Ингибирование константы, таблицы

Рассчитайте начальную скорость полимеризации, длину кинетической цепи и концентрацию свободных радикалов в стационарном состоянии при полимеризации 1 М раствора метилакрилата (60 °С) в отсутствие ингибитора ([Z] = 0), при концентрации ингибитора [Z] ,ax, обеспечивающей полное ингибирование полимеризации, а также при пяти промежуточных значениях концентрации 0,001, 0,01, 0,1, 1,0 и 10.% от [Z] a (константа ингибирования при температуре полимеризации равна 1,2). Полученные данные сведите в таблицу и изобразите графически в логарифмических координатах. В расчетах примите, что Л = 8,0-10 моль л" - с кр = 2,09 - 10 лх X моль - с ко = 0,95 10 л моль с V [c.71]

Известные константы скорости ингибирования углеводородов диалкилдитиофосфатами металлов приведены в табл.2. На основе анализа результатов таблицы и работ [102,104-107] сделан вывод о том, что антиокислительная эффективность убывает в следующем порядке [c.23]

Таблица 3.7 Константы ингибирования в реакциях полимеризации при 50 °С [41]

Как указывалось выше, приведенные в таблице данные были получены при изучении кинетики ингибирования ХЭ в условиях избытка фермента. Вместе с тем представлялось важным получить значения констант скорости этой бимолекулярной реакции при взаимодействии ФОС с ХЭ в отсутствие ацетилхолина и при отсутствии избытка ингибитора. Это потребовало дальнейшего усовершенствования кинетических методов. В частности, было необходимым найти способ вычисления концентрации активных центров ХЭ по данным об активности фермента, или, что то же,, нахождения числа оборотов ХЭ — количества молекул субстрата, расщепляющихся на одном активном центре. Такой способ был найден [12]. Он основан на экспериментальном нахождении концентрации необратимого ингибитора, эквимолекулярной концентрации активных центров,. [c.431]

В этой таблице жо и 2о — начальные концентрации инициатора II ингибитора, X — средняя концентрация инициатора во время периода ингибирования, ги — скорость полимеризации без ингибитора, гОст — скорость полимеризации после периода ингибирования, ф о — параметр замедления, кг — константа скорости роста цепи. [c.33]

В таблице 3 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипоином в присутствии конкурентного ингибитора, метилового эфира М-ацетил-П-фенилаланил-Ь-аланина. Определить значение константы ингибирования фермента ОО-дипептидом, если начальная концентрация субстрата и начальное время реакции неизвестны. Определение концентрации непрореагировавшего субстрата в ходе ферментативной реакции проводилось в каждом случае через равные промежутки времени. [c.172]

В таблице 7 приведены кинетические данные для гидролиза бромацетил-ВЬ-фениллактата, катализируемого карбоксипептидазой [7]. Найти значение константы конкурентного ингибирования продуктом реакции, если значения йкат и Кт(кат), определенные из начальных скоростей ферментативной реакции, равны 57,4 сек и 1,6 10 М соответственно. [c.174]

При анализе причин повышения антихолинэстеразной активности необходимо иметь в виду, что сама по себе подвижность Р—8-свЯзи, по-видимому, мало меняется при изменении структуры радикала. Как следует из данных табл. 33, константа скорости щелочного гидролиза в этом ряду соединений почти не изменяется. Это значит, что распределение плотности электронов в молекуле, подвергающейся нуклеофильной атаке гидроксила при щелочном гидролизе, у рассматриваемых соединений различается несущественно. Об этом же говорят величины энергии активации для реакции ингибирования холинэстераз. Таким образом, энергетический барьер нуклеофильного замещения, определяющийся в основном распределением зарядов в реагирующих молекулах, по-видимому, одинаков для всех четырех соединений. Из данных таблицы следует, что увеличение константы скорости фосфорилирования холинэстераз есть следствие повышения предэкспонента RZ, отражающего возрастание пространственного соответствия молекулы ингибитора структуре активной поверхности. При появлении в молекуле ингибитора тетраэдрической структуры с тремя метильными группами (ХХХУП ), близкой по строению катионной группе ацетилхолина XXXИ, повышается способность [c.233]

Кинетику гидролиза ФОС изучали при тех же условиях методом потенциометрического титрования выделяющейся в ходе гидролиза кислоты при постоянном значении pH 8,0. На основании опытных данных рассчитывали бимолекулярные константы скорости взаимодействия ФОС с гидроксильными ионами. По полученным для разных температур значениям констант скоростей реакций обычными методами вычисляли величины энергии активации и предэкснонента уравнения Аррениуса. Результаты этой части исследования представлены в таблице. Здесь для восьми ФОС приведены значения констант скорости гидролиза (f p) и скорости реакции с ХЭ (А п) для температуры 25°, величины энергии активации для реакции гидролиза (Еридр) и реакции с ХЭ (Ехэ), логарифмы иредэксионента уравнения Аррениуса для гидролиза (log Ргидр) и ингибирования ХЭ (log Рхэ), а также логарифмы отношения последних величин, показывающих превосходство фактора вероятности реакции с ХЭ. [c.429]

Таблица 9. piso и константы скорости K реакций ингибирования ХЭ и щелочного гидролиза (В скобках для сравнения приведено pisa АХЭ) [c.165]

Биомолекулярные константы скорости фосфоршшрования активного центра ХТ под действием исследованных фосфорорганических ингибиторов (ФОИ) приведены в таблице I, Из таблицы видно, что при п>з органические растворители уменьшают скорость ингибирования, при п = з не влияют, а при п < з являются активаторами этой реакции. [c.829]

В табл. 5.6. приведены параметры Ф и ф как функций концентрации субстрата, начального и максимального числа клеток, константы ингибирования. Как следует из таблицы, неосложненный рост, процессы ингибирования продуктом или субстратом могут быть разграничены, как только найдены Ф или ф. Уже на основании значения Ф можно определить условия роста популяции (рис. 5.27) [c.584]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология