Аспарагиновая кислота в гормонах

Первичная структура белков. На рис. 2-1, В показано, что три аминокислоты (аланин — Ала, аспарагиновая кислота — Асп и лейцин — Лей) соединены в следующем порядке — Aлa-A п-Лeй, образуя полипептид. Однако те же самые аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами Ала-Асп-Лей, Ала-Лей-Асп, Асп-Ала-Лей, Асп-Лей-Ала, Лей-Ала-Асп, Лей-Асп-Ала. Хотя каждый из трипептидов построен из одних и тех же субъединиц, физические и химические свойства их несколько отличаются, т. е. они представляют собой шесть разных химических соединений. Из четырех разных аминокислот (папример, из трех прежних плюс валин) можно было бы получить 24 тетрапептида. В молекуле белка аминокислоты могут располагаться в любом порядке, причем каждая аминокислота может неоднократно повторяться в цепи. Исходя из этого, легко представить себе, что, хотя во всех белках используются одни и те же субъединицы, число их сочетаний астрономически велико другими словами, возможно создание невероятно большого числа белков, причем каждый будет иметь свойства, хоть немного отличающиеся от свойств других белков. Для многих белков уже известна полная последовательность аминокислот. Аминокислотная последовательность одного из таких белков — гормона инсулина — показана на рис. 2-2. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 30 аминокислот, другая — 21. Обе цепи соединены дисуль-фидными связями. Дисульфидные связи образуются благодаря тому, что в состав аминокислоты цистеина (Цис) входит атом серы и две молекулы цистеина связываются двумя атомами серы (рис. 2-2). [c.20]

В первом из них есть остатки лизина, глицина и серина, которых нет во втором. В то же время во втором есть остатки изолейцина, аспарагиновой кислоты и тирозина, которых нет в первом. Эти два вещества существенно различаются по химическим свойствам и разительно — по биологическим свойствам каллидин — это гормон местного действия, регулирующий тонус кровеносных сосудов и проницаемость капилляров, а ангиотензин I физиологически нейтрален. [c.21]

Явное снижение чувствительности мышей к тотальному облучению установили Pospisil и соавт. (1980), увеличивая содержание в питьевой воде калиевых и магниевых солей аспарагиновой кислоты. Прием этих ионов в течение 10 дней стимулировал кроветворную систему мышей. Повышение радиорезистентности мышей вызывало и длительное скармливание сухих препаратов щитовидной железы, а также введение тиреоидных гормонов [Pospisil et а]., 1975 Va ek et al., 1978]. [c.37]

Не менее важными направлениями исследований являются иммобилизация клеток и создание методами генотехники (генного инженерного конструирования) промышленных штаммов микроорганизмов —продуцентов витаминов и незаменимых аминокислот. В качестве примера медицинского применения достггжений биотехнологии можно привести иммобилизацию клеток щитовидной железы для определения тиреотропного гормона в биологических жидкостях или тканевых экстрактах. На очереди-создание биотехнологического способа получения некалорийных сластей, т.е. пищевых заменителей сахара, которые могут создавать ощущение сладости, не будучи высококалорийными. Одно из подобных перспективных веществ —аспартам, который представляет собой метиловый эфир дипептида—аспартилфенилаланина (см. ранее). Аспартам почти в 300 раз слаще сахара, безвреден и в организме расщепляется на естественно встречающиеся свободные аминокислоты аспарагиновую кислоту (аспар-тат) и фенилаланин. Аспартам, несомненно, найдет широкое применение [c.164]

Биологическая роль витамина Вгл связана с тем, что он является важнейшим биосинтетическим предшественником пиримидиновых нуклеотидов потребность в нем человеческого организма довольно велика 1 —1,5 г/сут. Обычно недостатка в оротовой кислоте, которая биосинтезируется из аспарагиновой кислоты, в организме человека не ощущается. Но К-соль оротовой кислоты широко используется в медицинской практике при заболеваниях, связанных с нарушениями белкового обмена, для нормализации функций печени, при инфарктах миокарда и других сердечно-сосудистых заболеваниях, а также пр И длительном применении стероидных гормонов и для ускорения адаптации к гипоксии кроме того, она является и выраженным анаболиком. [c.682]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

На фиг. 19 (полоса Е) показано положение на электрофореграм-ме ряда небольших пептидов (по 5—15 мкг) относительно аспарагиновой кислоты после разделения при pH 2,0 в градиенте потенциала 90 в/см. В большинстве случаев небольшие пептиды, полученные из более длинных (по 6—10 остатков), обычно можно разделить четко и быстро однократным электрофорезом. Так, для подтверждения предполагаемой структуры р-меланотроиного гормона Гаррис и Роос [17] подвергли пептиды, полученные из ферментативных гидролизатов этого гормона, дальнейшему частичному гидролизу кислотой. Электрофореграммы фрагментов, полученных при кислотном гидролизе двух пептидов, приведены на фиг. 19 (полосы Ж и 3). Электрофорез проводили в следующих условиях для пептида Т1 пиридин — уксусная кислота — вода (10 0,4 90, по объему), рН6,5, 35—40 в/см, 2 час, а для пептида Т2(3) пиридин — уксусная кислота — вода (1 10 189), pH 3,5, 35—40 в/см, 2 час. Теплообменником служил толуол. [c.54]

Окситоцин синтезирован создано также много его изомеров и аналогов. Это дало возможность детально выяснить значение каждого аминокислотного остатка и их сочетаний для функциональной активности гормона. Оказалось, что размыкание дисульфидного мостика в молекуле окситоцина сопровождается полной его инактивацией. Важнейшее значение для биологического действия окситоцина имеет остаток амидированной аспарагиновой кислоты (положение 5). Ацилирование амидных групп (в 4-м, 5-м и 9-м положениях) ведет к понижению активности окситоцина. Наличие свободной ОН-группы у остатка тирозина способствует проявлению полной физиологической активности. М транение боковой цепи тирозина из состава окситоцина приводит к появлению у него способности ингибировать действие других гипофизарных гормонов. Замена изолейцина (положение 3) на лейцин, норлейцин, валин или аллоизолейцин убеждает в том, что боковая цепь изолейцина служит для специфической связи гормона с рецептором. Присоединение по свободной КНг-группе остатка цистеина (положение 1) других аминокислот или коротких пептидов приводит к удлинению срока действия гормона в организме по сравнению с контролем. [c.449]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология