Белки у галофильных бактерий

В последнее время получены интересные результаты о молекулярных механизмах фотопревращений зрительного пигмента родопсина и родственного ему бактериородопсина (Бр), обнаруженного в пурпурной мембране галофильных бактерий. Каждая молекула Бр содержит один хромофор - ретиналь (полиеновый альдегид) в комплексе с белком -опсином [c.163]

Каротиноидные пигменты поглощают свет в синем и зеленом участках спектра, т. е. в области длин волн 400—550 нм. Эти пигменты, как и хлорофиллы, локализованы в мембранах и связаны с мембранными белками без участия ковалентных связей. По современным представлениям, функции каротиноидов фотосинтезирующих прокариот многообразны. В качестве вспомогательных фотосинтетических пигментов каротиноиды поглощают кванты света в коротковолновой области спектра, которые затем передаются на хлорофилл. У цианобактерий энергия света, поглощенная каротиноидами, поступает в основном в I фотосистему. Эффективность передачи энергии для разных каротиноидов колеблется от 30 до 90%. Для некоторых галофильных бактерий показана способность каротиноида ретиналя в комплексе с белком осуществлять особый бесхлорофилльный тип фотосинтеза. Известно участие каротиноидов в осуществлении реакций фототаксиса, а также в защите клетки от токсических эффектов синглетного кислорода. [c.232]

Мы знаем, что в целом белки экстремальных галофилов являются сильно кислыми. Это было показано для суммарных цитоплазматических белков нескольких экстремально галофильных бактерий, для белков оболочки других экстремальных галофилов и для рибосомных белков Я. utirubrum (табл. 8.5), Был также определен аминокислотный состав белка газовых вакуолей и белка пурпурной мембраны Я. halobium. Ни один из этих белков ие обнаруживает заметной зависимости от присутствия солей. Фактически выделение пурпурной мембраны основано на том, что она устойчива в условиях низкой ионной силы, когда распадается большинство других клеточных структур. Создается впечатление, что все белки галофильных бактерий, за исключением двух указанных выше, имеют значительно более высокую кислотность (измеряемую по разнице между числом кислых и основных аминокислот), чем соответствующие белки негалофиль-ных бактерий. [c.389]

Экстремозимы галофилов адаптированы к функционированию при высокой ионной силе, поскольку ионные условия внутри клеток данных микроорганизмов изотоничны по отношению к окружающей среде. Например, внутри клеток археи Ме1капоруги8 капсНеп, размножающейся при 98 °С, концентрация фосфата достигает 1,5 М [205, 206]. Белки галофильных бактерий являются значительно более кислыми по сравнению с аналогами мезофилов и содержат существенно большее количество отрицательно заряженных аминокислотных остатков на своей поверхности. Полагают, что эти остатки удерживают гидратирующие ионы у поверхности белковой глобулы, а также, будучи гидрофильными, препятствуют агрегации молекул в условиях высокой ионной силы за счет гидрофобных межмолекулярных взаимодействий. Сети внутримолекулярных взаимодействий также вносят вклад в поддержание особых свойств ферментов этой группы. [c.399]

На первый взгляд энергозависимый синтез АТР, по-видимому, нельзя рассматривать как нейрохимическую проблему, но между передачей сигнала и энергетическим сопряжением существует некоторое сходство. Оба этих процесса имеют много общего и осуществляются с помощью белков, встроенных в липидные мембраны. Их взаимосвязь четко прослеживается при обсуждении фотозависимого протонного насоса у галофильных бактерий (с. 181). Бактериальный рецептор, аналогичный рецепторам нейрона (гл. 8 и 9), воспринимает сигнал из окружающей среды и передает его внутрь через плазматическую ме.мбрану. Следовательно, энергия света внешнего сигнала обеспечивает внутриклеточный синтез АТР. Изучение бактериородопсина и механизма сопряжения фоторецепции, а также энергозависимого транспорта протонов (и наконец, синтеза АТР) представляет особый интерес при исследовании нейрорецептора. [c.171]

Из рецепторных белков следует, безусловно, упомянуть родопсин зрительного аппарата животных и родственный ему бактериородо< псин галофильных бактерий, которые способны воспринимать и преобразовывать световые сигналы. В настоящее время интенсивно изучаются рецепторы многочисленных гормонов, а также нейропептидов мозга, рецепторы нейромедиаторов (например, ацетилхоли- [c.22]

Кислый характер основной массы белков у галофильных бактерий. Оставался еще неясным вопрос, не является ли кислотность белковых компонентов мембран и рибосом специфической особенностью именно этих субк 1еточных стру ктур или же это фундаментальное свойство большинства белков галофильной клетки. По крайней мере частичный ответ на этот вопрос был получен в 1970 г. при сравнительном изучении основной массы белков у галофильных и близких к ним негалофильных бактерий. Выражение основная масса носит условный характер и означает белок, осаждаемый кислотой после удаления клеточных стенок и мембран. Эта белковая фракция составляет около 80% всего белка клетки и включает большую часть растворимых ферментов. Как и следовало ожидать, эти белки отличаются необычайно высоким содержанием кислых аминокислот. Молярное отношение кислых аминокислот к основным достигает здесь примерно 10 1, что даже выше соответствующих величин для белков рибосом и клеточных мембран. Таким образом, у крайне галофильных форм бактерий, по-видимому, большинство белков, если не все они, требуют высокой концентрации солей по той же причине необходимо нейтрализовать избыток отрицательных зарядов, который в отсутствие катионов ведет к появлению сил электрического отталкивания и к нарушению нормальной струк-туры и функции. Поэтому в заключение нужно будет рассмот-реть влияние катионов на функции галофильных белков. [c.130]

Галофильная аспартат — карбамоилтрансфераза. Нам особенно интересно будет рассмотреть действие соли на аспартат — карбамоилтрансферазу галофильных бактерий. Если предположить, что она, подобно другим галофильным белкам, тоже отличается значительно большей кислотностью, то как это могло бы отразиться на ее структуре Состоит ли этот фермент также из каталитических и регуляторных протомеров Чувствителен ли он в той же мере к модуляции по типу обратной связи Влияет ли соль на регуляторные и каталитические субъединицы одинаковым образом [c.134]

Исследования молекулярных механизмов фотопревращений родопсина и бактериородопсина представляют собой важную область биофизики фотобиологических процессов, которая особенно бурно развивается в последние годы. Бактериородопсин Бр был обнаружен в пурпурной мембране галофильных бактерий (В. Стокениус, 1971), которая оказалась новым типом биологической мембраны, способной преобразовывать энергию света. Эта система, видимо, является наиболее простой из всех изученных систем запасания световой энергии в форме разности электрохимических потенциалов Н . Каждая молекула Бр содержит один хромофор-ретиналь (полиеновый альдегид) в комплексе с белком — опси-ном — единственным белком, который содержится в пурпурной мембране. Опсин использует энергию света для активного перемещения протонов через мембрану, в результате чего происходит синтез АТФ и обеспечивается выполнение других физиологических функций. В основе этого биоэнергетического процесса лежит фотохимический цикл превращений Бр. [c.388]

ЦПМ экстремальных галофилов, имеющая строение, типичное для элементарной мембраны, содержит около 7з липидов и -/з разных белков, включая обычные для бактериальных мембран наборы флавопротеидов и цитохромов. Основная масса липидов экстремальных галофилов отличается от характерных для прокариот липидов тем, что в их молекуле глицерин связан не с остатками жирных кислот, а с С2о-спиртом — дигидрофитолом. Фосфолипидные и гликолипидные иро-изводные глицеринового диэфира могут в определенных условиях составлять до 80% общего содержания липидов в клетках. Помимо уникальных липидов клеточные мембраны экстремальных галофилов содержат много каротиноидных пигментов (основной — бактериоруберин), обусловливающих окраску колоний от розового до красного цвета, что имеет для галофильных бактерий немаловажное значение как средство защиты против избыточной радиации, поскольку для их мест обитания характерна обычно высокая освещенность. [c.287]

Первыми, кто выполнил электронно-микроскопическое определение структуры с высоким разрешением на непрокрашенных биологических образцах, были Ануин и Хендерсон. Стадии этого процесса иллюстрируются на рис. 14.14. Объектом исследования является пурпурная мембрана галофильной бактерии. Эта мембрана состоит из липида и преимущественно из одного белка. На рис. 14.14 показаны экспериментальная дифракционная картина, когда плоскость мембраны перпендикулярна пучку электронов (рис. 14.14И). и часть дифракционной картины, рассчитанной по электронно-микроскопическому изображению (рис. 14.14, Б, В). Кроме того, показана результирующая контурная карта проекции структуры на плоскость мембраны (рис. 14.14, Г). Разрешение, с которым получена эта карта, равно 7 А, хотя нет никаких серьезных препятствий к тому, чтобы улучшить его. Видны многочисленные интенсивные пики, отстоящие друг от друга на 10 А. По всей вероятности, это а-спирали белка, видимые с торцов. Следовательно, спирали должны быть ориентированы приблизительно перпендикулярно мембранной поверхности. [c.431]

Г. МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ СОЛЕЙ НА ФЕРМЕНТЫ И ДРУГИЕ СОЛЕЗАВИСИМЫЕ БЕЛКИ ЭКСТРЕМАЛЬНО ГАЛОФИЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ [c.389]

Вероятно, синтез белка in vitro представляет собой иаилуч-ший из всех возможных физиологических показателей, требующий дальнейшего изучения у других микроорганизмов. На сегодняшний день единственное тщательное исследование такого рода, касающееся галофильных бактерий, — это описанная выше работа Бэйли и его сотрудников, выполненная на экстремальном галофиле Я. utirubrum (Bayley, 1976). Оии показали, что стабильность рибосом, активность ферментов, активирующих аминокислоты, и включение аминокислот в белок обеспечиваются при концентрациях ионов, близких тем, которые были рассчитаны для клетки иа основании определения количества связанных [c.409]

Интересные эксперименты проводились с, белком бактерио-родопсином, полученным из галофильных бактерии, в котором содержится пигмент каротииоид ретиналь или ретинен (альдегидная форма -витамина А). Исследования показали, что фос-фолипидная мембрана (протеолипосомы) с добавлением бакте-риородопсина может переносить водородные иоиы за счет [c.265]

Увеличение кислотности мембранных белков путем сукци-1П1лирования 8-аминогрупп лизина у одной морской бактерии делает ее мембраны более галофильными — для их стабильности нужны теперь более высокие концентрации солей (рис. 40). [c.128]

Жизнедеятельность клетки в соленой среде может обусловливаться двумя различными механизмами 1) устойчивостью всех ферментов и компонентов клетки к высокому содержанию солей, высаливающих белки 2) удалению солей из клетки и замене их на органические осморегуляторные вещества. Известно, что оба механизма действуют. Первый механизм действует у экстремально галофильных аэробных архей Haloba teria eae и анаэробных бактерий Halanaerobiales. При этом доминирующий во внешней среде ион натрия внутри клетки уравновешивается ионом калия. Второй механизм включает большое количество органических веществ, которые должны удовлетворять нескольким требованиям быть низкомолекулярными, не вымываться из клетки через мембрану, противостоять обычному метаболизму клетки, их концентрация должна поддаваться регулирующему механизму в соответствии с меняющейся соленостью среды, они должны быть совместимы с обменом клетки. [c.84]

Бейли и его сотрудники рассмотрели заманчивую возможность того, что высокие концентрации соли вызывают неправильное считывание генетического кода, специфически приводящее к образованию большего количества кислых аминокислот и мепь-щего количества основных. Однако эксперименты с использованием ряда синтетических мРНК показали, что значение кодонов в основном одинаково как у галофильных, так и у иегалофильных организмов. По-видимому, характерные свойства белков экстремальных галофилов обусловлены особенностями генетической информации этих бактерий, а не ошибочным считыванием обычной генетической информации. [c.387]

Свойства аминокислот в белках экстремально галофильных и иегалофильных бактерий [c.390]