Вторичная специфичность

По-видимому, общим является то обстоятельство, что вторичная специфичность в данном локусе зависит от характера взаимодействий в другом (или других) локусах (см., например, табл.41). [c.169]

Интересные данные были получены [2014] в отношении вторичной специфичности гидролиза химотрипсином эфиров и амидов трипептидов. Оказалось, что уменьшение гидрофобности остатка в-положении увеличивает скорость гидролиза эфиров и уменьшает скорость гидролиза амидов (рис.64). [c.185]

У всех протеаз в большей или в меньшей степени развиты участки вторичной специфичности, связывание субстрата с которыми происходит путем образования водородных связей. Связывание пептидных субстратов происходит без существенного изменения конформации их основной цепи. Это, вероятно, имеет важное значение в реакциях гидролиза связей в нативных белках (ограниченный протеолиз, активация зимогенов и т.д.). [c.342]

На второй стадии происходит фиксация сорбционного комплекса в конформации, обеспечивающей возможность взаимодействия реагирующего фрагмента молекулы субстрата с группами активного центра фермента. Образуются так называемые фиксированные комплексы E S и E S . При этом реализуется максимально возможное число взаимодействий мевду нетрансформируемыми фрагментами молекулы субстрата и белком, обусловленные топохимическим соответствием реагентов. На этой стадии проявляется вторичная специфичность ферментов. На этой стадии проявляется вторичная специфичность ферментов. [c.374]

При получении соотношений (17) и (18) делается еще одно допущение (также неочевидное), что о здесь принимается в качестве характеристической константы, величина которой не зависит от степени полимеризации субстрата или от конкретной позиции субстрата (и расщепляемой связи) в активном центре фермента. Иначе говоря, величина ко по гипотезе Хироми задается только химическим механизмом ферментативной реакции, ио не вторичной специфичностью фермепт-субстратного взаимодействия. [c.42]

Степень специфичности, ее строгость могут значительно варьировать у различных ферментов. У многих ферментов специфичность менее точна, менее абсолютна, более щирока. Они могут превращать целый ряд близких по структуре субстратов, расщеплять многие (близкие, но отличающиеся по структуре) виды связей, осуществлять некоторые, хотя и вполне определенные, превращения, но в самых разнообразных молекулах и т. п. Так, фермент фосфатаза расщепляет эстеры фосфорной кислоты, образованные разными спиртами, а также искусственные вещества этого типа, которые в организме не встречаются. Широкую специфичность выявляет и мальтаза пищеварительного сока. Наряду с мальтозой она гидролизует все те соединения, в которых к первому углеродному атому глюкозы в а-гликозидной связи присоединен какой-либо другой радикал. Этот фермент правильнее называть а-гликозидазой. Протеолитические ферменты пепсин и химотрипсин в составе пептидных цепей белков расщепляют некоторые виды связей очень быстро, другие значительно медленнее. В связи с этим говорят, например, о первичной и вторичной специфичности пепсина или даже о первичной, вторичной и третичной специфичности а-химотрипсина, имея инода в виду в качестве третьей ту группу связей в пептидных цепях, которых фермент вовсе не может разрушать, либо расщепляет их так слабо, что это с трудом можно уловить. [c.58]

М. Мак-Карти (США) сделал доклад о химической основе серологической специфичности углеводов клеточной оболочки стрептококков группы А. Эти углеводы содержат большое количество рамнозы (35—45%) и гексозамина (22—28%). Первичная групповая специфичность полисахарида зависит от наличия конечных групп N-ацетилглюкозамина. Существует также вторичная специфичность, связанная с рамнсзными остатками, что проявляется после ферментативного отщепления конечных N-ацетилглюкозамин-ных остатков. Мутанты стрептококков группы А синтезируют углеводы клеточной стенки с недостатком терминальных гексозамин-ных остатков, и такие полисахариды обладают рамнозной специфичностью. [c.325]

Вторичная специфичность не обязятельно монотонно затухает с удалением от расщепляемой связи. У сериновых протеаз - трипсина и химотрипсина - сущест- [c.168]

Вторичная специфичность и структура субстратов. Имеется очень немного публикаций, в которых количественно прослеживается связь структуры удаленных от расщепляемой группы остатков и скорости ферментативного катализа. На качественном уровне исследована зависимость скорости расщепления В-цепи инсулина, а также трипсиногена карбоксильной протеазой из Aspergillus saitoi [880]. [c.185]

Было также исследовано влияние вторичной специфичности ацилдипептидов на связывание их химотрипсином и на положение равновесия в реакции ацилирования этими дипептидами фермента [2015]. Оказалось, что для серии соединений общей формулы АсХ-ТгрОН, где X = Gly, Ala, Val, Leu и Ptie, связывание химотрипсином (-uGq) линейно увеличивается при увеличении значения % для остатка X, тогда как положение равновесия реакции ацилирования не зависит от гидрофобности этого остатка. [c.185]

В большинстве случаев ингибирующая способность аналогов субстратов протеаз определяется не только первичной, но в значительной мере и вторичной специфичностью, т.е- структурой групп, удаленных от расщепляемой в соответствующем субстрате связи [2597-2602]- В этом отношении интересным примером является ингибирование катепсина Б и пепсина пептидами, содержащими обычно расщепляемую этими ферментами связь Р1г1еР11е (табл-61). [c.245]

Во ВСЯКОМ случае, первый этап взаимодействия - это неполная "подстройка" фермента и лиганда. Для истишшх субстратов амидгидролаз, очевидно, конечный комплекс (ЕЪ или ЕЗ ) должен быть продуктивным фермент-субстратным комплексом. Первый же комплекс может быть результатом "заякоривания" субстрата ферментом по участку наибольшей специфичности, например участку первичной специфичности. Тогда можно себе представить, что вторая стадия заключается в реализации вторичных взаимодействий (вторичной специфичности) и она может сбпровождаться конформационными перестройками, вызывающими изменение структуры фермент-субстратного комплекса. Следствия таких представлений для понимания специфичности и эффективности катализа амидгидролазами будут изложены в разд.В.9. [c.278]

В некоторых случаях наблюдается заметное отклонение конформации амидно [ связи от плоской структуры в участках вторичной специфичности. Так, например, в комплексах зндотиапепсина с аналогами субстрата, содержащими остаток Hls в положении Р . амидная Р -Р -связь имеет-со= 168° [3073 j. " акое откло нение на 1-2 ккал/моль менее выгодно по сравнению с плос сой стпуктуроП. [c.287]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология