Дифференциальный метод регистрации спектров

Дифференциальный метод регистрации спектров [c.177]

Относительное пропускание при дифференциальном методе регистрации спектра п-компонентной смеси равно [c.177]

Производственные методики. Обсудим кратко некоторые стороны методик приготовления образцов в этой отрасли производства. Кроме обычного ряда кювет постоянной толщины от 25 до 1000 мк, хорошо иметь для дифференциальной записи спектров несколько наборов подобранных под пару кювет с одинаковой толщиной слоя. Несмотря на то что интерпретация дифференциальных спектрограмм сложных соединений должна проводиться с осторожностью, преимущества дифференциального метода регистрации в случае простых смесей делают его необходимым. Кюветы переменной толщины дороги, имеют ограниченное применение и трудно очищаются без помутнения окошек. [c.141]

Фурье-С. можно применять в любом диапазоне длин волн, однако наибольшее распространение она получила в ИК-области. Широкому внедрению этого метода способствовала возможность использования специализированных малогабаритных ЭВМ для выполнения Фурье-преобразований. Преимущества метода — высокая разрешающая способность и точность определения волновых чисел, быстрота регистрации спектра в широком диапазоне частот, возможность исследования образцов малых размеров, высокая чувствительность и возможность накопления спектральной информации в памяти ЭВМ. Для полимеров особенно важна возможность вычитания соответствующих спектров образца и эталона (дифференциальная С.), легко осуществляемая ЭВМ, что позволяет регистрировать малейшие изменения в спектре. Это позволило получить ряд новых результатов, напр, разделить спектры частей макромолекул, участвующих в химич. реакциях (при вулканизации каучуков, окислении полибутадиена), разделить спектры полимеров в приповерхностном слое и в блоке (клеевые соединения и адсорбированные полимеры), более отчетливо наблюдать спектральные изменения в механически напряженных полимерах и др. Фурье-С.— быстро развивающийся и очень перспективный метод С. полимеров. [c.236]

Фотоэлектрическую регистрацию спектров проводили на спектрофотометре СФ-10, а фотометрирование в интервале оптических плотностей 1.2 Д 1.3 с точностью до +0.005 — на спектрометре ИСП-51 с приставкой ФЭП-1 по методу полной дифференциальной спектрофотомет-рии [3]. [c.3]

При регистрации спектра дифференциальным методом в сравнительном канале спектрофотометра устанавливают кювету со сравнительным образцом для компенсации поглощения неопределяемых компонентов. В этом случае на диаграмме спектрофотометра записывается величина относительного пропускания или поглощения. Состав смеси в сравнительной кювете подбирают так, чтобы измеряемое относительное пропускание зависело только от концентрации анализируемого компонента. [c.177]

Дифференциально сть этого эффекта представляет значительные удобства при измерениях. Нет необходимости заботиться об исходной настройке интерферометра, надо только, чтобы полосы имели частоту, достаточную для резкого выявления размытий на их фоне. Метод наложения интерференционных полос может быть использован при регистрации двумерного интерференционного поля в монохроматическом свете [14.6] и при наблюдении интерференционных полос, развернутых по спектру [14.7, 14.8]. В последнем случае измеряемой величиной являются длины волн, соответствующие размытиям. Положение размытия в спектре и его номер к полностью определяют изменение разности хода между интерферирующими пучками, происшедшее [c.370]

Методы исследования труднолетучих высокомолекулярных и термически нестабильных соединений выделены в отдельную, пятую главу. Разнообразие состава и свойств исследуемых объектов предопределяет необходимость развития, с одной стороны, методов мягкой ионизации и с другой— методов деструкции. Среди последних весьма перспективным является способ термической деструкции образца непосредственно в области ионного источника масс-спектрометра, что обеспечивает возможность регистрации сравнительно крупных молекулярных фрагментов, сохраняющих нативную структуру. Рассмотрено также инструментальное оформление этих методов, обработка результатов с применением интегральных и дифференциальных масс-спектров. [c.6]

Применение импульсной фурье-спектроскопии ЯМР особенно эффективно при изучении спектров изотопов с низким естественным содержанием. В настоящее время стала рутинной регистрация спектров ЯМР С, распространяется спектроскопия ядер Ю, 9р, Р. Высокочувствительные импульсные фурье-спектрометры со сверхпроводящими селеноидами позволяют регистрировать спектры ЯМР практически всех изотопов с магнитными ядрами. Метод широко используется для измерения времени релаксации, появилась возможность получения спектров высокого разрешения твердых тел, проводить дифференциальную регистрацию, изучать сложные мультиплетные резонансы и т. д. [c.46]

Описан спектроскопический метод прямого определения циклических олигомеров в водном экстракте полиамида-6 [28]. Метод базируется на том, что в спектрах циклических олигомеров в отличие от мономерного капролактама полоса Амид И лежит при 1550 см и, следовательно, эти олигомеры можно идентифицировать по этой полосе в присутствии мономера. Для регистрации ИК-спектра готовили раствор в тетрафторпропаноле сухого остатка, полученного выпариванием водного экстракта полиамида. Содержание мономера можно рассчитать по разности между общим содержанием экстрагированного вещества и количеством олигомера. Общее количество экстрагированного вещества можно определять с помощью дифференциальной рефрактометрии [1308], а мономерный капролактам анализировать по полосе при 3430 см епектра его экстракта в четыреххлористом углероде. Считают [1194] также, что содержание мономерного г-капролактама в присутствии полиамида-6 и его олигомеров можно определить по полосе поглощения при 892 см-". Для регистрации ИК-спектра образец растворяют в о-хлорфеноле при расчетах необходимо учитывать поглощение растворителя. [c.337]

Счетно-регистрирующие устройства (СРУ) предназначены для регистрации рентгеновского излучения и конструктивно выполняются, как правило, в виде отдельных приборов. В СРУ происходит отбор поступающих с детектора импульсов, их регистрация и представление в форме, удобной для наблюдения, расчетов или ввода в управляющие или вычислительные устройства, в которых вычисляются концентрации элементов согласно формулам, связывающим интенсивность их флуоресценции с содержанием. В основном измерительная функция СРУ осуществляется в такой последовательности. После усиления в предусилителе детектора импульсы поступают на линейный широкополосный усилитель. Затем дифференциальным дискриминатором осуществляется амплитудный анализ импульсов. Использование дифференциальных амплитудных дискриминаторов как в кристалл-дифракционном, так и в бескристальном анализе в значительной степени повышает разрешающую способность обоих методов, позволяет резко снизить фон от наложения спектров разных порядков отражения [см. уравнение (I)], от рассеяния рентгеновского излучения на деталях прибора, от космического и прочих фоновых излучений, обеспечивает надежность результатов анализа. Дифференциальный амплитудный дискриминатор представляет собой электронную схему из двух интегральных дискриминаторов, один из которых определяет [c.57]

Поскольку полоса поглощения тирозиновых остатков претерпевает заметный сдвиг с ростом pH благодаря ионизации фенольных групп, а в случае остатков триптофана такой сдвиг не имеет места, спектрофото.метрический метод можно использовать для оценки числа этих остатков в белках. Во многих белках обычно ионизуется лишь часть остатков тирозина, в то время как полная ионизация всех тирозииов наблюдается лишь при денатурации (разд. 4.2.1). Следовательно, изменения в спектрах поглощения могут быть использованы для оценки изменений в химическом окружении ароматических остатков и конформационных изменений в белках в целом. Из.менение состояния белка и его хромофоров удобно исследовать путем снятия дифференциальных спектров, т. е. пугем прямой регистрации разности поглощения белка при двух различных условиях, например прп изменении pH. добавлении мочевины и т. д. Изменения в дифференциальных спектрах нативных и денатурированных белков обычно в 10 раз выше в области 230 нм, че.м в области 280 нм. [c.201]