Белки вторичная, третичная четвертичная структуры

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Денатурация. Денатурация белков — сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следо- [c.16]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические —диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование па молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, нингидринная, реакция Миллона. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, факторы, опре- [c.248]

Структура белка. Современные экспериментальные методы позволили установить структуру природных белков. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. [c.448]

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

В 1903 г. Э. Фишером высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о том, что белки — это полимерные образования, высказывалась уже в 70—80-е годы XIX в. Р. Хертом и А. Я. Данилевским. Современные исследования позволяют различигь в сфуктуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. [c.258]

Какие соединения называют белками Что понимают под первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка Как определяется первичная структура белка [c.215]

Что понимают под первичной, вторичной, третичной, четвертичной структурами белков Каково их биологическое значение [c.263]

Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелат-пые соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка. [c.251]

Простые белки — это полипептиды с относительно большой молекулярной массой, характеризующиеся, в отличие от просто полипептидов, разными уровнями организации — первичной, вторичной, третичной, четвертичной Хотя между полипептидами и белками трудно провести четкую грань, но белки — это полипептиды, способные к проявлению вторичной, третичной, четвертичной структур [c.880]

В развитии физики белков Бернал сыграл особенно яркую роль, предложив методы изучения их структуры. Да и сама классификация — (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка — обоснована Берналом. [c.230]

Белки обладают большой молекулярной массой, растворимые в воде - образуют коллоидные растворы. При нагревании или иод действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они денатурируют - подвергаются разрушению вторичная, третичная, четвертичная структуры белка при сохранении первичной. При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение всех структур белка - гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен. [c.44]

Нуклеиновые кислоты, как и белки, обладают первичной структурой (под которой понимается и последовательность чередования нуклеотидных остатков) и трехмерной структурой (вторичной, третичной, четвертичной). [c.662]

Из всех структур белка кодируется только первичная. За счет информации, заключенной в молекуле ДНК, синтезируются полипептидные цепи (первичная структура). Высшие структуры (вторичная, третичная, четвертичная) возникают самопроизвольно в соответствии со строением полипептидов. [c.8]

Олигомерные белки обладают особыми свойствами, которых нету белков, не имеющих четвертичной структуры. Это можно увидеть, сравнивая белок мышц миоглобин и белок эритроцитов гемоглобин. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны (ср. рис. 1.9 и 1.22). Оба эти белка являются гемопротеинами и выполняют в [c.41]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Гибкость макроцепи, допускающей не только образование вторичной спирали, но и возникновение третичных и четвертичных структур. Молекулы белка способны создавать необычайно разно- [c.347]

Четвертичная структура белка формируется как ансамбль двух или более полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуры и называется субъединицей. Субъединицы могут быть либо одинаковыми по составу и строению, либо различными. Несколько таких субъединиц могут объединяться с образованием в результате совместной упаковки четвертичной структуры. [c.529]

ВТОРИЧНАЯ, ТРЕТИЧНАЯ И ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ [c.524]

В настоящее время крайняя точка зрения, что все предопределено хромосомой, не слишком популярна. Позиция заключается в том, что ДНК детерминирует первичную аминокислотную последовательность белка, и уже эта первичная структура определяет упаковку полипептидной цепи и, следовательно, вторичную и третичную структуры белка и, наконец, его четвертичную структуру, а также ассоциацию с образованием [c.332]

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различ-ное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 10 °—10 . Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной структуры различают и более высокие уровни структурной организации вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры. [c.13]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Физиологические функции белка в огромной мере определяются не только его первичной структурой, но и его пространственной структурой, а именно вторичной, третичной и четвертичной структурами. [c.524]

Теперь, когда мы знаем природу сил, определяющих форму белка, рассмотрим подробнее особенности его вторичной, третичной и четвертичной структуры. [c.526]

Вторичная, третичная и четвертичная структуры белков [c.527]

АУГ означает стартовый сигнал мРНК, т. е. приказание начать синтез полипептидной цепи тРНК доставляет на место синтеза аминокислоту метионин (Мет). Затем триплет ЦЦА требует доставить и присоединить пролин (Про), потом триплет ЦГА — аргинин (Apr) и триплет ААА — лизин (Лиз)... Так, по заложенному в ДНК строительному плану растет полипептидная цепь до гигантской молекулы, которая сама, в зависимости от последовательности аминокислот (ее первичной структуры), свертывается в клубок того или иного белка. Каждый белок отличается своим наиболее типичным состоянием и структурой (вторичной, третичной, четвертичной). На окончание построения полипептидной цепи указывает триплет УАА. О том же сигнализируют другие триплеты — 154 УАГ и У ГА. [c.154]

В итоге за счет описанных трех этапов синтезируются полипептиды, т. е. формируется первичная структура белка. Высшие (пространственные) структуры (вторичная, третичная, четвертичная) возникают само-гфоизвольно. Это объясняется тем, что пространственные структуры фиксируются в основном химическими связями, возникающими между радикалами аминокислот. Поэтому в каждом белке эти связи образуются специфически в соответствии с генетически обусловленной последовательностью расположения радикалов в полипептидных цепях. [c.72]

Последовательность аминокислот, входящих в поли-пептидную цепь, составляет ее первичную структуру. Но критическое значение для каждого белка имеет его способность складываться в определенную конформацию, что сопровождается образованием активных центров или других особенностей структуры, необходимых для выполнения специфической функции в клетке. Формирование вторичной структуры происходит в результате свободного вращения относительно химических связей в первичной структуре полипептидной цепи. Термины конформация и вторичная структура отражают пространственную организацию полипептидного остова. Под третичной структурой понимают законченную трехмерную организацию всех атомов полипептидной цепи, включая боковые группы и полипептидный остов. Следующий уровень организации белков-это мультимерные белки, состоящие из агрегатов нескольких полипептидных цепей. Конформацию мультимерных белков принято называть четвертичной структурой. [c.55]

Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц - это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц (клубков) миогло-бина - дэух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]

Наиб, распространено, особенно в биохимии й биоорг. химии, понятие структурной К. Благодаря этому виду К., к-рое осуществляется по принципу ключ - замок , образуются комплексы антиген-антитело, фермент-субстрат, четвертичная структура белков, вторичная и третичная структура нуклеиновых к-т. В последнем случае К. проявляется особенно ярко. [c.443]

Способ укладки пептидной цепи (образование спирали или -структуры) часто называют вторичной структурой белка. Дальнейшая укладка молекулы, основанная на бзаимодемствин групп, далеко отстоящих друг от друга вдоль цепи, приводит к формированию третичной структуры. Агрегация мономерных белковых субъединиц в оли-Ьомеры (гл. 4) определяет четвертичную структуру белка. [c.94]

Введенный в 1958 г. Берналом термин четвертичная структура охватывает наблюдающийся у ряда белков процесс ассоциации нескольких ин-тактных полнпептидных цепей в определенный молекулярный комплекс. В этом случае связывание обеспечивают межмолекулярные взаимодействия. Вторичная, третичная н, если есть, четвертичная структуры в сумме дают конформацию белка. [c.363]

Шесть уровней структурной организации белков. Согласно Линдерстрем — Лангу [176], можно выделить четыре уровня структурной организации белков первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти термины означают соответственно аминокислот- ую последовательность, упорядоченное строение основной цепи полипептида, трехмерную структуру глобулярного белка и структуры белковых агрегатов. На основании имеющихся у нас теперь знаний мы можем добавить еще два уровня сверхвторичные структуры для обозначения энергетически предпочтительных агрегатов вторичной структуры и домены для обозначения тех частей, которые представляют собой достаточно обособленные глобулярные области. Схема структурной организации приведена на рис. 5.1. [c.82]

Получены доказательства предположения К. Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой молекулы первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Техника современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в принципе расшифровать структурную организацию любого белка. [c.52]

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладаюгцих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чагце всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входягцих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чагце построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами —от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а- и двух 3-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, [c.68]

Поскольку все ферменты являются белками, для них характерны четыре уровня структурной организации молекулы. Наличие же каталитических свойств придает им ряд особенностей, в том числе наиболее важную - устойчивость и изменчивость. Под первичной структурой понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. Вторичная структура определяет характер укладки полипептидной цепи, так как молекулы фермента в большинстве имеют глобулярную форму, при этом витки спирали связаны водородными связями. Третичная структура определяется как способ укладки полипептидной цепи, с образованием компактной структуры и значительного числа связей между группами в различных участках цепи и нескольких диеульфидных мостиков между определенными остатками цистеина [I]. Четвертичная структура характеризует способ пространственного расположения отдельных полипептидных цепей. [c.204]

По предложению К. У. Линдерстрёма-Ланга, различают четыре уровня организации белковых молекул — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти категории в известной степени устарели, ими пока продолжают пользоваться. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Термин вторичная структура относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы — правая а-спираль, ( -структура и р-изгиб. Под третичной структурой белка понимается расположение его [c.32]

В белках, как уже отмечалось, различают несколько уровней простраиствеиной организации, т. е. вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти понятия несколько устарели для белков, а для пептидов ие применяются вообще, ими пользуются ради преемственности, поскольку в конечном счете представляет интерес полное описание пространственного строения данного белка или пептида с точными координатами атомов, со всеми конформацион-ными переходами — в непосредственной связи с выполняемой биологической функцией. [c.82]

Чрезвычайно важной особенностью гидрофобных взаимодействий в водных растворах является тот факт, что эти взаимодействия, во-первых, выступают как фактор стабилизации нативных конформаций на различных уровнях организации биополимеров (вторичная, третичная и четвертичная структуры) а, во-вторых, обусловливают различные физико-химические свойства белка [51]. Впервые идея о важности контактирования неполярных цепей в стабилизации нативной структуры белка была высказана Вреслером и Талмудом еще в 40-х годах 22]. Однако впоследствии главными силами, стабилизирующими структуру белка, считали водородные связи, и лишь в 1959 г. идея об определяющей роли гидрофобных взаимодействий вновь была возрождена Кауцман-ном [33]. [c.14]