также нейраминидаза

В отличие от некоторых других парамиксовирусов вирус Сендай содержит также нейраминидазу [12]. При этом ферментативная активность ассоциирована с тем же гликопротеином, который ответствен за агглютинацию эритроцитов [c.453]

Высокие концентрации а-химотрипсина в значительной степени понижали сродство рецепторов диазепама [1011. Папаин и трипсин, а также фосфолипаза А оказывали несколько меньшее действие на процесс связывания. На основании этих данных, а также того, что нейраминидаза уменьшает сродство рецепторов к диазепаму, сделано заключение, что участки связывания препарата включают белки, фосфолипиды и Ы-ацетилнейраминовую кислоту. [c.262]

Сейчас известен целый ряд микроорганизмов, продуцирующих нейраминидазу. Этот фермент обнаружен также в тканях животных куриных эмбрионах, почках, печени, селезенке, мозге крыс и морских свинок и в слюне человека. Богаты нейраминидазой некоторые мембраны, митохондрии и лизосомы. [c.349]

Деградации по Смиту был подвергнут также гликопротеин, предварительно обработанный нейраминидазой и -галактозидазой. В результате [c.88]

Несколько иная картина наблюдается при обработке нейраминидазой сыворотки приматов и крупного рогатого скота (ср. рис. 1) [25]. Трансферрин приматов расщепляется с образованием только двух медленно движущихся полос, тогда как трансферрин человека образует четыре добавочные полосы. Аналогичным образом при обработке нейраминидазой сывороток крупного рогатого скота, содержащих пять из шести известных фенотипов трансферрина, из каждой зоны необработанного трансферрина последовательно образуются два медленно движущихся компонента. Трансферрин сыворотки цыплят также содержит два остатка сиаловой кислоты, которые могут отщепляться нейраминидазой [60]. [c.123]

Вопрос о свойствах ГТХ как ингибитора реакции гемагглютинации и о его отношении к нейраминидазе будет подробно рассмотрен в части IX. Способность ГТХ в значительной степени снижать инфекционность вируса гриппа свиньи и эпидемического паротита для куриных эмбрионов [2] объясняется, очевидно, тем, что эти вирусы не способны инактивировать ГТХ. На инфекционность вируса Ли ГТХ почти не действует [2J. Как уже было сказано выше [19, 20], электрофоретическая подвижность ГТХ из мочи здорового человека варьирует от препарата к препарату, несмотря на то что в опытах используют препараты, гомогенные при ультрацентрифугировании. Содержание сиаловой кислоты также изменяется от препарата к препарату [44]. Возможно, что причиной этого является бактериальная нейраминидаза, присутствующая в различных количествах в таких препаратах. [c.163]

В табл. 4 приведены результаты периодатного окисления различных производных -кислого гликопротеипа, полученных при действии кислоты [96] и следующих ферментов нейраминидазы [112], нейраминидазы и (i-галак-тозидазы, а также нейраминидазы, 3-галактозидазы и p-N-ацетилглюкоза-минидазы (Хьюгс и Джинлоз, неопубликованные данные). Эти результаты показывают, что только Ve часть остатков галактозы связана через С-З, в то время как почти половина маннозы устойчива к окислению, т. е. замещена по С-З или одновременно по С-4 и С-2. После удаления галактозы половина остатков 2-амино-2-дезоксиглюкозы окисляется, что согласуется с предположением о том, что эта часть остатков связана с галактозой. После удаления половины остатков 2-амино-2-дезоксиглюкозы половина остатков маннозы оказываются концевыми это показывает, что они расположены четвертыми по счету от нередуцирующего конца молекулы и связаны [c.87]

Современные представления в молекулярной биологии вирусов позволяют использовать новые подходы для паправлеппого избирательного вмешательства в цикл репродукции вирусов. Одним из таких подходов является создание противовирусных препаратов, способных избирательно подавлять каталитическую активность вирусных ферментов, в частности активность нейраминидазы вируса гриппа. С этой способностью связано действие применяемых в настоящее время противовирусных препаратов теброфена и флореналя. Сообщается также и о других ингибиторах нейраминидазы, подавляющих репродукцию вируса гриппа А и В и находящихся на стадиях доклинического и клинического изучения (18,19). [c.273]

Пути распада гликосфинголипидов также интенсивно изучаются. Хорошо изучен ряд ферментов, например цереброзидазы, гидролизующие цереброзиды, и нейраминидазы, отщепляющие сиаловые кислоты от ганглиозидов. [c.367]

У имеющих оболочку вирусов было зафиксировано и наличие различных ферментативных активностей, например АДФ-азной и АТФ-азной. Однако все они, как правило, имеют клеточное происхождение. К подлинно вирусным ферментам, вероятно, относятся лишь нейраминидазы миксовирусов и лизоцимы фагов. Следует, однако, оговориться, что но последним данным у реовируса, а, вероятно, также и у вируса вакцины важную функциональную роль играют 1Ч1К-полпмеразы [439[. [c.139]

Штаммы вируса гриппа нашли широкое применение при изучении генетической рекомбинации, перекрестной и множественной реактивации, а также во всех тестах по определению возможности взаимного обмена отдельными частями геномов у вирусов двух разных штаммов, оба из которых активны (либо оба или один из них инактивированы). Из вирусов, содержащих одноцепочечную РНК, вирус гриппа единственный, с которым во многих лабораториях получены определенно положительные результаты во всех этих экспериментах [121]. Это необычное поведение вируса гриппа можно, по-В1щимому, понять, если вспомнить, что РНК этого вируса, по последним данным, состоит из нескольких молекул (см. гл. VI, разд. Г). В настоящее время выяснено, каким образом части генома инактивированной вирусной частицы могут посредством рекомбинации реплицироваться и включаться в инфекционные вирусные частицы потомства. Было показано, что нейраминидаза, присутствующая в стабильном рекомбинанте вируса гриппа, происходит из одного родительского штамма, а все прочие основные белки — из другого родительского штамма [284]. [c.181]

Попытка получить антитела против а -кислого гликопротеипа была предпринята с целью разработки метода определения этого соединения при различных заболеваниях, однако она не имела большого успеха, так как (-кислый гликопротеин обладает очень слабой антигенностью при введении его кроликам совместно с цельной сывороткой [64]. Преципитирующие антитела на него вырабатываются только в том случае, если он вводится совместно с адъювантом Фрейнда, как часть фракции VI Кона [65]. Он также проявляет очень небольшую антигенность при введении цыплятам, а образуемый им комплекс антиген — антитело, по-видимому, состоит из единственного антигена и специфичного по отношению к нему антитела [66]. Обработка нейраминидазой вызывает увеличение антигенности а(-кислого гликопротеина, что было показано в опытах на кроликах [67]. [c.76]

Независимо были проведены сходные опыты с очищенной нейраминидазой из Z). pneumoniae и при этом были получены такие же результаты [ 63, 1111. Как оказалось, фермент обладал низкой специфичностью, поскольку при реакции выделялась также N,0-диaцeтилнeйpaминoвaя кислота [631. В связи с этим описанные опыты не могли разрешить вопрос о гомогенности остатков сиаловых кислот. Недавно была проведена очистка больших количеств нейраминидазы из D. pneumoniae и изучено ее действие на -кислый гликопротеин [821. Скорость отщепления N-ацетилнейраминовой кислоты остается постоянной до тех пор, пока не отщепится 90% остатков, а при продолжительной инкубации можно получить 100%-нов отщепление. Оптимум действия фермента находится при pH 6,5, константа Михаэлиса равна 3,5 -10 М для проявления активности фермента не требуется присутствие ионов металлов. [c.84]

С помощью электрофореза на крахмальном геле было показано, что 15 из известных 16 генетических вариантов трансферрина человека (см. ниже) разлагаются под действием нейраминидазы на четыре дополнительных медленно движущихся компонента, которые образуются ступенчато. Присутствие и относительная интенсивность окрашивания этих компонентов зависят от концентрации фермента (рис. 1 [25, 56]). Опыты по электрофорезу очищенного трансферрина в крахмальном блоке показывают (рис. 2), что происходит постепенное отщепление сиаловой кислоты от молекулы трансферрина. Каждый из четырех остатков сиаловой кислоты в молекуле трансферрина обусловливает определенное повышение электрофоретической подвижности цельной молекулы белка. По мере гидролиза кетозидных связей ферментом увеличивается количество отщепленной сиаловой кислоты. Этот процесс происходит до тех пор, пока все четыре остатка не будут удалены. После этого дальнейшее увеличение электрофоретической подвижности уже не обнаруживается. Полоса 4 (рис. 1) представляет собой необработанный трансферрин, в молекуле которого содержится полный комплект из четырех остатков сиаловой кислоты. Полосу О дают молекулы, из которых полностью удалены остатки сиаловой кислоты, полосы 1—3 — молекулы, содержащие соответственно от 1 до 3 остатков сиаловой кислоты. Обработка ферментом не влияет на способность трансферрина связывать железо, на его иммунологические свойства, а также на поведение при ультрацентрифугировании. Огупенчатое расщепление трансферрина, сходное с наблюдающимся при расщеплении нейраминидазой, обнаружил Поулик [57, 58] при обработке трансферрина дифтерийным токсином. Блюмберг и Уоррен [59] сообщили, что после обработки нейраминидазой одна полоса, соответствующая трансферрину, разделяется на две полосы равной интенсивности. Это явление наблюдается в том случае, если из молекулы трансферрина удаляется около 90% сиаловой кислоты. [c.123]

Ведущая роль углевода в проявлении полной биологической активности гормона была показана также в уже упомянутой работе Гешвинда и Ли [36], которые наблюдали полную потерю активности ХГЧ после обработки гормона в течение 5—10 мин 0,02 М метапериодатом натрия. Гот и Буррилло [48] установили, что нейраминидаза инактивирует ХГЧ. [c.241]

Общим свойством всех растворимых в воде ингибиторов гемагглютининов вируса гриппа является наличие в простетической группе только сиаловой кислоты и N-ацетилгалактозамина или также и других сахаров, таких, как галактоза, манноза, фукоза и N-ацетилглюкозамин. Сиаловая кислота занимает концевое положение в гетеросахариде. Электрофоретическая подвижность ингибиторов высока, и при нейтральном pH граница ингибитора движется к аноду. Нри обработке ингибитора нейраминидазой концевой остаток сиаловой кислоты отщепляется, приводя к потере ингибирующей способности и уменьшению электрофоретической подвижности. Гликопротеин, выделенный из эритроцитов человека и принимаемый за клеточный рецептор для вирусов гриппа, обладает вышеупомянутыми свойствами (табл. 3). [c.248]

По-видимому, в подчелюстных железах овцы существует несколько сиалил-трансфераз. Карлсон и сотр. [109] обнаружили в этих железах связанную с частицами, а также растворимую форму фермента, который катализирует перенос NANA не только к лактозе и N-ацетиллактозамину, но и к гликопротеинам, выделенным из подчелюстных желез овцы, у которых с помощью нейраминидазы удалена сиаловая кислота. Акцептором сиаловой кислоты в таких гликопротеинах, обработанных нейраминидазой, является N-ацетилгалактозамин. При фракционировании препаратов растворимого фермен- [c.286]

Относительно мала информация об антигенном дрейфе в NA вирусов гриппа животных и птиц. Известен антигенный дрейф среди вирусов гриппа свиней [52]. Анализ вирусов гриппа птиц с нейраминидазой N2 с использованием набора моноклональных антител к N2 человека показал, что все штаммы птиц были родственны штамму A/Jарап/305/57 человека [116]. Некоторые антигенные вариации были различимы в штаммах N2 птиц, выделенных в 1965—1981 гг., но не было постепенного антигенного дрейфа, подобного тому, что обнаружено у штаммов вирусов гриппа человека. Результаты указывают на то, что множество различных штаммов того же подтипа существуют одновременно и персистп-руют в популяции птиц. Последовательности первых 200— 300 нуклеотидов 5 -концов кДНК, транскрибированных с генов NA 20 вирусов птиц восьми из девяти подтипов NA, также не обнару- [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология