Желатина продукты гидролиза

Важным побочным продуктом скотных дворов и кожевенных заводов являются желатина и клей, получаемые при гидролизе материала костей и шкур. Кости содержат белок оссеин (или костный коллаген), который служит для связывания неорганических составных частей костей, фосфорнокислого кальция и углекислых солей. Коллаген находится в коже как главная часть эпидермиса (стр. 382). Будучи нерастворим в холодной воде, коллаген медленно растворяется при температуре 60°С или выше, образуя раствор желатины, который по охлаждении застывает, образуя студень. Длительная обработка разбавленной щелочью или кислотой при низких температурах хотя и не делает коллаген непо- [c.313]

Желатин (желатина) — продукт частичного гидролиза белка соединительной ткани (коллагена), способный образовывать гель при охлаждении его раствора. [c.106]

Желатин представляет собой продукт частичного гидролиза коллагена — распространенного в природе вещества белковой природы, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных (прежде всего в коже, костях, сухожилиях, рогах, копытах). В основе его молекулы лежит полипептидная цепь, образуемая 19-ю аминокислотами, основными из которых являются глицин (до 30 %), а также аланин, пролин, гидроксипролин, глутамин [29]. [c.453]

Гуанидиновая группировка обладает значительно более сильными основными свойствами, чем аминная, а потому аргинин является более сильным основанием, чем, например, лизин и орнитин. Аргинин встречается почти во всех белках и, помимо этого, вместе с орнитином принимает участие в образовании мочевины в организме. Аргинин легко может быть выделен иа продуктов гидролиза белков (например, желатина). [c.793]

Кроме пролина, в продуктах гидролиза некоторых сложных белков, например желатины, содержится оксипролин (бесцветные таблички, темп, плавл. 274° с разл.), которому придается строение [c.538]

Смолы, удерживающие ионы, обратили на себя большее внимание со стороны химиков-производственников, чем химиков-аналитиков. На примере [16] отделения аминокислот и полипептидов от хлорида натрия видны возможности использования этих смол в аналитической лаборатории. Навеску желатины частично гидролизуют кипячением в течение 2 ч в растворе хлорида натрия и соляной кислоты. После нейтрализации кислоты раствором гидроокиси натрия 5 мл исследуемого раствора, содержащего 50 мг гидролизованного продукта и 5 ммолей хлорида натрия, пропускают через колонку размером 41 см х 1,02 см , заполненную АО 11-А-8. Происходит количественное отделение продукта гидролиза (С =1,06) от хлорида натрия (С =2,2). [c.273]

В аналитическом плане полярография позволяет чрезвычайно просто определять следы нитробензола или нитронафталина в присутствии больших количеств анилина или, соответственно, нафтил-амина [9]. Иногда, используя косвенные приемы полярографирования, удается применить полярографию для решения казалось бы самых неожиданных технических и научных задач. Например, по подавлению так называемых полярографических максимумов можно проследить за степенью очистки сахара-рафинада [10], определить фотографические свойства желатины [11], оценить молекулярные массы продуктов гидролиза крахмала [12], эфиров ди-ацетатцеллюлозы [13] или степень полимеризации поливинилового спирта [14]. На основе полярографических данных часто можно судить о возможностях и путях проведения электросинтеза органических веществ. И, наконец, полярография является в ряде случаев незаменимым методом решения сложных проблем теоретической электрохимии, особенно касающихся строения двойного слоя на ртутном электроде и адсорбционных явлений. [c.6]

Насколько новый метод был плодотворен свидетельствовало открытие при его помощи среди продуктов распада белков новых, ранее неизвестных аминокислот. При первом же использо вании нового метода Фишер среди продуктов гидролиза казеина [162] обнаружил оптически активную аминокислоту, которая позднее была им названа пролином и оказалась -пирролидин-а-карбоновой кислотой [205]. В следующем году при исследовании желатины он обнаружил новую оксикислоту (166], которая оказалась оксипролином. [c.76]

Желатина представляет собой не натуральный белок, а измененный коллаген, переходящий в раствор при кипячении с водой, лучше в присутствии кислот. Желатина отличается способностью набухать в холодной воде, а также легко растворяться в горячей воде и застывать при охлаждении в студенистую массу. Она довольно хорошо раси епляется протеолитическими ферментами. Состав продуктов гидролиза желатины почти не отличается от продуктов гидролиза коллагена. Для нее характерно большое содержание гликоколла, а также пролина и оксипролина триптофан отсутствует тирозина—незначительные следы. Желатина—один из наиболее изученных белков. [c.328]

Потребляемые человеком белковые продукты можно разделить на полноценные белковые продукты, которые содержат все незаменимые аминокислоты, и неполноценные белковые продукты, в которых отсутствует одна или более незаменимых аминокислот. Казеин, например, основной белок молока, с этой точки зрения является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей, кожи и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена и образуется желатина)—неполноценный белок. Желатина не содержит или содержит очень мало треонина и вовсе не содержит триптофана. [c.485]

Вспенивание белковых растворов частично обусловлено также присутствием свободных аминокислот, образующихся в результате гидролиза белков. Так, в продукте гидролиза желатины было найдено до 80% различных аминокислот от массы исходного вещества, а в продукте гидролиза казеина — 54%. Поверх- [c.198]

Коллаген не переваривается пепсином и трипсином однако после превращения в желатину гидролиз протекает легко. Несмотря на это, его ценность в качество пищевого продукта незначительна вследствие отсутствия некоторых незаменимых аминокислот. [c.451]

По химическому строению желатина представляет собой полипептид с молекулярным весом 100 ООО. Ее можно получить в почти монодисперсной форме, однако технический продукт обычно несколько деструктирован и имеет средний молекулярный вес около 70 000. Гидролиз фибриллярного белка коллагена, выделенного из костей или шкур крупного рогатого скота или свиней, ведут в присутствии извести или минеральной кислоты. При этом происходит не только расщепление макроструктуры коллагена на отдельные цепи, но и гидролиз пептидных и других связей, вследствие чего конечное содержание концевых и боковых реакционноспособных групп, имеющее решающее значение для качества продукта, зависит от условий получения желатины. В заключение желатину экстрагируют горячей водой и выделяют из экстракта путем упаривания. [c.645]

Об интенсивности протеолиза можно судить по количеству исчезнувшего субстрата или по количеству продуктов гидролиза. Для определения протеолитической активности ферментов в качестве белкового субстрата используют препараты эдестина, яичного альбумина, желатина, казеина и др. Вытяжку готовят, настаивая исследуемый материал на воде, водном растворе глицерина, а также на слабокислом или слабош,елочном буферных растворах. Иногда настаивание бывает довольно продолжительным. В отдельных случаях при настаивании материала с водой применяют активаторы, например цистеин, HaS, цианид и др. Такое же активирование применяют и в опытах по автолизу. При определении активности протеаз учитывают, что в вытяжках могут быть активаторы и парализаторы. [c.69]

Желатина—белковое вещество животного происхождения, состоящее преимущественно из глютина и хондрина. Глютин получается при гидролизе (обработке горячей водой) коллагена, содержащегося в волокнах соединительной ткани, в коже, костях, сухожилиях и т. п. Хондрин—продукт гидролиза хондрогена, находящегося в хрящах. Чем больше в желатине глютина, тем лучше ее физические и химические свойства. Выпускают техническую, пищевую, полиграфическую и фотографическую желатину. [c.897]

Джойнер [99] также изучал действие различных веществ как ингибиторов. Он показал, что желатина, клей и пептон, взятые в равных концентрациях, вызывают одинаковый эффект. Было найдено, что крахмал, декстрин и сахароза также могут служить в качестве ингибиторов при условии, если их использовать в количествах, превышающих количество желатины в 100—300 раз. Оловянная кислота в коллоидном состоянии вполне эффективна, хотя и не в такой степени, как желатина. Было показано, что даже пептизированная кремневая кислота является ингибитором. Такие вещества, как животный уголь, древесный уголь, асбестовый порошок и порошкообразная пемза, оказывают полезное действие, если они присутствуют в относительно больших количествах. Мочевина, сахарин, азид натрия, олеиновокислый и пальмитиновокислый натрий, хлористый литий и другие подобные вещества не оказывают какого-либо действия. Джойнер исс.ледовал также поведение натриевой соли глутаминовой кислоты, тирозина, триптофана и мочевой кислоты, причем, хотя эти вещества и образуют комплексное соединение с ионами меди и других металлов, их действие в качестве ингибиторов реакции (3) оказалось незначительным [99]. Джойнер показал, что молекулярно-диспергированные вещества не являются ингибиторами, однако он предложил патентную заявку на процесс [102], в котором продукт гидролиза клея применяется в качестве катализатора для устранения нежелательного вспенивания, наблюдаемого при использовании соответствующих ингибиторов в больших количествах (см. также [103]). [c.34]

С 0,9808, Ир 1,3933 раств. в воде (25% при 15 °С), орг. р-рителях. Получ. гидратация винилацетилена (кат.— Hg +) с послед, окислением продукта взаимод. метилэтилкетона с HNO2 с послед, гидролизом продукта. Примен. ароматизирующее в-во для маргарина, крема, масла, кофе и др. для отверждения желатины в фотографич. эмульсиях и нек-рых клеях. [c.161]

Желатин. Широко использовавшийся в качестве защитного коллоида в ранний период развития производства поливинилхлорида желатин в настоящее время в значительной мере теряет свое значение. Технический желатин, который, как известно, изготовляется из отходов мясной промышленности, характеризуется неоднородностью и непостоянством состава. Для получения достаточно устойчивой эмульсии требуемой дисперсности при суспензионной полимеризации винилхлорида в водную фазу приходится вводить не менее 0,3% желатина (т. е. в несколько раз больше, чем синтетических защитных коллоидов). Это приводит к загрязнению полученного поливинилхлорида и ухудшению его термостабильности. Поливинилхлорид, полученный с применением желатина, имеет низкуЮ пористость , а поэтому плохо совмещается с компонентами при переработке, плохо экструдируется. В некоторых случаях в промышленном производстве поливинилхлорида применяются лишь специальные сорта желатина — продукт кислого гидролиза (тип А) или продукт щелочного гидролиза (тип Б) . Эти сорта могут применяться в сочетании с синтетическими защитными колчоидами . [c.76]

Данные Фишера получили подтверждение в работах других исследователей. Так П. Левен среди продуктов гидролиза желатина обнаружил глицил-пролин дикетониперазин, ранее синтезированный Фишером. Особого внимания заслуживают работы возглавляемой Т. Б. Осборном коннектикутской школы биохимиков, сыгравшие значительную роль в деле окончательного доказательства аминокислотной природы белков. Т. Осборн и С. Клапп в 1901 г. обнаружили среди продуктов гидролиза глиадина пшеницы пептиды, содержавшие остатки фенилаланина и пролина, который Фишер идентифицировал с синтезированным им 1-пролил-1-фенилаланином [349]. Наконец Фишер и Абдергальден среди продуктов гидролиза фиброина шелка нашли тетрапептид, содержавший остатки двух молекул лейцина и по одному остатку аланина и тирозина [183]. [c.88]

Метод применялся для анализа шерсти [248, 249], желатины [249, 253], грамицидина [252, 256], тироцидина [250], миозина и фибрина [173а], при изучении продуктов гидролиза метилированных белков [257, 258], а также грамицидина-С [109а]. [c.81]

Глицин был открыт как продукт гидролиза животного клея (белка желатины) в 1820 г. Браконно. Этот белок особенно богат глицином. Из каждых 100 г желатины получают 25 г глицина. В организме глицин образуется, с одной стороны, как продукт гидролиза белка, а с другой,— синтетически. Глицин участвует в ряде важных для организма процессов в синтезе таких веществ, как креатин (составная часть поперечнополосатых мышц и иных органов) и пиррол, входящий в красящее вещество эритроцитов. Глицин также участвует в обезвреживании в организме некоторых ядовитых веществ. [c.20]

В другом эксперименте коацервация происходила в растворе, содержащем гуммиарабик и гистон (или желатину), а также глю-козо-1-фосфат и фосфорилазу картофеля [51, 52]. За накоплением крахмала в каплях следили по результатам реакции с иодом. При замене сахарофосфата и фосфорилазы крахмалом и р-амила-зой крахмал также накапливался в коацерватах (его концентрация в них в 4,5 раза превышала концентрацию в среде). Из-за присутствия фермента крахмал (полимер глюкозы) подвергался гидролизу при этом некоторое количество мальтозы (димер глюкозы) оставалось внутри коацервата, а часть се выходила в равновесную жидкость, как это было показано путем титрования перманганатом. Были поставлены контрольные эксперименты с коацерватами, содержащими инактивированный фермент. С их помощью было показано, что мальтоза, обнаруженная в коацерватах в первом эксперименте, не является продуктом гидролиза, происходящего во внешней равновесной жидкости. Она возникала в результате реакции, происходящей внутри коацервата, как это показано на фиг. 70 (вверху). В условиях, в которых предпочтительно протекает реакция 1, а не реакция 2, размер коацервата возрастает. Этот процесс можно интерпретировать как примитивную форму [c.290]

Продукты гидролиза протеинов при применении 180° и концентрированных органических кислот, а также слабых минеральных кислот в настоящее время нами исследуются и результаты будут сообщены в непродолжительном будущем. Пока можно упомянуть, что при гидролизе муравьиной кислотой образуется значительно большее количество NHa, чем при обычных условиях гидролиза. Из желатины получено свыше 1%, а из яичного белка свыше 4% NHa. Это обилие NHa должно быть отнесено не на счет особенностей кислоты, а на счет высокой температуры. Неймейстер [12] получил при действии воды под давлением так называемые атмидаль-бумозы, содержащие азота па 3% меньше, чем в исходном фибрине. Таким образом, возникновение атмидальбумоз обусловливается потерей значительного количества (до 25%) азота, выделяющегося в виде аммиака, что вполне согласуется с только что приведенными нами данными. [c.362]

Выходы гликоколя из желатины получены значительно меньшие, чем обычно (около 6 вместо 16%). Несмотря на троекратную этерификацию при нагревании и повторный гидролиз концентрированной НС1 и новую четвертую этерификацию, выходов гликоколя из желатины увеличить не удалось. Несомненно, что уменьшенное количество гликоколя обусловлено не непо-лпым расщеплением каких-либо дипептидов, а не-ско.лько иным направлением гидролиза вообще под влиянием органической кислоты и высокой температуры. Какое значение имеет температура и как влияет природа кислоты, предполагается выяснить путем анализа продуктов гидролиза различных протеинов. [c.362]

Кожные пропионовые бактерии включены в род Propioniba terium в связи с образованием больших количеств пропионовой кислоты, витамина В12 и сходством в химическом составе клеточных стенок. Их главный липид, как и у классических пропионовых бактерий, представлен -15-жирной кислотой с разветвленной цепью. В отличие от аэробных коринебактерий они не синтезируют миколовых кислот. Вместе с тем у кожных пропионовых бактерий имеются существенные отличия (характер мест обитания) от классических пропионовых бактерий. Классические пропионовые бактерии выделяют главным образом из сыров и молочных продуктов, кожные — живут обычно на поверхности кожных покровов человека и в желудке жвачных. Поэтому оптимум температуры, необходимой для роста, 37°С, а для классических пропионовокислых бактерий 28—32°С. Кожные пропионовокислые бактерии обладают протеолитической активностью. В отличие от классических видов они разжижают желатину и гидролизуют казеин. Кроме протеаз образуют и другие экстрацеллюлярные ферменты гиалоуронат-лиазу, липазу, кислую фосфатазу. [c.463]

Впервые А. Браконно (1820), используя кислотный гидролиз, выделил из белка (желатины) аминокислоту—глицин, а Н. Любавин (1871) установил, что при ферментативном гидролизе белки распадаются до аминокислот. В последующее время было доказано, что аминокислоты являются почти единственными продуктами гидролиза белков. Первая аминокислота была получена из сока спаржи в 1806 г. С тех пор из растений, животных и микроорганизмов выделено несколько сотен различных аминокислот в составе белков их обнаружено около 30, остальные существуют в свободном виде. [c.38]

Нача.уом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Браконно впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты, К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. 1). В результате этих работ было выяснено, что все белки [c.436]

Желатоза (Ое1а1о а) является продуктом частичного гидролиза желатина. В качестве загустителя используется в на--стоящее время редко вследствие нестандартности свойств, легкой микробной порчи, значительного числа несовместимостей и внедрения в практику более эффективных загустителей — производных метилцеллюлозы, бентонитовых глин, некоторых поверхностно-активных веществ, дающих высоковязкие растворы и т. д. (см. Основы для мазей ). [c.30]

Методы переработки для выделения подвергаемых хроматографическому разделению экстрактов определяются свойствами исходного материала, формой применения и количеством находяш ихся в нем витаминов. В природных продуктах витамины находятся не в свободном состоянии, а каким-то образом связаны. Искусственно полученные препараты для стабилизации часто заключают в желатину. Из однородных проб (раствор, порошок) витамины известным способом экстрагируют непосредственно или после гидролиза. Полученные таким образом экстракты после концентрирования и дальнейшей очистки (например, методом вымораживания или колоночной хроматографии) наносят на пластинки для ХТС и подвергают одно- или двумерному хроматографированию, используя соответствующ ие растворители. Обнаружение витаминов на пластинке осуш ествляют либо при рассматривании в свете с различной длиной волны, либо при опрыскивании соответствую-пщми реактивами . Для количественных расчетов целесообразно проводить сравнение со стандартом, прошедшим стадии хроматографического разделения, элюирования и последуюш,его физико-химического определения. Для определения витаминов можно использовать также биоавтографию, т. е. [c.212]

См. лит. при ст. Мембранные методы разделения. ДИАЦЕТИЛ (диметилглиоксаль 2,3-бутандион) СНзСОСОСНз, желто-зеленая жидк. л —2,4 °С, 87,5— 88 °С 0,9808, п 1,3933 раств. в воде (25% при 15 °С), орг. р-рителях. Получ. гидратация винилацетилена (кат. — Hg ) с послед, окислением продукта взаимод. метилэтилкетона с HNOj с послед, гидролизом продукта. Примен. ароматизирующее в-во для маргарина, крема, масла, кофе и др. для отверждения желатины в фотографич. эмульсиях и нек-рых клеях. [c.161]

ЖЕЛАТИНА ж. Продукт частичного гидролиза коллагена применяется в пищевой промышленности, медицине, микробиологии, производстве фотоматериалов. ЖЕЛАТИНИРОВАНИЕ с. см. ГЕЛЕОБРАЗОВАНИЕ. ЖЕЛЕЗО с. 1. Fe (Ferrum), химический элемент с порядковым номером 26, включающий 12 известных изотопов с массовыми числами 49, 52-62 (атомная масса природной смеси 55,847) и имеющий типичные степени окисления + И, -I- П1, -1- VI. 2. Fe, простое вещество, серебристо-серый металл применяется как основа главнейших конструкционных материалов (чугуна и стали), как компонент специальных сплавов, как катализатор и др. [c.141]

Ингибирующее наводороживание действие пептона, казеина и желатины показано на рис. 5.31. Как видно из рисунка, пептон, представляющий собой продукт частичного гидролиза желатины, далеко не полностью предохраняет сталь от наводороживания при Д 1 =10 мА/см2, очень слабо действует при Дк= = 20 мА/см2 и совершенно не защищает при Дк= 50 мА/см . Желатина по эффективности защитного действия резко отличается от индивидуальных аминокислот и пептона. При достаточной концентрации (с>2 г/л) даже при Дк=50 мА/см желати на практически полностью предохраняет сталь от наводороживания при ее катодной поляризации в растворе кислоты. Использованные в этих исследованиях 5 различных стимуляторов-наводороживания отличаются по эффективности стимулирующего действия (у ЗеОг оно максимально, у коллоидного Р — [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология