Аминокислоты как предшественники белков

Инсулин образуется в -клетках островков Лангерганса из своего предшественника — проинсулина. По химической природе он является белком. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, в которые включена 51 аминокислота. Полипептидные цепи соединены в двух точках дисульфидными мостиками. Инсулин дает почти все характерные цветные реакции на белок. [c.176]

Подобно протеолитическим ферментам поджелудочной железы, пепсин синтезируется в форме предшественника пепсиногена (обш,ее название всех подобных предшественников — зимоген). Пепсиноген — белок, полученный в кристаллическом виде,— содержится в слизистой желудка его молекулярный вес равен приблизительно 42 ООО, а изоэлектрическая точка лежит при pH 3,7. Превращение пепсиногена в пепсин катализируется ионами водорода поэтому можно полагать, что оно осуществляется после перехода пепсиногена в сильно кислый желудочный сок. Роль катализатора в этой реакции играет, по-видимому, сам пепсин. Реакция активации является, таким образом, аутокаталитической. Поскольку молекулярный вес пепсина равен 35 ООО, превращение пепсиноген-> пепсин связано со значительным укорочением полипептидной цепи. Оно происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Связи, но которым атакует пепсин, показаны на фиг. 122. [c.424]

Эластин - это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Такие виды соединительной ткани, как связки и дуга аорты, особенно богаты эластином. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина в отличие от коллагена в эластине нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. Аминокислотный состав эластина характеризуется выраженным преобладанием неполярных аминокислот. Последовательность аминокислот в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность Рго-С1у-Уа1-С1у-Уа1. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нера- [c.196]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. [c.21]

Эндорфин — опиат мозга, состоящий из 31 аминокислотного остатка, был синтезирован в генетически сконструированных клетках в 1980 г. группой ученых из Австралии и США. -Эндорфин получен в клетках Е. соН в виде гибридного белка с -галактози-дазой. Процедура синтеза -эндорфина включала получение путем обратной транскрипции мРНК — кДНК, кодирующей белок-предшественник, содержащий помимо последовательности -эндорфина последовательность АКТГ и -липотропина ( -JITT), в дальнейшем удаляемые. -Эндорфин, полученный из гибридного белка и тщательно очищенный, обладал значительной биологической активностью. Он специфически взаимодействовал с антисывороткой против -эндорфина. От -эндорфина человека генно-инженерный -эндорфин отличался по двум аминокислотам, и эти отличия можно было легко устранить на нуклеотидном уровне путем замены двух кодонов в ДНК бактериальной плазмиды. [c.139]

При наличии эффективной системы экспрессии получение белка - продукта специфического гена - не составляет особого труда. Белок может представлять собой либо тот конечный продукт, который хотят получить (например, рестрицирующую эндонуклеазу), либо фермент, катализирующий определенную химическую реакцию (например, одну из реакций биосинтеза антибиотиков). Иногда в результате генетических манипуляций микроорганизм приобретает способность к синтезу нового фермента и может использоваться для получения in vivo низкомолекулярных соединений - витаминов, аминокислот, красителей, антибиотиков, предшественников различных биополимеров и т. д. Такой микроорганизм становится фабрикой по производству полезных метаболитов. [c.247]

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Если субстрат роста, или один из продуктов его катаболизма, такой, как ацетат, содержит метку С, то в результате аминокислота X станет меченой и метка будет включена в белок. Если добавить к растущей культуре немеченую аминокислоту А, являющуюся предшественником X, то начнется включение в X немеченых углеродных атомов и удельная радиоактивность X начнет уменьшаться. С другой стороны, если добавить к культуре немеченую X, то удельная радиоактивность X начнет падать, но удельные радиоактивности А, В и С уменьшаться не будут. Добавление С-аминокислот к культуре, осуществляющей биосинтез белка из соединения, меченного С, дает возможность решить, какие аминокислоты являются предшественниками и какие синтезируются позже. Эта идея основывается на предположении, что перенос углерода происходит преимущественно в одном направлении, от А к X, и необратим, то есть С [c.35]

П. — сложный белок — гликопротеид, мол. в. 108 000—127 ООО, в состав к-рого, помимо аминокислот, входит до 1,5% гексоз. П. растворим в воде при pH ниже 5 и выше 9 плохо растворим при средних значениях pH. Ирп pH 2, 3—3,0 водные р-ры П. весьма устойчивы, в нейтральных р-рах П. подвергается быстрому самопсревариванию (см. Аутолиз). В крови животных и человека П. находится в форме неактивного предшественника и л а з м и н о г е п а (и р о-ф и б р и н о л и 3 и н а), к-рый под действием ряда факторов, присутствующих в крови и различных тканях, превращается в П. В частности, превращение плазминогена в II. катализируется самим Н. (автокатализ), а также трипсином и уроки на- [c.22]

В то же время другие ученые, которые изучали синтез РНК и белка, установили, что они имеют общих предшественников, или, иначе говоря, изготавливаются из общих деталей. При синтезе из аминокислот могут образовываться и сахар и азотистые основания, входящие в состав РНК, и, наоборот, из сахара и азотистых оснований могут, правда, через цепь реакций, образовываться аминокислоты — составные части белка. В настоящее время в результате всех этих работ выкристаллизовались, по существу, лве точки зрения. Одна из них утверждает, что нуклеиновые кислоты влияют на синтез белка, предопределяя, какой белок будет синтезирован в соответствии с информацией, заложенной в нуклеиновой кислоте. Белок же участвует в синтезе нуклеиновых кислот только как фермент, то есть каталитически, не передавая на нуклеиновую кислоту никакой информации и не предопределяя, какая же нуклеиновая кислота [c.101]

Используя технику клонирования ДНК [599] и анализа нуклеотидных последовательностей [600], Наканнши и сотр. foOl] установили нуклеотидную последовательность мРНК-предшественника. Нумерация аминокислотной последовательности положительная справа от N-концевой аминокислоты АКТГ, в левую сторону отсчет идет со знаком минус. Белок-предшественник содержит 8 пар основных аминокислот и одну двойную пару -Lys-Lys-Arg-Arg. В этих местах происходит ферментативное расщепление белка с образованием различных пептидов. /3-Липотропин образует С-концевую область и, вероятно, отщепляется непосредственно от предшественника. Общая схема ферментативного расщепления и вид фрагментации к настоящему времени еще не установлены. В отличие от известных последовательностей /3-липотропинов свиньи и овцы /3-липотропин теленка содержит между 35 и 36 аминокислотными остатками два дополнительных (-Ala-Glu-) этим объясняются различные длины цепей липотропинов (см. схему). Анализ на ЭВМ аминокислотной последовательности отрицательной части предшественника дал интересный результат между позициями —55 и —44 найдена аминокислотная последовательность -Tyr-Val-Met-Gly-His-Phe-Arg-Trp-Asn-Arg-Phe-Gly-, имеющая большое сходство с а- н /3-МСГ. Так как в области аминокислотной последовательности предшественника от —111 до —105 присутствует еще один участок, имеющий структурное сходство с МСГ-пептидами, предполагается существование серии дупликаций гена, аналогично имеющей место в случае иммуноглобулинов. О [c.242]

Метод изотопной метки основан на том, что к растущей культуре прибавляют интермедиат, например меченую глутаминовую кислоту. Она препятствует своему эндогенному синтезу и включается в биосинтез белка. Затем, выделяя и фракционируя белок клеточной популяции, обнаруживают метку и в других аминокислотах, в частности в пролине и аргинине, следовательно, глутаминовая кислота — их предшественник. [c.20]

Допустим, что клетка в силу каких-то причин перестает синтезировать белок. Тогда аминокислоты остаются без применения, и если их синтез продолжается, то они накапливаются ненужным балластом. Та клетка, которая в этих условиях прекращает синтез аминокислот, без сомнения, работает рентабельнее, экономичнее, чем клетка без такого тормоза . Попробуем на примере только одной аминокислоты — аргинина — выяснить, как может происходить подобное торможение. Синтез аргинина из предшественников (их природа в данном случае не имеет значения) идет по меньшей мере в 4 этапа. Следовательно, для него требуется соответственно 4 фермента, синтез которых в свою очередь контролируют 4 гена. Действуют эти 4 фермента всегда согласованно и притом последовательно. Фермент 1 преобразует исходное вещество А в вещество В, фермент 2 из В производит С, фермент 3 из С продуцирует О и, наконец, фермент 4 превращает О в конечный продукт Е, который в данном случае представляет собой аргинин (рис. 121). Когда нужда в аргинине отпадает, ферменты Ф —Ф4 становятся лишними, они распадаются (составляющие их строительные блоки используются в другом месте) и одновременно с этим прекращается их синтез. [c.273]

Уменьшение количеств белков и пептидов, необходимых для анализа их структуры, является одной из центральных проблем, стоящих перед исследователями. С целью ее решения ведется поиск новых методов изучения структуры, в частности более чувствительных способов идентификации производных аминокислот (см. с. 61). Один из перспективных подходов заключается в широком использовании радиоактивных методов анализа. В ряде лабораторий при деградации пептидов в секвенаторе применяется радиоактивный или С-ФИТ1Д. Можно вводить радиоактивную метку непосредственно в анализируемый белок. Для многих белков это достигается добавлением радиоактивно меченных аминокислот непосредственно в питательную среду, на которой выращивается культура, являющаяся источником исследуемого белка. Таким же путем оказывается возможным радиоактивно метить белок избирательно по определенным аминокислотным остаткам. Если белок, радиоактивно меченный, например, по остаткам лейцина, анализировать с помощью секвенатора, то простое измерение радиоактивности экстрактов, содержащих анилинотиазолиноны, позволяет безошибочно определить, в каких положениях полипептидной цепи в N-концевой области белка расположены остатки лейцина (рис. 31). Аналогичным образом можно определить положение и других аминокислотных остатков. Такой прием используется для анализа N-koh-цевой последовательности предшественников белков, доступных лишь в ничтожно малых количествах. Для исследования полной структуры он, однако, не применяется из-за дороговизны и трудоемкости. [c.79]

Во-вторых, лизин необходим для синтеза самого распространенного в организме белка - коллагена. Этот белок обладает высокой прочностью и эластичностью. Он входит в состав соединительной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, в стенках сосудов, в мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних органах. В мышцах коллаген выполняет важную роль в процессе расслабления, которое, в свою очередь, определяет скоростные качества спортсмена. В процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, входящие в состав проколлагена, подвергаются окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. [c.209]

Хорошо сбалансированный по незаменимым аминокислотам, и особенно по серосодержащим (табл. 12.6), белок рапса весьма интересует специалистов в области питания, но его использование ограничено из-за ряда веществ, важнейшие из которых — тиогликозиды, предшественники соединений, вызывающих нежелательный вкус или приводящих к расстройству функции щитовидной железы. [c.583]

Биосинтез. У животных и человека инсулин синтезируется в р-клетках островков Лангерганса. Гены, кодируюшие этот белок у человека, локализованы в коротком плече 11-й хромосомы. Зрелая инсулиновая мРНК состоит из 330 нуклеотидов, что соответствует 110 аминокислотным остаткам. Именно такое их количество содержит предшественник инсулина — препроинсулин. Он состоит из одной полипептидной цепи, на Л -конце которой находится сигнальный пептид (24 аминокислоты), а между А- и В-цепями локализован С-пептид, содержащий 35 аминокислотньгх остатков. [c.165]

Очень важный вопрос для понимания всего процесса образуется ли белок после индукции заново из аминокислот или он существует в клетке в форме неактивного, но высокомолекулярного предшественника (зимогена) . Для решения этой проблемы Хогнес, Моно и Жакоб применили метод изотопной метки, [c.486]

Как видно из фиг. 9, аминокислоты этого организма разделяются на две группы, называемые аспарагиновое семейсшо и глутаминовое семейство . Добавление С-глутаминовой кислоты уменьшало включение в белок бактерий меченых пролина и аргинина, в то время как добавление С-аспарагиновой кислоты ум ньшало величины удельной радиоактивности лизина и изолейцина. Вместе с тем добавленный С-треонин понижал удельную радиоактивность треонина и изолейцина, но не аспарагиновой кислоты, что и следовало ожидать в случае такой последовательности реакций, в которой аспарагиновая кислота служит предшественником треонина, а треонин в свою очередь — предшественником изолейцина. Сравнительное изучение включения С-ацетата и СОг подтвердило, что [c.35]

Очень важной особенностью протеиназ является выборочный (селективный) характер их действия на пептидные связи в белковой молекуле. Так, пепсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных фен и лей трипсин—арг и лиз-, химотрипсин—ароматическими аминокислотами папаин—арг, лиз и фен и т. д. В результате индивидуальный белок под действием определенной пептидил-пептидогидролазы расщепляется всегда на строго ограниченное число пептидов. Это находит практическое использование при определении первичной структуры белков и имеет огромное значение для регуляции обмена веществ, так как многие продукты селективного гидролиза белков обладают высочайшей биологической активностью именно этим путем из проферментов возникают ферменты, из предшественников гормонов—гормоны и рилизинг-факторы и т. п. Причина избирательного действия пептидпептидогидролаз заключается в том, что радикал аминокислоты, по соседству с которой гидролизуется пептидная связь, служит для образования фермент-субстратного комплекса. [c.131]

ПРОИНСУЛИН, белок — предшественник инсулина. Молекула включает 81—86 аминокислотных остатков (в зависимости от вида животного) мол. м. 9000. На N-конце молекулы располагается В-цепь инсулина, на С-конце — А-цепь. Цепи инсулина соединены т.н. С-пептидом, построенным из 27—33 аминокислотных остатков. Общая схема строения молекулы НзМ—В-цепь—Арг—Арг—С-пеп-тид—Лиз—Лиз—А-цепь—СООН (буквенные обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). Видовые различия в П. наиб, выражены на участке С-пептида. П. обеспечивает правильное замыкание дисульфидных связей при образовании двухцепочечной структуры инсулипа. Превращ. П.- в инсулин в 0-клетках островков поджелудочной железы осуществляется специфическими ферментами, при этом от П. отделяется С-пептид. [c.480]

Сравнительно недавно удалось установить биохимическую функцию витамина К в механизме свертывания крови. Витамин К необходим для нормального образования белка плазмы крови протромбина, который является неактивным предшественником тромбина-фермента, превращающего белок плазмы крови фибриноген в дбмбрин-нерастворимый, волокнистый белок, спосрбствующий формированию кровяного сгустка. Чтобы протромбин мог активироваться и превратиться в тромбин, он должен связать ионы Са " . При недостатке витамина К в организме животных синтезируются дефектные молекулы протромбина, неспособные правильно связывать ионы Са . В нормальной молекуле протромбина содержится несколько остатков особой аминокислоты-у-карбоксиглутаминовой кислоты, которая и связывает ионы Са . При недостаточности витамина К вместо ос- [c.293]

Отдельные полипептидные цепи коллагена синтезируются на рибосомах, связанных с мембраной, и переходят в просвет эндоплазматического ретикулума в виде более длинных предшественников, называемых про-а-цепями. У этих предшественников имеется не только короткий сигнальный пептид на аминном конце, необходимый для того, чтобы протащить секретируемый белок через мембрану ретикулума (разд. 8.6.5), но и группы других дополнительных аминокислот, называемые пропептидами, на аминном и карбоксильном концах. В просвете эндоплазматического ретикулума остатки пролина и лизина гидроксилируются с образованием гидроксипролина и гидрокеилизина соответственно Затем каждая про-а-цепь с помощью водородных связей объединяется с двумя другими в трехцепочечную спиральную молекулу, известную как проколлаген (рис. 14-34). Секретируемые формы фибриллярных коллагенов (но не коллаген типа IV) во внеклеточном пространстве преобразуются в молекулы коллагена путем отщепления пропептидов (см. ниже). [c.496]

Коллаген — внеклеточный белок, но он синтезируется в виде внутриклеточной молекулы-предшественника, которая перед образованием фибрилл зрелого коллагена подвергается посттрансляционной модификации. Подобно всем секретируе-мым белкам, предшественник коллагена претерпевает процессинг в ходе прохождения через эндоплазматический ретикулум и комплекс Г ольджи до появления во внеклеточном пространстве. Наиболее ранним предшественником коллагена является препро-коллаген, который содержит на N-конце лидерную, или сигнальную, последовательность примерно из 100 аминокислот. Препроколлаген образуется на рибосомах, прикрепленных к эндоплазматическому ре- [c.347]

Следующей ступенью в этих исследованиях стало использование гетерополимеров, содержавших более одного основания и способных направлять включение в белок нескольких аминокислот. Такие гетерополимеры можно приготовить, используя фермент полинуклеотид-фосфо-рилазу (обычный фермент метаболизма нуклеиновых кислот), которая сшивает вместе нуклеозиддифосфаты. (Эта искусственная ситуация является единственным исключением из правила, согласно которому предшественниками для синтеза нуклеиновой кислоты служат трифосфаты.) [c.60]

Наиболее радикальная модификация, которой подвергаются белки перед секрецией, происходит в последнюю очередь. Многие полипептидные гормоны и нейропептиды синтезируются в форме неактивного белка-предшественника, из которого затем в результате протеолиза образуется активная молекула. Полагают, что это расщепление начинается в транс-сети Голъджи и продолжается в секреторных пузырьках. Сначала связанная с мембраной протеаза расщепляет белок по связям основных аминокислот (Lys-Arg, Lys-Lys, Arg-Lys, или Arg-Arg), после чего происходит окончательная доделка секретируемого продукта (рис. 8-66). В простейшем случае полипептид часто имеет только один N-концевой про-участок, который отщепляется с образованием зрелого белка незадолго до секреции. Следовательно, такие белки синтезируются в виде пре-про-белков, у которых пре-часть является сигнальным пептидом ЭР, удаляемым в шероховатом ЭР. В более сложном случае пептидные молекулы синтезируются в виде полипротеинов, содержащих множество копий одной и той же аминокислотной последовательности (см. рис. 8-66). И наконец, в клетке существуют пептиды, выступающие в роли предшественников для множества различных конечных продуктов. Эти конечные продукты по одному отщепляются от исходной полипептидной цепи. В разных типах клеток одни и те же полипротеины могут расщепляться, различным образом, увеличивая тем самым разнообразие молекул, участвующих в химической передаче сигнала между клетками. [c.64]

Гены различных полипептидных межклеточных медиаторов обычно кодируют белки длиной несколько сотен аминокислот, а пептидные медиаторы образуются из них в результате посттрансляцион-ного процессинга. Они могут состоять всего из пяти аминокисло , как, например, два энкефалина, которые действуют на клетки мозга аналогично природным опиатам и регулируют перистальтику кишечника (табл. 1V.3). Обычно продукт трансляции генов всех белков, предназначенных для секреции, содержит N-концевой сигнальный пептид, который в процессе прохождения полипептида в эндоплазматический ретикулум отщепляется (рис. IV. 10). Как правило, остающаяся часть полипептида гликозили-рована. Затем в результате протеолитического расщепления в специфических сайтах из длинного предшественника образуется один или несколько активных пептидных медиаторов. Например, белок из 263 аминокислот, называемый пре-про-энкефалин А, кодируется у млекопитающих единственным геном, и из него образуются шесть молекул те1-энкефа-лина и одна-1еи-энкефалина. [c.357]

В митохондриях исключение из правила составляет аспартат-аминотрансфераза, которая импортируется под действием АрН, а не Аф. Предшественник этого белка — более кислый, чем сам белок. Может быть, в данном случае кислые аминокислоты, содержащиеся в лидерной последовательности, протонируются при связывании с внешней поверхностью мембраны и депротонируются после того, как лидер пересекает мембрану и появляется на внутренней ее стороне. [c.168]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты как предшественники белков: [c.286] [c.461] [c.268] [c.271] [c.378] [c.289] [c.361] [c.58] [c.123] [c.187] [c.187] [c.482] [c.312] [c.34] [c.427] [c.348] [c.349] [c.358] [c.227] [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология