Превращение отдельных аминокислот

В основном ферменты синтеза нуклеиновых кислот, а в митохондриях — ферменты процессов аэробного окисления углеводов и жирных кислот (весь набор цикла лимонной кислоты), превращения отдельных аминокислот. В мембранах митохондрий локализованы ферменты дыхательной цепи и процессов окислительного фосфорилирования, катализирующие реакции образования АТФ. В рибосомах сосредоточены ферменты биосинтеза белка, а в лизосомах — ферменты гидролитического расщепления различных веществ. Каждый фермент катализирует определенную специфическую реакцию, что обеспечивает упорядоченность многостадийных метаболических процессов. [c.89]

Пищевые белки, поступающие в желудок, под действием фермента (биологического катализатора) пепсина расщепляются на отдельные составляющие аминокислоты или блоки этих аминокислот. Из них синтезируется белок, присущий данному организму. Фермент пепсин образуется из другого фермента — пепсиногена. Для превращения пепсиногена в пепсин необходима соляная кислота. При ее недостатке в желудочном соке переваривание и усвоение белков не происходит или идет в малой степени. Соляная кислота также участвует в образовании гормона секретина и некоторых других гормонов, стимулирующих деятельность поджелудочной железы. Кроме того, она способствует переходу пищевых масс из желудка в двенадцатиперстную кишку и обезвреживанию микробов, попадающих в желудок из внешней среды. [c.23]

Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других питательных веществ в живых организмах, включает катаболические (распад до конечных продуктов обмена), анаболические (биосинтез аминокислот) процессы, а также ряд других специфических превращений, сопровождающихся образованием биологически активных соединений. Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот (рис. 12.2). [c.431]

Этот витамин играет большую роль в процессах обмена веществ, особенно в азотном обмене. В виде фосфорного эфира он входит в состав активных групп ферментов, катализирующих переаминирование аминокислот, декарбоксилирование аминокислот, а также дезаминирование и превращения отдельных аминокислот. [c.91]

Пути распада валина, изолейцина и лейцина изучены в опытах с тканями млекопитающих. По-видимому, превращения этих аминокислот аналогичны все они подвергаются переаминированию с образованием соответствующих а-кетокислот и затем необратимому окислительному декарбоксилированию с превращением остатков скелета в соответствующие ацилпроизводные кофермента А. В ранних исследованиях было установлено, что при превращении лейцина и изовалерьяновой кислоты в организме млекопитающих образуются кетоновые тела [413—415]. Отдельные этапы превращения лейцина в ацетоуксусную кислоту были выяснены при помощи изотопных методов и в последнее время — в исследованиях с ферментами. В опытах с изотопным углеродом установлено, что атомы С-1 и С-2 изовалерьяновой кислоты, соответствующие а- и р-углеродным атомам молекулы лейцина, дают начало двухуглеродным остаткам, которые могут конденсироваться с образованием ацетоуксусной кислоты [416—419]. Углеродные атомы метильных групп изо-пропильного остатка становятся углеродными атомами метильной и метиленовой групп ацетоуксусной кислоты. -у-Углеродный атом молекулы лейцина (или атом С-3 изовалерьяновой кислоты) переходит в карбонильный углерод ацетоуксусной кислоты. При этих исследованиях было доказано также включение СОг в карбоксильную группу ацетоуксусной кислоты [418, 420]. Ферментативные опыты Куна и сотрудников [421—423, 1102] привели к установлению представленных ниже промежуточных продуктов и реакций [c.358]

Мы разобрали основные пути синтеза и превращений-аминокислот, которые являются общими для этой группы соеди нений. Однако в связи с различиями в химическом строении, содержанием в растениях и ролью в обмене веществ у отдельных аминокислот имеются и свои специфические реакции. Сейчас мы познакомимся с некоторыми из этих реакций, которые характерны для ряда аминокислот, входящих в состав белков и содержащихся в растениях в свободном состоянии. Многие из этих реакций были изучены лишь в последнее время, в результате применения меченых соединений и использования метода хроматографии на бумаге. [c.249]

ПРЕВРАЩЕНИЕ ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ [c.249]

Переходим к ознакомлению с данными по изучению химических превращений отдельных аминокислот, а также взаимопревращения некоторых из них. [c.364]

Порядок чередования отдельных остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно метятся превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные, например в производные динитроанилина. Этим путем было установлено строение нескольких наиболее простых белков (инсулина, гемоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков (в некоторых случаях больше сотни) различных и одинаковых молекул а-аминокислот и имеют молекулярную массу 5000—15000. Эти химические данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы. [c.298]

Рассмотренные нами до сих пор превращения аминокислот представляли собой реакции, характерные почти для всех аминокислот (дезаминирование, переаминирование). Но, кроме этого, отдельные аминокислоты подвергаются еще индивидуальным превращениям, которые приводят к образованию веществ, играющих ту или иную роль в обмене. Остановимся на особенностях обмена отдельных аминокислот. [c.345]

Помимо тех превращений, которые мы рассмотрели выше и которые свойственны всем или почти всем аминокислотам, имеются еще и последовательности реакций, характерные для каждой данной аминокислоты. Важнейшие из таких реакций заслуживают того, чтобы остановиться на них подробнее. Мы разберем сначала реакции распада некоторых отдельных аминокислот, а затем обратимся к обсуждению особых аспектов их метаболических взаимопревращений. [c.447]

К реакционной газовой хроматографии (в смысле определения Драверта и сотр.) должен быть отнесен также метод, разработанный Златкисом и сотр. (1958, 1960) для прямого определения алифатических аминокислот в водном растворе при применении двух реакторов (см. разд. 8.1.2). В нагреваемом до 140° реакторе I, заполненном нингидрином, сначала происходит окислительное разложение аминокислот до летучих альдегидов и двуокиси углерода. Продукты реакции разделяются в присоединенной последовательно колонке при комнатной температуре и переводятся в реактор II, заполненный никелем на кизельгуре. Это заполнение обеспечивает при 425° гидрогениза-ционное расщепление всех альдегидов до метана. Присоединяемая к реактору II короткая колонка с молекулярными ситами служит для абсорбции образующейся и захваченной из пробы воды. Отдельные аминокислоты затем определяются в виде пиков метана при помощи катарометра. Применением реактора II решается относительно простая задача газохроматографического анализа веществ, содержащих воду, тем более что метан в отличие от альдегидов легко высушить. Кроме того, превращение альдегидов в метан позволяет более просто количественно определять аминокислоты, так как специфическая для данных веществ теплопроводность остается всегда одинаковой и вследствие этого не нужно вводить поправочных коэффициентов в количественные результаты. Тот факт, что катарометр при обычной температуре может применяться для определения метана, положительно сказывается на чувствительности метода. [c.274]

Ферменты могут находиться в жидкой части клетки (цитозоле) и отдельных клеточных органеллах (ядре, митохондриях, рибосомах, лизосомах и др.), а также входить в состав клеточных мембран. В жидкой части клетки локализованы ферменты анаэробного окисления углеводов, биосинтеза жирных кислот, превращения многих аминокислот. В ядре находятся [c.88]

Взаимосвязь обмена белков и жиров. В организме наблюдается в основном превращение белков в жиры, так как превращение жиров в белки ограничено. Преобладание белков в рационе питания животных вызывает активный биосинтез жиров. Отдельные аминокислоты (лейцин, фенилаланин, тирозин), превращаясь в ацетил-КоА, могут сразу включаться в процессы биосинтеза жирных кислот. Однако основное превращение белков в жиры происходит путем образования пировиноградной кислоты — метаболита углеводов, которая может превращаться в ацетил-КоА — исходный материал биосинтеза жирных кислот. [c.267]

Аминокислоты в организме подвергаются распаду до конечных продуктов — аммиака, углекислого газа и воды. После отщепления от аминокислот аммиака образуются безазотистые соединения, обычно а-кетокислоты, которые декарбоксилируются окислительным путем. Химическая структура кислот, образующихся при декарбоксилировании а-кетокислот, определяет дальнейший путь их превращения. В одних случаях они окисляются по пути р-окисления, а в других —распад их идет по пути превращения углеводов. Циклические аминокислоты распадаются с разрывом циклических ядер, а затем дальнейший распад их приводит к образованию углекислого газа и воды. Подробно эти вопросы изложены в соответствующих разделах, касающихся обмена отдельных аминокислот. Остановимся здесь на превращениях аммиака. [c.410]

Энтропия существенно зависит от агрегатного состояния вещества. Ее значение наименьшее для твердого тела. При плавлении происходит скачкообразное возрастание энтропии, поскольку частицы приобретают возможность перемещаться в пространстве и вращаться, т. е. резко возрастает число возможных микроскопических состояний системы. Еще менее упорядоченным состоянием является газ, и испарение сопровождается существенным ростом энтропии вещества. Изменением энтропии сопровождаются и любые другие процессы, если они сопровождаются изменением упорядоченности в системе. Так, энтропия возрастает при диссоциации частиц, т. е. при образовании двух или нескольких частиц из одной. Например, при превращении 1 моль Нг в атомы Н при комнатной температуре энтропия возрастает на 230 Дж/К. Образование полимера из мономеров, например образование белка из аминокислот, сопровождается понижением энтропии (возникает более упорядоченная система). Высоко упорядоченной системой является живая клетка, поэтому ее энтропия много ниже энтропии составляющих ее веществ, взятых в отдельности. [c.159]

Несмотря на то что количества веществ, разделяемых на бумажной хроматограмме, обычно не превышают нескольких микрограммов, их можно подвергнуть некоторым химическим превращениям, позволяющим более точно идентифицировать отдельные пятна. Автор ограничивается приведением примеров из химии аминокислот и пептидов, хотя аналогичные принципы можно применять и к другим веществам, для разделения которых используют хроматографию на бумаге. [c.479]

Известны также нарушения обмена отдельных аминокислот. Многие из этих нарушений имеют врожденный или наследственный характер (см. главу 12). Примером может служить фенилкетонурия. Причина заболевания - наследственно обусловленный недостаток фенилаланин-4-моноокси-геназы в печени, вследствие чего метаболическое превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин блокировано. Результат такого блокирования -накопление в организме фенилаланина и его кетопроизводных и появление их в большом количестве в моче. Обнаружить фенилкетонурию очень просто с помощью хлорида железа спустя 2-3 мин после добавления в мочу нескольких капель раствора хлорида железа появляется оливковозеленая окраска. [c.620]

В книге профессора А. Майстера, предлагаемой вниманию читателей, в систематизированной монографической форме излагается обширный, тщательно отобранный материал, освещающий современное состояние вопросов биохимии аминокислот, их роли в питании, превращений у организмов различных классов, а также некоторых патологических нарущений обмена аминокислот. В монографии приведено множество сравнительно-биохимических данных и кратко изложены основные сведения по химии аминокислот (история открытия, свойства, методы определения и получения, распространение аминокислот и некоторых пептидов в природе). Весьма полезным справочным материалом служат приведенные в тексте сводные схемы биохимических превращений отдельных аминокислот и общириая библиография (цитировано свыше 2800 наиболее важных работ, изданных в данной области до начала 1957 г., в том числе исследования ряда советских авторов). [c.5]

Рассматривая возможные превращения отдельных аминокислот, Дж. Эрдман приходит к выводу о наличии условий для возникновения в результате этих реакций почти всех низших парафиновых углеводородов, а также некоторых алкилбензолов. Так, лизин может йать н-пентан, фенилаланин — этилбензол [c.159]

Полиаминокислоты. — Данный раздел посвящен главным образом синтетическим полипептидам, полученным полимеризацией производных отдельных аминокислот (гомополимеры) или в некоторых случаях двух или более компонентов. Эфиры глицина и аланина были полимеризованы, но в настоящее время предпочитают использовать в качестве мономеров N-кapбoк иaнгидpиды, известные также КЗ К ангидриды Лейяса IV. Лейхс (1906) лолучил соединения этого типа взаимодействием аминокислоты I с метиловым эфиром хлоругольной кислоты. При этом образуется Ы-карбметоксиаминокислота П, из которой после превращения в хлорангидрид III при перегонке в вакууме образуется Ы-карбоксиангидрид IV и элиминируется молекула хлористого метила [c.711]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Наряду с общими для всех или подавляющего большинства -аминокислот химическими превращениями, в организме про-<ёкает множество реакций, связанных с участием отдельных [-аминокислот, например гидроксилирование фенилаланина см. 8.1), процесс трансметилирования с участием метионина СМ. 6.8) и т. д. [c.343]

Аминокислоты и белки также могут выступать в качестве энергетических ресурсов для эубактерий. Их использование связано в первую очередь с определенными ферментативными преобразованиями подготовительного характера. Белки сначала вне клетки расщепляются протеолитическими ферментами, катализирующими разрыв определенных пептидных связей, на отдельные фрагменты — пептиды, которые затем поглощаются клеткой и расщепляются внутриклеточными протеолитическими ферментами до отдельных аминокислот. Дальнейшее их превращение возможно по нескольким направлениям 1) аминокислоты непосредственно используются в конструктивном метаболизме для построения белковых молекул 2) аминокислоты служат основным материалом в энергетических процессах. В последнем случае метаболизирование аминокислот начинается с их декарбоксилирования или дезаминирования. [c.401]

Заканчивая рассмотрение аминокислотного обмена, следует сказать, что обычно в растениях в свободном состоянии содержится 20—30 различных аминокислот, которые подвергаются непрерывным превращениям используются для синтеза белков, нуклеиновых кислот, алкалоидов и других азотистых веществ, превращаются в безазотистые соединения — органические кислоты, углеводы, жиры. Содержание аминокислот в растениях может резко меняться в зависимости от возраста растений, от ряда внешних условий (температуры, длины дня, увлажнения и т. д.), а также от питания. При этом изменяется ке только концентрация, но и качественный состав аминокислот. Различные внешние воздействия, нарушая течение азотного обмена, часто направляют его по другим путям, что приводит к уменьшению или даже к исчезновению ряда аминокислот, характерных для данного растения, или, наоборот, к повышенпю общего содержания аминокислот, или появлению ряда нехарактерных продуктов азотного обмена. При обычных условиях выращивания количество свободных аминокислот с возрастом растений понижается. В вегетативных органах растений свободных аминокислот обычно больше, чем в репродуктивных, в то время как для белков наблюдается обратная зависимость. При различных условиях минерального питания содержание индивидуальных аминокислот в растениях и соотношение между ими могут быть резко различными. Увеличение общего количества свободных аминокислот в растениях и усиленное накопление отдельных аминокислот наблюдается при пониженном питании растений калием, фосфором, серой, кальцием и магнием, а также при недостатке ряда микроэлементов цинка, меди, марганца, железа. Увеличение содержания аминокислот наблюдалось также при лучших условиях азотного питания. При недостатке молибдена количество свободных аминокислот и амидов в растениях уменьшалось вследствие ослабления восстановления нитратов. В настоящее время проводятся широкие исследования [c.264]

Использование методов хроматографии в исследованиях первых продуктов усвоения растениями минерального азота позволило установить, что аминокислоты являются первыми устойчивыми соединениями при превращении аммиака в растениях. В корнях растений уже через 30 минут после внесения азотной подкормки происходит значительное возрастание содержания аминокислот. Синтез отдельных аминокислот за счет поступившего в растения аммиака осуществляется в определенной последовательности первым синтезируется аланин, затем днкарбоновые аминокислоты. Синтез основных и ароматических аминокислот происходит значительно позже, по-види-мому, в результате процессов переаминирования. При избытке аммиачного азота в растениях происходит интенсивный синтез аспарагина. [c.185]

Тяжелый изотоп водорода (дейтерий) позволяет изучать судьбу углеродной цепи аминокислоты, а изотоп азота (N1 )—превращения аминогруппы. Одной из важных проблем, разрешенных при помощи тяжелого азота, был вопрос об использовании отдельных аминокислот для синтеза белков в животном организме. Этими способами удалось экспериментально определить степень участия некоторых аминокислот в образовании белковой молекулы, проследить пути превращения их аминоазота и доказать огромную динамичность белковой молекулы. Кроме того, при помощи тяжелого азота был разрешен в положительном смысле также и вопрос о возможности использования в животном организме для синтеза белков аммонийных солей (неорганический азот ). Наконец, опытами с кормлением неприродными формами аминокислот была доказана способность животного организма к инверсии таких аминокислот жирного ряда в природные формы. [c.306]

Оптимальные условия количественного превращения тиазолинонов отдельных аминокислот в ФТГ сильно отличаются друг от друга. Gly и Lys превращаются с наименьшими скоростями, тогда как Ser и Thr пе только быстро переходят в ФТГ этих же аминокислот, но и претерпевают частичную деструкцию. Поэтому в общем случае методика реакции превращения АТЗ в ФТГ должна ко.мпромиссно учитывать эти крайние условия с присущими им недостатками. При анализе дорогостоящих пептидов желательна специальная обработка отщепленных производных в каждом цикле. Превращение в соляной кислоте предпочтительнее обработки ТФУ в случае Ser и Thr. При работе с ФТГ-производными Gin и Asn лучше использовать водную ТФУ, так как в этом случае возможно быстрое упаривание разбавленного раствора после завершения реакции, что уменьшает до минимума дезамидирования ФТГ этих аминокислот. В то же время применение разбавленной соляной кислоты ведет к почти полному дезамидированию Gin и Asn, что не позволяет надежно определять присутствие амидов. [c.396]

Реакции по а-аминогруппе однотипны у всех аминокислот, это в основном реакции дезаминирования и переаминирования. Столь же однообразен набор химических процессов по карбоксильной группе аминокислот это главным образом декарбоксилирование и образование аминоациладенилатов. В отличие от первых двух типов превращений аминокислот преобразования в радикалах аминокислот исключительно разнообразны, многочисленны и, как правило, уникальны для каждой отдельной аминокислоты. Наконец, есть тип превращений аминокислот, который состоит в образовании пептидной связи между а-аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Он осуществляется сложным путем и приводит к синтезу пептидов и белков. Здесь рассматриваются лишь первые три типа превращений аминокислот, а синтез из них пептидов и белков—ниже, в этой же главе. [c.265]

Межмолекулярные взаимодействия в системе вода-аминокислота, как известно, определяют растворимость цвиттерлита и способность вступать в различные биологические превращения [1]. Характер взаимодействия аминокислот с водой определяется строением бокового радикала и размерами молекул [2]. Термохимические исследования растворения биологически активных веществ в воде позволяют получить сведения о термодинамических свойствах растворов аминокислот и влиянии гидрофильной и гидрофобной составляющих гидратации на изменение структуры растворителя. В литературе представлены численные значения теплоты растворения для отдельных аминокислот [3, 4]. В [5] приведены результаты по термохимии растворения цистеина в воде. Настоящая работа является продолжением исследования термодинамических характеристик растворения аминокислот, как объективных показателей взаимодействий, протекающих в растворе. В качестве объекта исследования выбрана малорастворимая (0.179 моль/кг при 473 К) ароматическая аминокислота фенилаланин, для которой [c.97]

Впрочем, суидествует также ряд просто построенных азотсодержащих природных оснований, которые из дидактических или иных соображений обычно не причисляют к алкалоидам и рассматривают в других разделах химической систематики. Например, такие простые амины, как метиламин, триметиламин и т. д., хотя они и нередко встречаются в природе, целесообразно расс.матривать в связи с другими алифатическими аминами так поступили и мы в этой книге. Мы не относили к алкалоидам и алифатические аминокислоты, многие из которых имеют явно выраженный основной характер, и этим основным веществам белков отвели место в первой части книги, где описываются алифатические соединения. Наконец, раньше уже были частично описаны (стр. 377 и сл.) различные основные соединения, получающиеся в результате простых превращений аминокислот, а также протеиногенные амины и бетаины. Эти последние группы являются переходными от простых азотсодержащих соединений к собственно алкалоидам отдельные протеиногенные амины, например тирамин, и многие бетаины (стахидрин, тригонеллин и др.) рассматриваются в разделе алкалоидов. [c.1055]

Превращение альдегида в аминокислоту с числом атомов углерода на два больше, чем в исходном альдегиде, может быть осуществлено по крайней мере тремя путями. Сюда относятся конденсации альдегида с гидаитоином и его производными, с дикетоиииеразпнами и с родаиином. Так как эти способы были уже ранее подробно описаны в литературе [52, 127, 128], здесь они рассматриваться не будут. В общем синтез с помощью азлактона дает более удовлетворительные результаты, хотя в отдельных случаях другие способы могут оказаться более выгодными [129—132], [c.207]