Микросома

Наряду с десатурацией жирных кислот (образование двойных связей) в микросомах происходит и их удлинение (элонгация), причем оба эти процесса могут сочетаться и повторяться. Удлинение цепи жирной кислоты [c.387]

Кислоты РС02Н, как насыщенные, так и ненасыщенные, превращаются в их гомологи КСНгСНгСОгН путем удлинения цепи в различных биохимических процессах через сходные промежуточные соединения (см. разд. 25.1.5.3, 25.1.5.4). При этом утилизируется ацетат (в основном при локализации процесса в митохондриях) или малонат (при локализации в микросомах) все промежуточные соединения участвуют в этом цикле в виде производных кофермента А. Вместо ацетата или малоната может быть использован пропаноат или метилмалонат возможно, что некоторые разветвленные жирные кислоты с несколькими метильными группами образуются именно этим путем (схема 22). [c.30]

Окисление в микросомах печени и образование 19-окси-ПГ. [c.169]

Получение экстракта, содержащего митохондрии. Гомогенат мышц центрифугируют в течение 10 мин при 600 и температуре 4°С для удаления обломков клеток и ядер. Надосадочную жидкость (экстракт мышц) фильтруют через четыре слоя влажной марли. Экстракт содержит гликолитические ферменты, митохондрии и микросомы. Измеряют pH и доводят его до значения 7,4. До опыта экстракт хранят при низкой температуре. Получение гомогената и экстракта рекомендуется проводить в холодной комнате и использовать в день получения, чтобы сохранить достаточно высокую активность митохондрий. [c.50]

В дальнейшей работе используют препараты микросом, полученные методом низкоскоростного центрифугирования (Са-микросомы). [c.373]

Наиб, изучены В-эстеразы. Они широко распространены в тканях животных и растений, гл. обр. в микросомах имеют множество форм. К. из печени быка (мол. м. 164 тыс.) состоит из б субъединиц, из печени свиньи (мол.м. 168 тыс.)-из 4. Последний фермент диссоциирует на каталитически активные димеры. В-эстеразы содержат в активном центре остаток серина. Последовательность аминокислотных остатков в области, где он находится, у К. быка-Gly—Glu— —Ser—Ala —Gly (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты). Такая же последовательность аминокислотных остатков или близкая к ней характерна и для активного центра сериновых протеаз. [c.322]

Быстро возрастающий интерес к этой проблеме, помимо ее фундаментального значения, связан с тем, что лишь с недавнего времени промежуточные стадии биосинтеза белка стали доступны для химического изучения. Так, недавно было обнаружено, что системы, активирующие внедрение аминокислот, меченных С , в белок, могут быть разделены центрифугированием на две основные фракции — микросомы и растворимые энзимы. [c.263]

III этап — внедрение РНК-а м и н о к и с л о т ы в структуру м икр ос о м. Внедрение аминокислот в микросомы проходит в присутствии гуанозинтрифосфата, роль которого пока совершенно неясна, и сопровождается внедрением в них растворимой РНК, что показано на препаратах РНК, меченных по пиримидиновому циклу. Меченая РНК, лишенная аминокислот, не внедряется в микросомы, причем с этой стадией реакции тесно связан процесс конденсации аминокислот в пептиды. [c.265]

Микросомы — эт( фракция морфологически замкнутых везикул, в которые превращается эндоплазматическая сеть при гомогенизации тканей. В них содержатся активные оксигеназы — ферменты, катализирующие включение кислорода в молекулу субстрата (8). [c.206]

Микросомы (термин, часто встречающийся в биохимической литературе) — это мелкие частицы диаметром 50—150 нм, которые представляют собой фрагменты в основном ЭР и частично плазматической мембраны. Микросомы образуются в процессе растирания или гомогенизации клеток. При центрифугировании разрушенных клеток сначала оседают ядра и другие крупные фрагменты, затем — митохондрии. При очень высоких скоростях (например, при 100 000 ) оседают микросомы (их масса составляет 10 —10 дальтон). На электронных микрофотографиях видно, что в микросомах фрагменты мембран замыкаются с образованием небольших мешочков, на наружной поверхности которых сохраняются рибосомы [c.33]

Интерес представляет установленный факт переноса фосфолипидов из одной мембранной структуры в другую. Например, изолированные митохондрии и микросомы способны. обмениваться фосфатидилхолином, фосфатидилэтаноламином и фосфатидилинозитом. Было показано, что перенос фосфатидилхолина катализируется специфическим обменивающим белком [72] [Уравнение (12-24)], [c.561]

ЛСД быстро метаболизируется и выводится. Менее 1% дозы об-наруживается в моче в виде неизмененного соединения Ц2 . Метаболизм ЛСД в организме человека полностью не изучен, основные сведения получены нз экспериментов с животными или из экспериментов in vitro с микросомами печени человека [3, 7). Помимо известных основных метаболитов образуется много не идентифицированных. [c.146]

ОН-цикло-РСР (IV) — продукт гидроксилировании циклогексанового кольца в положение 3 найден среди продуктов окисления РСР микросомами печени и плаценты организма человека (in vitro), а также является метаболитом организма животных (мышей, крыс, обёзьян, кроликов и собак). Для метаболизма животных также характерно гидроксилирование в положение 3 пиперидинового цикла с образованием 3-ОН-пип-РСР [81. [c.155]

Цитоплазма имеет гетерогенную структуру и вязкую консистенцию. Коллоидный характер ее обусловлен белковыми веществами. Кроме них цитоплазма содержит рибозонуклеопротеиды, липоиды, углеводы и значительное количество воды. Цитоплазма молодых клеток внешне гомогенна, при старении клеток в ней появляются вакуоли, равномерная зернистость, жировые и липоидные гранулы. В цитоплазме с ее органоидами (хондриосомами, микросомами, вакуолями) и включениями протекают важнейшие ферментативные процессы. [c.194]

Микросомы (рибосомы) представляют собой включения в виде субыикроскопических зернышек, состоящих пз лииопдов, белков и рибонуклеиновых кислот (РНК), которые обеспечивают синтез белков за счет активированных аминокислот, поступающих из мто-хондриальнон системы. [c.195]

Молекулярная организация мембран. Структурная основа М. 6-липидный бислой. В продольной плоскости м.б. представляет собой СЛ0ЖН5ГЮ мозаику из разнообразных липидов и белков, причем их распределение по пов-сти М. б. неоднородно. В нек-рых М. б. имеются обширные участки липидного бислоя, практически свободные от белков (напр., в эритроцитах белки занимают только 35% площади пов-сти всей М.б., в микросомах-23%). При высоком содержании белка в М. б. липиды не образ5тот сплошной бислой, а располагаются в виде отдельных вкраплений между белковыми молекулами. Сам липидный бислой в мембране может иметь доменную структуру в результате, напр., сосуществования несмешиваемых липидных фаз, находящихся в двух разл. физ. состояниях - гелевом и жидкокристаллическом. Часть липидов в М. 6. может находиться также в составе т. наз. небислойных фаз (мицеллярная фаза, гексагон. фаза и др.). Ассоциации липидов в М.б. способствует также их взаимод. с многозарядными катионами (Са " , Mg и др.), периферич. белками, нек-рыми мембраноактивными в-вами (напр., гормонами). [c.30]

К 1940 г. Альберту Клоду (США) удалось выделить из животных клеток цитоплазматические РНК-содержащие гранулы, более мелкие, чем митохондрии и лизосомы (от 50 до 200 ммк в диаметре) позднее он назвал их микросомами. Химические анализы указывали, что микросомы Клода были фосфолипидно-рибонуклеопротеид-ными комплексами . С другой стороны, цитохимические работы Т. Касперсона (Швеция) и Ж. Браше (Бельгия) продемонстрировали преимущественно цитоплазматическую локализацию РНК и корреляцию количества РНК в цитоплазме с интенсивностью белкового синтеза. [c.49]

После этого ряд исследователей время от времени сообщали о выделении из цитоплазмы животных или растительных клеток, а также из бактерий РНК-содержащих частиц, гораздо более мелких, чем микросомы. Элек.тронная микроскопия и седиментационный анализ в ультрацентрифуге указывали, что частицы компактны, более или менее сферичны и гомогенны по размеру, имея диаметр 10—20 нм и обнаруживая резкие седиментационные границы с коэффициентами седиментации от 30—40S до 70—90S. Пожалуй, первое ясное свидетельство, что такие частицы бактерий являются рибонуклеопротеидами, было получено Г. К. Шахманом, А. Б. Парди и Р. Станиером (США) в 1952 г. [c.49]

Микросомы Клода оказались фрагментами эндоплазматического ретикулума с сидящими на них гранулами (Дж. Паладе и Ф. Сике-виц, 1956). Выяснилось, что эти гранулы Паладе являются рибо-нуклеопротеидными частицами и что они представляют основную массу цитоплазматической РНК, обеспечивающей белковый синтез. [c.50]

После того как выяснилось, что некоторые ароматические углеводороды являются канцерогенами, началось интенсивное исследование реакции эпоксидирования, катализируемой микросомами печени. Эти клеточные организмы содержат цитохром-Р-450-зависимую моноок-сигеназу, метаболитическая функция которой состоит в окислении активированной двойной связи в оксирановую группу. Поскольку эта [c.210]

Одной из удивительных особенностей живых организмов является их способность сохранять постоянство внутренней среды —гомеостаз —при помощи механизмов саморегуляции, в которых одно из главных мест принадлежит гормонам. У высших животных координированное протекание всех биологических процессов не только в целостном организме, но и в микропространстве отдельной клетки и даже в отдельном субклеточном образовании (митохондрии, микросомы) определяется нейрогуморальными механизмами, сложившимися в процессе эволюции. При помощи этих механизмов организм воспринимает разнообразные сигналы об изменениях в окружающей и внутренней средах и тонко регулирует интенсивность [c.248]

Эти превращения протекают в микросомах клеток печени и жировой ткани при участии молекулярного кислорода, восстановленной системы пиридиновьгх нуклеотидов и цитохрома Ь . Превращению подвергаются только активированные формы пальмитиновой и стеариновой кислот. Ферменты, участвующие в этих превращениях, получили название десатура з. [c.387]

В саркоплазме мышечных волокон обнаруживается и ряд других структур митохондрии, микросомы, рибосомы, трубочки и цистерны сарко-плазматической сети, различные вакуоли, глыбки гликогена и включения липидов, играющие роль запасных энергетических материалов, и т.д. (см. рис. 20.1). [c.646]

Для морских свинок наблюдается обратная зависимость, что обусловлено отсутствием метилоксазепама в процессе метаболизма диазепама микросомами печени половозрелых животных. Други1й вероятным объяснением может быть система расчетов, проводимая [c.171]

Влияние пола животных на метаболизм диазепама нами не обнаружено. Мы восполнили этот пробел и в опытах in vitro изучили превращение диазепама в инкубационной среде, содержащей НАДФН-генерирующую систему и микросомы печени самок и самцов белых крыс [72]. Варьируя заместители в молекуле 1,4-бенздиазепина, мы попытались определить влияние незначительных изменений в родственных структурах на процессы их метаболизма в организме крыс разного пола, для чего бь1ли синтезированы диазе- [c.172]

Если учесть, что гравитационная перегрузка вызывает функциональные изменения гуморальной системы организма [92, 93], а это, в свою очередь, приводит к повышению метаболизма лекарств [85, 86], то можно было предположить, что такое экспериментальное воздействие на организм способно вызвать индукцию ферментов гидроксилирующего комплекса микросом печени мышей. Сравнение активности НАДФН-цитохром о редуктазы, гидроксила зы и содержания цитохрома Р-450 в микросомах печени показало, что различий в группе контрольных и опытных животных нет. [c.177]

Метаболит LII (6-хлор-4-фенилхиназолин-2-он) образуется из оксазепама за счет сужения бенздиазепинового кольца до хиназолинового. Тип ферментной системы, катализирующий процесс, и его механизм не установлены. В наших исследованиях [166] на интактных и индуцированных фенобарбиталом и 20-метил холан-треном микросомах печени показано участие в этом процессе гидроксилирующего комплекса микросом. Что касается механизма сужения кольца, то его, по-видимому, можно представить следующим образом. [c.190]

Недостатком такой точки зрения является то, что флавины и цитохромы — доноры одного электрона, а нитросоединения образуются за счет транспорта двух электронов. По-видимому, при восстановлении нитросоединений происходит образование анионн радикалов. В частности, Мейсон [231] наблюдал характернвш спектр нитробензольного анионного радикала при анаэробной инкубации нитробензола в среде, содержащей соответствующие электронодонорные кофакторы и микросомы или флавинсодержа-щую модельную систему. При действии кислорода свободные радикалы нельзя было определить вследствие их быстрого окисления. [c.203]

Изучение субклеточного распределения нитразепама в клетках печени, легких, сердца и головного мозга белых крыс показало [239] их преимущественную локализацию во фракциях клеток печени. Нитразепам равномерно распределяется в обломках клеток, растворимо фракции и несколько ниже — в митохондриях, микросомах и ядрах. Однако амин в больших количествах присутствует [c.206]

Как уже указывалось, ацетилирование первичных аминов в печени осуществляется в митохондриях с участием ацетил-КоА, поэтому значительная часть ацетамида находится в этой фракции. В то же время высокая его концентрация наблюдается в растворимой и микросомальной фракциях. Это объясняется тем, что ацетамид связывается с микросомами с последующим С -гидроксили-рованием. Ацетилирование амина происходило также в опытах на перфузируемой печени крыс, морских свинок и кроликов, но отсутствовало в печени мышей [351. [c.207]

Фракционирование клеток легких крыс показало [239], что амин практически равномерно распределен во всех фракциях. Максимальная концентрация ацетамида сосредоточена в раотвори-мой и митохондриальной фракциях, где гетероциклические амины подвергаются действию ароматических N-ацетилтрансфераз. В клетках сердца нитразепам содержится в основном в обломках клеток и растворимой фракции, в то время как его метаболиты равномерно распределены во всех изучаемых органах. По-видимому, метаболиты нитразепама поступают в сердце из других органов и тканей, в которых возможны процессы восстановления и ацетилирования. Аналогично объясняется наличие амина в микросомах мозга. [c.207]

Местом синтеза витамина С являются микросомы печени, причем у человека, морской свинки и других животных витамин С не образуется из-за отсутствия ь-гулонооксидазы — фермента, катализирующего превращение гулоно-вой кислоты в аскорбиновую. [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология