Динамика белков

Современная концепция молекулярной динамики белков основывается на трех гипотезах, выдвинутых в конце пятидесятых -начале шестидесятых годов. [c.554]

В настоящее время мы являемся свидетелями интенсивного развития нового этапа исследований динамики белков. Отличительной чертой этого этапа является привлечение новейших методов (в первую очередь ЯМР, рентгеноструктурного анализа, динамических спектральных методов и физических меток) для получения детальной информации о подвижности конкретных функциональных групп в белках и сопоставления кинетических и динамических характеристик ферментативных процессов, а также использование теоретических расчетов. [c.555]

При анализе данных о динамике белков и химическим превращениям в активных центрах ферментов представляется целесообразным исходить из представлений химической кинетики с учетом специфических особенностей ферментативного катализа. Молекулярной динамике отводится первостепенная роль в реализации элементарного акта химического превращения в конденсированной фазе. Коротко эта роль сводится к созданию условий для электронно-ядерного соответствия при протекании указанного акта. Энергия системы РЦ - среда в значительной степени зависит от двух типов взаимодействий между электронной и ядерной системами электронно-вибронного и электронно-ориентационного. При первом типе взаимодействий состояние равновесия между электронами и ядерными системами достигается за время одного колебания (у = = с). Ориентация электрических диполей окружения [c.558]

Динамика белка связана с его функциональными свойствами. Как уже отмечалось, МЬ и НЬ способны обратимо связывать кислород, присоединяя молекулу Ог в качестве 6-го ли- [c.474]

ДИНАМИКА БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ [c.360]

Ведущую роль здесь приобретают методы численного моделирования динамики белка, позволяющие представлять траектории движений отдельных атомов и молекулярных групп. [c.11]

Глава X Динамика белков [c.256]

Люминесценция и ее применение для изучения динамики белков [c.265]

Физические основы метода. Этот метод также дает важную информацию о динамике белков. Он позволяет определять амплитуды смещений атомов в структуре белка на коротких временах (10 -10 с). Он основан на том, что при поглощении у-кванта происходит переход ядра из основного Е1) в возбужденное состояние Е2) согласно обычному закону АЕ = Е2 — Е = Нм, где для ядерных уровней АЕ составляет 10 -10 эВ. Поглощение у-квантов наблюдается на ядрах тяжелых атомов Ре, Си, РЬ. Для изотопа Ре, содержащегося в природных соединениях в количестве 2,2%, величина при резонансном поглощении составляет 14,4 КэВ, а время жизни ядра Ре в возбужденном состоянии т 10 с. Отсюда согласно соотношению неопределенностей для энергии (Х.2.16) можно найти, что естественная ширина резонансной линии поглощения у-квантов составляет очень малую величину Г 10 эВ. [c.290]

Численное моделирование молекулярной динамики белков [c.308]

I 4. Молекулярная динамика белка. [c.327]

Другой основой современных представлений о молекулярной динамике белков является гипотеза Линдерщтром-Ланга о подвижном, флуктуирующем состоянии белковой макромолекулы. Одним из проявлений флуктуаций структуры белковых макромолекул является способность к обмену атомов водорода внутренних пептидных групп с протонами воды, который осуществляется в раскрытых трансформациях белковой глобулы. [c.555]

Следующий пример исследования молекулярной активности целесообразно привести для наиболее крупного биополимера ДНК. Как уже отмечалось, ДНК представляет собой биополимер с очень большой молекулярной массой (10 -г 10 ), имеющий структурную организацию в виде двойной спирали, отдельные части которой соединены азотистыми основаниями. Внутримолекулярная подвижность ДНК наряду с динамикой белков представляет собой один из важнейших факторов, обеспечивающих ее функциональную активность. Ниже приводятся данные РРМИ по исследованию ДНК из селезенки крупного рогатого скота при различных значения степени гидратации и температуры. [c.474]

В настоящее время интенсивно разрабатываются физические модели внутримолекулярной подвижности белка, где учитываются его особые свойства, отличающиеся от свойств твердого тела и жидкости. Так в модели ограниченной диффузии, показано, что связь функциональной активности и конформационной динамики белка определяется характером релаксационных процессов по внутримолекулярным и конформационным координатам с существенно разными скоростями. Задача состоит в том, чтобы найти принципы корреляции локальных и микроконформа-ционных изменений, приводящих в конечном итоге к детерминированным внутримолекулярным конформационным сдвигам, которые имеют вполне определенный функционально-биологический смысл. [c.11]

Отсюда ясно, что различные части белковой структуры участвуют в быстрых спонтанных движениях, отличающихся друг от друга по ряду параметров. Увидеть эти быстрые внутренние движения, измерить их характерные времена, определить места локализации в белковой глобуле стало возможным главным образом благодаря внедрению современных физических методов. Среди них решаюшую роль в исследовании динамики белка сыграли резонансные методы радиоспектроскопии (электронный парамагнитный, ядерный магнитный резонансы, ядерный гамма-резонанс), методы люминесценции, водородного обмена. Полная картина динамики [c.263]

Проблема выхода лиганда СО из гидрофобного кармана к периферии белка решается методами численного моделирования внутримолекулярной динамики МЬ ( 3 гл. XI). Вычисления показали, что узкое место, определяюш ие высоту барьера для диффузии лиганда, находится в области боковых цепей гмс-Е7, вал-Е11 и тмр-Е10. Торсионные враш ения этих трех боковых цепей на различные углы требуют энергетических затрат не более 8-10 ккал/моль. Однако энергетический барьер при этом снижается до 20 кДж/моль (Карплюс) по сравнению с 400 кДж/моль при жесткой структуре. Это соответствует размораживанию конформационной динамики белка. Па рис. XI.21 приведена энергетическая карта, показываюш ая появление энергетических долин для диффузии лиганда в белке. [c.333]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология