Дегидрогеназы пиридиновые

Оба кофермента являются простетическими группами дегидрогеназ и участвуют в окислительно-восстановительных процессах. В реакциях дегидрирования активная часть НАД" (его пиридиновый фрагмент) принимает от субстрата (например, спирта) гидрид-ион и восстанавливается до слабо связанной с ферментом формы НАД-Н, в которой уже присутствует 1,4-дигидропиридиновый фрагмент. От субстрата затем отщепляется и переходит в раствор протон, и из спирта, таким образом, возникает альдегид или кетон. [c.117]

Пиридиновая дегидрогеназа, восстановленная в результате присоединения электрона (водорода), может передавать последний другим акцепторам. Схематически этот процесс может быть представлен следующим образом [c.223]

Известно более 250 НАД (Ф)-зависимых дегидрогеназ, активно участвующих в реакциях промежуточного обмена. Но не все из них имеют отнощение к энергетическому метаболизму. С помощью дегидрогеназ осуществляется перенос гидрид-иона (2ё + Н —> Н") от субстрата к НАД(Ф), при этом в среду переходит протон (рис. 93, А). Атом водорода входит в состав пиридинового кольца, а электрон присоединяется к азоту пиридинового кольца. После восстановления НАД(Ф) Нз отщепляется от активного центра фермента и переносится к мембране, где акцептируется [c.361]

Вторая группа флавопротеидов гораздо более многочисленна. Эти дегидрогеназы не способны выполнять роль непосредственных акцепторов электронов дыхательного субстрата. Они могут получать только электроны, предварительно мобилизованные анаэробными дегидрогеназами. Окисляя восстановленные пиридиновые дегидрогеназы, они передают получаемые от последних электроны по цепи в направлении к кислороду. Флавиновые ферменты различаются и в отношении акцепторов, которым они способны передавать полученный водород (электроны). Такими акцепторами могут служить другие дегидрогеназы или окисленный цитохром, или, наконец, кислород. Флавопротеиды, способные переносить электроны на кислород, являются, по существу, настоящими оксидазами (например, глюкозооксидаза, оксидаза <1-аминокислот и др.), В результате действия этих ферментов образуется перекись водорода, кислород которой используется пероксидазой. Таким образом, флавиновые оксидазы и перокси- [c.231]

В основе действия пиридиновых дегидрогеназ лежит способность к обратимому гидрированию и дегидрированию пиридинового ядра, входящего в состав коферментов этих дегидрогеназ в виде амида никотиновой кислоты (витамин РР). [c.221]

В некоторых случаях образование формазанов наблюдается в отсутствие специфических субстратов дегидрогеназы. Подобное явление происходит, вероятно, в результате неферментативной реакции [1046]. Такое неспецифическое образование формазанов усиливается с повышением pH, увеличением времени инкубации и концентрации ФМС. Оно не требует присутствия пиридиновых нуклеотидов [1210]. Возможно, к неспецифическому образованию формазанов приводит восстановление солей тетразолия белками. [c.284]

Показано, что ряд дегидрогеназ использует только НАД и НАДФ (соответственно малатдегидрогеназа и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа), другие могут катализировать окислительно-восстановительные реакции в присутствии любого из них (например, глутаматдегидрогеназа см. главу 12). В процессе биологического окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами (молекулярные механизмы участия пиридиновых нуклеотидов в этом процессе подробно рассматриваются в главе 9). [c.226]

Ароматическому пиридиновому кольцу принадлежит важная роль в метаболизме живого организма. Оно служит окислительной системой, отпдепляя гидрид в никотинамидадениндинуклеотиде (НАД+), входяпдем в состав фермента дегидрогеназы. Кроме того, производное пиридина, пиридоксин, или витамин Вб (см. стр. 95), участвует в одной из главных реакций аминокислотного обмена — трансаминировании. [c.42]

Различные пиридиновые дегидрогеназы осуществляют реакцию дегидрогенизации путем прямого переноса атомов водорода от субстрата на НАД на своей поверхности, причем последний восстанавливается. Перенос водорода от НАД-Нг на молекулу акцептора происходит также на поверхности фермента, но благодаря равновесию с НАД-Нг, находящимся в растворе, часть кофермента может переходить и на другую дегидрогеназу, вследствие чего водород также может быть перенесен на другую ферментную систему. [c.261]

Открытие Чанса представляет большой общебиологический интерес. Имеются основания считать, что в митохондриях существуют две группы пиридиновых дегидрогеназ. Одни из них находятся в прочной связи с мембраной митохондрий, тогда как другие связаны менее прочно и обладают достаточно высокой растворимостью. Дегидрогеназы второй группы и являются акцепторами электронов, образующихся в ходе обращенного их транспорта. Выделенные за пределы митохондрий в цитоплазму, эти электроны служат энергетической базой, которая используется в ходе осуществляющихся в цитоплазме разнообразных биосинтезов. [c.242]

По характеру действия дегидрогеназы делятся на аэробные и анаэробные. Первые способны переносить водород непосредственно на молекулярный кислород, вторые — только на какой-либо акцептор, причем роль последнего может зачастую выполняться какой-либо другой дегидрогеназой. Все дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами — протеидами, причем их специфичность, как и всех ферментов вообще, определяется природой белкового носителя. По природе простетических групп дегидрогеназы делятся на пиридиновые и аллоксазиновые (флавиновые). [c.221]

Известно более 250 НАД (Ф) -зависимых дегидрогеназ, активно участвующих в реакциях промежуточного обмена. Но не все из них имеют отношение к энергетическому метаболизму. С помощью дегидрогеназ осуществляется перенос гидрид-иона (2ёЧ-Н ->-Н") от субстрата к НАД (Ф), при этом в среду переходит протон (рис. 103, Л). Атом водорода входит в состав пиридинового кольца, а электрон присоединяется к азоту пиридинового кольца. После восстановления НАД(Ф) -Нг отщепляется от активного центра фермента и переносится к мембране, где акцептируется флавиновой дегидрогеназой и передает ей восстановительные эквиваленты. Одновременно к дегидрогеназе, освобожденной от кофермента, присоединяется окисленная молекула НАД (Ф), поступающая из среды. Таким образом, особенность НАД (Ф) — их подвижность, позволяющая им курсировать от молекул — доноров электронов, находящихся в цитоплазме, к акцепторам электронов, локализованным в мембране. [c.323]

Биологическая роль никотиновой кислоты заключается в том, что она формирует активный центр никотинамидных коферментов, входящих в состав окислительно-восстановительных ферментов пиридиновых дегидрогеназ, которые катализируют отнятие водорода от окисляющихся при этом органических веществ. [c.102]

НАД" и НАДФ представляют собой коферменты большого числа дегидрогеназ связь между ними и апоферментом непрочная, и они ассоциируют между собой только в момент реакции. НАД" и НАДФ принимают непосредственное участие в переносе электронов в ходе окислительно-восстановительных реакций. В соответствии с этим существует две формы каждого из коферментов окисленная и восстановленная. В присутствии восстановленного субстрата (ЗНз) — донора электронов и соответствующей дегидрогеназы пиридиновое кольцо восстанавливается путем связывания в четвертом положении одного протона и двух электронов, а второй протон остается в среде [c.193]

NADP" (табл. 17-2). Часть пиридинза-висимых дегидрогеназ локализована в цитозоле, часть-в митохондриях, а некоторые присутствуют и здесь, и там. Дегидрогеназы цитозоля способны взаимодействовать только с теми пиридиновыми нуклеотидами, которые находятся в цитозоле сходным образом обстоит дело и с митохондриальными дегидрогеназами - обычно они взаимодействуют только с пиридиновыми нуклеотидами [c.517]

В чем же заключается механизм связывания двух атомов водорода, т. е. двух протонов и двух электронов, НАД или НАДФ. Активной группой дегидрогеназ, которая акцептирует протоны и электроны, является пиридиновое кольцо. Процесс [c.55]

Б. Дегидрогеназы. Окисляют субстрат, отнимая от него атомы водорода. Коферментами дегидрогеназ служат рибофлавиновые и пиридиновые нуклеотиды. [c.357]

В реальных биохимических процессах различные субстраты характеризуются также различными значениями нормальных о-в потенциалов Е . Поэтому реакции дегидрогенизации этих субстратов катализируются различными ферментами — пиридиновыми дегидрогеназами, которые при одинаковых коферментах НАД или НАДФ имеют разную специфичность и различные о-в потенциалы. [c.261]

Пиридиновые дегидрогеназы не передают водород непосредственно на Ог и сами не окисляются молекулярным кислородом. Это имеет важное биологическое значение в том случае, если клетка имеет временный недостаток кислорода, так как окисление субстрата происходит анаэробным способом. Вместе с этим они, по-видимому, нуждаются в специфических акцепторах для отдачи своих электронов (и водорода), и такими акцепторами являются флавопротеидные ферменты. [c.262]

Количество ЧПЭ в одном митохондрионе весьма велико и достигает нескольких тысяч. В митохондриях эти частицы являются продолжением системы цикла трикарбоновых кислот и системы пиридиновых дегидрогеназ. [c.270]

Ароматическому пиридиновому кольцу принадлежит важная роль в метаболизме живого. Оно входит в состав NAD, дегидрогеназ, группы пиридоксалевых ферментов, участвующих в трансами-нировании. На основе пиридинов получен ряд лекарственных и бактерицидных препаратов. Особого внимания в этом плане заслуживают хлоропиридины, содержащие атомы галогенов в ядре или в боковой цепи, а также их четвертичные соли. Среди этих соединений найдены препараты, обладающие различной биологической активностью [1,2]. [c.150]

Отмечено, что в дегидрогеназных реакциях расстояние между удаляемыми водородными атомами субстрата соответствует параметрам пиридинового кольца [67]. В активных центрах дегидрогеназ обнаруживается некоторое количество свободных сульфгидрильных групп, число которых уменьшается при взаимодействии фермента с пири-диннуклеотидом [68]. [c.138]

Более детальными исследованиями этого процесса было установлено, что фотофосфорилирование может быть сопряжено с фотоокислением воды и переиосом мобилизуемого при этом электрона на окисленную пиридиновую дегидрогеназу, в результате чего образуется восстановленная форма последней (НАДФ Нг). Этот вид фотофосфорилирования назван Арноном нециклическим. В отличие от последнего, циклическое фосфорилирование не сопряжено с фотоокислением воды и образованием восстановленной кодегидразы. [c.157]

Коферментами пиридиновых дегидрогеназ являются кодегид-раза 1 (козимаза) или кодегидраза II. Оба кофермента являются пиридин-протеидами. Они имеют сходную струкгуру и дают после гидролиза о-рибозу, аденин, никотинамид и фосфорную кислоту. Отличие их состоит в том, что у Kol две частицы фосфорной кислоты, а у КоП —три частицы Соответственно этому кодегид-разу I называют еще дифосфопиридиннуклеотид (ДПН), тогда как кодегидразу II — трифосфопиридинну-клеотид (ТПН). [c.221]

Акцепторами водорода, передаваемого восстановленной дегидрогеназой, могут служить разнообразные соединения. Установлено, однако, что анаэробные дегидрогеназы не способны передавать полученный ими водород субстрата непосредственно кислороду. Данный заключительный этап дыхания катализируется специальной группой ферментов, активирующих кислород (оксидазы, пероксидазы). Наряду с этим больщую роль выполняют также катализаторы промежуточного типа, осуществляющие передачу водорода, мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами, активированному оксидазами кислороду, либо некоторым другим системам, расположенным между анаэробными дегидрогеназами и кислородом. Первыми звеньями цепи промежуточных переносчиков мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами электрона по направлению к кислороду являются аэробные дегидрогеназы, называемые еще флавиновыми оксидазами. Пиридиновые дегидрогеназы весьма широко распространены как в животных, так и в растительных клетках и являются в буквальном смысле универсальными окислительными системами. Несмотря на структурную близость обоих коферментов, они, как правило, друг друга не замещают. В соответствии с этим действие ряда дегидрогеназ в живой клетке сопряжено с НАД. тогда как другие дегидрогеназы связаны с НАДФ. Из ферментов, обнаруженных в тканях растений, к первой груп- [c.223]

В особенности важно, что соединения, образующиеся в результате оксидазного действия пероксидазы, способны окислять восстановленные пиридиновые дегидрогеназы (НАД-Нг и НАДФ-Нг). [c.228]

Источником электронов, мобилизуемых в акте дыхания, служат молекулы восстановленных органических веществ. На рис. 72 они представлены различными соединениями, образующимися в качестве промежуточных продуктов на начальных этапах превращений дыхательного материала. Из схемы видно, что первый этап окисления больщинства промежуточных продуктов распада дыхательного субстрата осуществляется с участием пиридиновых дегидрогеназ. Последние передают мобилизованные ими электроны флавиновым дегидрогеназам, откуда они переносятся на негеминовое железо, затем на коэнзим Р и далее через систему цитохромов на кислород. Несколько отличен путь электронов при дегидрировании янтарной кислоты, которое осуществляется непосредственно флавопротеидом, без участия пиридн-новых дегидрогеназ. [c.242]

Следует особо подчеркнуть, что возникающие в ходе дыхания продукты превращения гексоз могут быть использованы не только для удовлетворения пластических потребностей клетки, но они вместе с тем служат материальным источником, необходимым для построения ферментов и других биологически активных соединений. Мы уже отмечали, что через образование активных пентоз дыхание, оказывается, тесно связано с синтезом пиридиновых коферментов, флавиновых дегидрогеназ, с соединениями, входящими в систему. АТФ, и т. д. Одна из циклических аминокислот — триптофан, являющийся предшественником гетероауксина, генетически связан с шикимовой кислотой, образующейся в анотомическом цикле. [c.270]

Цепь переноса водорода (или электронов), т. е. дыхательная цепь в полном ее виде, включает еще и другие компоненты, а именно ферредоксины и коэнзим Q. Ферредоксины или железо-серопротеины мало изучены в отношении их структуры. Известно, что они включаются в митохондриальный перенос электронов в тесном сочетании с флавиновыми энзимами в процессе их контакта с пиридиновыми дегидрогеназами. В их составе имеется различное количество (от двух до семи атомов) негемового железа и такое же количество лабильных сульфгидрильных групп, освобождающихся в виде HzS при подкислении. Подробнее изучены ферредоксины — участвующий в фотосинтезе хлоропластов шпината и в усвоении атмосферного азота, выделенный из анаэробного микроба lostridium pasterianum (Ленинджер, 1974), но считается, что они есть и у грибов (Lyr et al., 1975). [c.182]

Дегидрогеназы можно также обнаруживать по флуоресценции восстановленных пиридиновых нуклеотидов, которая возникает при облучении электрофореграммы ультрафиолетовым светом. В этом случае ФМС и соль тетразолия не обязательно должны присутствовать в смеси. Поскольку восстановление пиридиновых нуклеотидов происходит в ходе самой ферментативной реакции, этот метод обладает высокой специфичностькх и результаты опытов не зависят от побочных эффектов, связанных с неспецифическим образованием формазанов. [c.285]

Дегидрогеназы действуют на протя>кении всего процесса дыхания и по характеру действия делятся на аэробные и анаэробные. Первые переносят водород непосредственно на молекулярный кислород, а вторые — на какой-либо акцептор водорода по схеме АНг + дегидрогеиаза-Ь В (акцептор)ВНг (акцептором водорода может.быть и другая дегидрогеназа). Дегидрогеназы относятся к двухкомпонентным ферментам — протеидам с-пиридиновыми или флавиновыми (аллоксазнновыми) коферментами. [c.240]

Пиридиновые дегидрогеназы входят в группу анаэробных дегидрогеназ — акцепторов водорода субстрата. Специфичность их действия заключается в способности гидрирования и дегнд-рирования пиридиновых ядер [c.240]

В последние 2 — 3 десятилетия показана полифункциональность пероксидаз. Помимо пероксидазной, у них имеется оксидазная функция, т. е. способность переносить электроны в отсутствие пероксидного кислорода на молекулярный кислород. Пероксидаза может также функционировать как анаэробная дегидрогеназа, например NADH-дeгидpoгeнaзa, передающая электроны от восстановленных пиридиновых нуклеотидов на разные акцепторы. [c.136]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология