Эукариоты синтез белков

На первый взгляд схема комбинационной регуляции активности генов, представленная на рис. 10-7. дает основание для вывода о постепенно накапливающихся различиях межд> клетками последующих поколений. Например, можно предположить, что добавление регуляторного белка 2 к клеткам С и Е приведет к появлению в этих клетках одного и того же набора дополнительных белков (тех, которые кодируются генами, активируемыми белком-регулятором 2). Подобная точка зрения неверна по очень простой причине. Комбинационная регуляция гена гораздо сложнее этой схемы потому, что различные регуляторные белки взаимодействуют друг с другом. Даже у бактерий для включения одного-единственного гена иногда бывает необходимо взаимодействие двух различных регуляторных белков (см. разд. 10.2.2). У высших эукариот транскрипция какого-либо гена обычно требует совместного действия целого кластера активаторных белков (см. разд. 10.2.9). Например, белок 2 при взаимодействии с активаторным белком 1 может включать в клетке Е иной набор генов, нежели тот, который он включает в клетке С. По-видимому, именно поэтому единственный белок-рецептор стероидного гормона (пример белка-регулятора) в различных типах клеток млекопитающих определяет синтез разных наборов белка (см. разд. 12.2.2). В целом, специфические изменения в экспрессии гена, возникающие в результате синтеза регуляторного белка, зависят от предыстории клеток, так как именно эти предьщущие события и определяют, какие белки-регуляторы уже имеются в клетке (рис. 10-8). [c.181]

Рис. 9-2. Синтез белка у эукариот (ДНК -+ РНК - белок). Благодаря ядерной оболочке активные рибосомы отделены от ядра в результате транскрипты РНК проходят про-цессиш до выхода из ядра в црггоплазму, где происходит трансляция. Таким образом, между

Окисление цитохрома с сопровождается появпением мембранного протонного потенциала ДцН, к- ый используется клеткой для обеспечения всех вцдов работ, выполняемых биомембранами, и в первую очередь для синтеза АТФ. Фермент широко распространен как среди эукариот, так и среди прокариот. У эукгфиот фермент расположен во внутр. мембране митохондрий, у прокариот - в цитоплазматич. мембране. Ц,- сложный белок, состоящий из неск. полипептидных [c.389]

Аналогичные белковые факторы инициации обнаружены также в эукариотических клетках. Открыто около 10 эукариотических белковых факторов инициации (см. табл. 14.1), их принято обозначать elF. Все они, по-видимому, важны для инициации, однако только три из них абсолютно необходимы и существенны для белкового синтеза eIF-2, eIF-3 и eIF-5. Они получены в чистом виде eIF-2 состоит из а-, 3- и у-субъединиц (мол. масса 38000, 47000 и 50000 соответственно), eIF-3 (мол. масса 500000—700000) и eIF-5 (мол. масса 125000). Укажем также, что в синтезе белка их роль тождественна роли инициаторных белков у прокариот. Отличительной особенностью синтеза белка у эукариот является, кроме того, наличие среди 10 белковых факторов инициации еще одного белка, названного кэп-связы-вающим. Соединяясь с 5 -участком кэп мРНК, этот белок содействует образованию комплекса между мРНК и 40S рибосомной субчастицей. Необходимо отметить, что до сих пор не раскрыты тонкие молекулярные механизмы участия белковых факторов инициации как у про-, так и у эукариот в сложном процессе синтеза белка. [c.526]

Обычно транспорт белков через клеточную мембрану обеспечивают N-концевые аминокислотные последовательности, называемые сигнальными пептидами (сигнальными последовательностями, лидерными пептидами). Иногда удается сделать белок секретируемым, присоединив к кодирующему его гену нуклеотидную последовательность, ответственную за синтез сигнального пептида. Однако простое наличие сигнального пептида не обеспечивает эффективной секреции. Кроме того, Е. соН и другие грамотрицательные микроорганизмы обычно не могут секретировать белки в окружающую среду из-за наличия наружной мембраны. Есть по крайней мере два способа решения этой проблемы. Первый - использование грамположитель-ных про- или эукариот, лишенных наружной мембраны, второй - создание грамотрицательных бактерий, способных секретировать белки в среду, с помощью генной инженерии. [c.126]

Кроме того, у эукариот образование инициаторного комплекса требует наличия специальных инициаторных белков, которые называются общими факторами транскрипции. Рассмотрим некоторые из них применительно к синтезу мРНК. К ним относится ТАТА-связывающий белок, или ТСБ, а также 8—10 белков, ассоциированных с ТСБ. Они носят название ТСБ-ассоцииро-ванные факторы или ТАФ. ТСБ и ТАФ образуют комплекс ТФПД, или транскрипционный фактор Дрдя РНК-полимеразы II. [c.459]

Поскольку дрожжи представляют собой эукариотический организм, можно было бы ожидать, что гены различных эукариот, в том числе и те, которые содержат интроны, будут корректно экспрессироваться в дрожжевых клетках. Однако это не так. Например, экспрессия генов -глобнна кролика в дрожжах не происходит благодаря некорректности транскрипции и последующего сплайсинга РНК. Тем не менее, применяя приемы, аналогичные использовавшимся при клонировании в бактериях, удается достичь синтеза чужеродных белков в дрожжевых клетках. Такие клетки, подобно В. subtilis, секретируют значительное количество белков во внеклеточную среду, что используют также для секреции чужеродных белков. С этой целью к экспрессируемому гену присоединяется участок, кодирующий сигнальный пептид, обусловливающий секрецию и отщепляемый в ее процессе. В результате в клетке синтезируется белок, содержащий на N-конце сигнальный пептнд. Этот белок секретируется в окружающую среду. Таким образом были получены, например, штаммы дрожжей, секретирующие интерферон человека. [c.440]

Однако при более тщательном подходе оказывается, что вопрос о топологической разобщенности процессов транскрипции и трансляции у эукариотов не так уж ясен. Во-первых, имеются данные о том, что некоторый синтез белка в ядре все же происходит. Примером таких данных могут псслужить наблюдения, показавшие, что изолированные ядра способны включать меченые аминокислоты в белок. Кроме того, радиоавто-графические исследования клеток, которые короткое время инкубировали с Н-аминсккслотами, свидетельствуют о том, что в ядрах таких клеток обнаруживаются меченые белки, причем они появляются там слишком рано, чтобы это можно было объяснить за счет синтеза их в цитоплазме и последующего перемещения в ядро в готовом виде. Во-вторых, опыты, в которых в РНК различных животных клеток вводили радиоактивную метку, показали, что значительная фракция вновь синтезированных молекул РНК вообще не попадает в цитоплазму, а разрушается в ядре вскоре после своего синтеза. Смысл этих наблюдений неясен, однако не исключено, что они отражают существование молекул мРНК, участвующих в синтезе (гипотетических) ядерных белков на (гипотетических) ядерных рибосомах. [c.507]

Ни у бактерий, ни у эукариот число рибосом на каждой молекуле мРНК, синтезирующей белок, точно не предопределено. Оно выражается статистической функцией, зависящей от размеров мРНК и эффективности синтеза. [c.70]

Вследствие различия в механизмах экспрессии генов у прокариот и эукариот, Е. oli может оказаться хозяином, мало подходящим для производства белков эукариотических организмов. Поэтому разработаны методы получения векторов для клонирования различных генов в клетках дрожжей - одноклеточных эукариот. Эти клонирующие векторы получают из репликонов дрожжевых клеток, так называемых 2 л-плазмид. Точки начала репликации этих векторов взяты у плазмид 2 л и у pBR322, в результате чего они могут реплицироваться как в дрожжевых клетках, так и в . соИ. Примером использования дрожжей для синтеза белков посредством клонирования генов эукариот может служить осуществленный таким образом синтез интерферона человека (интерферон-белок, обладающий противовирусным действием в клетках человека и, возможно, противоопухолевым действием вообще). [c.290]

Рис. 9-2. Синтез бежа у эукариот (ДНК -+ РНК - белок). Благодаря ядерной оболочке активные рибосомы отделены от ядра в результате транскрипты РНК проходят иро-цессинг до выхода из ядра в цитоплазму, где происходит трансляция. Таким образом, между транскрипцией ДНК и трансляцией РНК осуществляется процессинг и транспорт РНК.

UAA и UAG, а второй-кодоны UAA и UGA. У эукариот все три кодона узнает, по-видимому, один и тот же белок. Когда в А-участке оказывается терминаторный кодон, туда же подходит и терминирующий белок, который вынуждает пептидилтрансферазу сделать холостой шаг, в результате законченная полипептидная цепь высвобождается и отделяется от рибосомы (рис. 11.13). Рибосомные субъединицы в свою очередь диссоциируют, отделяются от мРНК и могут принять участие в синтезе следующей полипептидной цепи. [c.48]

Белок-дисульфидная изомераза в значительном количестве присутствует в эндоплазматических ретикулумах различных типов клеток эукариот. Ее активность хорошо коррелирует с уровнем синтеза секреторных белков [185]. Химические перекрестные модификации фермента свидетельствуют об избирательности его взаимодействий с синтезируемыми на рибосомах в эндоплазматическом ретикулуме полипептидными цепями иммуноглобулинов [186]. Введение очищенной изомеразы в микросомы, предварительно освобожденные от нее щелочной или детергентной обработкой, вновь восстанавливает котрансляционное образование дисульфидных связей при внеклеточном рибосомном синтезе белковой цепи [184]. [c.413]

В заключение этого параграфа следует подчеркнуть, что, излагая модель, мы преднамеренно не связали понятия молодые и старые клетки с фазами их жизненного цикла. Это довольно просто сделать для клеток эукариотов, у которых за один цикл происходит одно удвоение. В данном случае можно считать молодыми клетки в Окфазе (когда, в основном, синтезируется белок), а старыми — во всех остальных, начиная с 5-фазы (синтеза ДНК) и кончая М-фазой (митоза). Для этих клеток известно также, что существуют кейлоны, ингибирующие определенную фазу клеточного цикла. [c.84]

Понятие транслируемой (белок-кодирующей) области ДНК возникло в результате уточнения и углубления представлений о единице наследственной информации - гене. Сегодня считается, что понятия гена и транслируемой области тождественны, если речь идет о прокариотах (Льюин, 1987). В случае эукариот (и архебактерий) часть генов имеет прерывистую структуру и включает в себя как транслируемые, так и нетранслиру-емые области. Мы не будем пояснять детали механизма белкового синтеза в про- и эукариотах. Заметим лишь следующее. [c.81]

У эукариот для синтеза АТФ кроме указанных полипептидов необходимы и другие Fe, d, Fd (белок, содержащий дитиогруппи-j)OBKy) и ряд других. Все они, по-видимому, обеспечивают верную координацию Fi относительно /"о-фактора, необходимого для превращения Ар,Н+ в АТФ (Скулачев, 1988). [c.116]

Секреция белков грожжажм осуществляется стандартным для эукариот способом После синтеза белка-предшественника его сигнальная последовательность удаляется при проникновении белка через мембрану эндоплазматической сети Зрелый белок транспортируется в комплекс Гольджи и попадает в мембранные пузырьки (везикулы). Везикулы движутся к плазматической мембране и jiHBafl b с ней, доставляют в периплазматическое пространство белки, которые застревают здесь или в клеточной стенке (например, кислая фосфатаза и инвертаза) или поступают в куль- уральную среду (например, а-фактор, см. гл. 5). Ко- [c.366]

Поступление секреторных и мембранных белков в просвет ЭР, как правило, прочно сопряжено с белковым синтезом. Котрансляцион-ный характер переноса (транслокации) у эукариот дает возможность применять чувствительный и специфический способ изучения ранних этапов биосинтеза этих белков. Однако это же создает серьезную трудность при выяснении механизма переноса. Например, в такой сопряженной системе трудно определить, проталкивают ли рибосомы белок сквозь мембрану, или он протягивается через нее за счет механизма переноса. [c.113]

Одно из основных правил репликации эукариотических ДНК состоит в том, что ни одна хромосома или ее часть не может реплицироваться более одного раза за клеточный цикл. Для того чтобы вирусы эукариот могли образовать свои многочисленные копии за один клеточный цикл, они должны обойти или изменить это правило. Например, вирус животных SV40 за один цикл инфекции образует 100 ООО копий своего генома. Чтобы достичь этой цели, вирус синтезирует специальный белок, называемый Т-антигеном (в связи с тем, что сначала он был выявлен иммунологическими методами). Т-антиген связывается с точкой начала репликации вируса SV40 и каким-то образом инициирует синтез ДНК. [c.143]

ОН участвует в поглощении мальтозы клеткой. Обычно этот белок локализован в пери-плазматическом пространстве. Однако при мутации, затрагивающей N-кoнeц его предшественника, локализация белка (в его зрелой форме) меняется замещение гидрофобной аминокислоты в сигнальной последовательности на заряженный остаток приводит к накоплению связывающего мальтозу белка в цитозоле. Таким образом, следствием замены всего лишь одного аминокислотного остатка оказалось изменение локализации белка вместо периплазматического пространства - цитозоль. Рассмотрим обратную ситуацию может ли белок цитозоля ошибочно попасть в наружную мембрану Часть гена, ответственного за синтез N-кoн-цевой части белка-переносчика мальтозы (белок наружной мембраны, являющийся также рецептором фага X), соединили с геном р-галактозидазы. Кодируемый полученным геном белок-химера накапливался не в цитозоле, как это свойственно (3-галак-тозидазе, а в наружной мембране. Этот опыт показывает, что М-концевая последовательность новосинтезированной полипептидной цепи - это своего рода форма записи адреса белков клеточной оболочки. Совершенно очевидно, что клетки прокариот, как и эукариот, способны транспортировать белки в соответствующие участки. Молекулярные основы этого процесса сортировки белков - важная область современных исследований. [c.231]

Смотреть страницы где упоминается термин Эукариоты синтез белков: [c.215] [c.332] [c.278] [c.332] [c.498] [c.514] [c.529] [c.48] [c.485] [c.306] [c.237] [c.258] [c.94] [c.228] [c.51] [c.414] [c.51] [c.126] [c.237] [c.246] [c.258] [c.94] [c.228] [c.172] [c.154] [c.65]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология