Антипортер

Результаты исследований дают основания считать, что у высших растений при участии переносчиков осуществляются процессы К+/Н -, Na /H+-, Са /пН -антипорта и Н /С1-симпорта на плазматической и вакуолярной мембранах [10, 318, 384, 397, 455, 497, 652). Предпринимаются первые попытки по солюбилизации и реконструкции ионных переносчиков в липосомах. В частности, удалось реконструировать в активной форме вакуолярный Н /Са -антипортер [620]. [c.25]

Недостаток этих обоих методов заключается прежде всего в том, что и митохондриальная и бактериальная мембраны содержат К /Н+-антипортеры. Они могут маскировать транспорт К " под действием электрического поля. [c.35]

Для катионов сильных оснований проблема может быть решена путем использования катион/Н+-антипортеров. Например, в митохондриях и некоторых бактериях кроме электрофоретической системы аккумуляции ионов Са + есть электронейтральный Са2+/2Н+-антипортер, откачивающий Са + из матрикса или бактериальной цитоплазмы с использованием АрН (рис. 41, система 3). [c.149]

В случае карнитина — это включение процесса транспорта, который затем, набрав необходимый темп, переходит на другие рельсы , где уже требуется белок-переносчик (карнитин/ацил-карнитин-антипортер). Что касается антибиотиков, то их роль, по всей видимости, сводится к повреждению мембраны клеток конкурирующих видов. Если функция переносчика более сложна, то это всегда — белок. [c.158]

Судя по распределению гидрофобных и гидрофильных последовательностей в полипептидной цепи, антипортер в принципе мог бы образовать по крайней мере три а-спиральных колонны, пересекающих мембрану. Однако истинное число колонн остается неясным, [c.159]

Антипортер осуществляет обмен одной молекулы АДФ на одну молекулу АТФ между вне- и внутри митохондриальными пространствами. [c.160]

Число оборота антипортера довольно мало (около 25 в 1 с). В то же время количество молекул антипортера в мембране очень велико оно составляет от 5 до 12% от общего белка внутренней мембраны. [c.160]

АТФ/АДФ-антипортер в конформации (ТДА ), отличной от той, которая характерна для него в мембране, переносится в матрикс энергозависимым способом. По неизвестной причине в матриксе происходит изменение конформации ТДА ТДА. Образованный ТДА встраивается во внутреннюю мембрану. В этом и во всех последующих случаях транспортируемый белок узнается рецептором во внешней мембране и транспорт происходит без промежуточного высвобождения белка в межмембранное пространство (по-видимому, белок переносится через места слияния внешней и внутренней мембран) [c.165]

Возможный механизм разобщения жирными кислотами, опосредованного участием АТФ/АДФ-антипортера, состоит в следующем. [c.181]

Явления, описанные выше, характерны для ответа мышц на повторное охлаждение. Однако в мышцах существует и другой термогенный механизм, включающийся уже при первом воздействии холода. Это мышечная дрожь, поддерживаемая, как любое сокращение мышцы, гидролизом цитоплазматического АТФ. Регенерация последнего происходит за счет транспорта АТФ из митохондрий АТФ/АДФ-антипортером. В митохондриях АТФ образуется [c.182]

Са +/2Н+-антипортер, то нитевидные митохондрии одним своим концом могли бы поглощать ионы Са + на периферии клетки, а другим — выделять их в глубинных ее частях. [c.206]

На плазмалемме функцию систем, осуществляющих выведение Са + из цитоплазмы во внешнюю среду, могут выполнять, по-видимому, Са /Н+-антипортер, использующий знергию создаваемого Н -АТФазой Лр,№, и Са -АТФаза [258, 588, 7051. Возникает закономерный вопрос, является ли Са -АТФаза плазмалеммы злектрогенной системой [c.45]

Очень важно не смешивать электрический баланс транспортных систем на молекулярном уровне, который мы обсуждаем, и общую электронейтральность суммарного переноса ионов через данную мембрану. Эта электронейтральность определяется тем, что нельзя разделить сколько-нибудь значительные количества положительных и отрицательных зарядов, не создав большого мембранного потенциала. Так, разделение 1 нмоля зарядов на внутренних мембранах 1 г митохондрий создаст на них потенциал более 200 мВ (разд. 4.2). Однако это не является препятствием для существования отдельных электрогенных процессов на молекулярном уровне до тех пор, пока они друг друга компенсируют (разд. 2.7). Нужно отметить, что результат работы прочно сопряженного электронейтрального антипортера в сопрягающей мембране вовсе не совпадает с действием двух электрогенных унипортеров для тех же ионов. [c.33]

Аккумуляция катехоламинов внутри хромаффинных гранул опосредована антипортером, обменивающим два иона Н+ изнутри гранул на один катион катехоламина снаружи. Движущей силой процесса оказывается хН, генерируемая Н- -АТФазой, которая переносит Н+ извне внутрь пузырьков. Эта АТФаза состоит из субъединиц следующих четырех основных типов 115, 72, 57 и 39 кДда. Тяжелая субъединица содержит, по-видимому, каталитический центр фермента, причем один функциональный комплекс включает не менее четырех таких субъединиц. [c.126]

Ясно, что две названные системы должны действовать попеременно, иначе взаимодействие Са2+-унипортера и Са2+/2Н+-антипортера [c.150]

Иногда движущей силой транспорта оказываются обе состав--ляющие протонного потенциала Ai)) и АрН. Это наблюдается, например, при переносе веществ, не обладающих ни зарядом, ни кис-" лотно-основными свойствами. Такие соединения могут переноситься вместе с протоном или обмениваться на протон, используя энергию общей A(iH. Так, аккумуляция лактозы бактериями осуществляется посредством лактоза, Н+-симпортера (см. рис. 41, система 4 подробнее см. разд. 5.2.7). Вакуоли корнеплодов сахарной свеклы накапливают сахарозу при помощи (сахароза/Н+)-антипортера. Причиной, по которой в данном случае используется антипортер, а не симпортер, является то обстоятельство, что A iH на мембране вакуоли направлена в другую сторону, чем на бактериальной мембране, [c.150]

Аф и АрН одинаково эффективны в качестве движущей силы при работе (лактоза, Н+)-симпортера и (сахароза/Н+)-антипортера. В подобных системах повышение стехиометрии Н+ вещество увеличивает градиент вещества, возникающий в результате транспортного процесса. В других случаях повышение стехиометрии определяет направление транспорта. Примером тому служит аккумуляция по- [c.150]

В бактериях роль Si часто выполняют ионы Na+. В этом случае энергия A iH потребляется при откачке ионов Na+ из клетки посредством электронейтрального На+/Н+-антипортера или электрогенного Ыа+/пН+-антипортера. Образованная ApNa используется для аккумуляции различных метаболитов при помощи (Na+, метаболит)-симпортеров. Этот вид осмотической работы оказывается основным у галофильных и многих морских микроорганизмов. [c.151]

ПОМОЩИ НР042-/малат2--антипортера (тот же переносчик транспортирует некоторые другие дикарбоновые кислоты). Последний этап каскада — импорт митохондриями цитрата. Процесс осуществляется переносчиком, обменивающим малат - на цитрат - и Н+ (рис. 42). [c.152]

Интересной чертой этой системы является то обстоятельство, что уровень карнитина в матриксе регулирует распределение потока ацилкарнитина в митохондрию между Л Н-зависимым (т. е. связанным с энергетическими затратами) путем 5 и энергозависимым антипортом 8. Вероятно, Л гН-зависимый путь преобладает в тот момент, когда жирные кислоты начинают окисляться, сменяя другие субстраты дыхания. В этих условиях концентрация свободного карнитина в матриксе еще слишком мала, чтобы насытить антипортер, имеющий довольно низкое сродство к карнитину Кт около 1 мМ). На данной стадии затрата АцН оправдана, поскольку это форсирует накопление жирных кислот в митохондриях и тем самым способствует переводу митохондрий на окисление жирных кислот. Массированное поступление ацилкарнитина в матрикс с последующей утилизацией жирных ацилов в системе р-окисления приводит к накоплению карнитина в матриксе митохондрий в количествах, достаточных для активации антипортера. Теперь система может ограничить затраты ДрН на транспорт жирных ацилов, так как работа антипортера сама по себе не требует протонного потенциала. [c.157]

Огромное большинство транспортных механизмов обслуживается специальными переносчиками. В некоторых случаях переносчик может быть устроен достаточно просто, как, например, карнитин. Грамицидин, образующий канал, проницаемый для К , Na+ и Н+, калиевый унипортер валиномицин, K /H -aHTHnopTep — нигери-цин, На+/Н -антипортер — моненсин также выглядят сравнительно простыми веществами рядом с белковыми молекулами. Однако следует помнить, что и карнитин, и антибиотики-ионофоры выполняют, в общем-то, примитивные функции. [c.158]

Митохондриальный АТФ/АДФ-антипортер. Среди митохондриальных транспортных систем наиболее изученным считается АТФ/АДФ-антипортер (синонимы адениннуклеотидтранслоказа, переносчик адениннуклеотидов). Это гидрофобный мембранный белок (масса 32 кДа) известной аминокислотной последовательности. В протеолипосомах молекулы антипортера формируют частицы массой порядка 60 кДа, как если бы они объединились в димеры. [c.159]

Антипортер необходим для откачки из митохондрий в цитоплазму того АТФ, который образуется при окислительном фосфорили- [c.160]

Интересно сравнить субстратную специфичность АТФ/АДФ-ан-типортера и Н+-АТФ-синтазы. Первый взаимодействует только с адениннуклеотидами, вторая также и с гуаниннуклеотидами. Поэтому ГТФ, образованный внутри митохондрий при окислительном фосфорилировании ГДФ, не может, в отличие от АТФ, быть немедленно откачен антипортером в цитозоль. Сначала требуется передать фосфорил с ГТФ на АДФ посредством нуклеозиддифосфат-киназы и лишь затем полученный АТФ подлежит обмену на цитоплазматический АДФ. [c.161]

Указание в пользу присутствия АТФ/АДФ-антипортера в мембране оболочки хлоропласта было недавно получено Дж. Уолде-гиоргисом и сотрудниками. Он оказался чувствительным к бонгкре-ковой кислоте, но устойчив к карбоксиатрактилату. [c.161]

В некоторых случаях, когда лидер отсутствует, показано, что белок-предшественник имеет иную конформацию, чем зрелый белок. Это продемонстрировано, в частности, для АТФ/АДФ-антипортера и одного из белков внешней митохондриальной мембраны — порина (рис. 46, случаи 1 и 3). Показано, что информация, необходимая для направления синтезируемых молекул АТФ/АДФ-анти-потера во внутреннюю мембрану митохондрий, заключена где-то в пределах первых 115 аминокислотных остатков этого белка. [c.163]

Пальмитиновая кислота в концентрации всего 1 10 моль/л заметно стимулирует дыхание мышечных митохондрий в состоянии дыхательного контроля, причем этот эффект подавляется 5-10- моль/л карбоксиатрактилатом, специфическим ингибитором АТФ/АДФ-антипортера. АДФ, добавленный как с олигомицином, [c.180]

Предполагают, что антипортер построен из статора , несущего ворота для нуклеотидов, которые блокируются карбоксиатрактилатом, и ротора , ответственного за обмен АТФ на АДФ . Анионы жирных кислот (А ) достигают, минуя ворота , нуклео- [c.181]

Облегчение трансмембранного перемещения анионов А может иметь принципиальное значение для разобщенного действия жирных кислот, поскольку их анионные формы задерживаются на поверхности раздела мембрана/вода, ориентируясь карбоксильной группой в сторону воды, а жирным хвостом — в сторону липида. Именно поэтому мембраны плохо проницаемы для анионов жирных кислот и хорошо проницаемы для их нейтральных (протони-рованных) форм (АН). Если АТФ/АДФ-антипортер может переносить А , это обстоятельство должно повысить эффективность жирных кислот как разобщителей. [c.181]

Разобщение жирными кислотами было впервые описано Б. Прессмэном и Г. Ларди еще в 1956 г. Значительно позднее выяснилось, что жирная кислота и жирный ацил-/СоЛ тормозят ЛТФ/АДФ-антипорт. Бонгкрековая кислота, мощный ингибитор АТФ/АДФ-антипортера, представляет собой ненасыщенную жирную кислоту с тремя карбоксильными группами. Две из них расположены на расстоянии 0,55 нм, равном таковому между ионизованными атомами кислорода соседних фосфорильных остатков в АДФ и АТФ. В карбоксиатрактилате также есть две соседние карбоксильные группы, расстояние между которыми составляет [c.181]

То обстоятельство, что жирные кислоты не только повышают Н+, но и конкурируют с адениннуклеотидами за АТФ/АДФ-антипортер, должно страховать клетку от истощения фонда внемитохондриального АТФ в условиях разобщения, когда Н+-АТФ-синта-за начинает действовать в обратном (гидролитическом) направлении. Истощение АТФ, помимо всего прочего, могло бы блокировать окисление жирных кислот, служащих не только регулятором сопряжения, но и основным субстратом дыхания на холоде. Активация жирных кислот путем их соединения с КоА за счет энергии АТФ происходит во внешней мембране митохондрий. [c.182]

Следует отметить, что термогенин — белок, специализированный на трансмембранном проведении протонов в митохондриях бурого жира, во многом подобен по аминокислотной последовательности и доменному строению АТФ/АДФ-антипортеру. Перенос Н+ термо-генином также активируется жирными кислотами и тормозится пуриновыми нуклеотидами (см. ниже). Поэтому можно полагать, что как в мышцах, так и в буром жире жирные кислоты служат медиа торами терморегуляторного разобщения в митохондриях, однако в первом случае мишенью жирных кислот оказывается АТФ/АДФ-антипортер, а во втором — специальный белок, представляющий собой, видимо, особую модификацию антипортера. 1 [c.182]

Привлекательная возможность состоит в том, что термогенин представляет собой монофункциональный вариант АТФ/АДФ-антипортера, утратившего основную (нуклеотид-транспортную) функцию и специализированного на дополнительной функции разобщении жирными кислотами. [c.184]

Существует ряд данных, что митохондрии располагают собственным КVH+-антипортером, который обычно находится в ла-лентной форме. [c.194]

Подобная ситуация была описана при рассмотрении терморегуляторного разобщения (см. разд. 5.4.2). Жирные кислоты выступают не только как субстраты окисления, но и как разобщители этого окисления и ингибиторы АТФ/АДФ-антипортера. Недавно был описан еще один регуляторный эффект жирных кислот. Оказалось, что они вызывают десорбцию гексокиназы, связанной с внешней мембраной митохондрий. Это может облегчить жирным кислотам конкуренцию с глюкозой за АТФ в реакциях образования ацил-/СоЛ и глюкозо-6-фосфата. Оба эти процесса могут происходить на поверхности внешней митохондриальной мембраны. Жирные кислоты, сорбируясь на мембране, повышают отрицательный заряд, что приводит к разрушению комплекса гексокиназы с ее рецептором. Роль последнего выполняет порин. [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология