Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Скорость элонгации

    Тотальная регуляция скорости элонгации отмечается по ходу прохождения разл. стадий клеточной дифференцировки, под действием ряда гормонов, при вирусных инфекциях. [c.623]

    Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]


    ТОТАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ СКОРОСТИ ЭЛОНГАЦИИ [c.214]

    Регуляция скорости элонгации путем эндогенной [c.219]

    Возможно, аналогичная регуляция степени компартментализации на полирибосомах существует также в случае другого фактора элонгации, EF-1. Л. П. Овчинниковым с сотр. было обнаружено, что поли-рибосомная фракция эукариотической клетки содержит латентную фосфокиназу, которая в определенных условиях может активироваться и специфически фосфорилирует а-субъединицу EF-1 в результате EF-1 утрачивает свое неспецифическое сродство к высокомолекулярным РНК и покидает полирибосомы. Нельзя исключить того, что фосфорилирование EF-la может оказывать влияние на скорость элонгации и служить для регуляции трансляционного процесса в клетке. [c.220]

    Как уже обсуждалось выще (см. гл. B.V), в эукариотических клетках скорость элонгации, а не только инициации трансляции, может подвергаться регуляторным воздействиям, причем эти воздействия тоже могут быть как избирательными, так и тотальными. [c.259]

    Тотальная регуляция скорости элонгации [c.302]

    Только в сравнении со скоростью элонгации и можно считать, что стадии инициации и терминации происходят медленно. Синтез белка-это быстрый процесс (хотя скорость в большой степени зависит от температуры). У бактерий при 37°С скорость элонгации варьирует в растушую полипептидную цепь за 1 с включается от 12 до 17 аминокислот. Конкретная величина скорости элонгации зависит от условий роста клеток. Для синтеза среднего белка размером в 300 аминокислот требуется около 20 с. В синтезе белка одновременно участвует примерно 80% бактериальных рибосом следовательно, в свободном состоянии находится лишь небольшая их часть. В эукариотических клетках скорость белкового синтеза ниже так, в ретикулоцитах при 37°С скорость элонгации составляет 2 аминокислоты в 1 с. [c.72]

    Что касается синтеза макромолекул, то этап репликации 1, по-видимому, не является обычно узким местом метаболизма, хотя скорость элонгации цепи ДНК — величина достаточно постоянная, составляющая примерно 2000 пар нуклеотидов в секунду (у Е.соИ), и мало зависит от условий роста (в оптимальной области концентраций предшественников). Объясняется это наличием специальной организации регуляторных механизмов, настроенных таким образом, что при улучшении условий повышается частота инициации новых циклов репликации ДНК. Поэтому если время генерации меньше, чем период репликации ДНК (у Е.соИ — 35—40 мин), то новые циклы репликации инициируются до завершения старых циклов и в быстро растущих клетках ДНК существует в виде сильно разветвленной структуры, соответствующей по общему количеству 3—б эквивалентам хромосомы. При этом, очевидно, локусы, расположенные вблизи от точки начала репликации, присутствуют в клетке в значительно большем количестве копий, чем локусы, расположенные вблизи точки терминации, что также может оказывать регуляторное действие на скорость биосинтеза некоторых белков (эффект дозы гена ). [c.72]


    Примерно аналогичная ситуация характерна и для процесса транскрипции 2, в котором скорость элонгации цепей РНК, достаточно постоянна и составляет около 50—80 нуклеотидов в секунду, а увеличение общей скорости процесса достигается путем повышения частоты инициации (или снижения частоты терминации). [c.72]

    Скорость элонгации полипептидной цепи в процессе трансляции [c.73]

    Время элонгации праймеров. Скорость элонгации праймеров при ПЦР обычно приближается к 50 нт/сек при 72°С. Из этого следует, что для амплификации участка матрицы длиной < 400 нт вполне достаточно 15 сек. Это время можно сократить еще больше, поскольку процесс элонгации праймеров начинается уже в фазе их отжига. В случае амплификации очень длинных последовательностей время элонгации следует увеличивать в ходе ПЦР с целью компенсации ингибирующего влияния возрастающей вязкости реакционной смеси. [c.202]

    Г. Разная скорость элонгации пептидных цепей в ходе трансляции. [c.360]

    Еще одна точка, в которой возможно взаимодействие белков с филаментами, — это заостренный , или медленно растущий, конец. Связывание белка в ней может инициировать нуклеацию и мешать стыковке филаментов. Оно влияет и на скорость элонгации, причем это влияние зависит от концентрации актина. При значениях последней в интервале между критическими концентрациями для медленно растущего и быстро растущего концов связывание белка с медленным концом будет увеличивать скорость элонгации за счет предотвращения потери мономеров на нем. Если, однако, концентрация актина превосходит большую из критических, связывание белка с медленным концом приведет к снижению [c.13]

Рис. 4. Зависимость элоигационной вязкости от скорости элонгации и вязкости от скорости сдвига для расплава полиэтилена низкой плотности (ШРАс А) [5] Рис. 4. Зависимость элоигационной вязкости от <a href="/info/166768">скорости элонгации</a> и вязкости от <a href="/info/56263">скорости сдвига</a> для расплава полиэтилена <a href="/info/31598">низкой плотности</a> (ШРАс А) [5]
Рис. 5. Зависимость коэффициента роста элонгационных напряже-иий от времеии при различных скоростях элонгации для расплава полиэтилена низкой плотности (melt I) [7j Рис. 5. <a href="/info/1150506">Зависимость коэффициента роста</a> элонгационных напряже-иий от <a href="/info/21589">времеии</a> при <a href="/info/306687">различных скоростях</a> элонгации для расплава полиэтилена <a href="/info/31598">низкой плотности</a> (melt I) [7j
    В местах р-зависимой терминации РНК-полимераза делает паузы в отсутствие р-фактора, поэтому считается, что роль р-фак-тора заключается в вытеснении РНК из транскрипционного комплекса в местах пауз. Рассматриваются две модели. Согласно одной из них. фактор движется по синтезируемой РНК. а в местах пауз догоняет РНК-полимеразу и вытесняет РНК-продукт. Другая модель основана на том. что пирофосфат подавляет НТФазную активность р-фактора. Согласно этой модели, р-фактор движется за РНК-полимеразой без отставания, но при нормальной скорости элонгации ингибируется пирофосфатом, высвобождающимся прн синтезе РНК- Активация р-фактора происходит лишь в местах пауз, где синтез цепи РНК временно останавливается, что приводит к прекращению освобождения пирофосфата. [c.157]

    Из скорости считывания мРНК рибосомами (см. A.IV.4) следует, что продолжительность каждого элонгационного цикла, включая связывание аминоацил-тРНК, транспептидацию и транслокацию, составляет около 0,06—0,1 с (при 37°С). Однако эта частота около 10—15 циклов в секунду может считаться лишь средним значением для всей элонгации. Имеются данные, что скорость элонгации может меняться во время трансляции цепи мРНК. [c.211]

    Другой пример регулируемых дифференциальных изменений в скорости элонгации был дан Дж. Планом и сотр. эстроген, введенный цыплятам, ведет к индуцированию синтеза вителлогенина в печени с начальной скоростью элонгации, равной примерно 9 остаткам в секунду в то же время скорость элонгации суммарных белков печени снижается с 7 до 4,5 остатков в секунду через 2 дня после инъекции и в последующее время скорость элонгации всех белков печени составляет от 2 до 3 остатков в секунду. [c.213]

    Механизмы избирательной регуляции скорости элонгации на различных эукариотических мРНК не известны. Во всяком случае, не исключено, что здесь могут действовать некоторые из тех механизмов, [c.213]

    Избирательная регуляция скорости элонгации на различных мРНК [c.302]

    I + (1 —е ) + где I — мгновенная упругая элонгация при нагрузке, 4 — остаточная упругость, k — константа упругого течения и kv — константа вязкого течения, Вязкость т) вычисляется по толщине стеклянной нити d, по скорости элонгации v под нагрузкой mg из следующей формулы r = mg llfid v). Отаошение Ijlo, равное е , представляет отношение величины остаточной упругости в момент времени t к полному ее значению. Время релаксации есть время т, в течение которо- [c.110]


    Л 18. Тамман и Тампке исследовали элонгацию стеклянных нитей при повторном нагревании. На фиг. 149 показано, что скорость элонгации нити постоянна на участке кривой АВ в точке В, когда влияние поверхностного плавления компенсирует действие растягивающего напряжения, эта скорость скачкообразно снижается. После того как в точке С достигается максимальная длина, поверхностное натяжение становится равным нагрузке, действующей на нить. На участке [c.136]

    Саваи и Морисава , Нисида , а позже Ж. Лев изучали усадку стеклянных нцтей и динамику этого процесса. Лев рассматривал, в частности, условия равновесия между поверхностным натяжением и упругими силами в нити, а также между Поверхностными и внешними воздействиями. Скорость элонгации выражена уравнением  [c.137]

    В биосинтезе РНК на матрице ДНК можно выделить несколько стадий, которые в целом составляют цикл транскрипции. Они подробно изучены у прокариот. Первая стадия транскрипции — инициация включает взаимодействие VYiK-полимеразы с матрицей ДНК. РНК-полимераза может связываться с любым участком ДНК, при этом образуется неспецифический лабильный межмолекулярный комплекс. В результате серии актов ассоциации—диссоциации, т. е. последовательного образования и распада межмолекулярных комплексов РНК-полимеразы со случайными фрагментами в полинуклеотидной последовательности ДНК, образуется промоторный участок, имеющий последовательность нуклеотидов, узнаваемых РНК-полимеразой. В области промоторного участка сначала образуется закрытый стабильный комплекс ДНК с РНК-полимеразой. Затем происходит локальная денатурация ДНК, в результате чего РНК-полимераза получает прямой доступ к азотистым основаниям ДНК. Наращивание молекулы РНК (элонгация) происходит в результате перемещения РНК-полимеразы вдоль ДНК путем присоединения очередного рибонуклеотида, комплементарного тому дезоксирибонуклеотиду ДНК, который в данный момент находится в области активного центра РНК-полимеразы. Рибонуклеотиды присоединяются к З -ОН-концу последовательно, один за другим, в соответствии с матрицей ДНК. Скорость элонгации в клетках Е. oli при 37 °С составляет 45 — 50 нуклеотидов в 1 с. Тер-минацию синтеза РНК вызывает определенная последовательность нуклеотидов в ДНК — терминатор, или стоп-сигнал. Как только синтез [c.354]

    Менее определенной оказь ется ситуация с транскрипцией (2). Длительное время считалось, что скорость элонгации в транскрипции является такой же постоянной величиной, как и в репликации. Но появляется все больше сведений о том, что в транскрипции она может варьировать. [c.122]

    В определенных положениях матрицы происходят замедления (паузы) в движении РНК-полимеразы, особенно заметные при низких концентрациях субстратов. Длительность пауз у бактерий модулируется регуляторными белками NusA и NusG. Паузы сопровождаются возвратными движениями РНК-полимеразы, которые, в отличие от возвратных движений при аресте, имеют меньшую амплитуду и носят обратимый характер. При обратимых возвратных движениях, так же как и при аресте, возможно расщепление РНК с последующим наращиванием новообразованного 3 -конца. Предполагается, что эти процессы не только регулируют скорость элонгации, но и позволяют осуществлять коррекцию РНК в случае включения некомплементарного нуклеотида. [c.114]

    Существует подход, лишенный этих недостатков. Известно, что многие фаги Е. соИ кодируют РНК-полимеразы, способные взаимодействовать лишь со специфическими промоторами поздних фаговых генов. Наиболее хорошо изучена РНК-полимераза фага Т7. В противоположность многосубъединичным РНК-полиме-разам бактерий и эукариот, она является мономерным белком (как и аналогичные ферменты других фагов) с молекулярной массой 99 кДа. В отличие от фермента клетки-хозяина РНК-полимераза Т7 узнает строго специфическую непрерывную последовательность размером 23 пн, прилегающую к точке инициации транскрипции. Скорость элонгации РНК-полимера-зой Т7 в 5 раз выше, чем ферментом Е. oli. [c.147]


Смотреть страницы где упоминается термин Скорость элонгации: [c.622]    [c.213]    [c.213]    [c.214]    [c.220]    [c.257]    [c.259]    [c.136]    [c.136]    [c.73]    [c.74]    [c.122]    [c.59]    [c.12]    [c.14]    [c.86]    [c.87]    [c.91]   
Смотреть главы в:

Трансляция генетического кода на рибосомах -> Скорость элонгации


Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.0 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Элонгация



© 2024 chem21.info Реклама на сайте