Параметры гидролиза

Рис. 87. Необычный ход прямой, приводящий к отрицательным значениям кинетических параметров гидролиза бромацетил-ВЬ-фенил-лактата, катализируемого карбоксипептидазой, полученный при обработке полной кинетической кривой с помощью интегральной формы уравнения скорости

Рис. 65. Определение кинетических параметров гидролиза я-нитроанили-да L-аланина, катализируемого аминопептидазой М

Рис. 87. Определение кинетических параметров гидролиза /г- ни-троанилида К-ацетил-1-тирозина, катализируемого а-химотрипсином в условиях избытка фермента [42]

Исходя из данных табл. 3, определить кинетические параметры гидролиза метилового эфира М-ацетил-Ь-норвалина, катализируемого а-химотрипсином [7. [c.87]

Вычислить значения активационных параметров гидролиза, и Д5 . [c.69]

Определить значения кинетических параметров гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-Ь-аланил-Ь-фенилаланина, катализируемого а-химотрипсином [7], исходя из данных табл. 4. [c.87]

Определить кинетические параметры гидролиза этилового эфира Ы-транс-циннамоил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином, исходя из данных табл. 5. [c.87]

В таблице 15 приведены данные по влиянию профлавина на кинетические параметры гидролиза этилового эфира N-бензоил-глицина, катализируемого папаином [13]. Исходя из предположения о двухстадийном механизме ферментативной реакции, предложить кинетическую схему реакции папаина в присутствии профлавина и вычислить возможные кинетические и равновесные параметры реакции. [c.95]

Влияние ионов Си++ на кинетические параметры гидролиза этилового эфира М-бензоил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином. Условия опыта pH 6,0 25° С ионная сила 0,1 М (K I) [c.148]

Кинетические параметры гидролиза циклических и линейных мальтодекстринов под действием Така-амилазы А (pH 5,3 25°С) [3-5 [c.80]

Сравнение параметров гидролиза моноанилидов янтарной (А) и тетра-метилянтарной (Б) кислот позволяет оценить роль энтальпийного и энтропийного факторов в энергетике этой реакции. При этом следует иметь в виду, что переход от анилида А к анилиду Б повышает энтальпию активации на 6 ккал/моль. Наблюдаемое, тем не менее, резкое увеличение скорости гидролиза анилида Б можно объяснить только энтропийным фактором. При введении в молекулу метильных групп увеличивается упорядоченность реакционной системы, а тем самым и вероятность присутствия ионизированной карбоксильной группы, оказывающей каталитический эффект, вблизи реакционного центра. [c.258]

Кинетические параметры гидролиза сополимеров ММА—МАК зависят от их стереохимической конфигурации. Прежде всего, константа ко для изотактического образца на порядок больше, чем для синдиотактического. [c.195]

Таблица 12.3. Кинетические параметры гидролиза метилгалогенидов

Кинетические параметры гидролиза этилового эфира М-ацетил-Ь-тирозина ДЭАЭ-декстран — субтилизином, ДЭАЭ-сефадекс — субтилизином и субтилизином при различной ионной силе раствора [c.429]

Рис. 100. Определение кинетических параметров гидролиза амида К-ацетил-1-гек-сагидрофенилаланина, катализируемого а-хпмотрипсином, с помощью интегральной формы уравнения Михаэлиса [43]

Кинетические параметры гидролиза бензилпенициллина до 6-аминопенициллановой кислоты (6-АПК) под действием иммобилизованной пенициллинамидазы при 40° С равны йкат=15 сек- , Ят(каж)=3,1 10- м. Константа инактивации пенициллинамидазы в условиях проведения реакции равна 10 сек , причем связывание с ферментом субстрата или продуктов реакции не влияет на скорость инактивации фермента. Рассчитать, какое количество 6-АПК (мол. вес 217) можно получить с помощью иммобилизованной пенициллинамидазы в периодически действующем реакторе объемом 100 л (начальная концентрация активного фермента равна 3-10 М, начальная концентрация субстрата равна 1,0 М), если степень конверсии субстрата в каждом реакционном цикле должна составлять 99%. В расчетах учесть, что константа конкурентного ингибирования пенициллинамидазы вторым продуктом реакции, фенилуксусной кислотой, равна 2,8-10 М. [c.176]

Определить кинетические параметры гидролиза метилового эфира N-aцeтил-L-фeнилaлaнинa, катализируемого трипсином, исходя из данных табл. 7. [c.88]

Влияние катионов на кинетические параметры гидролиза п-нитроанилнда [c.96]

Рис. 37. Определение кинетических параметров гидролиза бактериальных клеток Мс. 1узоае1к11сиз, катализируемого лизоцимом

Рис. 62. Определение кинетических параметров гидролиза п-нитроанилида М-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипси-ном при избытке фермента

В таблице 2 приведены значения кинетических параметров гидролиза ряда субстратов, сложных эфиров Н-бензилоксикарбо-нил-Ь-аланина, катализируемого стрептококковой протеиназой [4]. Оценить значения индивидуальных констант к2, кз и /Сз фермен- [c.147]

В таблице 3 приведены данные по влиянию ионов Си++ на кинетические параметры гидролиза этилового эфира Н-бензоил-Ь-тирози-на, катализируемого а-химотрипсином. На основании данных таблицы и схемы (7.17) определить значения индивидуальных констант ферментативного гидролиза. [c.148]

Влияние концентрации КС1 на кинетические параметры гидролиза метилового эфира N-ацетил-L-валина, катализируемого а-химотрипсияом 7]. [c.149]

Рис. 2. Кинетические кривые накопления глюкозы при гидролизе мальтодекстрина (средняя степень полимеризации 7) под действием глюкоамилазы. Кривые теоретические, рассчитаны с помощью ЭВМ на основании кинетических параметров гидролиза исходного и промежуточных мальто-декстринов. Начальная концентрация субстрата (мМ) 1 — 0,5 2 — 1,0 3 — 2,0 4 — 15

Влияние метанола на значения кинетических параметров гидролиза метилового эфира N-aцeтил-L-нopвaлинa, катализируемого а-химотрипсином. Условия опыта pH 7,8 25°С ионная сила 0,1М (K I) [Е о = 2,79-10-Ш [c.152]

Рис. 83. Определение кинетических параметров гидролиза амида К-ацетил-Ь-гек-сагидрофенилаланина, катализируемого а-химотрипсином, с помощью интегральной формы уравнения Михаэлиса

Рис. 84. Определение кинетических параметров гидролиза метилового эфира м-ацетил-Ь-феиилаланил-Ь-ли-зина, катализируемого трипсином, в присутствии конкурентного ингибитора, 1-метил-2-аминоиндола. а [I] =0, [I] = 1,46-10-3

В таблице 3 приведена рН-зависимость кинетических параметров гидролиза л-нитрофенилацетата, катализируемого бактериальной протеазой ЕзоШ [3]. Определить значение рК ионогенной группы активного центра свободной формы фермента. [c.227]

Таблнца 4 рН-Зависимость кинетических параметров гидролиза семикарбазида N-фopмил-L-фeнилaлaнннa, катализируемого а-химотрипсином. Условия опыта 25° С ионная сила 0,Ш (КС1) [c.227]

Профиль рН-зависимости кинетических параметров гидролиза М-ацетил-Ь-фенилаланил-Ь-триптофана, катализируемого пепсином, имеет колоколообразную форму, причем левая ветвь рН-зависимости обусловлена протонированием карбоксильной группы активного центра фермента, а правая —депротонированием карбоксильной группы субстрата [12]. На основании данных табл. 21 [c.236]

Активационные параметры гидролиза ацил-химотрипсинов, производных N-aueTHfl-L-aMHHOKH flOT. Условия опыта pH 8,0 ионная сила 0,1 М (КС1) 5% диметилсульфоксида [c.256]

Значения кинетических параметров гидролиза мальтодекстринов под действием глюкоамилаэы [23] [c.32]

Кинетические параметры гидролиза гликозидной связи в соединениях (01сЫАс-MurNA ) под действием лизоцима, полученные при анализе схемы (157). Условия ПаО рО 5,9 32°С. Из работы [132] [c.187]

Значения кинетических параметров гидролиза хитоолигосахаридов под действием лизоцима. Условия pH 5.0—5,2 40°С [c.193]

Изучение рН-зависимости кинетических параметров гидролиза бактериальных клеток под действием лизоцима проведено в работе [64], и осрювные результаты показаны в табл. 40 и ма рис. 21. Влияние pH на кинетику бактериолитического действия лизоцима описывается схемой, где константы диссоциации двух иоиогениых групп активного центра фермента определяются значениями рКа = о,0-, рКь = 9,2. [c.198]

Таблица 11.11. Сопоставление кинетических параметров гидролиза и дейтеролиза

Получение биофлокулянтов щелочным или кислотным гидролизом биомассы микроорганизмов в технологическом отнощении представляет собой несложную задачу. Однако на свойства получаемых в качестве флокулянтов веществ сильно влияют физико-химические параметры гидролиза, pH, температуры, продолжительность обработки. Кроме того, процесс агрегации частиц твердой фазы дисперсных систем зависит также от состояния клеточных оболочек после кислотной или щелочной обработки суспензии клеток. [c.57]

Ламри [213] использовал противоположный подход и пришел к заключению, что сближение реагентов в ферментативном катализе не имеет большого значения, поскольку ферментативный каталпз скорее связан с уменьшением АЯ+, а не с увеличением А5+. Очень кратко данные, на основании которых Ламри пришел к этому выводу, представлены в табл. (1-25). Если сравнить активационные параметры гидролиза глицилглицина, катализируемого ионом НзО+ и дауэкс 50(Н+) (в последнем случае расщеплению пептида предшествует его комплексообразование со смолой [215]), то можно заметить увеличение для реакции с дауэксом, как и следовало ожидать. Поскольку обе реакции катализируются ионами Н+, изменения ДЯ+ для них являются сравнимыми величинами. Эти результаты соответствуют ожи- [c.136]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология