Желатина, аминокислотный состав

Таблица 19 Аминокислотный состав желатины и коллагена [22]

При гидратации молекул белков следует учитывать, что белки могут связывать воду свободными полярными группами, имеющимися на поверхности белковых молекул (—ОН, —СООН, =0, —ЫНг и т. д.), а также атомами кислорода и азота в пептидной цепи. Вследствие скручивания полипептидных цепей в белковой молекуле атомы кислорода и азота каждой пептидной связи могут связывать не две, а в среднем одну молекулу воды. Свободные гидрофильные группы аминокислотных остатков молекулы белка могут участвовать в связывании диполей воды полностью или почти полностью. Например, в желатине с каждым аминокислотным остатком связаны в среднем 2,6 молекулы воды. Зная аминокислотный состав молекулы белка или, точнее, последовательность соединения аминокислот в молекуле, можно рассчитать, какое количество молекул воды связывается при гидратации каждой молекулы белка. [c.215]

Проведено исследование и определен аминокислотный состав гидролизатов желатина, казеина и жмыха поджелудочной железы. [c.103]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Аминокислотный состав гидролизата желатина и растворов камер электродиализатора определялся с помощью известных мето,а,ов хроматографии и электрофореза на бумаге [3]. [c.70]

Несмотря на то что первая аминокислота—глицин —была выделена А. Бра-конно еще в 1820 г. из кислотного гидролизата желатина, полный аминокислотный состав белков был расшифрован только к 30-м годам XX в. Большая заслуга в этом принадлежит работам H.H. Любавина, который в 1871 г. установил, что под действием ферментов пищеварительных соков белки расщепляются на аминокислоты. [c.33]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина (необьмно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагена служит высокое содержание пролина и 4-гидроксипролина (рис. 7-13)-аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме на долю пролина и ги-дроксипролина приходится около 21% всех аминокислотных остатков коллагена. Необьмный аминокислотный состав коллагена с значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми другими определяет относительно низкую питательную ценность желатины как пищевого белка. Самые лучшие пищевые белки содержат все 20 аминокислот, и в частности 10 аминокислот, образующих группу так называемых незаменимых аминокислот, которые должны [c.177]

В середине XIX века было установлено, что для питания человека и животного достаточно следуютих веществ белков, жиров, углеводов, минеральных солей и воды. Далее, в ряде опытов было показано, что из этих групп пищевых веществ безусловно необходимы для питания лишь белки и минеральные вещества, поскольку жиры и углеводы могут образоваться за счет белков. Детализируя проблему искусственного питания и изучая различные синтетические пищевые смеси, ученые занялись энергетической и термодинамической стороной этого вопроса. В результате ряда весьма обстоятельных исследований было установлено, что количество необходимых для организма пищевых веществ должно определяться количеством калорий тепла, которые эти вещества способны выделять при сжигании, и что взрослому человеку при обычных условиях существования необходимо около 2500—3000 калорий в день, получаемых из 70—100 г белка, 40—50 г жира и 400—500 г углеводов. На основании этих данных нередко сравнивали организм с паровой машиной, в которой потенциальная энергия пищевых веществ путем сжигания превращается в кинетическую. Эта прими тивная концепция, разумеется, сильно тормозила развитие исследовательской. мысли. Однако вскоре было доказано (2), что наряду с количеством белков решающее значение для правильного питания имеет их аминокислотный состав (качество белков). В этом отношении уже тогда животные и растительные белки были разделены на полноценные (например яичный белок), содержащие все необходимые для организма аминокислоты, и неполноценные (например желатина), не содержащие многих необходимых для питания <<незаменимых аминокислот (тирозин, триптофан, цистин). [c.6]

Уже к 1820 г. было установлено, что белки гидролизуются, и Бра-конно выделил из гидролизата простейшую а-аминокислоту — а-ами-ноуксусную (за свой сладкий вкус и происхождение из желатина, т. е. из белкового клея костей, она была названа гликоколом, а позднее — глицином). Далее из гидролизатов белков были выделены и другие аминокислоты, и вплоть до середины XX века продолжалось открытие более экзотических аминокислот. В 90-х годах прошлого века Э. Фишер разработал свой метод исследования аминокислотного состава гидролизатов белков. Метод Фишера состоит в том, что смесь аминокислот, полученную в результате гидролиза с помощью концентрированной соляной кислоты, превращают этерификацией посредством этанола и НС1 в сложные эфиры аминокислот, освобождают их от солеобразно связанной НС1 путем добавления щелочи и разделяют эфиры фракционной перегонкой в вакууме. Такой препаративный метод, несмотря на то что он далек от совершенства (потеря от /з ДО /г всей массы аминокислот), был большим шагом вперед. Вскоре было выяснено, что в состав подавляющего большинства исследованных белков входят -а-аминокислоты из числа помещенных в табл. 88, и лишь редкие белки содержат какие-либо аминокислоты сверх этих. В таблице выделены жирным шрифтом незаменимые в пище человека и животных аминокислоты, потребление которых должно составлять в сумме 21—31 г в сутки. Остальные аминокислоты организм способен синтезировать сам, если ему доставляется с пищей источник азота (например, в виде глутаминовой кислоты). Эти аминокислоты требуются в количестве [c.654]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология