Аланин относительная конфигурация

Используя абсолютную конфигурацию аланина (79) как опорную точку, можно было сразу, не производя новых экспериментов, написать абсолютные конфигурации многих аминокислот, например серина (80), цистеина (81), тирозина (82), аспарагиновой кислоты (83). Это оказалось возможным потому, что многочисленные корреляции относительных конфигураций этих соединений были выполнены давно, частично еще Э. Фищером (схема 29 осуществление каждого из указанных стрелкой превращений потребовало последовательного проведения нескольких реакций). [c.134]

В свое время Лейте определил относительную конфигурацию а-фенил-этиламина, сведя его рядом реакций, не затрагивающих асимметрический центр, к веществу с установленной конфигурацией—аланину. При этом было показано, что в (—)-а-фенилэтиламине имеется такое же пространственное расположение заместителей вокруг центра асимметрии, как и в (Ч-)-аланине. Зная, что последнему соответствует проекционная формула XIX, можно написать и проекционную формулу (—)-а-фенилэтиламина (XX), [c.77]

Длины межатомных расстояний и размеры валентных углов в аминокислотных -остатках Р-аланина близки к величинам, наблюдаемым в структурах других аминокислот. Амино- и карбоксильные группы остатков находятся в гош-конфигурации относительно Сг — Сз-СБязи (угол между плоскостями, проходящими через атомы С1, Сг, Сз и Сг, Сз, N. равен 70°). [c.43]

Относительная конфигурация групп при углеродном атоме, соединенном с метиламинной группой, установлена путем синтеза некоторых изомеров эфедрина из оптически деятельного аланина и была отнесена к /-ряду [13]. [c.637]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

В 1956 г. Кан, Ингольд и Прелог предложили однозначный способ описания конфигурации относительно любого хирального центра [1]. Этот способ особенно полезен для тех классов соединений, для которых нет твердо установленной системы разделения на О- н Ь-конфпгурации. Четыре группы, окружающие атом углерода (или другой центральный атом), располагаются в порядке их приоритета. Приоритет каждой конкретной группы устанавливается в соответствии с набором правил, из которых наиболее важным является такое больший атомный номер ставится перед меньшим. В приведенном ниже примере, взятом для иллюстрации, приоритет групп молекулы О-аланина указан так а>Ь> >с>(1. Наивысший приоритет приписывается ЫНг-группе, в которой с центральным атомом связан атом азота. Чтобы установить конфигурацию, наблюдатель смотрит на молекулу вдоль оеи, соединяющей центральный атом с группой, имеющей низший приоритет, т. е. с группой й. В этом случае последовательность групп а, Ь, с может располагаться либо по часовой стрелке, как в нашем случае, либо против. [c.72]

Величина удельного вращения колеблется в очень широких пределах. При этом обращает на себя внимание то, что аминокислоты с циклическими системами (фенилаланин, гистидин, триптофан, пролин и т. д.) имеют высокое отрицательное вращение. Цвиттер-ионная структура ответственна за относительно высокие температуры кипения, низкую летучесть и умеренную растворимость в органических растворителях. Химически доказано, что ь-(+)-аланин, ь-(- -)-молочная кислота и ь-глицеривовый альдегид имеют одинаковую конфигурацию [c.347]

В исследованиях Торна и его сотрудников [311—314], проведенных относительно недавно, было убедительно доказано участие D-аминокислот в реакциях ферментативного переаминирования у некоторых бактерий, синтезирующих внеклеточные полиглутаминовые кислоты с преобладанием D-конфигурации. Торн обнаружил, что бесклеточные препараты из Ba illus subti-//tS катализируют образование D-глутаминовой кислоты, D-аспарагиновой кислоты и некоторых других D-аминокислот (например, D-метионина, D-серина) из D-аланина и соответствующих а-кетокислот. Свежеприготовленные ферментные экстракты осуществляли также реакцию переаминирования между L-аспарагиновой и а-кетоглутаровой кислотами в этом случае образующаяся глутаминовая кислота имела L-конфигурацию, Если экстракты хранить в течение некоторого времени и затем подвергнуть их диализу, то активность Ь-трансаминазы (при добавлении пиридоксальфосфата в качестве кофермента) значительно превышает активность L-трансаминазы. [c.228]

Наконец, следует остановиться на предположении, высказанном рядом исследователей относительно того, что биологическая активность антибиотиков — полипептидов, а также и некоторых других антибиотиков каким-то образом связана с наличием в их молекулах составных частей, имеющих пространственную конфигурацию, противоположную той, которая обычно встречается в веществах природного происхождения. Действительно, в настоящее время известно, что в состав пенициллинов входит -диметилцистеин, тогда как в белках найден только /-цистеин. Извгстно также, что оба моносахарида, в одящие в состав молекулы стрептомицина (N-мегилглю-козамин и стрептоза), принадлежат к /-ряду, тогда как встречающиеся в природе моносахариды обычно относятся к rf-ряду. В этой главе уже подчеркивалось, что в состав трех важнейших антибиотиков — полипептидов (грамицидина С, тироцидина и грамицидина) входят некоторые rf-аминокислоты, тогда как обычно в природных продуктах встречаются /-аминокислоты. Интересно отметить, что в состав антибиотика совершенно другою типа — глиотоксина входит остаток i/ аланина. [c.196]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология