Скорости реакций в ферментативном катализе

В заключение отметим чтобы модель фермента была действующей, она должна отвечать ряду критериев, характерных для ферментативного катализа, в том числе обладать субстратной специфичностью, т. е, селективно связывать субстрат. Каталитическая реакция, моделирующая ферментативный процесс, должна также подчиняться кинетике Михаэлиса — Ментен (явление насыщения субстратом) при этом должна увеличиваться скорость реакции и осуществляться би- и/или полифункциональный катализ [348], [c.265]

То обстоятельство, что среда протекания ферментативных реакций характеризуется почти нейтральным значением pH, накладывает жесткие ограничения на величину рКа кислотных (основных) групп, способных выступать в роли эффективных общих кислотных (общих основных) катализаторов. Этот вывод является прямым следствием обратной взаимосвязи между эффективностью катализатора и его способностью к ионизации. Ниже приводится доказательство существования такой взаимосвязи для общего основного катализа I" ]. В случае общего кислотного катализа ход рассуждений аналогичен. Для констант скорости реакций, протекающих по механизму общего основного катализа кв, справедливо следующее соотношение (уравнение Бренстеда — Педерсена) (гл. 5) [c.138]

В качестве иллюстрации смешанных типов ингибирования и активации ферментативных реакций можно привес+и данные по влиянию добавок н-бутанола на скорость реакций гидролиза сложноэфирного (рис. 79, а = 0,27, Р = 0) и пептидного (рис. 80, а = 0,2, Р = 2,3) субстратов карбоксипептидазой В, а также так называемое антиконкурентное (Р == О,/С = со,а/Сг з) влияние эффектора на катализ ацетилхолинэстеразой (рис. 81). [c.224]

СКОРОСТИ РЕАКЦИЙ В ФЕРМЕНТАТИВНОМ КАТАЛИЗЕ [c.268]

Активные места ферментов и реагируюш,ие вещества образуют цепочки или циклы ( цепи перераспределения связей ), по которым в результате перемещения протонов и электронов синхронно происходит изменение кратности связей, что и обусловливает высокую компенсацию энергии разрыва старых связей и резкое снижение энергии активации реакции. Фермент строго ориентирует молекулы реагентов вдоль координаты реакции, что повышает число эффективных столкновений приблизительно в 1000 раз. Молекулы реагирующих веществ под действием ферментов переходят в наиболее реакционноспособные формы, чаще всего ионные, что еще в 1000 раз увеличивает скорость реакции. Чтобы реагирующее вещество перешло в наиболее реакционноспособное состояние, необходим дополнительный резерв энергии. Одним из источников этой дополнительной энергии является многоточечная адсорбция реагирующей молекулы на ферменте с использованием части энергии адсорбции на перестройку молекулы. Второй возможный путь повышения энергоемкости системы указан Кобозевым — это реализация в катализе энергетического механизма активации. Кобозев подчеркивает, что катализ рассматривается как обмен связями или электронами, происходящий в условиях статистического и энергетического равновесия с внешней средой. Эта валентная форма катализа считается столь универсальной, что обычно даже не ставится вопрос о существовании какой-либо другой его формы. А между тем эта другая форма катализа существует и весьма широко представлена в виде биологического ферментативного катализа, охватывающего огромную область каталитических превращений в живом веществе. Валентный механизм каталитического действия нельзя признать вполне общим и должна существовать иная, весьма мощная форма каталитической активации, реализующаяся в биокатализе. [c.117]

Подводя итоги, следует отметить, что до настоящего времени сложный вопрос о причинах различного влияния давления на скорость реакций ферментативного катализа недостаточно выяснен. Здесь требуются дальнейшие тщательные исследования. [c.241]

В настоящее время наметились достижения в области разработки методов раздельного вычисления констант скорости необратимых стадий ферментативных реакций. Исследования температурной зависимости этих констант открывают широкие возможности для более полной термодинамической характеристики реакций ферментативного катализа (вычисление энергии активации, энтальпии, свободной энергии). [c.233]

Превращение субстрата под действием фермента проходит обычно через ряд короткоживущих промежуточных соединений, изучение реакционной способности которых помогает выяснить механизм ферментативного катализа. К настоящему времени рав работаны такие методы, которые позволяют определять значения констант скоростей промежуточных стадий ферментативных реакций при изучении кинетики их протекания в стационарном режиме (см. гл. 7). Однако наиболее прямую и надежную информацию о кинетике промежуточных стадий можно получить, изучая ферментативные реакции в нестационарном режиме их протекания (с применением методов изучения быстрых реакций в растворах). [c.186]

Внутримолекулярный кислотно-основной катализ представляет собой эффективный способ ускорения реакций в органических системах. Однако было бы полезно оценить вклад этого вида катализа в ферментативный катализ. Существует принципиальное различие между ферментативными химическими реакциями и реакциями в растворе. Скорость каталитических реакций в растворе описывается уравнениями второго порядка скорость увеличивается с увеличением концентрации катализатора. Реакции [c.209]

Обработка данных производится с помощью компьютера. Метод широко используется для изучения кинетики кислотноосновного равновесия, межмолекулярного переноса, образования комплексов металлов, реакций переноса электрона, ферментативного катализа. Метод позволяет измерять константы скорости вплоть до 10 лДмоль с). [c.323]

Для гомогенного и ферментативного катализа общую формулу скорости каталитической реакции можно записать в виде [c.162]

Наиболее важным отличием ферментативного катализа от обычного химического является наличие стадии связывания, приводящей к образованию фермент-субстратного комплекса. Как мы уже видели, при попытках достижения скоростей и специфичностей, характерных для ферментативного катализа, в бимолекулярных реакциях между простыми соединениями эта стадия наиболее трудна в воспроизведении. Ясно, что связывающие центры ферментов должны иметь высокоорганизованную структуру. В связи с этим наиболее полную информацию об этих центрах можно получить, как это и можно предположить, нз данных рентгеноструктурного анализа. [c.510]

Таким образом, при графическом анализе скоростей ферментативных реакций как функции концентраций субстрата может быть получена ценная информация не только о кинетике ферментативных реакций, но и о молекулярных механизмах ферментативного катализа. [c.152]

Задача состоит в заполнении разрыва , в количественном объяснении ферментативного катализа. Существует ли какой-либо основной фактор, ответственный за большую скорость ферментативных реакций, или необходимо концертное действие всех факторов Пока нет ответа на эти вопросы, но можно наметить некоторые пути их исследования. [c.387]

Преобразование Е8-комплекса в один или несколько активированных фермент-субстратных переходных комплексов. Эта стадия самая медленная и обычно лимитирует скорость всего ферментативного катализа она связана с ослаблением химических связей в субстрате, их разрывом и образованием новых связей в результате взаимодействия с каталитическими группами фермента. Именно благодаря образованию активированных переходных комплев -сов снижается энергия активации процесса. Если для ферментов характерен ковалентный тип катализа, который протекает за счет образования ковалентных связей между каталитическими группами активного центра и группами субстрата, то соответствующие промежуточные ковалентные фермент-субстратные комплексы очень неустойчивы и легко распадаются с выделением продуктов реакции. [c.103]

Предполагается, что ферментативные процессы протекают через образование адсорбционного комплекса между субстратом и ферментом, за которым следует каталитический процесс, во время которого субстрат удерживается в реакционной области с помощью водородных связей, вандерваальсовых сил и электростатического притяжения. Это сводит ферментативное действие к ену-тримолекуля рному катализу, и поэтому, подобно многим внутримолекулярным органическим реакциям, ферментативный катализ должен проходить с большей скоростью, чем соответствующий межмолекулярный процесс. [c.154]

Общность между техническим гетерогенным катализом и ферментативными процессами указывает па возможность существования энтропийных механизмов гетерогенного катализа, в которых скорость или, что более существенно, направление реакции изменяются за счет повышения вероятности образования промежуточных состояний некоторых реакционных направлений. Иллюстрацией к этому могут служить реакции стереоспецифического катализа и избирательные синтезы па цеолитпых катализаторах. [c.12]

В заключение следует отметить, что в этой главе представлены различные модели ферментативных механизмов, в которых участвуют ионы металлов. Показано, что реакции, катализируемые ме-таллофермеитами или ферментами, активированными ионами металлов, удивительно разнообразны по типам. Естественно, что многие аспекты, такие, как необычайно высокая скорость и специфичность ферментативного катализа, пе получили полного объяснения па основании исследования модельных систем. Однако недостающее звено, возможно, как раз и удастся найти там, где структура биологических молекул отклоняется от модельных систем. Возможно, что при этом будут обнаружены наиболее химически интересные явления [258, 259]. [c.397]

На стыке молекулярной биологии с физической и физико-органической химией возникла еще одна не менее важная задача — создать сравнительно простые каталитические системы, в которых использовали< ь бы принципы действия активных центров, работающих в ферментах. Подобного рода исследования обогащают физико-органическую химию познанием нетрадиционцых путей (механизмов), позволяющих ускорять или в общем случае регулировать скорости химических реакций. Изучение механизмов молекулярной биологии, в частности движущих сил ферментативного катализа, поможет найти пути создания избирательных химических катализаторов с управляемыми свойствами [7, 8]. В то же время анализ как общих закономерностей, так и различий, наблюдаемых в ферментативных и модельных системах, можно рассматривать как качественно новую ступень углубленного изучения самих ферментов. Иными словами, подобного рода исследования в области молекулярной химической бионики должны способствовать формированию новых взглядов на природу ферментативного катализа. [c.3]

Из уравнения (2.21) видно, что термодинамически эффективность ферментативного катализа определяется разницей свободных энергий межмолекулярного (при образовании комплекса Михаэлиса) и внутримолекулярного (в переходном состоянии реакции) образования связи Е-Я. Следовательно, в количественном отношении кинетическая роль комплексообразования Е Н в ускорении ферментативной реакции представляется несколько иной, чем в кинетическом режиме второго порядка (уравнение 2.19). Однако и здесь движущей силой катализа остается свободная энергия взаимодействия Е-Н именно в переходном состоянии реакции (а не в промежуточном комплексе). Действительно, чем более термодинамически выгодным будет внутримолекулярное взаимодействие Е-К в активированном состоянии (чем более отрицательные значения примет величина АОз внутр). тем более благоприятным должно быть отношение VI/ии для ферментативной реакции [см. (2.21)]. Это связано с тем (см. рис. 12), что барьер свободной энергии активации ферментативной реакции (ДО/. внутр) в этом случае уменьшается (по сравнению с ДОи) и, следовательно, скорость процесса [уравнение (2.20)] возрастает. Наоборот, при заданном значении ДО .ппутр термодинамически более благоприятное взаимодействиеЕ -Н в исходном состоянии реакции (фермент-субстратный комплекс ХЕ-КУ) будет тормозить ее протекание. Так, более отрицательные значения Д(3 приводят к неблагоприятным значениям VI /иц в отношении ферментативного процесса [уравнение (2.21)]. Это связано с тем, что активационный барьер Д01% утр (см. рис. 12), определяющий скорость превращения фермент-субстратного комплекса [уравнение (2.20)], при этом возрастает. [c.41]

ХЬУ, не содержащих карбоксильной группы величина lg o линейно зависит, причем с очень небольшим наклоном, отДр/Са- Введение карбоксильной группы в анионной форме приводит к положительному отклонению от этой прямой. Как видно из рис. 23, участие карбоксилатаниона несомненно приводит к ускорению, однако оно невелико (приблизительно в 3 раза) и, по мнению авторов [60], не может играть существенной роли в ферментативном катализе. При переходе от водного раствора к ацетонитрилу, содержащему 3,3 М воды, эффект почти не усилился. Константа скорости гидролиза ХЬП в этом растворителе лишь в 4,5 раза выше константы скорости гидролиза ХЬП б, причем также почти не изменились и абсолютные скорости гидролиза этих соединений. В этом состоит определенное отличие этой системы от предыдущих, где было найдено, что реакция в неводном растворителе сильно тормозится, но зато и сильно ускоряется карбоксилатными анионами. [c.103]

Однако наклон прямой б, соответствующей мицеллярной реакции, несколько меньше, чем в случае ферментативного процесса (пунктир). Это связано с тем, что алкоксильный анион в мицелле расположен в гидратированном поверхностном слое (а это снижает эффективность гидрофобного взаимодействия). Действительно, если нуклеофил несколько углублен в мицеллу, что происходит в случае бензимидазольного аниона [ПО], то специфичность мицеллярного катализа (точки на пунктире) вполне соответствует ферментативному (пунктир). Различия в константах скоростей реакций с участием наименее (ацетат) и наиболее гидрофобногЬ (гептаноат) субстратов превышают два порядка (рис. 29). [c.121]

Зависимость скоростей реакций, катализируемых химотрипсином, от pH обнаруживает оптимум при pH 8. [42]. Механизм зависимости химотрипсино-. вого катализа от pH заключается в следующем [6—9, 13, 43, 44]. Эффективные константы скоростей химических стадий ферментативной реакции 2 и сохраняют постоянное значение при щелочных и нейтральных значениях pH, но при дальнейшем понижении pH они уменьшаются. Сигмоидальный характер этих зависимостей указывает на участие в катализе ионогенной группы фермента с рЛГа7. Многие годы полагали, что этой группой является имидазольный фрагмент His-57, однако позднее она была идентифицирована как карбоксил Asp-102 [45]. Ее протонизация разрушает водородные связи в составном нуклеофиле (рис. 32), что приводит к потере ферментом каталитической способности. [c.132]

Исследование ферментативных реакций в предстационарном режиме нуждается в специальной экспериментальной технике, поскольку используемые методы должны иметь достаточно высокую временную разрешающую способность. Мертвое время экспериментальной методики должно быть существенно меньше времени протекания реакции в предстационарном режиме. В качестве примера рассмотрим случай реакции с участием одного промежуточного соединения. Экспериментальную методику можно считать удовлетворительной, если ее мертвое время будет меньше величины т [см. уравнение (5.109)]. Используя наиболее характерные для ферментативного катализа значения констант скоростей, можно оценить величину т. Величина константы скорости образования фермент-субстратного комплекса ( 1) для большинства ферментативных реакций лежит в диапазоне 10 —10 М" X Хс (см. гл. VII). Типичное значение Кт, характерное для многих ферментативных реакций, равно 10 М. Если положить минимальную концентрацию субстрата равной 10" М (эту концентрацию еще можно определить чувствительным спектрофотометрическим методом), зна-чениет будет лежать в диапазоне 10 —10" с. Это показывает, что для исследования предстационарной кинетики ферментативных реакций необходима специальная экспериментальная техника, позволяющая регистрировать кинетические процессы в микро- и миллисекундном временном диапазоне. [c.204]

Простые ферментативные реакции. Превращение субстрата 5 под действием фермента Е протекает через предварительное образование фермент-субстратного комплекса Е5. В ферментативном катализе приняты следующие обозначения и — скорость ферментативной реакции V — значение V в условиях насыщения фермента субстратом А т — константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой V = У/2 Ка — субстратная константа, константа равновесия (диссоциации) реакции Е + 8 8 А , й — константы скорости прямой и обратной реакции л-й стадии ферментативной реакции 1Е], 181, 1Р1, [II, [А1 — концентрации Армента, субстрата, продукта, ингибитора и активатора соответственно. [c.242]

Поскольку в настоящее время нет возможности определять данный инкремент свободной энергии активации ферментативной реакции непосредственно из эксиеримеитальиых данных, Тома выдвинул еще одно допущение (к сожалению, опять довольно сильное и немотивированное), что данный инкремент является постоянным для каждого сайта [2, 5] или что гидролитический коэффициент, обусловленный специфичностью ферментативного катализа, неуклонно (монотонно в терминах свободной энергии и экспоненциально в терминах абсолютных констант скоростей) возрастает по мере заиолнения сайтов активного центра. Исходя из данного положения Тома [2] нашел, что при AGa = = 0,45 ккал/моль для сайтов 6 и 7 а-амилазы величины Ла = = —3,0 ккал/моль и 7 = 2,64 ккал/моль достаточно хорошо согласуются с экспериментальными данными по распределению продуктов ферментативного гидролиза мальтодекстринов. [c.69]

В самом общем виде механизм ферментативной реакции включает последовательность событий в активном центре фермента, протекающих в пространстве и во времегп- и изменяющих определенные химические связи субстрата. Первым актом в цепи этих событий является образование физического контакта между ферментом и превращаемым субстратом, последним — уход продуктов из активного центра и возвращение фермента к прежнему состоянию. Таким образом, описание механизма ферментативного катализа должно включать число и последовательность элементарных (индивидуальных) стадий реакции наряду с численными величинами констант скоростей этих стадий (временное описание событий, или кинетический механизм реакции) и характер участия функциональных групп фермента в данных превращениях (пространственное описание событий). [c.168]

Одному из авторов гипотезы о непродуктивном связывании субстратов лизоцима (т. е. о неправильном расположении субстратов относительно сайтов активного центра), Раили, принадлежат следующие слова Концепция непродуктивного связывания субстратов с лизоцимом была развита, чтобы объяснить, почему хитоолигосахариды (выше димера) имеют одинаковые константы ассоциации с активным центром фермента, но характеризуются различными скоростями гидролиза [147]. Следует напомнить, однако, фундаментальное положение специфичности ферментативного катализа, которое гласит, что один из путей ускорения ферментативного катализа заключается в использовании части свободной энергии связывания субстрата для понижения свободной энергии активации ферментативной реакции (см. [79—84]). Та- [c.195]

Доказательства этого получены из сравнительного изучения скоростей реакций [196]. Так, субстрат 73 гидролизуется в 10 раз быстрее, чем бензамид (РЬСОЫНг) при примерно одинаковой концентрации ионов водорода. Причиной такого увеличения скорости не являются резонансные эффекты или эффекты поля группы СООН (электроноакцепторной группы), что было показано экспериментами по гидролизу о-нитробензамида и терефта-ламовой кислоты (иара-изомера 73), который для обоих субстратов протекает медленнее, чем для беизамида. Сообщается и о многих других примерах участия соседней группы в реакциях замещения у атома углерода карбонильной группы [197]. Вероятно, что и при ферментативном катализе гидролиза сложных эфиров нуклеофильный катализ играет определенную роль. [c.60]

Исключительно высокие скорости и степень селективности ферментативных реакций с давних пор интригуют химиков-органиков. Многочисленные предположения, начиная с более чем столетней давности идеи ключ-замок Э.чи-ля Фишера и до более современной ковдегшии взаимоиндуцированного соответствия Кошланда были выдвинуты для объяснения этих явлений. Каковы бы ни были конкретные подробности различных интерпретаций, все они предполагают тот или иной род фиксации субстрата внутри полости активного центра конформационно подвижной молекулы фермента вблизи его реакционноспособных групп. Возникающее в результате взаимодействие между реакционными центрами фермента и реакционноспособной конформацией субстрата считается одной из главных причин высоких скоростей и селективности, свойственных ферментативным реакциям. Дизайн химических структур, пригодных для экспериментального исследования относительной важности различных факторов, определяющих скорости и селективность органических реакций как моделей определенных аспектов ферментативного катализа, был и остается областью, вызывающей напряженное внимание. [c.486]

Каким бы ни был в данном случае механизм реакции, кинетически это внутримолекулярный общий кислотный катализ карбоксильной группой, поскольку эта группа входит в уравнение скорости реакции. Здесь мы впервые сталкиваемся с общим кислотным катализом гидролиза сложного эфира, причем неактивированного. Этот пример иллюстрирует важный принцип с повышением реакционной способности исследуемой системы мы вправе ожидать появления новых механизмов — или по крайней мере новых ско-ростьопределяющих стадий, — которые в случае менее реакционноспособных соединений не наблюдаются. Поскольку областью нащих интересов является в первую очередь ферментативный катализ, где скорости химических реакций намного превышают рассмотренные до сих пор, становится ясной необходимость изучения возможно более реакционноспособных простых систем. [c.470]

Таким образом, налицо явная близость механизмов связывания и катализа мицеллами и ферментативных реакций эта близость распространяется и на кинетику, которая в большинстве случаев мицеллярного катализа подчиняется механизму Михаэ-лиса-Ментена. Последний факт объясняется насыщением мицеллы субстратом. Катализ водными мицеллами, однако, обычно не слишком эффективен, скорость реакции редко увеличивается более чем в 100 раз. Степень субстратной специфичности также относительно мала. Все это объясняется тем, что связывающие взаимодействия сами относительно слабы и неспецифичны. В связи с этим одной из важнейших целей современных исследований [c.508]

Как и в случае внутримолекулярных реакций, эффективная концентрация этих кислот (оснований) намного выше той, которая может быть достигнута при использовании аналогичных катализаторов, действующих межмолекулярно. Кроме того, при протекании реакции в активном центре фермента дополнительный выигрыш обеспечивается благодаря правильной ориентации реагирующих групп. Общее ускорение реакции достигается за счет как высокой эффективной концентрации общих кислот н оснований, так и правильной ориентации. Первым указанием на важную роль переноса протона в ферментативном катализе явился тот факт, что зависимость скорости большинства ферментативных реакций от pH описывается сравнительно простыми сигмоидными или колоколообразными кривыми. Отсюда следует, что для осуществления ферментативной реакции требуется небольшое число кислотных (основных) групп, находящихся в определенном состоянии ионизации. Действительно, проведенные позже исследования показали, что во многих случаях эти группы, которые обычно удается идентифицировать на основг -нии найденных из рН-зависимости константы скорости значений р/Са, на лимитирующей стадии каталитической реакции выступают в роли доноров или акцепторов протона (табл. 6.1). В биологических системах ферментативные реакции почти всегда протекают в среде с близкими к нейтральному значениями pH, когда концентрации ионов гидроксония и гидроксида минимальны. Неудивительно поэтому, что ферменты столь широко используют механизмы общего кислотно-основного катализа. [c.137]

Недавно была описана реакция восстановления этилбензо-илформиата Ы-бензилдигидроникотинамидом, протекающая в ацетонитриле в присутствии перхлората магния в роли катализатора. За 17 ч при комнатной температуре выход этой реакции составил 86%, т, е. ее скорость значительно ниже скорости соответствующих ферментативных реакций. Тем не менее эта система заслуживает особого внимания, поскольку ион металла здесь не связан в комплекс с молекулой субстрата, как в первом примере, а находится в свободном состоянии в растворе. Аналогичные реакции восстановления с использованием оптически активных дигидроникотина МИДОВ обладают частичной стереоспецифичностью. Ион металла образует хелатный комплекс не с субстратом, а с восстановителем. Во всех этих примерах скорость реакции невелика предстоит провести еще много исследований, прежде чем удастся достичь ускорений, наблюдаемых при катализе ферментами [4]. [c.191]

Мицеллярный катализ оказывает сильное влияние на скорости реакций. Мицеллы — это агрегаты с большим содержанием молекул мыла или детергента, довольно рыхло связанные преимущественно за счет гидрофобных (неполярных) взаимодействий. При увеличении концентрации детергента в водном растворе происходит постепенное изменение физико-химических свойств раствора поверхностного натяжения, плотности, pH и электропроводности. Однако наступает такой момент, когда изменения перестают быть плавными и при небольшом увеличении концентрации детергента какое-либо из свойств раствора резко меняется. Концентрация детергента, при которой наступает такой скачок, называется критической концентрацией ми-целлообразования (ККМ). Мицеллы обычно образуются в водном растворе полярные и неполярные группы находятся соответственно на поверхности и внутри мицелл. Известны и обращенные мицеллы, т. е. агрегаты поверхностно-активных веществ в неполярных растворителях, в которых полярные и неполярные группы расположены соответственно внутри и на поверхности мицелл. За счет неполярных взаимодействий мицеллы связывают множество органических субстратов, что приводит к ускорению химических реакций (или порой к их замедлению). Катализируемые мицеллами реакции обычно протекают на поверхности мицелл. Более того, мицеллярный катализ носит определенные ферментоподобные черты например, кинетика мицеллярных процессов подчиняется уравнению Михаэлиса— Ментен, и катализ характеризуется заметной стереоспецифичностью. Все это указывает на то, что мицеллы можно использовать для моделирования ферментативного катализа [22]. [c.337]

Ковалентные комплексы чрезвычайно важны с точки зрения химии, но с точки зрения энзимологии они не столь интересны. Наиболее ферментоподобными являются нековалентные комплексы, как, например, комплексы, образуемые циклоамилозой. Пиклоамилозы и их производные прекрасно моделируют такие ферменты, как химотрипсин, рибонуклеазу, трансаминазу [27] и карбоангидразу [28]. Высокие каталитические свойства проявляют полимерные комплексы. Показано, что скорости реакций в обращенных мицеллах приближаются к ферментативным [25]. Очевидно, что катализ, движущей силой которого выступает комплексообразование, будет интенсивно исследоваться в ближайшие годы. [c.341]

Использование катализатора приводит к существенному понижению величины энергии активации и соответственно увеличению скорости химической реакции. Катализатор ие влияет на положение равновесия между исходными и конечными продуктами, т. е. на изменение свободной энергии процесса. Для реакций in vivo особенно важен ферментативный катализ, который осуществляется при помощи ферментов (энзимов) — высокоспецифичных биокатализаторов белковой природы. На рис. 4.1 приведены примеры энергетических диаграмм для каталитических и некаталитических процессов. [c.89]

В общем случае можно высказать следующее положение каталитически активной является только та часть молекулы фермента, у которой группы, принима-юид1е участие в общем кислотном катализе, протонированы, а принимающие участие в общем основном катализе — не протонированы. Доля каталитически активной формы фермента в связи с этим зависит от pH раствора, и именно это является главным фактором, определяющим влияние pH на скорость ферментативной реакции. В свете сказанного выраясение для максимальной скорости реакции можно записать в виде [c.213]