Фенилаланин см крови

Однако дальнейшим превращениям фенилпируват не подвергается, т.е. это тупиковый путь фенилпируват (а также и фенилаланин) накапливается в крови и тканях, а затем выводится с мочой. Избыток фенилпирувата в крови у новорожденного нарушает нормальное развитие мозга и служит причиной умственной отсталости. Фенилкетонурия (ФКУ)-одно из первых врожденных нарушений обмена, открытых у человека. При достаточно раннем выявлении фенилкетонурии можно с помощью соответствующей диеты создать условия для нормального развития и избежать умственной отсталости. Из рациона должны быть при этом исключены любые продукты, в состав которых входят белки с высоким содержанием фенилаланина. Поскольку почти во всех белках содержится какое-то количество фенилаланина и так как в малых количествах он все же необхо- [c.580]

Нормальная концентрация фенилаланина крови — 58 15 мкмоль/л у взрослых, 60 13 мкмоль/л у подростков и 62 18 мкмоль/л (указаны средние значения среднеквадратичное отклонение) у детей. У новорождённых верхний предел нормы 120 мкмоль/л (2 мг/ЮО мл). [c.430]

При нелеченой классической фенилкетонурии содержание фенилаланина крови повышается до 2,4 ммоль/л. [c.430]

В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, к-рые и всасываются в кровь. Пищ ценность Б. зависит от их аминокислотного состава, содержания в них т. наз. незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин). В питательном отношении растит. Б. менее ценны, [c.253]

Рис. 9.9. Хроматограмма определения фенилаланина в крови.

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин иг рает большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных сое динений (холина и креатина, стр. 347) и т. д. Таким образом, часть неза менимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для синтеза тканевого белка. Этим в значительной мере и можно объяснить тот факт, что аминокислоты, освобождающиеся в тканях при голодании в результате расщепления тканевых белков, не используются вновь орга- [c.325]

В крови нормальных людей нельзя открыть наличие фенилаланина обычными методами, в то время как при фенилкетонурии он обнаруживается в концентрациях от 15 до 40 мг%. [c.372]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин, из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин играет большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных соединений (холина и креатина, стр. 366) и т. д. Таким образом, часть незаменимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно, остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для [c.342]

Клетки, выращиваемые в тканевой культуре, могут утратить способность к ряду обменных превращений. Вполне вероятно, однако, что лишь некоторые виды клеток животного организма осуществляют такие реакции, как синтез глутамина или превращение фенилаланина в тирозин. По-видимому, глутамин синтезируется в определенных клетках и переносится к другим током крови. Интересно отметить, что минимальная концентрация глутамина, необходимая для оптимального роста тканевых культур, значительно выше, чем необходимые. концентрации других аминокислот. Количество глутамина в крови также значительно превосходит содержание в ней других аминокислот (табл. 3). [c.132]

Антагонизм между природными аминокислотами отмечен также у животных. У крыс, получавших рационы с высоким содержанием лейцина, наблюдалось торможение роста при добавлении к рациону изолейцина действие лейцина частично снималось [205]. Если, помимо изолейцина, добавляли еше и валин, то нормальный рост восстанавливался полностью [273]. При соответствующих условиях питания можно наблюдать антагонизм между фенилаланином и изолейцином, фенилаланином и вали-ном, треонином и фенилаланином [273, 296]. При увеличении количества белка в рационах, содержащих казеин и желатину или казеин и окисленный казеин, у крыс возникают нарушения, говорящие о неправильном соотношении между аминокислотами. Наступающее при этом торможение роста, повышенная экскреция триптофана с мочой и снижение уровня содержания триптофана в плазме крови устранялись при добавлении к рациону триптофана, но не снимались никотиновой кислотой [288, 297]. [c.146]

В петлю тонкого кишечника кошки венозная кровь, оттекающая от петли, богаче L-аланином, чем D-аланином [14, 15] такие же результаты были получены с рацемическим фенилаланином и лейцином [13]. В исследованиях этого рода показано также, что L-глутаминовая и L-аспарагиновая кислоты не поглощаются из кишечника против градиента концентрации [17]. [c.166]

На экскрецию аминокислот в значительной мере влияет степень их реабсорбции в почечных канальцах [47—54, 235]. В норме реабсорбции в канальцах подвергаются значительные количества аминокислот — тем большие, чем выше уровень аминокислот в крови. Экспериментальные исследования о почечной реабсорбции проведены преимущественно на собаках во многих опытах применялись рацемические аминокислоты. Полученные данные говорят о том, что аргинин, лизин и глутаминовая кислота труднее подвергаются реабсорбции, чем глицин, аланин, изолейцин, валин, треонин, триптофан, фенилаланин и метионин. Отмечено, что при реабсорбции существуют конкурентные отношения между креатином и аминокислотами (например, глицином или аланином), тогда как глюкоза с аминокислотами не конкурирует. Высказано предположение, что реабсорбция аминокислот обеспечивается единым механизмом, однако исследования, касающиеся цистинурии (см. ниже), наводят на мысль о наличии особого механизма для реабсорбции [c.467]

Ферменты широко используют в медицине, например в заместительной терапии в составе лечебных препаратов. Пероральное введение фенилаланин-аммиак-лиазы снижает уровень фенилаланина в крови при фенилкетонурии. Протеолитические ферменты, амилазу и липазу применяют при заболеваниях желудочно-кишечного тракта и печени. В последние годы накопились данные об эффективности пррпленения протеиназ в энзимотерапии злокачественных новообразований. Это объясняется большей проницаемостью мембран раковых клеток для гидролитических ферментов в сравнении с нормальными клетками, благодаря чему опухолевые клетки быстро лизируются при введении смеси протеиназ (препарат папайотин ). Протеолитические ферменты — плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу используют для растворения тромбов в кровеносных сосудах коллагеназу — для рассасьгаания рубцовых образований эластазу — для задержки развития атеросклероза лизоцим — для лечения конъюнктивитов дезоксирибонуклеазу из стрептококка (стрегггодорназа) — для лечения заболеваний верхних дыхательных путей и роговицы глаза. [c.75]

Определение аминокислот, выделенных из биологических объектов в виде эфиров, предпочитают проводить на малополярных НЖФ (силиконовое масло), нанесенных на силанизированные твердые носители. Иногда для уменьшения размывания заднего фронта пика к силиконовой смазке добавляют капронат натрия 16]. Так, определение фенилаланина в сыворотке крови в виде его метилового эфира проводили при программировании температуры от 120 до 300° С со скоростью 4 град/мин на силиконе ОУ-17, нанесенном на силанизированный хромосорб У [10]. [c.44]

Точность определения L-фенилаланина в крови, проведенного с электродами указанных двух типов, составляет 1,7%, ошибка определения примерно равна 2%. [c.189]

Заслуживают внимания отдельные сообщения об аномально высоком уровне фенилаланина крови у гетерозигот в стрессовых ситуациях, таких как грипп с высокой температурой [1008] или беременность. Специалистами в области экогенетики было выдвинуто интересное предположение, что аспартам, подслащивающее вещество с высоким содержанием фенилаланина, может наносить вред развивающимся эмбрионам у гетерозиготных женщин. (См. обсуждение материнской гиперфенилаланинемии в разд. 9.1.) Приведенные здесь данные, касающиеся гетерозигот по ФКУ, пока нельзя считать доказанными. Обследование нескольких сотен детей с небольшим умственным отставанием и отклонениями в поведении показало наличие среди них индивидов с повышенным уровнем фенилаланина в крови [1125]. Для проверки этих данных необходимы дополнительные исследования. Если факты подтвердятся, можно будет с уверенностью сказать, что уменьшенная активность фермента у гетерозигот делает их более подверженными определенным стрессовым ситуациям этот феномен необходимо изучать. [c.54]

Предложены электроды для огфеделения суммы некоторых аминокислот (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) в крови, поскольку их содержание является важным диагностическим показателем в клинических анализах. Такие датчики представляют собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении ионам аммония, на котором иммобилизован слой Ь-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Датчики другого типа регистрируют уменьшение активности ио-дид-ионов на поверхности электрода в результате реакций [c.216]

Нормальная работа организма обеспечивается функциями множества взаимосвязанных генов, и мутация даже в одном из них может иметь самые разные последствия. Так, мутация, в результате которой изменяется активность того или иного фермента, может приводить к накоплению токсичного субстрата или дефициту соединения, необходимого для нормального функционирования клетки, а мутация в гене, кодирующем структурный белок, — к серьезным нарущениям на уровне клеток, тканей или органов. Кроме того, мутация в гене, экспрессирующемся в одной ткани, может сказаться самым серьезным образом на совсем другой ткани и привести к появлению множества симптомов. Например, мутация в гене печеночного фермента фе-нилаланиндегидроксилазы, в результате которой блокируется превращение фенилаланина в тирозин, оказывает серьезное влияние на нервную систему. У индивидуума, гомозиготного по дефектному гену, этот фермент не вырабатьшается вообще или вырабатывается в очень небольших количествах это приводит к повьгшению уровня эндогенного фенилаланина в крови, к неправильному фор- [c.483]

Гемофилия А Изменение фактора VIII, приводяшее к нарушению свертываемости крови, хронические кровоизлияния в суставы обширные кровотечения при травмах Фенилкетонурия Избыток фенилаланина в крови новорожденных, умственная отсталость Эмфизема [c.484]

На слое декстран — гель, полученном из сефадекса G25 (стр. 30), проведено фракционирование аминокислот [60], пептидов и протеинов, основанное на различии их молекулярных весов. Разделение тирозина, тирозил-леицил-г лииил-глутамил-фенилаланина, продуктов их конденсации (пластеина) н альбумина сыворотки крови рогатого скота проведено в 0,05 М растворе аммиака. [c.100]

Фенилаланин. Химическое строение этой аминокислоты дает основание считать ее достаточно стойкой. Тем более несколько неожиданными оказались наблюдения Блока, Джервиса, Боллинг и Уэбба [105]. Авторы нашли, что при гидролизе казеина, яичного альбумина, лактальбумина, желатины и белков сыворотки крови 5 н. NaOH обнаруживается больше фенилаланина, чем при гидролизе этих белков 8 н. H2SO4, 20% НС1, НС1 — [c.109]

Витамин С имеет большое значение для образования коллагенов, способствует повышению свертываемости крови и регенерации тканей играет роль в гидроксили-ровании и окислении гормонов коры надпочечников участвует в превращении аминокислот (тиразина и фенилаланина). [c.136]

Большой клинический интерес представляет определение белка в сыворотке крови. Голодание организма или малобелковая диета приводит к гипопротеи не ми и, т.е. к понижению содержания белков в крови. При этом происходит нарушение синтеза мочевины, процессов дезаминирования, окисления фенилаланина и других аминокислот. Нарушение указанных процессов связано с недостаточным синтезом ферментов или с интенсивным распадом тканевых белков. [c.233]

В настоящее время в составе глобина обнаружены следующие аминокислоты а) моноаминокислоты — аланин, валин, лейцин, серии, цистин, глютаминовая кислота б) диаминокислоты — аргивин и лизин в) араматические гомоциклические — фенилаланин и тирозин 2) ароматические гетероциклические — триптофан, гистидин, пролин и оксипролин (см. П. А. Кор ж у е в. Эволюция дыхательной функции крови. М.— Л., Изд-во АН СССР, 1949, стр. 27). [c.165]

Фенилкетонурия. При особой форме слабоумия (oligophrenia phenyl-pyruvi a) наблюдается специфическое расстройство обмена фенилаланина. Оно проявляется в том, что больные выделяют с мочой большие количества фенилпировиноградной кислоты (иногда свыше 150 мг%). При этом в моче и крови содержится также в значительных количествах фенилаланин. [c.372]

Различие между химотрипсином и трипсином состоит также в том, что химотрипсии свертывает молоко, но не свертывает кровь, в то время как трипсин свертывает кровь и не свертывает молоко (в обычных условиях). Так как поджелудочный сок (после активирования его в кишечнике) содержит трипсин и химотрипсин, то в результате их совместного действия белки и пептоны гидролизуются в кишечнике до низкомолекулярных пептидов. Химотрипсин расщепляет с наибольшей скоростью пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы тирозина, фенилаланина, триптофана или метионина. [c.334]

Фенилкетонурия. При особой форме слабоумия (oligophrenia phenyl-pyruvi a) наблюдается специфическое расстройство обмена фенилаланина. Оно проявляется в том, что больные выделяют с мочой большие количества фенилпировиноградной кислоты (иногда свыше 150 мг%). При этом в моче и крови содержится также в значительных количествах фенилаланин. Уменьшение приема фенилаланина с пищей значительно улучшает состояние больного. [c.394]

При фенилкетонурии введение больным фенилаланина приводит к увеличению экскреции фенилпировиноградной кислоты и к повышению содержания фенилаланина в плазме, тогда как прием других аминокислот не вызывает подобных изменений [146, 151, 154, 155]. Одно время предполагали, что при этом заболевании может образовываться D-фенилаланин, поскольку известно, что фенилпировиноградная кислота образуется легче из D-фенилаланина, чем из его L-изомера. Однако в последующих исследованиях D-фенилаланин не был обнаружен ни в крови, ни в моче больных фенилкетонурией [156, 157]. Поэтому предположение, что фенилпировиноградная олигофрения обусловлена рацемизацией или инверсией L-фенилаланина, было отброшено. Напротив, экспериментальное подтверждение получила гипотеза, согласно которой при этом заболевании блокировано превращение фенилаланина в тирозин. Джервис [158] отметил, что в то время, как у здоровых людей после приема фенилаланина увеличивается содержание в крови соединений, реагирующих с реактивом Миллона, у больных, страдающих фенилкетонурией, этого не наблюдается. Юденфренд и Бесман [159] давали таким больным нагрузку С -фенилаланином и получили убедительные [c.477]

Высказан ряд предположений о химическом механизме, лежащем в основе нарущения психического развития ребенка при фенилкетонурии. Возможно, что фенилуксусная кислота, токсическое действие которой на нервную систему известно [162], или другие продукты обмена фенилаланина вызывают повреждение мозга. Нельзя также исключить возможность вредного действия на мозг самого фенилаланина. С этой точки зрения значительный интерес представляет сообщение о том, что белки крови больных с фенилпировиноградной олигофренией содержат повыщенное по сравнению с нормой количество фенилаланина [163] (см., однако, [164]). Следует также отметить, что фенилаланин может конкурентно угнетать активность тиро-зиназы грибов [165] возможно, что фенилаланин в высоких концентрациях тормозит и другие превращения тирозина в обмене веществ. [c.479]

В последнее время появились сообщения о лечении больных фенилкетонурией при помощи диеты с низким содержанием фенилаланина при достаточном содержании тирозина [166—169]. У некоторых больных, получавших бедный фенилаланином рацион, было отмечено некоторое повыщение умственных способностей. Весьма вероятно, однако, что этот способ лечения если и дает положительный эффект, то лишь в раннем возрасте, когда еще не развилось стойкое повреждение мозга. Ограничение количества фенилаланина в рационе приводит к значительному снижению фенилкетонурии и уровня фенилаланина в крови. Было предложено использовать для лечения наряду с ограничением приема фенилаланина введение глутамина. Известно, что введенный per os глутамин быстро поступает в мозг и в другие ткани поддержание достаточно высокого уровня глутамина в тканях могло бы способствовать подавлению образования фенилпирувата в тканях [161]. [c.479]

Байер [6] считает, что эфиры алифатических, ароматических серусодержащих и гетероциклических аминокислот быстро и хорошо разделяются. Однако Бэрчфилд и Сторрс [10] полагают, что данное утверждение справедливо лишь в некоторых специальных случаях. В качестве такого конкретного примера можно привести разработанную Халнерн с сотр. [И] газохроматографическую методику определения фенилаланина в виде его метилового эфира в сыворотке крови. Тот факт, что эфиры не всех аминокислот проявляются на хроматограммах, Бэрчфилд и Сторрс объясняют их недостаточной летучестью нри указанных Байером температурах колонок. [c.9]

Этот электрод успешно применялся для определения этанола в крови. Ошибка при определении этанола в сыворотке крови может быть обусловлена, во-первых, непосредственной реакцией фермента с другими субстратами и, во-вторых, расходом кислорода на неферментативные реакции, например с аскорбиновой кислотой или цистеи-ном. В первом случае некоторые карбоновые кислоты и оксикислоты (уксусная, муравьиная, молочная, оксимасляная, пировиноградная и хлоруксусная кислоты) окисляются алкогольоксидазой и тем самым мешают определению спирта в крови. Мешающее действие молочной кислоты, содержащейся в сыворотке крови, можно снять, добавив к пробе перед анализом лактатдегидрогеназу. Во втором случае мешающие вешества предварительно определяют при тех же условиях с платиновым электродом в отсутствие фермента [255]. Установлено, что ни одно из веществ, обычно имеющихся в крови, например аскорбиновая кислота, цистеин, фенилаланин, глюкоза, мочевая кислота, не реагирует на электроде. В то же время ферментный электрод чувствителен к альдегидам и карбоновым кислотам так же, как и к спиртам, и поэтому его можно использовать для определения и альдегидов, и кислот. [c.90]

Это имеет большие преим июства в клинических ив следованиях, где объемы физиологических жидкостей, поступающих нп анализ, ограничены. Амброуз [27] описал автоматическое флуориметрическое определение фенилаланина, основанное на его реакции с кингидрином. Лля анализа требуется только 20 мкл крови — по 10 мкл дл каждого из потоков, один из которых используется в качестве пробы, а другой служит для пептидного контроля. К сожалению, флуориметрические [c.150]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология