Кислотно-основные свойства белков

Амфотерные свойства аминокислот влияют на кислотно-основные свойства белков и их биологические функции, особенно на их буферное действие. Эффективным буфером в эритроцитах крови является белок гемоглобин, содержащий большое количество остатков аминокислоты гистидина, которая и придает этому белку значительную буферную емкость при нейтральных значениях pH. [c.234]

В интересах точности не следует утверждать, что биологическая активность определяется каким-либо одним типом функциональных групп (например, фенольными или аминными группами и т. п.) правильнее считать, что данная функциональная группа или определенная часть функциональных групп одного или, возможно, нескольких типов участвует в создании структуры, обусловливающей биологическую активность. Именно эти специфические структурные соотношения можно успешно исследовать при помощи физико-химических измерений. Во-первых, если нельзя показать, что при деблокировании первоначально экранированных функциональных групп биологическая активность восстанавливается, то следует при помощи физических методов установить, что денатурация не имела места. Во-вторых, следует выяснить степень молекулярной и электрохимической гетерогенности производных в ее связи с критерием гомогенности биологической активности. В-третьих, необходимо учесть возможные неспецифические влияния модификации белка на его физическую структуру. Если с одним молем белка вступает в реакцию только один моль реагента, в результате чего образуется совершенно неактивное соединение (как это наблюдается в случае ДФФ-химотрипсина), то можно утверждать, что активность белка обусловлена только одной, хотя и неизвестной до сих пор [141 в], функциональной группой или одним участком белковой молекулы. Однако если интенсивное замещение или блокировка только уменьшают активность, то этот эффект, повидимому, не является специфическим и объясняется общим изменением суммарного заряда или микроскопическим перераспределением. Следует принимать во внимание также и стерические эффекты. В настоящее время большое разнообразие относительно специфических химических реагентов позволяет производить исследование как электростатических, так и стерических эффектов. Это можно сделать, обрабатывая белок, например, такими двумя реагентами, как кетен и недокись углерода, один из которых образует новую нейтральную функциональную группу, а второй превращает основную функциональную группу в группу с кислотными свойствами. Подобным же образом для введения в одно и то же положение положительного или отрицательного заряда, а также для исследования стерических затруднений можно применять диазосоединения. Для такого рода исследований можно воспользоваться целым рядом аналогичных комбинаций. [c.352]

Хотя все белки являются амфотерными электролитами, однако кислотные и основные свойства в различных белках выражены неодинаково. Зависит это от составляющих белок аминокислот. Если некоторые аминокислоты, входящие в молекулу белка, имеют лишние карбоксилы (двухосновные аминокислоты), то можно ожидать, что эти карбоксилы проявят свои кислые свойства и белок будет иметь кислотные свойства. Точно так же, если некоторые аминокислоты будут иметь лишние аминогруппы (диаминокислоты), то белковое вещество будет иметь свойства основания. Исследования продуктов гидролиза различных белков вполне подтверждают это положение. [c.342]

Как хорощо известно, белки состоят из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Определенная часть этих аминокислот имеет две кислотные или две основные группы. Пептидная связь-связывает, однако, лишь одну амино-и одну карбоксильную группу каждой аминокислоты. Поэтому в молекуле белка всегда содержится некоторое число свободных кислотных и щелочных групп. Этим группам белок и обязан своими амфотер-ными свойствами. Часть гипотетической пептидной цепи, содержащей свободные ионогенные группы, показана на, рис. 24. [c.159]

В этой главе будут рассмотрены 20 канонических аминокислотных остатков, встречающихся в белках. Они приведены в табл. 1.1 в соответствии с их относительным содержанием здесь же даны обычно используемые трехбуквенные и однобуквенные обозначения, а также облегчающие их запоминание мнемонические приемы. Молекулярные массы остатков варьируют от 57 до 186 (среднее значение НО). Таким образом, белок с молекулярной массой 33 ООО содержит приблизительно 300 остатков. Аминокислоты можно классифицировать в зависимости от свойств их боковых цепей на полярные и неполярные. Полярные боковые цепи можно подразделить и далее на нейтральные, основные или кислотные. На рис. 1.1 показаны боковые цепи 20 наиболее часто встречающихся аминокислот, причем остатки с близкими свойствами помещены рядом. [c.9]

Природа боковых цепей оказывает глубокое влияние на химические и физические свойства белка. Так, например, если преобладающее количество свободных групп этих цепей составляют карбоксилы, то белок может отличаться кислотным характером если же преобладают аминогруппы, то — основным. [c.322]

Изучение структуры глобулинов в большинстве работ проводилось на глицинине, 115-белке из семян сои. Этот белок состоит из 12 субъединиц, которые, в свою очередь, составлены из шести различных полипептидных цепей. Различают три полипептидные цепи с кислотными свойствами А1, Аг и Аз с изоэлектрическими точками (р1) соответственно 5,5 5,4 и 4,75, и три цепи с основными свойсгвами Вь В2 и Вз с р1 соответственно 8,0 8,25 и 8,50 [21]. С помощью электрофореза с ДДС-Ыа эти авторы установили, что субъединицы типов А и В имеют молекулярные массы соответственно около 37 200 и 22 300 Да. В такой ситуации белок, состоящий из шести субъединиц кислотного типа и шести субъединиц основного типа, должен иметь теоретическую молекулярную массу 357 000 Да (6-37 200 + + 6-22 000). Это значение согласуется с данными экспериментов, полученными большинством авторов (309 ООО ч- 380 ООО Да) [c.156]

Кислый характер основной массы белков у галофильных бактерий. Оставался еще неясным вопрос, не является ли кислотность белковых компонентов мембран и рибосом специфической особенностью именно этих субк 1еточных стру ктур или же это фундаментальное свойство большинства белков галофильной клетки. По крайней мере частичный ответ на этот вопрос был получен в 1970 г. при сравнительном изучении основной массы белков у галофильных и близких к ним негалофильных бактерий. Выражение основная масса носит условный характер и означает белок, осаждаемый кислотой после удаления клеточных стенок и мембран. Эта белковая фракция составляет около 80% всего белка клетки и включает большую часть растворимых ферментов. Как и следовало ожидать, эти белки отличаются необычайно высоким содержанием кислых аминокислот. Молярное отношение кислых аминокислот к основным достигает здесь примерно 10 1, что даже выше соответствующих величин для белков рибосом и клеточных мембран. Таким образом, у крайне галофильных форм бактерий, по-видимому, большинство белков, если не все они, требуют высокой концентрации солей по той же причине необходимо нейтрализовать избыток отрицательных зарядов, который в отсутствие катионов ведет к появлению сил электрического отталкивания и к нарушению нормальной струк-туры и функции. Поэтому в заключение нужно будет рассмот-реть влияние катионов на функции галофильных белков. [c.130]