Лейцин мозге

Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью лейцина, изолейцина и валина—преимущественно осуществляется не в печени (место распада большинства остальных аминокислот), а в мышечной и жировой тканях, в почках и ткани мозга. Сначала все три аминокислоты подвергаются трансаминированию с а-кетоглутаратом под действием одного общего и специфического фермента—аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью (КФ 2.6.1.42) (не содержится в печени) с образованием соответствующих а-кетокислот. Последующее окислительное декарбоксилирование а-кетокислот приводит к образованию ацил-КоА-производных. [c.459]

Химический синтез полипептидов и белков имеет большое теоретическое и практическое применение. Пептидные модели широко используются для изучения белок-белковых и белково-нуклеиновых взаимодействий. Некоторые гормоны являются пептидами и необходимы в больших количествах для медицинских целей. Некоторые из них, а именно инсулин и вазопрессин, были описаны в 2.1. Огромный интерес к синтетическим пептидам возник, когда открыли большую группу пептидов мозга. Первыми были открыты метионин-энкефалин Tyi—Gly Gly ihe—Met и лейцин-энкефалин Tyi—Gly Gly he—Leu. Эти два пептида связываются с теми же мозговыми рецепторами, что и опиаты, например морфин. Таким образом, их можно использовать вместо морфина в качестве анальгетика. Основное достоинство этих пептидов заключается в том, что опасность привыкания к ним существенно ниже, чем к морфину. [c.283]

ВКЛЮЧЕНИЕ Н-ЛЕйЦИНА ВО ФРАКЦИОНИРОВАННЫЕ И НЕФРАКЦИОНИРОВАННЫЕ БЕЛКИ ПИРАМИДНЫХ КЛЕТОК ГИППОКАМПА КРЫСЫ ИЗ УЧАСТКА МОЗГА САЗ, ВЫРАЖЕННОЕ КАК УДЕЛЬНАЯ РАДИОАКТИВНОСТЬ С ПОПРАВКОЙ [c.295]

Из табл. 1 видно, что содержание Н-лейцина в нервных клетках гиппокампа (имп/мин надосадочной жидкости на мкг белка в образце) у обучавшихся животных ниже, чем у контрольных. Это можно объяснить потреблением Н-лейцина во время обучения, что приводит к тому, что количество доступного Н-лейцина во время обучения ниже того, которое должно быть. Тогда после введения поправок удельная активность будет выше, чем количество синтезированного белка. Однако такая недооценка концентрации Н-лейцина будет означать более высокое включение Н-лейцина в белок ткани обучаемых животных (участок гиппокампа САЗ), чем в белок контрольных животных, Значит, ткань обученных животных будет иметь более высокую неисправленную удельную радиоактивность, чем ткань контрольных крыс. Экспериментально полученные данные (табл. 1), однако, не подтверждают этого предположения. Впрочем, очень вероятно, что более низкая концентрация Н-лейцина в ткани обученных крыс объясняется тем, что Н-лейцин энергично поглощается другими участками мозга. [c.296]

Так как аминокислотный состав различных белков варьирует (см. табл. 1) в широких пределах, то можно было ожидать значительных отличий в содержании аминокислот при различных рационах. Однако анализ важнейших продуктов питания показывает, что общее содержание аминокислот в смеси белков хорошо сбалансировано и колеблется в небольших пределах. Белки молока, сыворотки, яиц, мяса, рыбы, мозга, проростков зерна, соевых бобов и фибрина содержат 1—2% цистина и цистеина, 5—7% аргинина, 2—3% гистидина, 5—8 о/о лизина, 3—5% тирозина, 1—2% триптофана, 4—6% треонина, 4—6% валина, 10—20% лейцина и 3—5% изолейцина [45]. Очевидно, белки всех этих пищевых продуктов могут заменять друг друга в [c.369]

Следующие примеры дают представление о скорости аминокислотного обмена. Из опытов по кормлению крыс меченым лейцином было найдено [1399], что 50% белков печени взрослого животного обновляется за 7 дней. Опыты с меченым глицином дали ту же величину обмена за 6—7 дней в печени и за 17 дней во всем теле. У человека время обновления белков на 50% равно 80 дням во всем организме, 10 дням в печени и плазме и 160 дням в мускулах, коже, мозге, костях и легочной ткани [1399]. При внутривенном введении собаке метионина, меченного 5 , радиоактивная сера уже через несколько часов появлялась в белках разных тканей, даже если у собаки была удалена печень [1407]. При таком же введении мыши глицина, меченного С , через несколько минут значительная радиоактивность обнаруживалась в печени и в циркуляции оставалось ее менее 3%. Из печени С также быстро уходит В ней круговорот радиоактивной аминокислоты составляет 50% за 1 час [1403]. [c.491]

Амина кислоты как источники ацетил-КоА. Реакции превращения свободных аминокислот (тирозина, фенилаланина, лейцина, лизина, триптофана и др.), ведущие к образованию ацетил-КоА, у взрослых животных наиболее интенсивно протекают в печени и почках, где они могут эффективно пополнять пул этого метаболита. В головном мозгу роль такого пути образования ацетил-КоА весьма незначительна. [c.54]

Следует отметить, что фермент, катализирующий окислительное декарбоксилирование указанных а-кетокислот, высокоспецифичен (по аналогии с пируватдегидрогеназным и а-кетоглутаратдегидрогеназным комплексами) и также нуждается в присутствии всех пяти кофакторов (см. главу 10). Известно наследственное заболевание болезнь кленового сиропа , при которой нарушено декарбоксилирование указанных а-кетокислот (вследствие синтеза дефектного дегидрогеназного комплекса), что приводит не только к накоплению в крови аминокислот и а-кетокислот, но и к их экскреции с мочой, издающей запах кленового сиропа. Болезнь встречается редко, проявляется обычно в раннем детском возрасте и приводит к нарушению функции мозга и летальному исходу, если не ограничить или полностью не исключить поступление с пищей лейцина, изолейцина и валина. [c.459]

Различные концентрации Н-лейцина (5—60 мкл, 1 мкКн/мкл) вводили в оба боковых желудочка мозга крыс. Взято было 20 животных весом 175—200 г. Крысу забивали через 1,5 часа после инъекции, извлекали мозг и вырезали из него два участка гиппокампа САЗ. Были выбраны именно эти участки, так как они связаны с изучавшейся поведенческой реакцией. Вырезанные участки мозга обрабатывали по методике, описанной в правой части схемы 1. Около 100 мкг пирамидных нейронов из образца гомогенизировали в 0,5%-ном растворе Тритона Х-100. Затем белок осаждали трихлоруксусной кислотой, осадок промывали и определяли его общую радиоактивность (имп/мин). Затем осадок растворяли в 1 MNaOH и определяли количество белка [c.292]

Поскольку между удельной радиоактивностью и концентрацией аминокислот существует линейная зависимость, то можно сказать, что удельную радиоактивность нефракционированного белка для образца, весящего 100 мкг, или для белковой зоны в микрогеле йожно сравнивать с эквивалентными радиоактивностями образцов из идентичных участков мозга другого полушария того же животного, а также с образцами мозга других животных путем деления удельной радиоактивности белка на концентрацию аминокислот, содержащих тритий. Все значения удельной радиоактивности, таким образом, сравнивают при одной и той же концентрации аминокислоты, меченой тритием, названной здесь единичной конпентрацией Н-лейцина. [c.294]

Крыс обучали менять лапу при доставании пищи и затем изучали влияние этого обучения на выделенных нервных клетках контрольного участка гиппокампа. Не принималось никаких хирургических мер для того, чтобы пробудить животное заменять предпочитаемую лапу другой при доставании пищи, находящейся на дне длинной и узкой стеклянной трубки (рядом с трубкой и параллельно ей ставили стенку). Поскольку животное из-за конструкции трубки не может достать пищу предпочитаемой лапой, оно старается сделать это другой лапой и в конце концов обучается. В день крысе дают два урока. На четвертый— пятый день обучения крысы находятся еще на восходящей ветви кривой обучения. Затем из мозга крыс этого периода обучения выделяют участок гиппокампа САЗ, содержащий парамидные клетки (средние). За полтора часа до этого крысам в оба боковые желудочка мозга вводят Н-лейцин (60 X 2 мкл с радиоактивностью 1 мкКи/мкл). Берут образцы нервных клеток из участков САЗ гиппокампа, гомогенизуют и экстрагируют для солюбилизации белков солевым раствором, содержащим Тритон Х-100, как это было описано в разд 7.1.3. При разделении белков на микрогеле получаются 2 основные белковые фракции в кислой половине геля (рис. 3 Л). [c.294]

Особый интерес для понимания механизмов, лежащих в основе работы системы нейрон-нейроглия, представляют исследования, в которых проводится изучение процессов метаболизма белков при изменении функционалыюго состояния ЦНС. Имеющиеся экспериментальные данные свидетельствуют о том, что изменение функционального состояния влечет за собой неодинаковые изменения в процессах метаболизма белков в нейронах и нейроглии. Так, например, при 3-часовой гипоксии включение Н-лейцина увеличивалось в белки нейронов и уменьшалось в белки нейроглии. В этот период различия в уровне метаболизма в нейронах и нейроглии были не очень значительными. Однако на фоне 16-часовой гипоксии наблюдалось резкое увеличение включения изотопа в белки нейронов. При локальном у-облучении коры головного мозга кролика через 2 дня происходит уменьшение включения Н-лейцина в белки как [c.199]

Среди аминокислот, поглощаемых мозгом, преобладает валин. Способность мозга крысы окислять аминокислоты с разветвленной боковой цепью (лейцин, изолейцин и валин) по меньшей мере в 4 раза превышает соответствующую способность мышц и печени. Хотя в постабсорбтивном состоянии значительные количества этих аминокислот освобождаются из мышечной ткани, они не поглощаются печенью, и можно полагать, что главным местом их утилизации является мозг. [c.311]

Помимо нейронально-глиального транспорта аминокислот в последние годы установлена возможность перемеш ения свободных аминокислот от проксимального к Д]1Стальному концу нейрона. Так, глутамат, введенный в мозг, передвигается вдоль нервного волокна и оказывается в мышце нервно-мышечного препарата. Движение свободных аминокислот внутри аксона находится еще в стадии начального изучения, однако известно, что они ассоциируются с белковыми компонентами аксоплазма-тического тока. В частности, известны быстро передвигающиеся компоненты аксоплазматического тока — со скоростью до нескольких сотен миллиметров в день и медлен ю передвигающиеся— со скоростью от 1 до 30 мм в день. Для лейцина, напр п-мер, было показано, что он ассоциируется с быстропередвигаю-щимися компонентами аксоплазматического тока. [c.199]

Ренин расщепляет в молекуле ангиотензина связь между двумя остатками лейцина, освобождая декапептид ангиотензин-1. Затем ангиотензин-пре-вращаюший фермент (АПФ) отщепляет еще два аминокислотных остатка, превращая его в активный ангиотензин-П. Пептиды группы ангиотензина участвуют в регуляции не только уровня артериального давления и сопряженных процессов почечной фильтрации и водно-солевого обмена, но также и в репродуктивной функции, многих процессах генерализованного характера (стресс, алкогольная мотивация, агрессивное поведение). Ангиотензин участвует в синтезе или выбросе в кровь ряда других физиологически активных соединений - гормонов, низкомолекулярных медиаторов (катехоламины, серотонин), чем в значительной мере объясняется широкий спектр физиологических функций этих субстанций. Исследования последнего времени уделяют внимание молекулярным аспектам рецепторов ангиотензина II. Физиологические эффекты ангиотензина II (АНГ-П) осуществляются при участии рецепторов АТ1 и АТ2. Их тканевая локализация (в регионах мозга и периферических тканях) определяют особенности физиологических реакций А-П и его функциональное взаимодействие с другими пептидами. Распределение АТ1 и АТ2 типов рецепторов АНГ-П в отделах мозга человека оказывается отличным от такового для других млекопитающих. [c.328]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология