Связь дисульфидная, образовани

Рис. УН.22. а — параллельные белковые цепи, удерживаемые дисульфидными связями б — химическая реакция (восстановление), разрушающая дисульфидные связи теперь цепи могут свободно передвигаться относителыю друг друга в - волос завивается или распрямляется г — химическая реакция (окисление) образования новых связей между

Форма волос определяется, помимо прочего, способом образования дисульфидных связей между параллельными белковыми цепями. Перманентная завивка происходит в три этапа. Сначала старые дисульфидные связи разрушаются. Потом волосам придается новая форма. Наконец, химически образуются дисульфидные связи в новой ориентации волос. Рис. VII.22 иллюстрирует этот процесс. [c.479]

Окисление надмуравьиной кислотой разрывает дисульфидную связь с образованием пептидов, содержащих остатки цистеиновой кислоты. [c.591]

Химотрипсин — наиболее хорошо изученный протеолитический фермент. Он катализирует гидролитическое расщепление пептидной (или сложноэфирной) связи, в образовании которой принимают участие фенилаланин, тирозин или триптофан. Образование химотрипсина происходит в поджелудочной Железе первоначально образуется неактивный химотрипсиноген (зимоген) — резервная форма фермента. Основной компонент, химотрипсиноген А, представляет собой полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков и 5 дисульфидных мостиков. Активация и образование активного о -химотрипсина осуществляются сложным путем. После триптического расщепления связи Аг -11е последовательно одии за другим из молекулы отщепляются дипептиды 8ег -Аг и ТЬг -А5п . В результате одноцепочечный предшественник переходит в трехцепочечную молекулу фермента. Цепи А, В и С химотрипсина соединены исключительно дисульфидными связями. Рис. 3-32 показывает пространственную модель химотрипсина, установленную на основе рентгеноструктурных данных. [c.408]

Показано, что стабильность битумов, получаемых из крекинг-остатков, модифицированных серой, заметно повышается вследствие процессов присоединения кластеров серы по ненасыш,енным связям с образованием дисульфидных мостиков, придающих битумам свойства ингибиторов окислительного старения. [c.23]

Высокомолекулярные полисульфиды получают также полимеризацией различных ненасыщенных соединений с серой в растворах или в эмульсии [42]. В промышленности этот способ используется только в производстве полихлоропрена серного или комбинированного регулирования [43, с. 374—378]. При полимеризации бутадиена и изопрена в присутствии серы ее замедляющее воздействие симбатно связано с содержанием серы в системе [44]. Напротив, оно проявляется в меньшей степени, если применяют бутадиен или изопрен в смеси с а-метилстиролом или винилиденхлоридом (рис. 11). Для того чтобы такой полимер расщеплялся по дисульфидным связям с образованием олигомера, необходимо, чтобы он не содержал геля [45]. [c.23]

Химотрипсин, Химотрипсин (КФ 3.4.21.1) секретируется вфор-ме профермента — химотрипсиногена поджелуд очной железой позвоночных животных активация профермента происходит в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина. Физиологическая функция химотрипсина — гидролиз белков и полипептидов. Химотрипсин атакует преимущественно пептидные связи, образованные карбоксильными группами остатков тирозина, триптофана, фенилаланина и метионина. Он эффективно гидролизует также сложные эфиры соответствующих аминокислот. Молекулярная масса химотрипсина равна 25 ООО, молекула его содержит 241 аминокислотный остаток. Химотрипсин образован тремя полипептидными цепями, которые связаны дисульфидными мостиками. Первичная структура фермента установлена Б. Хартли в 1964 г. [c.197]

Образование водородных связей, дисульфидных мостиков, гидрофобные взаимодействия, обусловленные особыми структурными свойствами воды, а также ионные взаимодействия еще больше ограничивают набор возможных структур полипептида. Совместное влияние всех этих взаимодействий приводит к формированию нативной конформации. В определении именно такой конформации ключевую роль играет аминокислотная последовательность белка. Хотя в настоящее время не существует достаточно обоснованного метода предсказания конформации белков по их аминокислотным последовательностям, попытки такого рода делаются и даже иногда оказываются довольно успешными. [c.284]

М. В просвете ЭР содержится смесь восстанавливающих агентов содержащих тиоловые группы эти вещества препятствуют образованию S-S-связей (дисульфидных мостиков), поддерживая оо татки цистеина в составе белков в восстановленной ( —SH) форме [c.112]

Каучуки А и FA вулканизуются окисью цинка, при этом происходит увеличение молекулярной массы с образованием дисульфидных связей. Необходимо отметить, что в данном случае образуются вулканизаты, в которых отсутствуют поперечные связи, что делает их нестойкими к сопротивлению остаточному сжатию. К этому типу эластомеров можно отнести и отечественный тиокол ДА, который также вулканизуется с применением окиси цинка. Предварительной пластикации этот полимер не подвергается. Вулканизация тиокола ST осуществляется окислением концевых меркаптанных групп с образованием дисульфидных связей при помощи окисей и двуокисей металлов, неорганических окисляющих агентов, га-хинондиоксима и др. Наиболее часто применяется двуокись цинка, иногда в сочетании с м-хинондиоксимом. [c.562]

Пластикация осуществляется с помощью таких ускорителей, как бензотиазолдисульфид, тетраметилтиурамдисульфид и другие, при этом протекает типичная реакция межцепного обмена, приводящая к перераспределению дисульфидных связей и образованию более коротких цепей. [c.562]

Полипептидные цепи способны образовывать а-спиральную конформацию (рис. 6.10). Такая конформация характеризуется максимальным насыщением водородных связей вдоль оси спирали. Боковые заместители аминокислотных звеньев направлены наружу и находятся вне спирали. Дополнительным фактором, фиксирующим а-спиральную конформацию макромолекулы белка, является образование внутрицепных дисульфидных (цистиновых), сложноэфирных и солевых связей. Возникновение двойных и тройных спиралей обусловлено интенсивными межмолекулярными взаимодействиями между ними. Такие спиральные одно- и многоцепочечные макромолекулы являются примером стержнеобразных жестких цепей, характеризующихся /ф < 0,63. [c.344]

К физическим факторам могут быть отнесены температурный—нагревание растворов выше 50—60° С многократное чередование замораживания и оттаивания денатурация под высоким давлением в 1000 кг/см и выше так, напрнмер, ферменты трипсин и химотрипсин при pH 5,0—5,2 под воздействием давления 7750 кг см через 5 мин инактивируются на 50% денатурация при воздействии ультразвуковых волн связана с разворачиванием молекул, а при более сильном воздействии ультразвука происходит даже paзpyшefIi e ковалентных связей при образовании мономолекулярных пленок на поверхности белковых растворов наблюдается так называемая поверхностная денатурация белка ультрафиолетовые лучи и ионизирующая радиация вызывают химические говреждеиия белковой молекулы, разрушая водородные связи, окисляя дисульфидные группировки, обусловливают исчезновение нативных третичных и вторичных структур белка. Интересными также являются наблюдения, указывающие на процессы денатурации, происходящие при старении белков. [c.209]

Некоторые биологические активные пептиды, встречающиеся в природ ,, имеют циклическое строение, для их химического синтеза должны быть разработаны соответствующие методы. Сравнительно легко можно получить гомодетный Вд1клический пептид. В этом случае одна пептидная связь образуется между карбоксильной и аминогруппами одной и той же пептидной единицы. В случае синтеза циклических гетеродетных гомомерных пептидов ситуация гораздо сложнее. У таких пептидов замыкание кольца происходит посредством образования связи дисульфидного или эфирного типа. [c.201]

Своеобразная конструкция, основанная на образовании дисульфидных мостиков, обнаружена в ферментах триптофаназе [121] и треониндезаминазе [122] (рис. 8.3), выделенной из Salmonella, Здесь 4 идентичные полипептидные цепи попарно связаны дисульфидными мостиками, так что белки содержат по 2 (мономерные) субъединицы. Такая асимметричная агрегация, вероятно, связана с тем обстоятельством, что эти ферменты содержат по 2 центра связывания пиридоксальфосфата. Аналогичную функцию выполняют [c.68]

Б гелях казеина в принципе возможно образование связей различных типов водородных связей с участием пептидных групп цепей, гидрофобных связей между углеводородными радикалами, электростатических связей между полярными группалш и, наконец, дисульфидных связей вследствие наличия у казеина таких аминокислот, как цистин и цистеин. Электростатические связи между полярными группами в данном случае исключаются, так как структура образуется в сильнощелочной среде. Для выяснения роли водородных связей в образовании пространственных структур в водных растворах казеина системы исследовались при температурах от 5 до 70 С. [c.117]

ПРОИНСУЛИН, белок — предшественник инсулина. Молекула включает 81—86 аминокислотных остатков (в зависимости от вида животного) мол. м. 9000. На N-конце молекулы располагается В-цепь инсулина, на С-конце — А-цепь. Цепи инсулина соединены т.н. С-пептидом, построенным из 27—33 аминокислотных остатков. Общая схема строения молекулы НзМ—В-цепь—Арг—Арг—С-пеп-тид—Лиз—Лиз—А-цепь—СООН (буквенные обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). Видовые различия в П. наиб, выражены на участке С-пептида. П. обеспечивает правильное замыкание дисульфидных связей при образовании двухцепочечной структуры инсулипа. Превращ. П.- в инсулин в 0-клетках островков поджелудочной железы осуществляется специфическими ферментами, при этом от П. отделяется С-пептид. [c.480]

Для отверждения полисульфидных полимеров, содержащих концевые меркаптогруппы, успешно используются различные окислители этот метод особенно пригоден для отверждения продуктов среднего молекулярного веса. При отверждении этим методом сравнительно низкомолекулярных полимеров (молекулярный вес 500—1000) возникают значительные трудности, связанные с необходимостью больших количеств окислителя. Особенностью процессов отверждения при действии окислителей является выделение тепла, обусловленное окислением меркаптогрупп в дисульфидные в ряде случаев это затрудняет проведение процесса. Сильные окислители могут расщеплять дисульфидные связи с образованием сравнительно нестабильных тиолсульфонатов или даже сульфокислот. Однако при правильном выборе отверждающего агента вполне возможно контролировать процесс отверждения разнообразных жидких полисульфидных полимеров и как при комнатной, так и при повышенной температуре получать требуемые продукты. Поскольку процессы окисления, тем более окисления макромолекул, подчиняются сложным законам органической химии, то поли-конденсация нри окислении протекает далеко не количественно. В соответствии с этим вполне закономерно следующее наблюдение чем ниже молекулярный вес исходного полимера, тем хуже физические свойства продукта его отверждения. При отверждении путем окисления могут протекать также и различные побочные реакции, приводящие к разрыву молекул и соответственно к понижению показателей прочности на разрыв, удлинения и устойчивости к истиранию. [c.322]

Аутоокисление алифатических и ароматических меркаптанов и соответствующих дисульфидов в смешанном растворителе КОН — диметилформамид может привести к образованию сульфоновых кислот [169]. Возможным механизмом протекания этих реакций является нуклеофильная атака ионов щелочи иа дисульфидную связь с образованием сульфеиатного иона RSO, который нестабилен и вступает в реакцию диспропорционирования с превращением в высшие продукты окисления или быстро окисляется до сульфоновых кислот. Алкиларильные меркаптаны и дисульфиды, обычно стабильные в спиртовой среде, в полярных растворителях быстро подвергаются аутоокислению до карбоновых кислот [170]. Так, а-толилмеркаптан и бензилдисульфид превращаются в бензойную кислоту, а а,а -д-ксилилдитиол — в терефталевую кислоту с выходом более 90%. Аналогичные реакции протекают и с органическими сульфидами [171]. Предполагается, что эти реакции протекают через окисление промежуточ ных сернистых соединений в виде их карбанионов [c.256]

При окислении соединений со связью — 5-5 — часто реакция идет негладко — продукты окисления получаются с плохими выходами, между тем как возвратить неизмененный исходный дисульфид не удается. Во многих случаях окисление дисульфидов сопровождается разрывом дисульфидной связи с образованием сульфоновых кислот. [c.147]

Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Биохимическая важность дисульфидной связи определяется уникальностью природы системы тиол — дисульфид, в которой связь 8—5 может образовываться и разрываться в условиях, приемлемых для биологических процессов, посредством дисульфидного обмена с участием глутатиона (61). Цистин (62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина НЗСН2СН(НН2)С02Н и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. Липоевая кислота (63) участвует в окислительном декарбоксилировании а-оксокислот и является общим звеном в двух основных биохимических процессах, в которых участвует тиол — дисульфидная система перенос электрона и генерирование тиоэфирных связей, обладающих большой энергией [81,82]. [c.446]

Остов полипептидной цепи автоматически принимает ту пространственную конформацию, которая хорошо соответствует целому раду ограничений, налагаемых аминокислотным составом цепи и последовательностью аминокислотных остатков. В полипептидньк цепях нативных а-кератинов аминокислотный состав и последовательность аминокислот благоприятствуют самопроизвольному образованию а-спирали со множеством стабилизирующих ее внутрицепочечных водородных связей. а-Кератины богаты аминокислотами, обеспечивающими образование а-спирали, и содержат очшь-мало аминокислот (например, пролина), не совместимьк с существованием а-спиральной, конформации. а-Кератины особенно богаты остатками цистина (рис. 7-8), способными, как мы уже знаем (разд. 5-7), образовывать поперечные дисульфидные (—8—8—) связи между соседними полипептидными цепями. Эти связи ковалентны и потому обладают большой прочностью. Такие ковалентные поперечные связи, в образовании которых участвует много остатков цистина, связывают воедино соседние а-спирали и наделяют волокна а-кератина способностью к прочному слипанию друг с другом. [c.172]

Полипептидные цепи белкоа могут также соединяться между собой ковалентными связями с образованием амидных,, дисульфидных и иных мостиков за счет боковых цепей аминокислот. Эти особенности белков называются третичной структурой. [c.340]

Однако данные, получаемые этим методом, весьма относительны, поскольку сама дифференцировка быстро и медленно обменивающихся атомов водорода часто бывает затруднительной. Причина этого состоит в следующем. Известно, что благодаря образованию отдельных вторичных связей (дисульфидные мостики, взаимодействие боковых радикалов и т. п.) могут возникать напряжения на отдельных участках а-спирали, которые приводят к ослаблению водородных связей. В результате атомы имидного водорода в этих звеньях будут обмениваться несколько быстрее, нежели атомы других пептидных групп, но медленнее, чем при полном отсутствии водородных связей. Например, из 123 пептидных водородов рибонуклеазы 70 обмениваются при 0° медленно, т. е. степень спирализации можно считать равной 57%. Но из этих 70 имидных водородов, стабилизированных Н-связями, 25 способны обмениваться с водой при 0° за несколько суток, 25 дополнительно обмениваются при 38° за сутки и лишь 20 не способны обмениваться вплоть до температуры плавления а-спирали. Отсюда степень спирализации может быть оценена и в 36% (45 медленно обменивающихся Н-атомов), и в 16% (20 необменивающихся Н-атомов). Поэтому метод скорости дейтерации может быть использован для оценки степени спирализации белка лишь в совокупности с другими приемами анализа. [c.107]

Физические агенты. Денатурация белков может осуществляться и за счет действия различных физических агентов. Наиболее общим и наиболее изученным денатурирующим воздействием является нагревание. Тепловое движение полипептидных цепей вызывает как разрыв водородных связей между ними, так и нарушение взаимодействия гидрофобных групп. При постепенном повышении температуры можно наблюдать иногда признаки ступенчатого, скачкообразного течения процесса денатурации. По-видимому, процесс разрушения водородных связей в нативных молекулах имеет кооперативный характер, что позволяет говорить о температуре и теплоте плавления а-спиральных участков у ряда белков. Денатурированные нагреванием белки легко агрегируют и выпадают в осадок, хотя коагуляция представляет собой вторичное явление. Вероятно, коагуляция является результатом возникновения дополнительных дисульфидных мостиков, солеобразных и вторичных водородных связей между различными молекулами. То, что коагуляция тесно связана с образованием дисульфидных связей, подтверждается тем фактом, что д-хлормеркурибензоат ингибирует свертывание. В свою очередь коллаген, не содержащий сульфгидрильных групп, при нагревании превращается в растворимую желатину. [c.186]

Механизм обменного процесса определяется условиями его проведения в неполярных средах при повышенных температурах наблюдается гомолитический распад [35, 36], в полярных средах обмен протекает по ионному механизму. Лимитирующей стадией процесса является расщепление дисульфидной связи с образованием Н5+-аниона [c.19]

Изучение последовательности аминокислотных остатков в рибонуклеазе практически началось с работ К. Анфинсена и его сотрудников, которые в 1954 г. при помощи метода динитрофенилирования установили, что ее молекула представляет собой одиночную пептидную цепь, на М-конце которой имеется следующая последовательность аминокислотных остатков лиз.глу.-тре.ала. [1]. Немного позже к изучению химической природы рибонуклеазы приступила группа исследователей Рокфеллеровского института в США, во главе которой стояли Мур, Стейн и Хирс. Группа этих ученых провела определение химического состава рибонуклеазы и установила, что составляющая ее полипептидная цепь содержит 124—126 аминокислотных остатков, которые были определены количественно [413]. Следующим этапом изучения химического строения рибонуклеазы явилось окисление ее надмуравьиной кислотой при низкой температуре, что исключало возможность модификации тирозина. При этом происходил разрыв дисульфидных связей с образованием восьми сульфоновых групп и переход четырех остатков метионина в соответствующее сульфоновое производное. После гидролиза трипсином изучали тринадцать наиболее крупных пептидов, содержавших все 124 аминокислотных остатка, входивших в состав рибонуклеазы [255]. Для выяснения порядка соединения этих пептидов друг с другом было проведено параллельное исследование пептидов пептического и химотриптического гидролизатов, что позволило построить неполную формулу окисленной рибонуклеазы, которая была дополнена сведениями о расположении амидных групп глютаминовой и аспарагиновой кислот [39]. [c.136]

Недавние исследования Рыхлика [2762] позволили доказать двухстадийность инактивации окситоцина тканевыми экстрактами, протекающей через обратимое восстановление дисульфидной связи с образованием биологически неактивного линейного продукта и последующее необратимое расщепление дигидррок-ситоцина аминопептидазой, которая сама по себе не действует на гормон. [c.365]

Шварц и сотр. [2772] описали синтез и свойства производных окситоцина и Lys -вазопрессина, у которых S, S-мостик разъединен СНг-группой (1, 6-дьенколильные производные). Эти аналоги обладают некоторой активностью при действии на изолированный мочевой пузырь жаб. Упомянутый выше дезамино-карба -окситоцин проявлял при этом исследовании лишь 1/1000 активности окситоцина. Эти аналоги не могут образовывать дисульфидных связей с рецептором, и, следовательно, участие дисульфидных связей в образовании комплекса гормона с рецептором не является обязательным (см. стр. 425 и 468). [c.398]

Сесиль допускает и другой механизм процесса первоиачальная реакция — непосредственное расщепляющее действие ионов серебра на дисульфидную связь с образованием положительного иона К—8+, гидролиз которого приводит затем к образованию сульфеновой кислоты [c.258]

Исследование механизмов подавления биохимических систем позволило заключить, что модификаторы — тиолы — осуществляют ингибирование ферментов путем непосредственного взаимодействия с их белковой частью. Сравнивая роль дисульфидной связи в механизме противолучевого эффекта тиолов с адсорбцией и другими связями, Е. Ф. Романцев пришел к выводу, что только при образовании смешанодисульфидной связи динамика образования и распада комплекса протектор — белок коррелирует с временной характеристикой радиозащитного действия аминотиола. Количество образующихся смешанных дисульфидов быстро нарастает, достигая максимума в период 15—30 мин после введения протектора, а затем снижается. [c.273]

К промежуточным филаментам относятся кератины I и И типа. Они состоят из 10—20 различных полипептидов, отличающихся как друг от друга, так и от полипептидов, входящих в состав остальных четырех групп белков промежуточных филаментов — десмина, виментина, нейрофиламентов и глиальных филаментов. Между последними четырьмя классами белков отмечается высокая степень гомологии. Ке-ратиновый филамент содержит по меньшей мере два различных кератиновых полипептида, тогда как остальные четыре типа промежуточных филаментов представляют собой гомополимеры. Каждый из них состоит из четырех а-спиральных доменов, отделенных друг от друга участками Р-складчатых слоев и фланкированных с обеих сторон неспиральными концевыми доменами. Неспиральные концевые домены участвуют в растяжении протофиламентов конец в конец и в интерпротофибриллярных взаимодействиях бок в бок . Концы кератиновых микрофибрилл могут перекрестно соединяться дисульфидными связями с образованием нерастворимых филаментов, подобных филаментам шерсти. [c.346]

В npoiie e вулканизации двуокисью свинца образуются связи сера — свинец, при добавлении серы выделяется сульфид свинца и возникают дисульфидные связи связи сера — свинец разрушаются при повышенной температуре с образованием тиоэфира и сульфида свинца [15, с. 115] [c.562]

Проблема описанного изменения прически заключается в том, что эффект пропадает после второго увлажнения волос. Для получения прически, устойчивой к воде, испэльзуется перманентная завивка, которая обусловлена образованием новых дисульфидных связей, не зависящих от действия воды. [c.479]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]