Фенилаланин см чкж тканей

Однако дальнейшим превращениям фенилпируват не подвергается, т.е. это тупиковый путь фенилпируват (а также и фенилаланин) накапливается в крови и тканях, а затем выводится с мочой. Избыток фенилпирувата в крови у новорожденного нарушает нормальное развитие мозга и служит причиной умственной отсталости. Фенилкетонурия (ФКУ)-одно из первых врожденных нарушений обмена, открытых у человека. При достаточно раннем выявлении фенилкетонурии можно с помощью соответствующей диеты создать условия для нормального развития и избежать умственной отсталости. Из рациона должны быть при этом исключены любые продукты, в состав которых входят белки с высоким содержанием фенилаланина. Поскольку почти во всех белках содержится какое-то количество фенилаланина и так как в малых количествах он все же необхо- [c.580]

Питательная ценность казеиногена определяется не только высоким содержанием в нем всех необходимых незаменимых аминокислот —-триптофана, фенилаланина, гистидина и др., но и наличием в его составе фосфора (0,88%). Фосфор, как мы видели, очень активно участвует в процессах обмена веществ и является также одной из наиболее важных составных частей костной ткани. Таким образом, благодаря достаточному содержанию фосфорных соединений молоко обеспечивает нормальное формирование скелета детей и молодых животных. К этому следует добавить, что в молоке содержится и много кальция, т. е. того вещества, которое, так же как и фосфор, необходимо для роста костей. [c.450]

Гормон роста был открыт в экстрактах передней доли гипофиза еще в 1921 г., однако в химически чистом виде получен только в 1956—1957 гг. СТГ синтезируется в ацидофильных клетках передней доли гипофиза концентрация его в гипофизе составляет 5—15 мг на 1 г ткани, что в 1000 раз превышает концентрацию других гормонов гипофиза. К настоящему времени полностью выяснена первичная структура белковой молекулы СТГ человека, быка и овцы. СТГ человека состоит из 191 аминокислоты и содержит две дисульфидные связи К- и С-концевые аминокислоты представлены фенилаланином. [c.259]

Следует отметить, что окислительный распад фенилаланина и тирозина представляет особый интерес в связи с тем, что многие врожденные нарушения белкового обмена связаны именно с обменом этих аминокислот, например наследственная болезнь фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения). Причиной этого заболевания является потеря способности организма синтезировать фермент фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую пре-врашение фенилаланина в тирозин. Это приводит к накоплению фенилаланина в тканях, а следовательно, и продуктов его трансаминирования фенилпировиноградной и фенилуксусной кислот, оказывающих токсическое действие на организм, и в первую очередь на ЦНС, вызывая расстройство психической деятельности человека. [c.382]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин иг рает большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных сое динений (холина и креатина, стр. 347) и т. д. Таким образом, часть неза менимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для синтеза тканевого белка. Этим в значительной мере и можно объяснить тот факт, что аминокислоты, освобождающиеся в тканях при голодании в результате расщепления тканевых белков, не используются вновь орга- [c.325]

Из фенилаланина и тирозина при их окислении в переживающих тканях и при определенных условиях также в живом организме образуется ацетоуксусная кислота. Путь распада тирозина долго оставался загадочным, но в последнее время его удалось почти полностью выяснить. [c.351]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин, из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин играет большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных соединений (холина и креатина, стр. 366) и т. д. Таким образом, часть незаменимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно, остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для [c.342]

Ферментативное гидроксилирование фенилаланина с образованием тирозина является одной из наиболее точно установленных реакций в биосинтезе фенолов. В этой реакции, катализируемой высокоочищенным ферментом, происходит образование фенола (тирозина) из его нефенольного предшественника (фенилаланина). Реакция имеет первостепенное значение, так как она обусловливает образование незаменимой аминокислоты — тирозина — у животных. Кроме того, эта реакция представляет собой начальную стадию нормаль ного распада фенилаланина в животных тканях. С другой стороны, в высших растениях и микроорганизмах образование тирозина идет и за счет переами нирования /г-оксифенилпировиноградной кислоты, так что в некоторых слу чаях почти совсем не происходит превращения фенилаланина в тирозин [35 36, 37]. Действительно, попытки обнаружить гидроксилирование фенилаланина в высших растениях до сих пор остаются неудачными (Либби, неопубликованные данные). [c.321]

Эта глава представляет собой обзор по ферментам, участвующим в биосинтезе фенольных соединений. Подробно изучено незначительное число ферментов, и данные о их свойствах неоднозначны, хотя в природе встречается множество различных фенольных соединений. Задача до некоторой степени упрощается, если рассмотреть работы по частичной очистке ферментов (или ферментных систем) или реакции, которые по своей стехиометрии, необходимым кофакторам и другим свойствам проходят с участием одного фермента. Почти не имеет смысла перечислять все превращения, которые отмечены в бесклеточных экстрактах. Иногда трудно провести резкое разграничение между биосинтезом и распадом. Так, например, биосинтез тирозина из фенилаланина в животных тканях является в то же время начальной стадией распада фенилаланина. В таких случаях значение этих реакций лучше всего рассматривать с точки зрения биосинтеза. [c.314]

Фенилкетонурии (фенилпировиноградная олигофрения) развивается как результат потери способности организма синтезировать фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую превращение фенилаланина в тирозин. Характерные особенности болезни —резкое замедление умственного развития ребенка, а также экскреция с мочой больших количеств фенил-пировиноградной кислоты (до 1—2 г/сут) и фенилацетилглутамина (до 2—3 г/сут). Решающим доказательством метаболического блока при фенилкетонурии являются данные о накоплении фенилаланина в тканях. Так, [c.467]

Нормальная работа организма обеспечивается функциями множества взаимосвязанных генов, и мутация даже в одном из них может иметь самые разные последствия. Так, мутация, в результате которой изменяется активность того или иного фермента, может приводить к накоплению токсичного субстрата или дефициту соединения, необходимого для нормального функционирования клетки, а мутация в гене, кодирующем структурный белок, — к серьезным нарущениям на уровне клеток, тканей или органов. Кроме того, мутация в гене, экспрессирующемся в одной ткани, может сказаться самым серьезным образом на совсем другой ткани и привести к появлению множества симптомов. Например, мутация в гене печеночного фермента фе-нилаланиндегидроксилазы, в результате которой блокируется превращение фенилаланина в тирозин, оказывает серьезное влияние на нервную систему. У индивидуума, гомозиготного по дефектному гену, этот фермент не вырабатьшается вообще или вырабатывается в очень небольших количествах это приводит к повьгшению уровня эндогенного фенилаланина в крови, к неправильному фор- [c.483]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющей желатины фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, воздействуя ими на раствор чистых аминокислот, удалось доказать ферментативную природу реакции и точно охарактеризовать продукты декарбоксилирования. Реакция декарбокси лирования монокарбоно-вых аминокислот сопровождается выдел ением СО2 и образованием аминов [c.335]

Открытие лигнинов различного типа в разных клетках одной и той же ткани [71] и доказательство существования фенилаланин-аммонийлиазы (см. схему 6.2) в стенках лигнифицирующихся клеток ксилемы, а не в камбии [234 ] служат дополнительным указанием на внутриклеточное образование предшественников лигнина. Эта гипотеза еще нуждается в объяснении того, каким образом лигнин или его предшественники достигают срединной пластинки и других наружных участков клеточной стенки. [c.112]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющего желатина фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, [c.353]

Установлено, что действующими веществами каланхое является комплекс веществ кислотного характера (органические кислоты), в том числе аминокислоты, полисахариды, флавоноиды, катехипы, микроэлементы и др.). Наличием этих соединений в значительной мере обусловлено нротивовоснолительное и усиливающее регенерацию тканей действие. Проведен аминокислотный анализ и подтверждено наличие 12 аминокислот аспарагиновая кислота, треопип, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин, фенилаланин, гистидин, изолейцин, аргинин основные органические кислоты - яблочная, лимонная, щавелевая. [c.48]

Нарушения обмена аминокислот. Фенилкетонурия является одним из наиболее распространенных заболеваний обмена фенилаланина и связана с отсутствием в организме фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, которая катализирует превращение фенилаланина в тирозин. В организме при этом скапливается большое количество фенилаланина, вызывающее ряд вторичных биохимических реакций. Так, взаимодействие фенилаланина с пируватом приводит к образованию фенилпировиноградной кислоты, которая в больших количествах выводится с мочой. (Это и послужило основанием для названия данной патологии.) Фенилаланин или его производные поражают ткани мозга, что приводит к умственной отсталости — олигофрении. [c.89]

Долгое время фенольные соединения считали конечными продуктами обмена веществ и сомневались в том, что они имеют физиологическое значение. Однако получены данные, что в некоторых случаях эти соединения участвуют в обмене веществ. Например, листья многих растений содержат фермент, обесцвечивающий антоцианы. Правда, продукт этой реакции до сих пор не идентифицирован. Проростки гречихи включают меченный по карбоксилу фенилаланин в рутин и цианидин при этом удельная активность рутина и цианидина после достижения максимума убывает, что свидетельствует об использовании их в обмене веществ. Между бензалькумарином скополетином и его гликозидом в тканях табака, по-видимому, существует динамическое равновесие. При этом на положение равновесия влияет содержание ауксина кинетина. Можно предположить, что скополетин и его гликозид участвуют в синтезе клеточных стенок [17]. [c.459]

Детали возникновения фенолкарбоновых кислот из фенилаланина и тирозина были прослежены Нейшем, который показал, что при подкормке тканей сальвии фенилаланином все четыре фенолкарбоновые кислоты — -кумаровая, кофейная, феруловая и синапо-вая — становятся мечеными. Измерение скорости включения в каждую кислоту согласуется с последовательностью реакций фенилаланин коричная кислота п-кумаровая кислота и кофейная кислота феруловая кислота синаповая кислота (Нейш, 1968). [c.69]

Реакции переаминирования отмечены и в высших растениях (белый люпин, ячмень и маш-фасоль) (Уилсон и сотр. [32]). Необходимо детально исследовать трансаминазную активность высших растений по отношению к фенилпировиноградной и п-оксифенилпировиноградной кислотам, так как такие трансамина-зы играют важную роль в биосинтезе ароматических аминокислот. Конечно, в первую очередь была изучена трансаминаза тирозина животных тканей, поскольку эта реакция представляет собой первую стадию обычного распада тирозина в организме животных. Исследование ферментов высших растений обусловливается тем, что фенилаланин и тирозин являются предшественниками для многих вторичных продуктов растений. Для изучения переаминирования указанных ароматических аминокислот удобно использовать спектрофотометрический метод (Лин и сотр. [33]). Трансаминаза, катализирующая переаминирование фенилаланина, тирозина и триптофана, выделена из маш-фасоли (Гамборг и Веттер [34]). [c.321]

Витамин С имеет большое значение для образования коллагенов, способствует повышению свертываемости крови и регенерации тканей играет роль в гидроксили-ровании и окислении гормонов коры надпочечников участвует в превращении аминокислот (тиразина и фенилаланина). [c.136]

Сахара — глюкоза и сахароза — почти не использовались для биосинтеза -фенилэтилового спирта в розе. Эти довольно неожиданные результаты опытов с сахарами, из которых, как известно, образуется шикимовая кислота, можно объяснить тем, что в период цветения розы слабо функционируют ферменты, осуществляющие превращение глюкозы в шикимовую кислоту, хотя сахара проникают в ткани лепестков (см. табл. 2). По данным Ванштейна [10, 11], в лепестках розы накапливается значительное количество хинной кислоты, которая используется там для биосинтеза шикимовой кислоты и фенилаланина. Возможно, что присутствие этих метаболитов замедляет превращение глюкозы в ароматические соединения в розовых лепестках. [c.166]

Как видно из рисунка, уровень радиоактивности органов во всех случаях после введения меченого препарата идет значительно медленнее, чем вьшеденже через легкие, почки и кишечник. Хотя в Составе радиоактивной фракции не было обнаружено поли-фенолов, приведенные данные позволяют предположить, что часть молекул введенных катехинов входит в состав органов и тканей, замещая там аналогичные по структуре вещества, которые синтезируются самим организмом из фенилаланина и тирозина. [c.375]

В кивых тканях фенилаланин и тирозин легко превращаются в кумарин и даже еще. легче в глюкозид о-кумаровой кислоты. Melilotus alba содержит Р-глюкозидазу, которая в отличие от эмульсина быстро гидролизует глюкозид кумариновой кислоты, но почти не активна в отношении глюкозида о-кумаровой кислоты. Схема биосинтеза кумарина, изображенная на фиг. 146, базируется главным образом на [c.366]

В тканях высших животных D-аминокислоты не найдены если они и присутствуют в этих тканях, то их концентрации, очевидно, невелики. Тем не менее животные способны усваивать D-изомеры некоторых аминокислот, и иногда в такой степени, что последние могут обеспечивать рост животных взамен соответствующих L-изомеров. Усвоение D-аминокислот зависит в основном от скорости их превращения в L-изомеры. Такая инверсия может осуществляться по крайней мере двумя путями 1) окислительное превращение D-изомера в аналогичную а-кето-кислоту и последующее специфическое для L-конфигурации реаминирование (переаминирование, стр. 210) и 2) прямая рацемизация— реакция, которую до сих пор наблюдали лишь у бактерий (стр. 239). По-видимому, наличие оксидазы D-аминокислот является необходимым, но не всегда достаточным условием использования D-аминокислот в организме животных. Как показывает табл. 15, D-фенилаланин и D-метионин усваиваются мышью, крысой и человеком. Однако имеются данные о том, что у человека D-фенилаланин не может полностью покрывать потребность в L-изомере, хотя эквивалентное количество DL-фенилаланина достаточно для поддержания азотистого равновесия [46]. [c.135]

Опубликованные данные не дают основания считать, что превращение фенилаланина в тирозин блокировано полностью, но угнетение этого превращения достаточно велико, чтобы объяснить больщинство описанных фактов. Ограничение превращения фенилаланина в тирозин должно приводить к накоплению фенилаланина, а переаминирование этой аминокислоты — к образованию фенилпировиноградной кислоты. В результате дальней-щих превращений фенилпирувата образуются фенилмолочная кислота и повыщенные по сравнению с нормой количества фенилацетилглутамина. Присутствие фенилуксусной кислоты в моче больных с фенилкетонурией можно объяснить декарбоксилированием фенилпировиноградной кислоты, которое, возможно, протекает неферментативным путем. Хорошо известно, что принятая внутрь фенилуксусная кислота выделяется у человека в виде фенилацетилглутамина (стр. 421). Наличие свободной фенилуксусной кислоты в тканях до сих пор не установлено возможно, что фенилуксусная кислота по мере своего образования быстро вступает в соединение с глутамином или что фенилацетилглутамин синтезируется непосредственно из фенилпирувата (например, с промежуточным образованием фенил-ацетилкофермента А). [c.478]

В последнее время появились сообщения о лечении больных фенилкетонурией при помощи диеты с низким содержанием фенилаланина при достаточном содержании тирозина [166—169]. У некоторых больных, получавших бедный фенилаланином рацион, было отмечено некоторое повыщение умственных способностей. Весьма вероятно, однако, что этот способ лечения если и дает положительный эффект, то лишь в раннем возрасте, когда еще не развилось стойкое повреждение мозга. Ограничение количества фенилаланина в рационе приводит к значительному снижению фенилкетонурии и уровня фенилаланина в крови. Было предложено использовать для лечения наряду с ограничением приема фенилаланина введение глутамина. Известно, что введенный per os глутамин быстро поступает в мозг и в другие ткани поддержание достаточно высокого уровня глутамина в тканях могло бы способствовать подавлению образования фенилпирувата в тканях [161]. [c.479]

Бардинская [58], работавшая, как и группа Вацека, с тканью моркови, установила, что кониферин стимулирует рост, в то время как фенилаланин, [c.294]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Из обычных аминокислот флуоресцируют только те, которые содержат ароматические системы, например триптофан, тирозин и фенилаланин [343]. Они поглощают только ниже 300 нм, и в этой области возбуждаются также многие другие распространенные соединения, например продукты гидролиза белков. Поэтому Ваалкс и Юденфренд [344] разработали для тирозина химический метод (реакция с а-нитрозо-р-нафтолом в присутствии азотной и азотистой кислот) получения флуоресцирующего продукта, который можно возбудить в видимой области при 460 нм. Такой способ применяется, например, для определения тирозина в плазме или ткани с использованием сравнительно простой методики, не требующей полного выделения тирозина. В биохимических исследованиях такой принцип — сдвиг параметров флуоресценции в более длинноволновую область — очень часто используется с целью избежать помех, обусловленных многими сопутствующими веществами, и обеспечить более надежную идентификацию. [c.435]

Фенилаланин распадается в тканях, образуя фумаровую и ацетоуксусную кислоты. Промежуточными звеньями этого процесса являются тирозин и гомогентизиновая кислота, или алькаптон [c.209]

Можно представить себе, что эволюция сосудистых растений началась с примитивных водных таллофитов, которые были полноценны в биохимическом отношении и выделяли побочные продукты метаболизма в окружающую среду. Развитие из этих организмов наземных растений должно было вызвать к жизни проблему выделения. Поэтому возникла тенденция к сохранению побочных продуктов обмена в тканях, особенно в связи с тем, что размер растений увеличивался. В этот момент и мог возникнуть мутант, который обладал единственным новым ферментом (фенилаланиндезаминазой), способным превращать фенилаланин в коричную кислоту. Таким образом, в клетке появился новый продукт, который мог претерпевать другие превращения (например, этерификацию) благодаря действию ферментов с низкой субстратной специфичностью, уже присутствовавших у растения и участвовавших в первичном обмене веществ. Таким образом, одна-единст-венная мутация в условиях ограниченного выделения могла привести к появлению разнообразных продуктов. Если эти продукты имели значение для выживания мутанта, то он процветал, причем последующие единичные мутации могли привести к ноявлению высокоразвитого обмена фенилпропаноидных соединений. Возможно, что лигнин возник на этой стадии как продукт детоксикации нутем превращения фенольных соедипений в нерастворимую форму за счет окислительной полимеризации. После этого в наличии оказались все вещества, необходимые для дифференциации сосудистых тканей. Можно себе представить, что на этой стадии развились первые трахео-фиты, такие, как ископаемые Р811орЬу1а1ез, которые позднее дали начало современным сосудистым растениям. Впоследствии лигнин стал необходимым для растений продуктом. Итак, можно сказать, что эволюция растений, имеющих большие размеры (деревья), стала возможной благодаря отсутствию у примитивных растений развитой системы выделения, что, казалось бы, напротив, должно было затормозить эволюцию массивного тела растения. [c.371]

Тироцидин представляет собой кристаллический полипептид, содержащий свободные аминогруппы. Он образует гидрохлорид, растворимый в воде и нерастворимый в эфире. При расщеплении молекулы тироцидина образуются осколки, состоящие из аланина, тирозина, триптофана, фенилаланина и дикарбоновой аминокислоты. В буферных растворах тироцидин обладает бактерицидным действием против большинства бацилл, нарушая их процессы метаболизма однако он является также токсичным для клеток тканей. Фосфолипоиды являются ингибиторами его антибактериального действия. [c.426]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология