Белки элонгация

КОНЦОМ растущей цепи, который в результате занимает участок отбора мономера. Кроме того, при правильном протекании процесса каждый кодирующий элемент должен участвовать в одном акте роста цепи и затем уступить свою роль непосредственно следующему за ним кодирующему элементу. Поэтому после присоединения мономера в участке связывания кодирующего элемента оказывается уже прочитанный фрагмент матрицы. Иными словами, система оказывается не готовой для следующего акта элонгации. Чтобы сделать его возможным, необходимо перемещение растущей цепи с освобождением участка отбора мономера и одновременно перемещение матрицы на один кодирующий элемент. Такое перемещение матрицы и продукта называется транслокацией. Таким образом, каждый акт элонгации складывается из трех основных элементов отбора мономера, химического превращения и транслокации. Фактически, по крайней мере в случае биосинтеза белков, элонгация является еще более сложным событием, требующим участия специальных белковых факторов и расходования энергии. Несколько подробнее этот вопрос рассмотрен в 5.6. [c.176]

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]

Такова в общих чертах схема синтеза белка in vivo некоторые детали, например роль белковых факторов элонгации, опущены. Очевидно, что синтез белка — очень сложный процесс его основу составляет активация карбоксильной группы с последующим упорядоченным присоединением аминокислот на наирав-ляющей (организующей) матрице, которая делает практически невозможным образование неправильной последовательности или другие побочные реакции. Важное значение этих соображений станет ясным в дальнейшем, прн кратком рассмотрении проблем химического синтеза белков. Тем не менее, имея представление о синтезе белка in vivo, можно оценить фармакологическое действие лекарств или антибиотиков, которые нарушают белковый синтез. Такие антибиотики, вообще говоря, токсичные соединения, поскольку нарушают синтез белка и у болезнетворных бактерий, и у пациента, однако и ош1 могут оказаться весьма полезными терапевтическими препаратами. [c.60]

Элонгация (удлинение) цепи ДНК осуществляется ДНК-зависи-мыми ДНК-полимеразами. В этой реакции участвуют также и вспомогательные белки, наборы которых могут различаться в разных системах и на разных этапах репликации одного и тогд же генома. В частности, различны эти наборы при синтезе ДНК на однонитевой матрице (или, как говорят, при репарационном синтезе) и на двухнитевой матрице (при синтезе с вытеснением цепи). В первом случае важным вспомогательным участником реакции являются ДНК-связывающие белки, которые превращают матрицу в дезоксирибонуклеопротеид. При этом исчезают многие из элементов вторичной структуры матрицы, она как бы выпрямляется , что облегчает поступательное и процессивное движение ДНК-полимеразы. Сходную роль — помощь ДНК-полимеразе в преодолении препятствий , в частности шпилечных структур на матрице,— могут играть и другие дополнительные (в том числе и вирус-специфические) репликационные белки. [c.266]

Еще разнообразнее наборы белков, участвующие в синтезе ДНК на двухнитевых матрицах. В этом случае поми.мо уже перечисленных, требуются, в частности, хеликазы, способствующие расплетанию родительского дуплекса в области репликационной вилки (см. гл. И), набор с рментов, необходимых для синтеза отстающей цепи (праймазы ферменты, удаляющие РНК-затравку ДНК-лигазы, сшивающие фрагменты Окадзаки), а также — часто — топоизомеразы, снимающие избыточное внутримолекулярное напряжение, возникающее в результате расплетания матричного дуплекса. В обще.м, процесс элонгации при репликации вирусных ДНК-геномов не отличается принципиально от этого процесса при синтезе клеточных ДНК- Единственно, что следует отметить,— это использование (в некоторых системах) вирус-специфических репликационных белков, которые по своей функции аналогичны белка.м, и.меющимся в незараженной клетке. [c.266]

Эффективность трансляции ЕГ Сили что одно и то же - скорость схода готовых белков с мРНК ) задается формулой Et = <Нг>/<Те>, где <Тг> - среднее значение времени элонгации [c.162]

Кислый аминополисахарид гепарин [М> 10 ООО) известен в качестве антикоагулянта крови. Кроме того, он применяется в биохимии как ингибитор рибонуклеаз. Это его качество, по-видимому-отражает некоторое сходство полимера, содержащего две-три суль, фогруппы на каждую дисахаридную структурную единицу, с РНК-Две эти особенности определили использование гепарина в качеств, лиганда для аффинной хроматографии факторов коагуляции крове и (особенно широко) для очистки белков, взаимодействующих и нуклеиновыми кислотами (полимераз, обратной транскриптазы, рес стриктаз, факторов инициации и элонгации белкового синтеза и др.). Кроме того, иммобилизованный гепарин связывает липопротеид-липазы и некоторые липопротеиды. Гепарин-агароза выпускается всеми упомянутыми фирмами-поставщиками аффинных сорбентов, кроме Bio-Rad . [c.370]

Образование полипептидных связей на рибосомах обычно подразделяют на три процесса инициацию, элонгацию и терминацию [98]. Синтез белка начинается с инициирующего кодоиа чаще всего им является кодон метионина AUG. Кодон GUG, расположенный надлежащим образом в цепи мРНК, также может служить инициирующим кодоном. В этом случае он детерминирует метионин, а не валин. Для распознавания стартового сигнала важную роль может играть также последовательность оснований, предшествующая инициирующему кодону. На это указывает тот факт, что кодоны AUG и GUG встречаются не только в точках инициации. [c.231]

Третья стадия элонгации полипептидной цепи на рибосомах зависит от другого фактора элонгации , а именно от EF-G, который обладает ОТРазной активностью. Имеются данные о том, что фактор G также связывается с рибосомными белками L7 и L12 или в непосредственной близости от них и конкурирует за местоположение с EF-Tu. Роль фактора EF-G так же, как и фактора EF-T, не ясна, однако известно, что для осуществления реакции транслокации необходим гидролиз GTP, а использованная тРНК не может отделиться от Р-участка до тех пор, пока не свяжется с EF-G. [c.236]

В этом же положении обнаруживаются геиы, ответственные за синтез рибосом-иого белка S7 и факторов элонгации EF-G и EF-Tu. Считают, что все они являются частями одной и той же транскрипционной единицы [116а]. [c.240]

Репликаза фага Q исследована довольно детально. Для образования полного репликазного комплекса кроме субъединицы, детерминируемой геномом фага, нужны еще три бактериальных белка. Это рибосомный белок S1 и факторы элонгации EF-Tu и EF-Ts. Все эти три белка обычно участвуют в трансляции мРНК. Однако фаг использует их способность связываться с РНК совсем для другой цели. [c.244]

Если тот факт, что репликация ДНК У Е. соИ начинается процессом специфической инициации, за которым следует элонгация вдоль хромосомы в двух направлениях, установлен вполне надежно, то вопросы, касающиеся терминирования процесса репликации, изучены значительно хуже. В результате ряда экспериментов было установлено, что терминация каким-то образом запускает синтез специфической мРНК и белка, необходимых для деления клетки [200]. Таким образом, клеточный цикл состоит как бы из серий последовательно протекающих событий, каждое из которых включает следующее событие. [c.276]

Дифтерийный токсин представляет собой белок с мол. весом 62 ООО. Его минимальная летальная доза для морской свинки составляет всего лишь 0,16 мг/кг. Исследования, проведенные на культуре клеток, показали, что токсин блокирует включение аминокислот в белки в результате инактивации-фактора элонгации EF-2, необходимого для транслокацин в рибосомах млекопитающих. Токсин действует аналогично ферменту, переносящему ADP-рибозильную группу от NAD" " к фактору EF-2 [c.305]

На стадии элонгации в состав транскрибирующего комплекса входит ряд дополнит, белков, от к-рых зависит протекание завершающей стадии гранскрипщш-терминации. Один из таких белков, кодируемых геном nusA Е. oli, занимает в РНК-полимеразе место ст-субъединицы. Др. бактериальный факгор терминации р взаимод. с РНК. [c.619]

Непосредственно после р-щш транспептидации деацили-рованная тРНК занимает Р-участох рибосомы, а новообразованная пептидил-тРНК-А-участок (см. рис. 2). Завершающая фаза цикла иаз. транслокацией. Она катализируется крупным мономерным белком, обозначаемым как фактор элонгации G (EF-G) у прокариот или еЕР-2 у эукариот, с использованием молекулы ГТФ. [c.622]

Использованию ферментов в качестве катализаторов для реакции соединения пептидов и в настоящее время уделяется большое внимание. Катализ образовании пептидов при биосинтезе белка осуществляет фермент перти-дилтрансфераза. Так как этот фермент взаимодействует с протеиногенными аминокислотами независимо от природы боковой цепи, теоретически он представляет собой идеальный катализатор для реакций целенаправленного синтеза пептидов. Пептидилтрансфераза в сложной рибосомной системе структурно тесно связана со всеми другими составляющими, кроме того, на стадии элонгации во время биосинтеза белка одновременно действуют также другие факторы. Поэтому вероятность того, что выделенный из естественной среды фермент вообще будет способен к катализу реакции синтеза пептидов, очень мала. Никакого выхода в практику пептидного синтеза не получил также изученный Липманном механизм биосинтеза пептидных антибиотиков, который проходит с участием определенных ферментов. [c.166]

В процессе прикрепления рРНК к рибосоме участвуют специальные белки - факторы элонгации, обозначаемые ЕР, и гидролизуется ГТФ с выделением энергии. [c.58]

Следует обратить особое внимание на некодирующие последовательности в мРНК. Их значение, в частности, может состоять в детерминации специальных пространственных (вторичных и третичных) структур, регулирующих инициацию трансляции, элонгацию и переход рибосом от одного цистрона к другому, а также присоединение к мРНК специальных узнающих белков, воздействующих на трансляцию. [c.27]

Свободный EF-Tu может связывать как ГТФ, так и ГДФ, причем константа сродства к последнему на порядок выше. Свободный EF-Tu может взаимодействовать также с другим белком с молекулярной массой около 30 ООО дальтон, обозначаемым как фактор элонгации Ts (EF-Ts) между EF-Tu и EF-Ts образуется комплекс EF-Tu Ts (EF-T). Если EF-Tu связан с ГДФ, то EF-Ts, комплексируясь с EF-Tu, освобождает ГДФ [c.162]

Транслокация катализируется довольно крупным белком, называемым фактором элонгации G (EF-G) у прокариот или фактором элонгации 2 (EF-2) у эукариот. Молекулярная масса EF-G —около 80000 он представляет собой одну полипептидную цепь длиной 701 аминокислотный остаток (в случае Е. соИ), образующую несколько глобулярных доменов. Эукариотический EF-2 несколько крупнее EF-G его молекулярная масса у млекопитающих и ряда других животных — около 95000. EF-G (или, соответственно, EF-2) взаимодействует с ГТФ и с рибосомой. При этом взаимодействии наводится ГТФазная активность, и ГТФ расщепляется до ГДФ и ортофосфата. При взаимодействии (комплексообразовании) EF-G и ГТФ с претранслока-ционной рибосомой происходит быстрая транслокация, а EF-G, ГДФ и ортофосфат освобождаются из комплекса с рибосомой. [c.198]

Другой пример регулируемых дифференциальных изменений в скорости элонгации был дан Дж. Планом и сотр. эстроген, введенный цыплятам, ведет к индуцированию синтеза вителлогенина в печени с начальной скоростью элонгации, равной примерно 9 остаткам в секунду в то же время скорость элонгации суммарных белков печени снижается с 7 до 4,5 остатков в секунду через 2 дня после инъекции и в последующее время скорость элонгации всех белков печени составляет от 2 до 3 остатков в секунду. [c.213]

Инициация в процессе биосинтеза белка означает не просто начало элонгации. Прежде всего, так как начало кодирующей последовательности мРНК не совпадает с началом полинуклеотидной цепи, а всегда находится, отступя от ее 5 -конца (иногда на значительное расстояние), необходимо точное узнавание первого кодона на внутренней части цепи. Это узнавание определяет не только начало полипептидной цепи, которая синтезируется, но и задает фазу всего дальнейшего считывания мРНК по триплетам, т. е. абсолютно критично для всей аминокислотной последовательности полипептида. Другими словами, именно инициация определяет фиксированную точку на матричном полинуклеотиде, с которой начинается отсчет триплетов без запятых (см. гл. А.П). [c.221]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология