Глиадин гидролиз

Однако, исходя из этих элементов, трудно предсказать полную последовательность глиадинов. Анализ пептидов, получаемых в результате ферментативного гидролиза очищенных глиадинов, показывает, что они значительно различаются по своим размерам и составу [43], несмотря на очевидное сходство разных глиадинов. [c.193]

S и 7S и 11S сои, глиадин, глютенин и альбумин — глобулин пшеницы гидролизуются по-разному одними и теми же ферментами. Даже кислая субъединица фракции глицина (11S) сои гидролизуется пепсином или трипсином по-иному, чем другая щелочная субъединица [71]. [c.600]

Проламины (глиадины) не растворяются в воде и в абсолютном спирте они растворяются в разбавленных кислотах и щелочах. Исключительно им принадлежит способность растворяться в 70—80°-ном спирте и выпадать при уменьшении или увеличении его концентрации. При гидролизе они дают большое количество глютаминовой кислоты, а также аммиака и пролина. [c.327]

Проламины растворимы в 60-80 % водном этаноле. Эта группа белков характерна исключительно для семян злаков. Название проламины предложено вследствие образования при их гидролизе значительного количества аминокислоты пролина и аммиачного азота. Проламины найдены в семенах всех исследованных в настоящий момент злаков глиадин в семенах пшеницы и ржи, гордеин в семенах ячменя, зеин в семенах кукурузы, авенин в семенах овса. Следует отметить, что проламины встречаются только в эндосперме злаков, в зародышах зерен они отсутствуют. Проламины в чистом виде получают путем экстрагирования муки в 70 % этиловом спирте с последующей отгонкой спирта в вакууме. [c.40]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

Хлористоводородная соль глута. шновой кислоты может быть получена гидролизом глиадина пшеницы , казеина и таких технических остатков, как например мелассы из сахарной свеклы илп соевых жмыхов после экстракции спиртом . Кислота была синтезирована из акролеина через -альдегидомасляпую кислоту и алкилированием бензоиламиномалонового эфира -бромпропионо-вым эфиром с последующим омылением . [c.172]

По предложенному Эллиотом [96] методу эти белки после обработки серной кислотой были подвергнуты ацилированию, омылению и частичному дезацилированйю хлористым водородом в метаноле. Попытки фракционировать продукты ионо-форезом и хроматографированием не имели успеха (были получены только отдельные пики). Возможно, эти неудачи частично объясняются введением. в молекулы сульфогрупп. Для блокирования свободных аминогрупп глиадина был предложен другой метод [247], заключающийся в дезаминировании действием азотистой кислотой. При этом Ы-концевые остатки серина превращаются в остатки глицериновой кислоты, и в гидролизатах обработанного подобным образом белка было обнаружено меньшее количество серина. К сожалению, работ, посвященных омылению дезаминированных белков и последующему фракционированию продуктов гидролиза, не опубликовано, так что до сих пор не ясно, можно ли осуществить выделение ожидаемых пептидных фрагментов. Денуэль [71] отметил трудность деметилирования и дезаминирования аминогрупп (ср. [167]) других белков, оказавшихся свободными в результате воздействия на белки серной кислоты. [c.220]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

Другие авторы, особенно Блэкберн, Миддлбрук и Филлипс [251], а также Деснуэлли и Казал [252], предполагали наличие оксазолиновых колец в белках и отмечали необычную лабильность пептидов серина и треонина к кислотному гидролизу. Позднее Эллиот [253, 254], используя динитрофторбензол в качестве реактива для обнаружения свободных аминогрупп, наглядно показал, что иод действием концентрированной серной кислоты пептидные связи, образованные аминогруппа.ми серина и треонина в фиброине шелка и лизоциме, превращаются в 0-эфирные связи. В такой же мере эффективна безводная фосфорная кислота [255]. Подобные перегруппировки были обнаружены для глутена и глиадина (по методу Эллиота) [256, 257], а также для лизоцима и рибонуклеазы (при инкубации С безводной муравьиной кислотой) [258, 259]. Нарита [260], [c.156]

Значительный интерес возбудили недавно полученные данные о высокой концентрации пептидов, содержащих остатки глутамина, в крови некоторых больных, страдающих целиа-кией ( elia disease). Предполагают, что у этих больных гидролиз глиадина в пищеварительном тракте доходит в основном лишь до пептидов, которые всасываются из кишечника. С появлением этих пептидов, по-видимому, связано токсическое [c.485]

Для частичного гидролиза белков можно использовать также ферменты. Этим способом из эдестина и глиадина можно получить соответственно аспарагин [9] и глутамин [10]. При обычном полном гидролизе оба указанных амида гидролизуются с образованием аспарагиновой и глутаминовой кислот и аммиака. Поскольку отдельные протеолитические ферменты гидролизуют [c.24]

Данные Фишера получили подтверждение в работах других исследователей. Так П. Левен среди продуктов гидролиза желатина обнаружил глицил-пролин дикетониперазин, ранее синтезированный Фишером. Особого внимания заслуживают работы возглавляемой Т. Б. Осборном коннектикутской школы биохимиков, сыгравшие значительную роль в деле окончательного доказательства аминокислотной природы белков. Т. Осборн и С. Клапп в 1901 г. обнаружили среди продуктов гидролиза глиадина пшеницы пептиды, содержавшие остатки фенилаланина и пролина, который Фишер идентифицировал с синтезированным им 1-пролил-1-фенилаланином [349]. Наконец Фишер и Абдергальден среди продуктов гидролиза фиброина шелка нашли тетрапептид, содержавший остатки двух молекул лейцина и по одному остатку аланина и тирозина [183]. [c.88]

Проламины и глютелины являются растительными белками. При гидролизе они образуют значительное количество аминокислоты пролина (14%) и глютаминовой кислоты (до 43%). Проламины нерастворимы в воде, растворимы в 70—80-процентноы этиловом спирте, но в абсолютном спирте нерастворимы. Проламины найдены во всех без исключения злаках глиадин — в семенах пшеницы и ржи, гордеин — в семенах ячменя, зеин — в семенах кукурузы и т. д. [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология