Фенилаланин, определение в крови

Рис. 9.9. Хроматограмма определения фенилаланина в крови.

Точность определения L-фенилаланина в крови, проведенного с электродами указанных двух типов, составляет 1,7%, ошибка определения примерно равна 2%. [c.189]

На практике редко встречается абсолютное разграничение между нормальными значениями и наблюдаемыми при заболевании. Неоднозначные результаты должны быть уточнены дальнейшими исследованиями. Если диагноз больному ставится на основании единственного результата анализа, то очень важно, чтобы этот результат бьш гарантирован высокой эффективностью анализа. Например, при скрининге на ФКУ содержание фенилаланина в крови, определяющее положительный результат анализа, должно быть таким, чтобы выявлять всех детей с этим заболеванием. Но случаи определения результата по одному-единственному анализу для назначения лечения больного очень редки. [c.525]

Клетки, выращиваемые в тканевой культуре, могут утратить способность к ряду обменных превращений. Вполне вероятно, однако, что лишь некоторые виды клеток животного организма осуществляют такие реакции, как синтез глутамина или превращение фенилаланина в тирозин. По-видимому, глутамин синтезируется в определенных клетках и переносится к другим током крови. Интересно отметить, что минимальная концентрация глутамина, необходимая для оптимального роста тканевых культур, значительно выше, чем необходимые. концентрации других аминокислот. Количество глутамина в крови также значительно превосходит содержание в ней других аминокислот (табл. 3). [c.132]

Определение аминокислот, выделенных из биологических объектов в виде эфиров, предпочитают проводить на малополярных НЖФ (силиконовое масло), нанесенных на силанизированные твердые носители. Иногда для уменьшения размывания заднего фронта пика к силиконовой смазке добавляют капронат натрия 16]. Так, определение фенилаланина в сыворотке крови в виде его метилового эфира проводили при программировании температуры от 120 до 300° С со скоростью 4 град/мин на силиконе ОУ-17, нанесенном на силанизированный хромосорб У [10]. [c.44]

Какое диагностическое значение имеет количественное определение фенилаланина в сыворотке крови и обнаружение фенилпировиноградной кислоты в моче [c.287]

Выявление гетерозиготных носителей того или иного заболевания возможно путем использования биохимических тестов (прием фенилаланина для выявления фенилкетонурии, прием сахара — сахарного диабета и.т.д.), микроскопического исследования клеток крови и тканей, определения ак- [c.35]

Заслуживают внимания отдельные сообщения об аномально высоком уровне фенилаланина крови у гетерозигот в стрессовых ситуациях, таких как грипп с высокой температурой [1008] или беременность. Специалистами в области экогенетики было выдвинуто интересное предположение, что аспартам, подслащивающее вещество с высоким содержанием фенилаланина, может наносить вред развивающимся эмбрионам у гетерозиготных женщин. (См. обсуждение материнской гиперфенилаланинемии в разд. 9.1.) Приведенные здесь данные, касающиеся гетерозигот по ФКУ, пока нельзя считать доказанными. Обследование нескольких сотен детей с небольшим умственным отставанием и отклонениями в поведении показало наличие среди них индивидов с повышенным уровнем фенилаланина в крови [1125]. Для проверки этих данных необходимы дополнительные исследования. Если факты подтвердятся, можно будет с уверенностью сказать, что уменьшенная активность фермента у гетерозигот делает их более подверженными определенным стрессовым ситуациям этот феномен необходимо изучать. [c.54]

З. Определение аминокислот. Ферментные электроды широко применяют в клинических анализах, поскольку некоторые аминокислоты (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) являются важными диагностическими индикаторами. Первые такие электроды [17] представляли собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении аминокислот ионам аммония, на котором был иммобилизован слой L-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Гилболт и Надь [23] разработали два различных типа сенсоров для определения L-фенилаланина в крови. В сенсоре одного типа полиакриламидный слой, содержащий смесь L-аминокислотной оксидазы с пероксидазой, наносили на иодидселективный электрод. Этот датчик регис трирует уменьшение активности иодид-ионов на поверхности электрода в результате следующих реакций [c.127]

Централизованные биохимические лаборатории целесообразно организовывать для региона с рождаемостью 50—100 ООО новорождённых в год. В таких лабораториях в пятнах крови определяют количество фенилаланина с помощью одного из 3—4 методов (качественный микробиологический тест Гатри, количественная флюориметрия, полуколичественные распределительная хро-матофафия на бумаге и тонкослойная хроматография). В России в последние десятилетия введена федеральная программа скрининга, основанная на флю-ориметрическом количественном методе определения фенилаланина в крови. В разных странах применяются различные методы. Опыт показал, что пропущенные случаи фенилкетонурии являются не ошибками лабораторных методов, а следствием недобросовестности или небрежности при взятии крови в родильных домах. [c.337]

Большой клинический интерес представляет определение белка в сыворотке крови. Голодание организма или малобелковая диета приводит к гипопротеи не ми и, т.е. к понижению содержания белков в крови. При этом происходит нарушение синтеза мочевины, процессов дезаминирования, окисления фенилаланина и других аминокислот. Нарушение указанных процессов связано с недостаточным синтезом ферментов или с интенсивным распадом тканевых белков. [c.233]

Байер [6] считает, что эфиры алифатических, ароматических серусодержащих и гетероциклических аминокислот быстро и хорошо разделяются. Однако Бэрчфилд и Сторрс [10] полагают, что данное утверждение справедливо лишь в некоторых специальных случаях. В качестве такого конкретного примера можно привести разработанную Халнерн с сотр. [И] газохроматографическую методику определения фенилаланина в виде его метилового эфира в сыворотке крови. Тот факт, что эфиры не всех аминокислот проявляются на хроматограммах, Бэрчфилд и Сторрс объясняют их недостаточной летучестью нри указанных Байером температурах колонок. [c.9]

Этот электрод успешно применялся для определения этанола в крови. Ошибка при определении этанола в сыворотке крови может быть обусловлена, во-первых, непосредственной реакцией фермента с другими субстратами и, во-вторых, расходом кислорода на неферментативные реакции, например с аскорбиновой кислотой или цистеи-ном. В первом случае некоторые карбоновые кислоты и оксикислоты (уксусная, муравьиная, молочная, оксимасляная, пировиноградная и хлоруксусная кислоты) окисляются алкогольоксидазой и тем самым мешают определению спирта в крови. Мешающее действие молочной кислоты, содержащейся в сыворотке крови, можно снять, добавив к пробе перед анализом лактатдегидрогеназу. Во втором случае мешающие вешества предварительно определяют при тех же условиях с платиновым электродом в отсутствие фермента [255]. Установлено, что ни одно из веществ, обычно имеющихся в крови, например аскорбиновая кислота, цистеин, фенилаланин, глюкоза, мочевая кислота, не реагирует на электроде. В то же время ферментный электрод чувствителен к альдегидам и карбоновым кислотам так же, как и к спиртам, и поэтому его можно использовать для определения и альдегидов, и кислот. [c.90]

Это имеет большие преим июства в клинических ив следованиях, где объемы физиологических жидкостей, поступающих нп анализ, ограничены. Амброуз [27] описал автоматическое флуориметрическое определение фенилаланина, основанное на его реакции с кингидрином. Лля анализа требуется только 20 мкл крови — по 10 мкл дл каждого из потоков, один из которых используется в качестве пробы, а другой служит для пептидного контроля. К сожалению, флуориметрические [c.150]

Мутирование гена, обеспечивающего синтез определенного белка — фермента, необходимого для осуществления той или иной тканевой реакции, приводит к нарушению последней. Так, например, для нормального метаболизма аминокислоты фенилаланина необходимо присутствие специфического фермента, под влиянием которого фенилаланин окисляется в другую аминокислоту — тирозин. Известна мутация, которая привела к появлению рецессивного гена, блокирующего образование фермента. Если этот мутировавший ген находится в гомозиготном состоянии, необходимый фермент не образуется и окисление фенилаланина в тирозин становится невозможным. Вместо этого фенилаланин превращается в фе-нилпировиноградную кислоту, которая, накапливаясь в крови, выделяется с мочой. Нарушение нормального метаболизма фенилаланина [c.159]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология