Токсин холерный

По функциям ферменты, структурные белки, транспортные белки, защитные белки, сократительные белки мышц, гормоны (гормон роста, пролактин, паратгормон), токсины (ботулиновый, столбнячный, холерный), рецепторы (зрительный, ацетилхолиновый), запасные белки в семенах растений и др. [c.23]

Ганглиозид GMi (рис. 12-5) представляет собой, по-видимому, природный рецептор холерного токсина (гл. 6, разд. Е, 5) [36а]. При свя- [c.545]

Токсические белки представлены токсинами яда змей, скорпионов, пчел. Они характеризуются низкой молекулярной массой (до 10 kDa). Токсины растений и микроорганизмов более разнообразны по форме и молекулярной массе. Наиболее распространенные из них — дифтерийный и холерный токсины, рицин, абрин и др. [c.46]

Существуют лишь догадки о возможных функциях гликолипидов. Например, ганглиозид ОМ действует как поверхностный рецептор для бактериального токсина, вызывающего изнурительный понос при холере. Холерный токсин проникает внутрь только тех клеток, связываясь с их поверхностью, у которых в плазматической мембране присутствует ОМ . [c.30]

Холерный токсин повышает уровень сАМР в эпителиальных клетках кищечника. Приведенные факты свидетельствуют о том, что сАМР регулирует проницаемость мембраны для ионов Na. Лечение холеры состоит в возмещении потерь жидкости и электролитов в организме. [c.1000]

Вибрион холеры вырабатывает гемолитический яд. Холерный токсин обычно представляет собою эндотоксин и освобождается из клетки лишь после ее смерти. [c.431]

Хотя холерный вибрион выживает в окружающей среде, размножается он только в кишечнике человека, вьщеляя при этом сильный токсин, который вызывает тяжелое поражение слизистой и водянистый стул. [c.204]

При выработке иммунного ответа клеточные рецепторы реагируют на углеводные детерминанты макромолекулы антигена. Обратным примером может служить взаимодействие клеток с макромолекулами холерного токсина. Последний представляет собой белок, в состав которого входят две высокомолекулярные пептидные субъединицы. Одна из них ответственна за первичное взаимодействие с клетками организма-хозяина, а другая — за токсический эффект. Было установлено, что рецептором на поверхности клеток, осуществляющим узнавание молекулы токсина и связывание с ним, является гликолиПид — ган-глиозид Gmi, в молекуле которого к липидной части присоединен олигосахаридный фрагмент, содержащий остаток сиаловой кислоты. После присоединения токсина к ган-глиозиду от первого отщепляется токсическая субъединица, под дейстием чего происходит ряд изменений в активности ферментов клетки, в первую очередь активация адени-лат-циклазы, а это в конечном итоге приводит к крупным нарушениям клеточного метаболизма и гибели клетки. [c.158]

Суперантигены — это особая группа антигенов, которые в очень малых дозах вызывают поликлональную активацию и пролиферацию большого числа Т-лимфоцитов. Суперантигенами являются бактериальные энтеротоксины, стафилококковые, холерные токсины, некоторые вирусы (ротавирусы). [c.56]

Коклюшный и холерный токсины [c.69]

В последнее время выдвинута гипотеза о полифункцио-нальной роли ганглиозидов и гликолипидов вообще. Предполагается, что ганглиозиды входят в состав ионных селективных пор мембран, являются рецепторами биологических аминов. Они инактивируют целый ряд токсинов (холерный, столбнячный, дифтерийный и т. д.) и образуют с ними неактивные молекулярные комплексы. Гликолипиды играют немаловажную роль во взаимодействиях клеток и проявлении их иммунологических свойств. [c.27]

Дж. Санчез и Дж. Холмгрэн (1989 п) использовали созданную векторную систему для экспрессии гена, кодирующего субъединицу В холерного токсина. Холерный токсин по организации очень похож на термолабильный энтеротоксин Е. oli и состоит из одной субъединицы А, которая ответственна за активацию аденилат-циклазы, приводящую к токсическому эффекту, и пяти идентичных субъединиц В (СТВ), которые обеспечивают связывание токсина с клетка- [c.221]

Интересно, что дифтерийный и холерный токсины наделены энзиматической активностью, вызывая АДФ-рибозилирование (соответственно инактивацию) ключевых клеточных ферментов или белков. Дифтерийный токсин выключает синтез белкового фактора 2 стадии элонгации синтеза белка, а холерный-специфического О-белка и как следствие вызывает массивную потерю воды. [c.154]

О. - стимулирующий и - ингибирующий ГТФ-связывающие белки Я. и К - соответствующие рецепторы для О. и О. Показаны участки активации сигнала форскалином, теофиллином и кофеином, а также ингибирования холерным и коклющным токсинами. [c.317]

Рис. 11.6. Создание штамма V. holerae с делецией части нуклеотидной последовательности, кодирующей Aj-nen-тид холерного токсина.

Многие токсические вещества имеют пептидно-белковую природу. В частности, белками являются самые мощные из известных токсинов микробного происхождения — ботулинический. столбнячный, дифтерийный, холерный, такие фитотоксины, как рицин (из клещевины), а также многие зоотокснны змей, скорпионов и пауков. Среди пептидов наиболее известны токсины ядовитых грибов, пчел и морских беспозвоночных в то же время токсины змей и ракообразных по молекулярной массе относятся к пограничной области между пептидами и белками. [c.275]

Иммунологическое родство между двумя энтеротоксинами настолько велико, что антисыворотка к холерному токсину использоваться может для выделения энтеротоксина Е. oli методом аффинной хроматографии. Существует общность тех участков структуры двух токсинов, которые несут в себе антигенные детерминаторы. [c.366]

Ганглиозид служащий рецептором для холерного токсина, частично вступает в связывание с термолабильным энтеротоксином Е. oli и не взаимодействует с термостабильным энтеротоксином. [c.367]

ЯВЛЯЮТСЯ, по-видимому, естественными рецепторами, специфически взаимодействующи,ми с холерным токсином, в результате чего стимулируется аденилатциклазная система в ткани. Гангл иозиды, связанные с нерастворимыми носителями, служат аффинными сорбентами холерного токсина. Этот токсин связывает также некоторые гликопротеины, такие, как фетуин и тироглобулин. [c.134]

Вакцинация, рекомендуемая тем, кто посещает эндемичные холерные области и живет там. Вакцина содержит убитые нагреванием вибрионы. Она эффективна лишь в 40—60% случаев, а искусственный иммунитет сохраняется примерно 3—6 месяцев. Однако повторная вакцинация (бустер-доза) быстро вызывает иммунологический ответ и обеспечивает защиту при вспышке эпидемии. Ведутся работы по созданию вакцины методами генной инженерии. Для этого необходимо идентифицировать и клонировать гены, кодирующие синтез токсина. Еще один многообещающий подход — получение низковирулентного (ослабленного, или аттенуированного) штамма вибриона, у которого один или два гена токсичности отсутствуют. [c.206]

О функциях гликолипидов известно мало. Установлено, например, что гапглиозид Gmi (рис. 6-13) действует как поверхпостпый рецептор для бактериального токсина, вызывающего изнурительный понос при холере. Холерный токсин, связывается с поверхностью и попадает внутрь только тех клеток, у которых в плазматической мембране присутствует Gmi (к пим относятся, например, эпителиальные клетки кишечника). Проникновение холерного токсина внутрь клетки приводит к долговремеппому увеличению концентрации внутриклеточного сАМР, которое обусловливает сильный приток Na и воды внутрь кишечника. Конечно, связывание бактериальных токсинов не может быть нормальной функцией ганглиозидов. Можно предположить, что они выступают в роли рецепторов для определенных медиаторов, осуществляющих нормальную связь между клетками. [c.359]

Стимулирующие Gs-белки взаимодействуют со стимулирующими рецепторами G-белков (Rs), а ингибирующие Gi-белки — с ингибирующими рецепторами (Ri). Связывание внешней сигнальной молекулы с рецептором индуцирует конформационные изменения последнего, которые передаются на G-белки. В ответ на это G-белок приобретает способность присоединять GTP и воздействовать на функциональную активность аденилатцик-лазы (т.е. усилительного фермента). Gs-белок активирует аденилатциклазу, а Gi-белок ингибирует ее (см. табл. 9). Активность комплекса Gs-GTP подавляется в результате гидролиза GTP до GDP, катализируемого гуанозинтрифосфатазой. Ингибирование этого фермента холерным токсином приводит к увеличению времени жизни комплекса G-белок — GTP. Клетка начинает вырабатывать сАМР независимо от действия внешнего сигнала. В клетках кишечника сАМР вызывает сильную секрецию жидкости, что приводит к тяжелой диарее, которой страдают больные холерой. [c.72]

G-белки не только усиливают сигнал, но и служат важным звеном, где может регулироваться весь процесс активации. В принципе эффективность взаимодействия между рецепторами и ферментом может быть изменена ковалентной модификацией G-белка или изменением его концентрации в плазматической мембране. Наиболее впечатляющая иллюстрация этого - действие бактериального токсина, ответственного за симптомы холеры. Холерный токсин представляет собой фермент, катализирующий перенос ADP-рибозы с внутриклеточного NAD на а-субъедини-цу Gs-белка. Последняя при этом теряет способность гидролизовать связанный с нею GTP. Аденилатциклаза, активированная такой видоизмененной а-субъединицей Gs-белка, может оставаться в активном состоянии неопределенно долго. В результате длительное повышение уровня сАМР в клетках кишечного эпителия вызывает массированный выход воды и натрия из этих клеток в просвет кишечника, что и приводит к тяжелом поносу - характерному симптому холеры. [c.359]

Подобно том> как холерный токсин повышает уровень сАМР, ADP-рибозилируя субъединицу Gsa и инактивируя ее GTP-азную активность, коклюшный токсин-продукт бактерий, вызывающих коклюш. - дает тот же эффект, ADP-рибозилируя G a- В этом случае, однако, модификация G-белка препятствует его взаимодействию с рецепторами поэтому при активации рецептора аденилатциклаза не ингибируется. [c.360]

История диализной культуры восходит к 1896 г., когда Мечников провел свои опыты с холерными вибрионами. Чтобы изучить способность вибрионов продуцировать растворимый ТОКСИН, он помещал их в коллодиевом мешочке в брюшную полость живой морской свинки. История вопроса, общие принципы, математическая теория и практическое применение диализной культуры приведены в исчерпывающем обзоре Шульца и Герхардта [51]. Опубликован [7] обзор использования принципа диализной культуры иммобилизованных клеток, применяемых в качестве ферментных препаратов (разд. 10.3.5), а в докторской диссертации Стайбера (Университет штата Мичиган, Ист Лансинг, 1979) собраны последние данные по рассматриваемому вопросу. [c.419]

Бактериальный токсин, ответственный за симптомы холеры, подавляет этот нормальный выключающий механизм. Холерный токсин-это фермент, катализирующий перенос ADP-рибозы с внутриклеточного HAD на G-белок, который при этом так изменяется, что не может больше гидролизовать связанный с ним GTP. Если теперь молекула аденилатциклазы будет активирована гормон-рецепторным комплексом и молекулой такого модицифиро-ванного G-белка, то она останется необратимо активированной. В результате в клетках кишечного эпителия длительно повьппается уровень сАМР, что ве- [c.266]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология