Коллаген рентгенограмма

Рентгенограммы фибриллярных биополимеров (коллаген, ДНК), образующих системы, периодические в одном измерении, характеризуются специфическими особенностями. На рис. 5.5 приведена рентгенограмма натриевой соли ДНК в так называемой, /1-форме (см. 7.2). Для фибриллярной системы характерно растяжение дифракционных пятен в так называемые слоевые линии [c.134]

В ряде случаев биополимеры образуют структуры, упорядоченные, т. е. периодические, в одном измерении. Сюда относятся фибриллярные белки (например, коллаген, см. стр. 255), ДНК-Рентгенограммы таких структур характеризуются специфическими особенностями. [c.276]

Как правило, дифракционные максимумы многих порядков обнаружены для природных фибриллярных белков, таких как кератины [1], коллаген [2], мышечные волокна [3, 4]. Преимущественно меридианальные рефлексы найдены для некоторых одноосноориентированных синтетических волокон [6—11] и единичных полимерных кристаллов, выращенных из разбавленного раствора [12, 13]. Многие неориентированные полимеры, закристаллизованные из расплава, обнаруживают также дискретные малоугловые дифракционные максимумы [14—16]. В последнем случае максимум на рентгенограмме не ограничен меридиональной областью, а имеет вид круга. [c.281]

Вещество шкуры и сухожилий — коллаген, как и целлюлоза, дает рентгенограмму волокна с периодом повторяемости в направлении оси волокна [c.264]

В отличие от белков к-т-е- -группы фибриллярные белки группы коллагена растяжимы не более чем на 10%. Рентгенограммы белков этих двух групп также различны. Коллаген не встречается в растениях, но составляет около 7з всех белков организма животных, являясь составной частью хрящей, сухожилий, костей и кожи. Анализ аминокислотного состава коллагена показывает, что на 7з он состоит из глицина. Цистеин и триптофан в нем не встречаются, а количество серусодержащих и ароматических аминокислот очень невелико. Около 20% аминокислот в коллагене составляют пролин и оксипролин. Последняя аминокислота, так же как и оксилизин, встречается только в коллагене и родственных ему белках. Есть основания считать, что гидроксильные группы этих аминокислотных остатков появляются в белке уже после синтеза всей полипептидной цепочки. [c.249]

Фибриллярные белки принимают участие в образовании структурных элементов живых тканей. Эти белки по своей природе волокнисты, на что указывает их название, и дают типичные рентгенограммы волокна, две из которых приведены на рис. 11,е и з. К данному классу белков принадлежат кератины шерсти, волос, рога и пера белки мышцы—актин и миозин] фиброин натурального шелка, коллаген хрящей и фибрин, образующийся при свертывании крови. [c.71]

Фибриллярный белок коллаген который всегда встречается в соединительной ткани, имеет структуру, отличную от обеих структур полипептидных цепей, рассмотренных ранее. Его рентгенограмма, очевидно, принадлежит к спиральному типу, но два характеристических периода имеют следующие значения /5=2,86 А и Р=9,5 А. Такие периоды невозможно объяснить на основе единственной спиральной цепи, если брать нормальные величины длин связей. [c.71]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

Дифракционные картины коллагена и моделирующих их полипептидов могут быть интерпретированы в предположении, что полипептид имеет структуру тройной спирали, впервые предложенную Рамачандраном и Карта [148]. Рентгенограммы синтетических полипептидов с последовательностями остатков, моделирующими коллаген (одна амино- и две иминоки-слоты в повторяющейся единице и некоторые другие), на протяжении многих лет изучаются в лаборатории Н. С. Андреевой [149—1521. Подробный обзор структур типа коллагена дан Рамачандраном [153]. [c.145]

Было сделано немало попыток интерпретировать эти рентгенограммы. Описанная ниже модель, названная коллаген II , вероятно, достаточно близка к истине, по крайней мере в своих основных чертах (фиг. 48). В этой модели три полипептидные цепочки свиты в правую слегка закручивающуюся тройную спираль, что обеспечивает некоторую растяжимость. На один шаг спирали, равный 28,6 А, приходится 10 аминокислотных остатков. Каждая из трех цепочек, входящих в тройную спираль, является в свою очередь левой спиралью (это связано с наличием в ней пролина) с шагом 3 28,6 А. Вблизи оси тройной спирали должны располагаться лишь глициновые остатки. Таким образом, глицин является существенным элементом структуры. Концепция тройной спирали подтверждается также результатами исследований светорассеяния (см. разд. 3 гл. VIII). [c.254]

Особенности межмолекулярных связей в коллагене зависят от вида и возраста организма, из которого он выделен. Важным компонентом структуры коллагена является вода. Расположение молекул воды в структуре коллагена точно еще не установлено. Рассмотренные выше модели позволяют интерпретировать лишь те рентгенографические данные, которые касаются -уравнительно небольших периодо гя е объясняют пер иада64йА, который виден в электронном микроскопе и на рентгенограммах, полученных под малыми углами. [c.254]

В последующих работах указанных исследователей эти выводы были подвергнуты дополнительному уточнению. Ими было показано влияние условий проведения эксперимента, в частности интенсивности электронного пучка, на характер получаемой электронограммы. При высокой интенсивности облучения происходит аморфизация различных полимеров (гуттаперча, коллаген, целлюлоза) соответственно изменяется характер электронограммы Существенное значение имеет и толщина облучаемой пленки при ее увеличении уменьшается влияние диффузного фона. В этом случае получаемая электронограмма более правильно отражает структуру исследуемого соединения В зависимости от толщины слоя при электронографических исследованиях можно получить электронограмму аморфного или кристаллического полимера. В зависимости от условий съемки (изменение ширины пучка, интенсивности облучения, толщины пленки, величины и стабильности ускоряющего напряжения) были получены электронограммы гидратцеллюлозной пленки, подтверждающие ее аморфную или кристаллическую структуру. Так, например, при ускоряющем напряжении 45кв и ширине пучка 2- 0 радиан получалась электронограмма аморфной пленки при повышении ускоряющего напряжения до 100 Кб и уменьшении ширины пучка до 2 радиан на электронограмме той же пленки появляются отчетливые интерференции кристаллического полимера. В определенных условиях экспозиции электронограмма как гидратцеллюлозной пленки, так и волокна рами полностью воспроизводит рентгенограмму тех же материалов и, следовательно, исследованные материалы обладают дальним порядком, т. е. имеют микрокристаллическое строение [c.55]

Коллаген состоит главным образом из нитевидных частиц. Об этом свидетельствует двойное лучепреломление коллагеновых волокон в поляризованном свете. Положительный характер двойного лучепреломления указывает, что анизотронпьпии частицами являются субмикроскопические палочки, ориентированные параллельно длинной оси волокна [41]. Волокна коллагена не могут растягиваться подобно кератиновым волокнам. Полагают, что его пептидные цепи вытянуты до максимальной длины. При сверхсокращении рентгенограмма коллагена резко изменяется. На основании этого предполагают, что при сверхсокращении происходит поперечное складывание продольно ориентированных пептидных цепей [40]. [c.212]

Расчеты конформаций полипептидов, моделирующих коллаген, проводились Хопфингером и Уолтоном 196] и В. Г. Туманяном [97]. Последний, рассмотрев последовательность Gly—Pro—Pro, нашел пять минимумов потенциальной поверхности тройной спирали (составленной из этой трипептидной последовательности), причем большинство из полученных им структур близки к структурам, предложенным на основании анализа рентгенограмм полимеров этого типа [98, 99 100, v. 1, р. 132 101]. Сейчас еще трудно сказать, дискретны ли эти конформации, каковы барьеры, разделяющие минимумы и удобны ли найденные структуры для посадки молекул воды. Ответ на эти вопросы потребует новых расчетов, для чего необходимы лишь г искусство программирования и машинное время. [c.383]

Случаи тяжелых заболеваний — с исхуданием, одышкой, болями в груди — описаны у рабочих, занятых смешением тальковой пудры или посыпкой Т. звериных шкурок. Рентгенологическая картина этих случаев сходна с узелковым силикозом. В одном случае имелся пневмоторакс, в другом после длительной тяжелой одышки появилось кровохарканье, боли в груди, а на рентгенограмме — густая сетчатость и диффузное затемнение в легких. Случай закончился смертью. На вскрытии крупные инфаркты в легких, участки эмфиземы и ателектаза. Гистологически эксудат с эритроцитами, макрофагами в альвеолах, утолщение альвеолярных перегородок, фибробласты и коллагенные волокна. В некоторых участках легких — асбестовые тельца (Милман, Порро, Прюво). Известны также 15 случаев заболеваний пневмокониозом у рабочих, добывавших Т. Запыленность воздуха была около 1500 частиц в 1 см . Из 15 случаев 5 закончились смертью. Во всех случаях на вскрытии в легких обнаружены асбестовые тельца (Порсо, Патон и др.). [c.280]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология