Ферменты оптимум действия

Термолабильность ферментов т. е. инактивация их, связанная с разрывом полипептидных связей при повышении температуры,— денатурация белков, приводит к появлению оптимума температурного действия. С ростом температуры увеличивается скорость ферментативной реакции, но увеличивается и инактивация фермента. Поскольку белки являются амфотер-ными электролитами, для ферментов характерен также оптимум pH. Так, например, оптимум действия пепсина лежит в зоне pH = 1,5 —2,5, трипсина —8—11, сахаразы, выделенной из. дрожжей, — 4,6—5,0, сахаразы из кишечника — 6,2, амилазы из слюны или поджелудочной железы — 6,7—6,8 и т. д. Некоторые ферменты могут иметь различную величину оптимума pH для разных субстратов. Так, оптимум pH пепсина несколько меняется для разных белковых субстратов, тогда как карбогидразы [c.249]

ТЕРМОЛАБИЛЬНОСТЬ И ТЕМПЕРАТУРНЫЙ ОПТИМУМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ [c.122]

Было показано, что оба фермента могут быть отделены один от другого и являются двумя самостоятельными ферментами [4, 5]. Так, нагревание при 55° (pH 4,8) вызывало инактивацию фермента, имеющего оптимум действия при pH 6,8—7,0, и не оказывало влияния на активность кислого фермента (оптимум действия pH 4,8) (рис. 1, Л) и наоборот, хранение ферментного препарата при pH 7,0 и 0° приводило к снижению или даже исчезновению активности кислого фермента без изменения активности фермента с оптимумом действия при pH 7,0 (рис. 1, Б). [c.92]

Необходимо помнить, что оптимум действия ферментов лежит в пределах 35—60°, что низкая температура сводит действие их к еле заметному минимуму, а высокая разрушает их. [c.59]

Пепсин проявляет наибольшую активность в зоне pH 1,5—2,5 в то время как трипсин при этом значении pH полностью теряет способность гидролизовать белки (например, казеин). Оптимум действия трипсина лежит при pH около 8—9. При значениях pH ниже или выше оптимальной зоны активность фермента постепенно снижается. [c.123]

Ферменты термолабильны. Это означает, что при нагревании они теряют активность. Обычно нагревание до 80° С необратимо разрушает ферменты. Исключение составляют отдельные ферменты, не разрушающиеся при нагревании до 80 и даже 100° С. При низких температурах (ниже нуля) ферменты прекращают свое действие, но не разрушаются. Существует температурный оптимум для действия ферментов. Оптимум действия большинства ферментов животного происхождения находится при 40—50° С. Чувствительность к температуре — характерное свойство ферментов и объясняется их белковой природой. Белки, как известно, при нагревании денатурируются. [c.170]

Нейтрализация желудочного сока. Оптимум действия ферментов, расщепляющих белки в тонком кишечнике (трипсина, химотрипсина и карбоксипептидазы), лежит [c.776]

Впервые в лаборатории Д. Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных (Г-изомеров) аминокислот. Оказалось, однако, что этот фермент имеет оптимум действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH его активность на порядок ниже, чем при pH 10,0. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе Г-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезаминируются О-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза О-аминокислот, который в отличие от оксидазы Г-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях pH среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы О-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных (Г-изомеров) аминокислот. [c.433]

Оба эти фермента активны в одних и тех же условиях оптимум действия амилазы слюны при pH 6, 8, оптимум для уреазы — pH 7,0. [c.40]

Благодаря этому процессу в организме может осуществляться синтез ряда аминокислот и некоторых других соединений из их углеродного скелета. Переаминирование происходит под действием ферментов аминофераз, оптимум действия которых лежит в слабо щелочной среде (рН=7,4). [c.181]

Очень легко продемонстрировать разницу между обоими ферментами, изменяя ионный состав среды. Изучение этих ферментов при разных концентрациях ионов магния и калия показало, что оптимум действия каждого из ферментов находится при разных концентрациях ионов магния и калия в растворе. [c.211]

Заметные количества липоксигеназ обнаружено у плесневых грибов, в разнообразных растительных тканях, изредка в тканях животных, но чаще всего и в более активной форме фермент встречается в семенах, особенно бобовых. Наиболее богатым источником является, по-видимому, соевая мука, из которой липоксигеназа была впервые выделена в кристаллической форме. Она отличается от железо-порфириновых соединений, также участвующих в окислении липидов, тем, что в ее составе нет железа в качестве простетической группы. Молекулярный вес фермента 90 000—100 000, рН-оптимум действия в зоне pH 6,5—7,0, иногда до 9,0. [c.281]

Скорость ферментативных процессов легко регулировать. Как известно, каждый фермент наиболее интенсивно влияет при определенной реакции среды, т. е. имеет свой рН-оптимум. Действие фермента обычно ускоряется и при нагревании, но до известного предела, когда он сам постепенно начинает разрушаться (денатурироваться). Он имеет, следовательно, и температурный оптимум. Скорость ферментной реакции, таким образом, можно регулировать, изменяя температуру и степень кислотности (pH) среды, а также количество вносимого катализатора. [c.97]

Сопоставление кривых влияния pH на активность ферментов, находящихся в среде с различным pH, а также при различном pH субстрата укажет на стабильность фермента, оптимум его действия и на возможность подавления активности отдельных ферментов при определенном значении pH. [c.29]

Из данных табл. 4.3 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляют пепсин, рН-оптимум которого 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это, во-первых, структурной организацией молекулы фермента и, во-вторых, тем, что пепсин является компонентом желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту, которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента. С другой стороны, рН-оптимум аргиназы лежит в сильнощелочной зоне (около 10,0) такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-ви-димому, не в своей оптимальной зоне pH среды. [c.141]

Оптимум действия ферментов лежит при различных значениях pH. Так, пепсин очень активен при pH 2, трипсин при pH 7, химотрипсин при pH 8. Еще более щелочной среды (pH 9) требуют пептидазы кишечного сока. [c.59]

Лецитиназа С (фосфоли1[аза С, а-токсин) — катализирует гидролитич. отщепление фосфорилхо-лина от молекулы. лецитина с образованием а, 3-ди-глицерида. Лецитиназа С входит в состав бактериальных токсинов. Продукты, образующиеся из лецитина при гидролизе его этой Л., сами по себе нетоксичны. Токсич, действие, фермента нри инфекции ран соответствующими микроорганизмами, но-видимому, связано с ката.лизируемым им быстрым разрушением лецитинов, входящих в состав клеточных оболочек, Лецитиназа С активируется ионами Са" и в меньшей степени ионами Mg , Ионы Сп, Sr, Fe и Ва сильно тормозят этот фермент. Оптимум действия лецитиназы С лежит при pH 6,7—7,0, В небольших количествах лецитиназа С обнаружена в связанном состоянии в тканях животных, в частности в тканях мозга. [c.477]

Увеличение концентрации молочной кислоты приводит к сдвигу pH, иногда значительному (до 1—2 единиц). Кислая реакция является характерным признаком паранекротического состояния и обусловливает ряд свойств поврежденной прото- плазмы. С нею, в частности, связаны смена гранулярного отложения витальных красителей диффузной окраской, активация гидролитических ферментов, оптимум действия которых расположен в кислой зоне (кислая фосфатаза, амилаза и др.), нарушение структуры митохондрий, изменение проницаемости мембран и др. [c.19]

Оптимум действия одних ферментов, например пепсина, наблюдается в кислой среде (pH 2,0), других — в щелочной, а у большинства ферментов — в нейтральной среде. Изменение активности лактатдегидрогеназы культуры Вас. subtilis в зависимости от pH среды показано на рис. 13. [c.34]

Панкреатическая липаза ускоряет реакцию гидролиза слож-яоэфирных связей в молекуле жиров (триглицеридов), протекающую с образованием глицерина и жирных кислот, и гидролиз некоторых других сложных эфиров, например этиловых эфиров высокомолекулярных жирных кислот. Оптимум действия панкреатической липазы лежит при pH 7,0—8,0, однако, как и для многих других ферментов, значение оптимума зависит от присутствия тех или иных сопутствующих веществ и состава буферной смеси. При прочих равных условиях липолитическое расщепление протекает тем энергичнее, чем выще степень дисперсности жира. Желчь в организме ускоряет гидролиз жиров в ки-щечнике. При щелочной реакции панкреатическая липаза активируется желчными солями, солями кальция, мылами и альбумином. [c.50]

Охлаждение зерна необходимо по тем соображениям, что казеин, зараженный бактериями и дрожжами, будет тем сильнее изменяться во время фильтрования и прессования, чем ближе температура к оптимуму действия ферментов. Если бы явилась возможность фильтровать и прессовать казеин в сильно охлажденном состоянии, например холодное время года в неотапливаемом помещении, ею обязательно следовало бы воспользоваться. Казеин в этом случае удалось бы приготовлять более чистым, менее измененным. В холодное. время года или при наличии льда казеин можно о тавлять в воде на довольно длительное время и это нисколько не ухудшит его качеств, Скорее можно ожидать лучшего отделения из иего растворимых в воде примесей. [c.80]

Известно, что целлюлолитические ферменты можно разделить 1а прочно и слабо адсорбирующиеся на поверхности целлю-юзного субстрата [36, 38-42] Прочно адсорбирующиеся цел-1юлазы практически полностью адсорбируются на целлюлозе в )Н-оптимуме действия ферментов, и водная фаза реакционной меси остается по существу свободной от них, причем прочно 1Дсорбирующиеся ферменты не десорбируются с поверхности 1еллюлозы до значительной (70-80%) глубины гидролиза даже 1ри многократном промывании субстрата водной фазой Сла-)о адсорбирующиеся ферменты практически не адсорбируются [c.24]

Скорость ферментативной реакции закономерно увеличивается цримерно вдвое с повышением температуры на каждые 10°. С 45—50° начинается денатурация фермента от нагревания. Постепенное разрушение фермента приводит к тому, что скорость основного химического процесса, катализируемого ферментом, замедляется и, наконец, прекращается. Наивысшая температура, при которой сохраняются нативные свойства ферментов и действие ферментов может продолжаться длительный период, называется оптимальной температурой. Для большинства ферментов оптимальная температура находится в пределах 40—45°. Если опыт продолжается секунды или минуты, то температурный оптимум может лежать в пределах более высоких значений (50—60°). [c.106]

Только в первой пробирке происходит расщепление крахмала (синего окрашивания при добавлении раствора I и К1 не наблюдается). Во второй пробирке фермент необратимо инактивирован нагреванием, а в третьей — реакция протекает слишком медленно вследствие высокой кислотности раствора (оптимум действия амилазы слюны при pH 6,8). Поэтому во второй и третьей пробирках получается синее окрашивание с растворром I в К1. [c.41]

Свойства. Белый или белый с желтоватым оттенком порошок. Растворим в карбонатном буферном растворе прн pH = 8,8. Раствор фермента при 5°С и в интервале pH 4,0—12,0 сохраняет активность в течение 24 ч. Оптимум действия при pH 8,1—8,8, Ингибиторы Na l, Na N, Со +, Са +, Mg +, Mri , Zn2+, USO4 и цистеин. [c.447]

Оптимум действия папаина лежит при Рн 5, т. е. в слабокислой среде поэтому в щелочной среде он будет менее активен. См. Вальдшмидт-Лейтц. Ферменты. Ленинград, 1929. Л. У.] [c.527]

И. фосфоглюкозы также является ферментом гликолитич. процесса, катализирует обратимое взаимопревращение D-глюкозо-б-фосфат D-фруктозо-б-фосфат равновесие- устанавливается при содержании 68% D-глюкозо-б-фосфата и 32% Ь-фруктозо-6-фосфата оптимум действия при рП 9, активность исключительно велика. Фермент очень широко распространен в природе. [c.75]

КОЛЛАГЕНАЗА — протеолитич. фермент бактериального происхождения, гидролизующий белки групны коллагена, к-рые не расщепляются в природном состоянии другими протеинааами. К. — белок, мол. в. ок. 100 ООО оптимум действия ири pH 6,5— 7,8, изоэлектрич. точка ири pH 9. К. гидролизует пептидные связи между теми двумя аминокислотами, рядом с к-рыми в полипептидной цени стоят остатки аминокислот нролина или оксипролина [c.321]

В состав люминесцентной системы бактерий входит Л. — флавинмононуклеотид (ФМН), высокомолекулярный жирный альдегид с числом атомов углерода от С, до С , напр, пальмитиновый, и восстановленный дифосфопиридиннуклеотид (ДПН-Н). Кристаллич. Л., выделенная из бактерии А с h-roraoba ter fis her i, представляет собой флавопротеид с ФМН в качестве простетич. группы, ее мол. в. 85 ООО, оптимум действия при pH 6,7. Активность фермента подавляется п-хлормеркурибенаоатом, что свидетельствует о существенной роли SH-группы в осуществлении ферментативных функций. [c.500]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты оптимум действия: [c.182] [c.115] [c.116] [c.147] [c.364] [c.112] [c.48] [c.250] [c.459] [c.47] [c.68] [c.83] [c.89] [c.412] [c.478] [c.207] [c.214] [c.114] [c.219] [c.500] [c.214] [c.92]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология