заметить, что в работе [ПО], послужившей основанием для этого заключения, дело касается лишь восстановления так называемого протогена В , представляющего собой продукт окисления до сульфоксида 5-тиокто-вой кислоты [c.175]

Россия, Самарская обл., г. Чапаевск, ул. Куйбышева, 1 Руков. Протога Григорий Николаевич [c.123]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.365 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.248 , c.252 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.167 , c.168 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.188 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.248 , c.252 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.103 , c.397 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.381 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.17 , c.25 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.151 , c.155 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.2 , c.111 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.123 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.123 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология