Пептиды. Строение и биологическая роль

ПЕПТИДЫ. СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ [c.19]

Аминокислоты и оксикислоты. Строение, химические свойства, изомерия. Примеры оксикислот молочная, винная и салициловая кислоты. Альфа-аминокислоты — структурные единицы белков. Пептиды. Строение и биологическая роль белков. [c.505]

Проблема установления строения полисахаридов совершенно различна для гомополисахаридов и гетерополисахаридов. Для первых, особенно для гомополисахаридов, не имеющих разветвлений в цеш- , вопрос решается сравнительно просто и не отличается принципиально от установления строения олигосахаридов. Напротив, вопрос о строении гетерополисахаридов весьма сложен и напоминает проблему строения высокомолекулярных пептидов. Между тем именно гетерополисахариды представляют особый биологический интерес, поскольку к ним относятся вещества, играющие чрезвычайно ответственную специфическую роль в жизненных процессах. [c.153]

Взаимодействие биомолекул в растворах сопряжено не только со слабыми (нековалентными) взаимодействиями. Значительна роль молекулярного комплексообразования в биологических процессах. Сильные взаимодействия в многокомпонентных системах биомолекул приводят к возникновению так называемых супрамолекулярных комплексов. Образование соединений, имеющих весьма сложное строение, присуще многим фундаментальным биохимическим реакциям. Молекулярные комплексы биомолекул являются действующим началом многих современных лекарственных препаратов. Большое значение в этих процессах имеет комплементарность взаимодействующих молекул, их так называемое "молекулярное узнавание". Термодинамические аспекты этого экстраординарного явления рассмотрены в четвертой главе монографии, в которой развит подход к комплексному изучению сильных и слабых взаимодействий в растворах таких модельных биологических соединений, как аминокислоты, пептиды, краун-эфиры, криптанды, циклодекстрин, основания нуклеиновых кислот. Значительное место отведено анализу роли растворителя в молекулярном узнавании биомолекул. [c.6]

Некоторые из описанных в данном обзоре методов селективного расщепления играют важную роль в определении последовательности расположения аминокислот в пептидах и белках. В настоящее время только наиболее перспективные из этих методов находят практическое применение в той мере, в какой они пригодны для установления связи между строением и биологической активностью белковых соединений. Однако для исследования более сложных белков могут потребоваться другие методы. Можно надеяться, что проблемы, которые возникнут в связи с изучением этих белков, будут стимулировать изыскание новых методов селективного рас- [c.248]

Клинические и биохимические исследования показывают, что самый широкий спектр функций организма регулируется именно олигопептидами и пептидами, которые часто (и неточно) называются пептидными гормонами. Эффективные концентрации этих веществ в живой клетке столь низки, что не позволяют предполагать их количественное участие в метаболизме. П. К. Климов предложил сигнальный механизм пептидной регуляции по принципу камертон—резонатор при этом предполагается, что регуляторные пептиды (РП) выступают в роли камертона (Климов, Барашкова, 1993). Действие этого механизма в чем-то аналогично действию медиаторов нервной системы. Но если возникновение нервного импульса основано на электрохимическом воздействии на синаптическую мембрану, то фи-зико-химические механизмы сигнального действия пептидов на клеточную мембрану пока не до конца выяснены. Одновременное рассмотрение большого объема экспериментальных исследований с двух точек зрения — с точки зрения физико-химических свойств пептидов и с точки зрения регуляции отдельных физиологических функций организма — помешает в фокус внимания вопрос о корреляции строения и биологической активности пептидов. Медикобиологические исследования лечебного действия РП показали, что им свойствен особый вид регуляции — тканеспецифическая модуляция. Установленный к настоящему вре- [c.12]

Роль пептидов в процессах жизнедеятельности крайне многообразна. Многие из них служат гормонами (см. гл. XII), некоторые представлены сильнейшими ядами (яды змей, жаб, улиток, пауков, насекомых, высших грибов, микробов), мощными антибиотиками, рилизинг-факторами (способствуют синтезу и высвобождению гормонов), регуляторами клеточного деления, переносчиками молекул и ионов через биологические мембраны, регуляторами психической деятельности. Значительное число природных пептидов синтезировано кроме того, искусственным путем получены сотни их аналогов, некоторые из которых обладают более сильным биологическим действием, нежели их натуральные предшественники. И те и другие находят широкое практическое применение. На рис. 22 приведено строение некоторых из них. [c.49]

Период с 1944 по 1954 г. был ознаменован развитием аналитических методов, современной техники разделения веществ, а также выяснением строения белков. Базой для дальнейшего развития и усовершенствования методики синтеза пептидов явилось введение в практику исследовательской работы хроматографии на бумаге, препаративной колоночной хроматографии, значительно более широкое применение электрофореза и противоточ-ного распределения и, наконец, выяснение структуры оксито-цина В. дю Винье и Г. Таппи и установление строения инсулина Ф. Сэнджером. После того как был успешно завершен синтез окситоцина, основные усилия исследователей были направлены на получение других биологически активных полипептидов. Это характерно для химии пептидов и на сегодняшний день. В течение всего лишь нескольких лет некоторые биологически активные полипептиды были синтезированы в таких количествах, что стало возможным проводить их фармакологическое и медицинское изучение. Эти соединения в настоящее время начинают находить терапевтическое при.менение. Синтез аналогов этих пептидов сыграл важную роль в понимании связи между строением и действием биологически активных полипептидов. [c.8]

Цистеиновая кислота не найдена в составе биологически активных полипептидов. Тем не менее пептиды, содержащие остаток цистеиновой кислоты, играют большую роль при установлении строения биологически активных полипептидов и белков, содержащих остатки цистина [516]. Типичными примерами могут являться соединения, выделенные Консдеиом и Гордоном [515] из продуктов частичного кислотного гидролиза шерсти. В ряде случаев была доказана идентичность выделенных соединений с синтетическими образцами. Пептиды, содержащие остаток цистеиновой кислоты, можно получить окислением цистинсодержащих пептидов бромом [2507]. Согласно другому методу, сначала синтезируют М-карбобензоксипептиды с остатком 5-бензилцистеина, защитные группы удаляют обработкой натрием в жидком аммиаке и затем окисляют меркаптогруппу или водным рас [c.310]

Заметным событием в истории пептидного синтеза является открытие Г. Лейксом в 1906 г. Ы-карбоксиангидридов аминокислот, легко полимеризующихся с образованием полиаминокислот. Несмотря на то, что полиаминокислоты существенно отличакэтся от обычных пептидов, они сыграли важную роль в качестве модельных соединений в исследовании пространственного строения белков. Значение Ы-карбоксиангидридов резко возросло после 1947 г., когда Р. Вудворд и К. Шрамм показали возможность получения с их помощью сополимеров различных аминокислот. В 1966 г. Р. Хирш-ман использовал М-карбоксиангидриды и для регулируемого синтеза биологически активных белков (см. с. 143). [c.126]

Одна из наиболее популярных проблем современной биологии состоит в выяснении уникальной роли серы в биологических процессах. Некоторое представление о широком диапазоне исследований в этой области дает интересный обзор Бойера [1], а также Симпозиум о роли серы в белках [2]. Биохимические проблемы тесно связаны с оценкой свойств SH- и SS-rpynn в белках и пептидах этот-важный аспект исследований интенсивно разрабатывается в белковых лабораториях всего мира. Одна из основных проблем касается роли этих реакционноспособных групп при изучении строения белков. В настоящей главе мы и рассмотрим методы, разработанные для решения этой задачи. [c.93]

В первом томе монографии Пептиды были описаны общие методы синтеза. Второй том, носящий название Синтез, распространение в природе и действие биологически активных полипептидов , посвящен главным образом синтезу биологически активных полипептидов и их аналогов. При этом во многих случаях приведены не только летали эксперимента, но и схемы синтеза. Данные обо всех известных к настоящему времени аналогах сведены в обширные таблицы это позволяет составить полное представление о достигнутых в этой области успехах. Кроме синтеза биологически активных полипептидов, в книге вкратце рассматриваются также их выделение, установление строения и биологическое действие. Поскольку в последнее время наибольшее внимание исследователей привлекают кининовые пептиды, они аиализирук тся бо.тее детально. Таким образом, иастояи1,ая монография поможет химикам познакомиться с био,ггогнческо11 ролью полипептидов. [c.7]

Интерес к аминокислотам и пептидам обусловлен тесной внутренней связью этих веществ с белками и той Байтной ролью, которую они играют как основные компоненты почти всех биологических систем. Этот интерес усилился за последние годы, так как стало яснее, что удовлетворительное понимание химических и физических явлений в биологических системах основано на знании структурной химии белковых молекул. Исследователи многих специальных областей биологии, химии и физики принимают во все возрастающей мере участие в разре-щении вопроса о полной химической и физической картине строения белковой молекулы, в смысле идентификации и установления числа атомов, входящих в состав белка, и деталей их соединения друг с другом. В этом смысле до сих пор структура ни одной белковой молекулы еще не известна. Доказательства из различных источников привели к общепринятой картине молекулы белка, как состоящей из длинных полипептидных цепей, способных принимать более или менее вытянутые конфигурации или свернутых определенным, но до сих пор еще не установленным образом, в зависимости от химической структуры молекул и от действующих на них внешних и внутренних сил. Те же данные привели к ряду теорий и гипотез, рассматривающих силы взаимодействия между молекулами белка, от которых зависят характерные свойства как кристаллических, так и фибриллярных белков [4—6, 14, 17, 25]. Подробное обсуждение этих идей и их значения для будущего развития химии белков выходило за пределы данной статьи, в которой мы ограничимся обсуждением лишь тех результатов, которые дает [c.298]

Нейромедиаторы и гормоны относятся к группе природных пептидов, обладающих высокой нейрогормональной активностью. Их химическое строение и биологические эффекты рассматриваются в главе 9, а также в главе 16. Это либерины, статины — гормоны, играющие ключевую роль в системе гормональной регуляции гормон роста соматотропищ вазопрес-син — антидиуретический гормон, при его недостатке развивается несахарный диабет эндорфины, влияющие на функции нейронов инсулин, глю-кагон и ряд других. [c.84]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология