Белки физические свойства

Прежде всего, белки уникальны в отношении химического строения. Это гетерогенные нерегулярные полипептидные последовательности 20 а-аминокислот и их производных, включающих самые разнообразные по своим химическим и физическим свойствам, т.е. валентным и невалентным взаимодействиям, атомные группы. В химическом построении белковых молекул уже можно усмотреть огромные потенциальные возможности к вариации физико-химических свойств. И в то же время белки представляют собой фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением молекул. Поведение белков всецело определяется исключительной, присущей только им пространственной структурной организацией. Лишаясь ее, белки теряют все свои биологические свойства. За редким исключением, лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых в физиологических (нативных) условиях полностью определяются аминокислотной последовательностью. Трехмерные структуры белков индивидуализированы, очень сложны и имеют строгий порядок, не сводящийся, однако, к периодичности. Способность природной полипептидной цепи к пространственной самоорганизации и обретению определенной молекулярной структуры - самая яркая особенность белков, отсутствующая у молекул искусственных полимеров, в том числе у полученных человеком поли-а-аминокислот. В растворе синтетический полимер находится в состоянии статистического клубка, флуктуации которого могут приводить к появлению в цепи регулярных участков лишь ближнего порядка. При этом, однако, ни при каких условиях не образуются стабильные трехмерные структуры, тем более идентичные для всех молекул данного полимера. В твердом виде синтетический полимер пребывает в аморфном состоянии, которое может включать частично кристаллическую фазу из беспорядочно ориентированных друг относительно друга зародышевых микрокристаллических областей. Искусственные полимеры отличаются качественно и по своим химическим свойствам, которые в той или иной мере воспроизводят свойства соответствующего мономера и могут быть описаны ограниченным набором реакций, специфичных для повторяющегося звена в свободном состоянии. [c.51]

Физические свойства. Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые из них с водой образуют коллоидные растворы. [c.20]

Термин макромолекулы обычно применяется к молекулам с молекулярными весами более 10 000. Такие макромолекулы, как белки, полинуклеотиды и полисахариды, необходимы для жизни, их структуры осуществляют сложные функции. Макромолекулы типа синтетических высокополимеров являются основой многих синтетических волокон, пластиков и синтетического каучука. Соотнощение между физическими свойствами этих материалов и их молекулярным строением имеет огромнейшее значение. В этой главе будут рассмотрены белки и синтетические высокополимеры. Изучая такие свойства, как вязкость, ультрацентрифугирование, диффузия осмотическое давление и рассеяние света, можно получить информацию об их молекулярном весе, о распределении и форме распределения молекулярных весов. [c.601]

Строение и физические свойства белков [c.299]

Учитывая огромный объем информации, подлежащий хранению (например, тип организма, физические свойства, химические превращения и т. д.), следует ожидать, что это будет биополимер. Возможно ли, чтобы в качестве такой молекулы выступал белок Вероятнее всего, нет, поскольку белки и так играют важную роль структурных и функциональных (ферментативный катализ) компонентов клетки. Столь важная функция как хранение информации должна выполняться уникальной макромолекулярной структурой, которая, скорее всего, не участвует в обычных клеточных процессах. Можно ожидать, что этот специфический биополимер имеет весьма однородную структуру, поскольку он должен выполнять исключительно важную роль. Не следует думать, что для него характерно такое же структурное разнообразие, как для белков, поскольку последние способны участвовать в очень многих химических реакциях. В то же время он должен состоять из разнородных компонентов, чтобы нести различную информацию. Следует ожидать, что этот биополимер обладает жесткой, вполне определенной структурой, так как он должен взаимодействовать с клеточным аппаратом при передаче хранимой информации. Свободно висящая молекула, состоящая из ациклических полимерных цепей и принимающая одну из множества возможных конформаций, вряд ли будет соответствующим образом взаимодействовать, даже кооперативно, с упорядоченными структурами клеточных компонентов. Специфическая информация должна передаваться соверщенно точно. Напомним, что синтез белков, например, происходит на матрице упорядоченно и последовательно, а не статистически в растворе (разд. 2.5). [c.105]

Белки — высокомолекулярные биополимеры, структурными элементами которых являются а-аминокислоты. Молекулярная масса белков варьирует в очень широких пределах от 10000 Да до нескольких сотен тысяч и более. Физико-химические и физические свойства белков определяются качественным и количественным составом входящих в них аминокислот. [c.80]

Растворение белков в воде связано с гидратацией каждой молекулы, что приводит к образованию вокруг белковой глобулы водных (гидратных) оболочек, состоящих из ориентированных в определенной форме в пространстве молекул воды. По химическим и физическим свойствам вода, входящая в состав гидратной оболочки, отличается от чистого растворителя. В частности, температура замерзания ее составляет —40°С. В этой воде хуже растворяются сахара, соли и другие вещества. Растворы белков отличаются крайней неустойчивостью, и под действием разнообразных факторов, нарушающих гидратацию, белки легко выпадают в осадок. Поэтому при добавлении к раствору белка любых водоотнимающих средств (спирт, ацетон, концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов), а также под влиянием физических факторов (нагревание, облучение и др.) наблюдаются дегидратация молекул белка и их выпадение в осадок. [c.26]

Опишите три типа РНК, участвующие в биосинтезе белков. Расскажите, что известно о химических и физических свойствах, нуклеотидном составе и о биосинтезе каждого из них [c.307]

Молекулы, которыми занимается биофизика, характеризуются многими особенностями, отличающими их от молекул неживой природы. Белки — самые сложные из известных нам молекул. Будучи макромолекулами, белки и нуклеиновые кислоты не являются статистическими системами, в отличие от макромолекул синтетических полимеров. Это — динамические системы, своего рода машины, поведение которых определяется положением и функциональностью каждого элемента, образующего молекулу. Основная задача молекулярной биофизики состоит в исследовании специфических особенностей, определяющих строение и свойства биологических молекул. Физическая теория, с которой приходится иметь дело в молекулярной биофизике, есть теория строения и физических свойств этих молекул и одновременно теория методов исследования, применяемых в эксперименте. [c.9]

Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых групп (боковых цепей), которые в приведенных выше формулах обозначались через К. Эти группы имеют разную химическую структуру. Они выступают из основной цепи и формируют в значительной степени поверхность полимера, определяя многие химические и физические свойства белков. [c.83]

Крайний случай конформационно о изменения — денатурация белков, которая может быть вызвана нагреванием или обработкой различными реагентами, например сильными кислотами и основаниями, мочевиной, гуанидингидрохлоридом и додецилсульфатом натрия. Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (здесь уже почти нет ни спиралей, ни (3-слоев, ни любых других типов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных. Специфическая биологическая активность белка при денатурации теряется, изменяются и физические свойства, например меняется константа седиментации, вязкость и поглощение света. Легкость, с которой происходит денатурация белка, и тот факт, что денатурация в принципе обратима, свидетельствуют о том, что различия в энергии между свернутыми конформациями и открытой конформацией статистического клубка невелики. [c.105]

Отделению крахмальных гранул предшествует надлежащее измельчение сырья, выполняемое преимущественно в щеточных измельчителях-дробилках. При этом используются физические свойства зерен крахмала и неоднородность получаемой муки, в которой разграничивают крупную фракцию, состоящую преимущественно из крахмальных гранул и неразрушенных клеток с повышенной плотностью, и мелкую фракцию, обогащенную белками, с меньшей плотностью. [c.371]

Внутри каждого из этих двух больших классов белки далее подразделяются на основании их физических свойств, особенно растворимости например, альбумины (растворимы в воде, коагулируют при нагревании), глобулины (не растворимы в воде, растворимы в разбавленных солевых растворах) и т. д. [c.1053]

Растворитель очень важен. В применении к вакууму взаимосвязь между связываюш,ей энергией и энтропией очевидна, однако такая ситуация мало связана с реальными биологическими условиями. Белкам необходим растворитель, более того, для стабильности белков предельно важны физические свойства растворителя. Так, почти все белки денатурируются в этаноле или в водных растворах, содержаш,их достаточные количества додецилсульфата натрия (ДСН) или мочевины. Рассмотрим поэтому систему из полипептидной цепи и растворителя обш,ая свободная энергия приобретает вид [c.50]

По мере увеличения молекулы спектры ЯМР соответствующим образом усложняются, однако из них можно извлечь сведения о конформации, в особенности об изменении конформационных свойств с изменением физических свойств среды, в которой исследуется поведение полипептида. Сигнал протона группировки НН из трех кластеров протонированного бокового радикала аргинина в лизоциме становится более острым (в лизоциме семь остатков аргинина) еще до того, как это происходит с сигналами других протонов по мере того, как раствор фермента приводят к pH 2,8. Это явление связано со ступенчатостью процесса возрастания неупорядоченности белка, включающего развертывание кластеров аргинина еще до того, как это происходит с остальной частью молекулы [52]. В последующей части этой работы на основе изменения спектров ЯМР показано, что а-лактальбумин денатурирует легче, чем лизоцим [52]. [c.440]

Таким образом, код обладает высокой, хотя и не абсолютной, надежностью по отношению к правильным мутациям, обеспечивая их большую вероятность. Преимущество правильных мутаций определяется пространственным строением белка в водном окружении и, тем самым, особыми физическими свойствами воды. Корреляция кодонов с аминокислотами оказывается продиктованной физикой воды. [c.282]

Как уже указывалось (см. стр. 144), наличие линейной па-Л яти в полимерной цепи приводит к ее особым физическим свойствам [1] Поведение молекулы белка определяется свойствами цепи как целого, электронно-конформационными взаимодействиями (см стр. 146) и конкретными особенностями первичной структуры— информационными характеристиками, кодируемыми на генетическом уровне. Важная физическая задача состоит в установлении связи между пространственным строением молекулы белка и первичной структурой цепи или цепей, ее образующих. [c.178]

Рассмотрение глобулы в вакууме лишено физического смысла. Белки функционируют в воде, и она активно действует на растворенные молекулы. Строение макромолекулы белка в водном растворе специфично и должно отличаться от ее строения в ином окружении. Решение указанной выше задачи должно одновременно учитывать и свойства белка, и свойства среды. [c.222]

Биологическая специфика процессов молекулярного узнавания определяется макромолекулярной структурой основных биологически функциональных веществ — белков и нуклеиновых КИСЛОТ- Важнейшее физическое свойство макромолекулы — ее [c.608]

Среди многочисленных вешеств, встречающихся в природе, резко выделяется группа соединений, отличающихся от других особыми физическими свойствами, высокой вязкостью растворов, способностью образовывать волокна, пленки и т. д. К этим веществам относятся целлюлоза, лигнин, пентозаны, крахмал, белки и нуклеиновые кислоты, широко распространенные в растительном и животном мире, где они образуются в результате жизнедеятельности организмов. [c.5]

При анализе некоторых материалов диффузия может уменьшаться в результате изменения физических свойств образца в процессе дегидратации. Например, при анализе сиропов может значительно повыситься их вязкость, так как при понижении содержания воды уменьшается константа диффузии, или же сироп может кристаллизоваться с образованием на его поверхности корки [270 ]. При дегидратации белков возможна их коагуляция [c.73]

При облучении разведенных водных растворов белков наблюдаемые изменения обычно связаны с радикалами, образующимися из воды. Рассмотренное действие а-частиц на гемоцианин является исключением. Такие изменения могут быть разделены на 1) обнаруживаемые химическими методами и 2) обнаруживаемые главным образом по изменениям физических свойств. Очевидно, эта классификация является условной, так [c.224]

Лишь очень немного определенных изменений химических свойств наблюдалось как результат облучения. Значительные изменения физических свойств могут быть вызваны незначительными химическими изменениями, которые слишком малы для их обнаружения. Таким образом, о радиационной химии белков известно очень мало. Нельзя сказать, что в этом вопросе у нас меньше знаний, чем в области синтетических полимеров, которые мы рассматривали в предыдущих главах. Но исследователи, работающие с биологическими полимерами, находятся в невыгодном положении из-за незнания точной структуры вещества, т. е. последовательности расположения аминокислот в молекуле белков, за исключением инсулина [59]. По этой причине точные сведения в этой области накапливаются сравнительно медленно. Представляется, что детальное исследование результатов облучения инсулина было бы особенно перспективным. Начало в этом направлении уже положено. Подробнее на этом мы остановимся ниже. [c.225]

Прямые методы сводятся к наблюдению за поведением частиц в электрическом поле при электрофорезе. При этом исследуемый белок подвергают электрофорезу в буферных растворах с разными значениями pH. В буферном растворе со значением pH, равным изоэлектрической точке белка, последний электронейтрален и не перемещается в электрическом поле. Эти наблюдения проводят либо макроскопически в особых электрофоретических аппаратах, либо микроскопически в кювете ультрамикроскопа. Помимо прямых методов наблюдения изоэлектричеекого состояния белков существуют и косвенные методы, которые сводятся к наблюдению максимума или минимума того или иного физического свойства, изменяющегося с изменением дзета-потенциала испытуемого раствора. Все эти методы подробно описаны в соответствующих руководствах. [c.340]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Межмолекулярные водородные связи обусловливают некоторые физические свойства веществ (например, высокую температуру юшсга1Я воды). Внугримолекулярные водородные связи очень важны при образовании пространственной структуры белков. [c.102]

Способность белков муки к набуханию определяет физические свойства теста. Если белок набухает ограниченно, связывая достаточно большое количество воды, то образующееся тесто будет эластичным и плотным по консистенции. При неограниченном набухании белков, т. е. когда часть их переходит в растворенное состояние, тесто получается жидким по консистенции, лнпкил и мажущимся, т. е. физические свойства теста ухудшаются. [c.252]

У структурных белков находят следующие типы конформаций полипептидных цепей а-спираль, -структуру складчатого листа и суперспирапь. Важнейшие представители этих белков — кератины, белки шелка и коллагены. В ряде других структурных белков особые физические свойства достигаются благодаря трехмерным сшивкам полипептидных цепей ковалентными мостиками. Резилин, белковый компонент хитиновых пластинок, содержащийся, в частности, в местах причленения крыльев насекомых. [c.420]

Формирование внутренней структуры слоев происходит при замесе затяжного и крекерного теста, когда создаются условия для более полного набухания белков муки. Этому способствует малое количество сахара и жира в тесте, большая влажность, повышенная температура теста и продолжительный процесс. Такой режим замеса теста создает оптимальные условия для образования в тесте губчатой структуры клейковины, которая обуславливает специфические физические свойства затяжного и крекерного теста — упругость и эластичность. [c.114]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Положение о том, что понимание химических и физических свойств белков требует знания пространственного строения молекул, впервые, по-видимому, было высказано К. Мейером и Г. Марком в 1930 г. Более того, они предприняли попытку установить прямую связь между некоторыми физическими свойствами белков и пространственной структурой, подобно тому, как это уже делалось в химии при определении зависимости между химическими свойствами и строением молекул. В частности, они предположили наличие непосредственной связи механического состояния специально приготовленных белковых препаратов при растяжении и сжатии с изменением молекулярной формы полипептидных цепей. Первыми объектами исследования пространственного строения с помощью рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, содержащие наряду с аморфной также упорядоченную часть, представляющую собой нечто вроде одномерного линейного кристалла Г. Герцог и У. Янеке, а позднее Р. Брилл получили в самом начале 1920-х годов рентгенограммы фиброина Шелка. Их интерпретация основывалась на предположении дикетопи-перазинового строения белка, что многими химиками было воспринято как [c.67]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Белки представлены значительным множеством форм и обладают соответственно большим разнообразием физических свойств. Ранние классификации основывались на одном из физических критериев — их растворимости в водных средах. Одна такого рода классификация (Британское физиологическое общество, 1907 г.) показывает (табл. 23.1.1), как изменяется растворимость от хорошо растворимых глобулинов и альбуминов до фактически нерастворимых склеропротеинов, таких как а-кератин и склеротин. Такая форма классификации является, в сущности, чисто эмпирической, хотя некоторые из названий, связанные с ее важнейшими категориями, все еще используются в современной литературе. Неудивительно, что из-за довольно произвольной формы такой классификации многие исследователи этого раннего периода столкнулись с серьезными трудностями — насколько обоснован такой способ характеристики [9] [c.220]

В биологических системах фигурируют одномерные, двумерные и трехмерные кооперативные системы, содержащие большое число статистических элементов. Это соответственно макромолекулы биополимеров (белков и нуклеиновых кислот), надмолекулярные мембранные структуры и т. д. Глобулы белков в растворах и в надмолекулярных структурах могут рассматриваться как трехмерные кооперативные системы. Физические свойства указанных структур кооперативны, т. е. они существенным образом зависят от взаимодействия элементов. Кооперативность— принципиальная особенность молекулйрно-биологи-ческих систем, определяющая широкий круг явлений (см. [43]). Методы исследования кооперативных процессов имеют большое значение в теоретической биофизике. [c.44]

Специфические биологические и физические свойства белков и нуклеиновых кислот в значительной мере определяются их ма-кромолекулярным строением. Длинные цепные молекулы во многом отличны от малых молекул. Тела, построенные из макромолекул, обладают особыми физическими свойствами. [c.117]

Эта закономерность выражает физический смысл кодового словаря. Преимущество правильных мутаций определяетсл пространственным строением белка в водном окружений и, тем самым, особыми физическими свойствами воды. Таким образом, корреляция кодонов с аминокислотами продиктована физикой воды. Код обладает высокой, хотя и не абсолютной, надежностью по отношению к неправильным мутациям. [c.591]

Приготовление хлеба начинается с замеса для получения однородного по всей массе теста. Его продолжительность 7— о мин для пшеничного хлеба и 5—7 мин для ржаного хлеба. 0 это время происходят сложные, в первую очередь, коллоидные 0роцессы набухание муки, слипание ее частичек и образование ассы теста. В них участвуют все основные компоненты теста белки, углеводы, липиды, однако ведущая роль принадлежит белкам Белки, связывая воду, набухают, отдельные белковые макромолекулы связываются между собой за счет разных по энергии связей и взаимодействий и под влиянием механических воздействий образуют в тесте трехмерную сетчатую структуру, 0олучнвшую название клейковинной. Это растяжимый, эластичный скелет или каркас теста, во многом определяющий его физические свойства, в первую очередь упругость и растяжимость. В этот белковый каркас включаются крахмальные зерна, продукты деструкции крахмала, растворимые компоненты муки и остатки оболочек зерна. На него оказывают воздействие углекислота и поваренная соль, кислород воздуха, ферменты. В дальнейшем, в ходе брожения теста, клейковинный каркас постепенно растягивается. Основная часть теста представлена крахмалом, часть зерен которого повреждена при помоле. Крахмал также связывает некоторое количество воды, но объем его при этом увеличивается незначительно. Кроме твердой (эластичной) в тесте присутствует и жидкая фаза, содержащая водорастворимые (минеральные и органические) вещества, часть ее связывается нерастворимыми белками при их набухании. При замесе тесто захватывает и удерживает пузырьки воздуха. Следовательно, после замеса тесто представляет собой систему, состоящую из твердой (эластичной), жидкой и газообразной фаз. [c.107]

Одновременно идут и другие биохимические процессы. О ролизе крахмала, мальтозы и сахарозы уже говорилось ра Частичному гидролизу подвергаются и пентозаны. Наряду с буханием белков они подвергаются частичному протеолизу. тичный протеолиз в тесте из сильной муки желателен. Он водит к улучшению физических свойств теста, а в резуль взаимодействия восстанавливающих сахаров с продуктами д лимеризации белков (меланоидинообразование) улучшаются вкус и аромат, окраска корки хлеба. В тесте из слабой t интенсивный протеолиз нежелателен, он приводит к увелич неограниченного набухания белков, ухудшает физические с ства теста. Хлеб получается расплывшийся, недостаточ объема. [c.108]

Общее содержание жира в мясе, в отличие от белка, может баться в довольно широких пределах от 1 до 50 %. (С уве-шчением содержания липидов несколько уменьшается содержа-к белков и более значительно — воды.) Жиры мяса убойных шотных различаются по жирнокислотному составу, а следова-ЗДьно, по физическим свойствам, усвояемости, стойкости при ранении и другим свойствам. [c.165]

Шкуры, особенно млекопитающих, представляют собой естественное сырье, обладающее замечательными физическими свойствами, которое становится еще более ценным после соответствующего изменения структуры. Как было уже указано, шкура животных представляет собой природную ткань из переплетающихся-между собо11 волокон, называемую сыромятной кожей. Хотя она и прочна, по имеет два чрезвычайно серьезных недостатка. Во-первых, будучи нерастворимой вследствие наличия белковых молекул, она все же чрезвычайно чувствительна к воде, набухая в тягучую массу и становясь несколько пластицированной. После-испарения воды пластицированные волокна оказываются сцементированными с образованием твердого рогоподобного вещества. Во-вторых, мокрая ко ка необычайно легко загнивает. Таким образом, кожу необходимо обработать, для того чтобы уменьшить ее чувствительность к воде и предохранить от гниения. Получаемый продукт носит название просто ко ки, а соответствующий процесс ее обработки называется дублением. Последний заключается в присоединении к белку дермы путем химической реакции или физической адсорбции некоторых веществ, сильно уменьшающих гидрофильный характер белка и предохраняющих его от гниения, при минимальном изменении как в физических свойствах, так и во взаимоотношениях отдельных волокон кожи.. Такое превращение может быть осуществлено действием различных веществ, как, например, таннинов, основных солей различных трехвалентных металлов, формальдегида и подобных ему веществ, вольфрамовой кислоты и т. д. Из них наиболее важными являются растительные дубители и соли хромовой кислоты. Их применение [c.383]

Питательная ценность источников углерода зависит от физиологических особенностей микроорганизма, химического состава и физических свойств вещества. Легкость усвоения углеродсодержащих соединений предопределяется степенью окислен-ности углерода. Карбоксилы — СООН имеют малую питательную ценность, радикалы с восстановленным углеродом — СНз, СНг и СН — более питательны. Но легче всего усваиваются полуокнсленные атомы углерода — СНгОН, СНОН, СОН. Высокую питательную ценность имеют соединения, богатые спиртовыми группами. Наиболее доступными источниками углерода для большинства гетеротрофных микроорганизмов являются сахара, глицерин, маннит, молочная, винная и лимонная кислоты. Многие бактерии успешно осуществляют гидролиз углеводов, жиров, белков, используя их в качестве источника углерода. Весьма распространенный растительный полисахарид крахмал часто служит источником углерода для бактерий и гри- [c.88]

Реакции разрыва и сшивания и обусловленные ими изменения размеров и формы молекул отражаются на физических свойствах растворов облученных белков. При агрегации фибриногена [58, 70] и сывороточного альбумина быка [62, 63] обычно цроисходит увеличение вязкости растворов. Вязкость растворов овальбумина возрастает, если облучение проводится при изо-электрической точке или при низких pH, но уменьшается при высоких pH [75]. Мы видели, что уменьшение вязкости может сопутствовать увеличению молекулярного веса при образовании разветвленных структур поэтому результаты, полученные при высоких pH, не обязательно отражают деградацию. [c.228]

Клетка содержит ядро, окруженное двойной мембраной, которая имеет тот же химический состав и физические свойства, что и мембрана клетки. В цитоплазме, окружающей ядро, находятся также небольшие органеллы, образованные мембранами, обнаруживающими подвижность и химический состав, очень близкие к мембране, ограничивающей клетку. Среди этих органелл главными являются митохондрии (в них производится необходимая клеткам энергия), эргастоплазмы (синтез белков) и аппарат Гольджи (упаковка и вынос во внешнюю среду синтезированных материалов). Оптический микроскоп позволяет видеть все эти органеллы и обнаружить, что в живой клетке они претерпевают сильные деформации,. несомненно требующие подвижности их мембран. [c.282]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология