Белки связь первичной, вторичной и третичной структур

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

В соответствии с терминологией, предложенной Линдер-стрём-Лангом [ ], можно сказать, что молекулы обычных полимеров в растворе не обладают вторичной структурой, тогда как молекулы биологически активных полимеров и их синтетических аналогов могут ее иметь. При этом первичной структурой макромолекулы называется число и расположение химических связей в молекуле, а вторичной — регулярная пространственная спиральная структура с определенной периодичностью, стабилизуемая водородными связями. Исследованию вторичных структур биологически активных макромолекул посвящено громадное количество работ, в которых были определены параметры спиральных конформаций для большого числа синтетических полипептидов и полинуклеотидов, а также для природных нуклеиновых кислот и белков. В последнем случае, наряду с вторичной структурой, большую роль играет также третичная структура молекул, т. е. взаимное расположение спиральных и неспиральных участков, обусловленное взаимодействием боковых групп цепи, в частности, связями 5—8. Наиболее известные примеры вторичных сгруктур представляют собой а-спираль Полинга — Кори [2> ] для полипептидов и двойная спираль Крика — Уотсона [ ] для дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Эти структуры [c.291]

В 1903 г. Э. Фишером высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о том, что белки — это полимерные образования, высказывалась уже в 70—80-е годы XIX в. Р. Хертом и А. Я. Данилевским. Современные исследования позволяют различигь в сфуктуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. [c.258]

Обсуждение структуры белка облегчается тем, что мы можем рассматривать четыре различных структурных уровня первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичной структурой называют последовательность аминокислот в полипептидной цепи, как, нанример, на рис. 40.1. Вторичная структура—это способ расположения полипептидной цепи в пространстве. Вторичная структура определяется поступательными и вращательны.ми движениями составляющих пептидной цепи и водородными связями между компонентами пептидной цепи. Полная структура полипептида предполагает трехмерную конформацию. Третичная структура — это и есть обозначение такой полной конформации, а также взаимодействий, которыми она обусловлена. Четвертичная структура обусловлена ассоциацией двух пли более полипептидных цепей. Исследования биохимии белков показывают, что именно таким образом построено большинство биологически важных белков. [c.372]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

Хотя дисульфидные связи частично обусловливают вторичную и третичную структуры белков, определение их локализации является частью изучения первичной структуры. [c.279]

В образовании пространственной структуры белков участвуют различные типы химических связей. Основными химическими связями в белках являются ковалентные, дисульфидные связи (-8-8-), образующиеся между -8Н-группами остатков цистеина, водородные, образующиеся за счет электростатических сил притяжения водорода и кислорода разных функциональных групп в белке, а также ионные связи, образующиеся между ионизированными карбоксильными (-ООО") и аминными (-ЫНд) группами аминокислотных радикалов. Выделяют четыре структуры белковых молекул первичную, вторичную, третичную и четвертичную (рис. 88). [c.237]

При исследовании расплавов или растворов полимеров обычно имеют дело с макромолекулами разнообразных форм атомы, составляющие основную цепь полимера, могут принимать любую конформацию из большого числа конформаций, которые допускаются ковалентными связями и валентными углами их первичной структуры. Поэтому вторичная структура таких полимеров характеризуется динамической последовательностью быстрых изменений внутренних степеней свободы полимера при действии на полимер сдвиговых напряжений и теплового движения. Такая вторичная структура называется конформацией статистического клубка. Для молекул почти всех синтетических полимеров характерна конформация статистического клубка в растворе и расплаве. Известны, однако, определенные биологические макромолекулы, которые следует отнести к противоположному краю конформационного спектра. В белках и ферментах сочетание ковалентных и нековалентных сил приводит к вторичной и третичной структурам (трехмерная пространственная упорядоченность вторичной структуры), которые являются энергетически выгодными даже в растворе. Эти сложные, строго заданные трехмерные конформации обусловливают высоко-специфичесние биологические функции белков и ферментов. [c.182]

Как известно, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, т. е. одномерная первичная структура белковой молекулы, находится под генетическим контролем (гл. XX). Возникает вопрос определяются ли генетически тип конформации, расположение дисульфидных связей и вторичная и третичная структура белка или конформация молекулы белка, обеспечивающая его функцию, зависит только от его первич- [c.277]

Изучить структуру белка на самом простом уровне — значит определить его первичную структуру, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а также природу и положение поперечных связей. Вторичная структура белка, т. е. наличие и характер спирализации полипептидной цепи, в значительной степени зависит от первичной структуры. Она, кроме того, зависит от pH и ионной силы раствора, а также от тех свойств среды, которые влияют на водородные связи и гидратацию белка. Третичная структура белка возникает в результате дальнейшего изгибания и скручивания полипептидной цепи, уже имеющей вторичную структуру. В некоторых случаях вторичная и третичная структуры всецело определяются первичной структурой белка. Если такие белки подвергать воздействию повышенной температуры или обработать мочевиной, кислотой, щелочью или другими агентами, которые нарушают вторичную и третичную структуру, не затрагивая первичной, то возможно самопроизвольное восстановление их конформации. Примером подобных белков может служить фермент рибонуклеаза. В этом случае последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет даже положение дисульфидных мостиков, так что если после воздействия восстанавливающими агентами провести окисление в мягких условиях, то-образование поперечных дисульфидных связей происходит в тех же местах, где они были раньше. Другие ферменты необратимо денатурируются даже в относительно мягких условиях. В настоящее время не ясно, каким образом столь лабильная и высокоспецифичная структура, как третичная, возникает во время синтеза ферментного белка на поверхности рибосомы. [c.99]

Эти опыты, проведенные Анфинсеном, показывают, что третичная структура белков может образоваться и закрепиться и без дисульфидных мостиков вследствие взаимодействия боковых радикалов, образования водородных связей описываемого типа и электростатического взаимодействия полярных группировок. Что же касается дисульфидных связей, то они в данном случае лишь закрепляют третичную структуру. Вместе с тем эти данные говорят о том, что первичная структура белка определяет не только вторичную, но и третичную структуры. Определенное расположение неполярных радикалов и остатков тирозина и дикарбоновых кислот в полипептидной цепи обусловливает специфическую топологическую укладку цепи и образование водородных связей в определенных ее участках, благодаря чему становится возможным возникновение дисульфидных связей в том порядке, который характерен для данного белка. [c.116]

Ферменты являются обычно белками глобулярной структуры, характеризующимися не только специфичной последовательностью аминокислоте полипептиднойцепи (первичная структура), но и разнообразными, в большинстве случаев слабыми химическими связями между отдельными звеньями полипептидных цепей, определяющими уникальную для каждого фермента вторичную и третичную структуры. Именно эта уникальная структура обеспечивает в ограниченных участках трехмерной глобулы белков-ферментов специфичную мозаику функциональных групп, синхронно участвующих в каталитическом эффекте. [c.7]

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладаюгцих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чагце всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входягцих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чагце построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами —от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а- и двух 3-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, [c.68]

Поскольку все ферменты являются белками, для них характерны четыре уровня структурной организации молекулы. Наличие же каталитических свойств придает им ряд особенностей, в том числе наиболее важную - устойчивость и изменчивость. Под первичной структурой понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. Вторичная структура определяет характер укладки полипептидной цепи, так как молекулы фермента в большинстве имеют глобулярную форму, при этом витки спирали связаны водородными связями. Третичная структура определяется как способ укладки полипептидной цепи, с образованием компактной структуры и значительного числа связей между группами в различных участках цепи и нескольких диеульфидных мостиков между определенными остатками цистеина [I]. Четвертичная структура характеризует способ пространственного расположения отдельных полипептидных цепей. [c.204]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Итак, организация белковой молекулы происходит в результате различного рода молекулярных взаимодействий, которые и определяют уровни ее структуры. Первичная структура макромолекулы белка целиком определяется ковалентными связями вдоль полипептидной цепи, вторичная — водородными связями между пептидными группами, расположенными в соседних витках спирали или соседних участках разных цепей, и, наконец, третичная структура — химическими сшивками отдельных участков одной цепи или нескольких цепей (дисульфидные мостики, фосфоэфирная связь) и силами взаимодействия неполярных боковых радикалов некоторых аминокислот. [c.95]

Весьма важную роль в системе химических реакций, протекающих в живых организмах, играют глобулярные белки, молекулы которых имеют форму клубков (глобул). Эти белки обладают более сложным строением, чем фибриллярные белки. Для их молекул характерны строгая специфичность не только первичной, но также вторичной и третичной структур в растворе и высокая чувствительность структуры к изменениям физикохимических свойств среды (pH, концентрация ионов и т. д.). Характерное взаимное расположение молекул объясняют наличием упомянутых выше водородных связей. [c.442]

Молекулы ферментов, как и все белковые молекулы, построены из остатков а-аминокислот, соединенных пептидными связями. Линейную последовательность остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка. Под вторичной структурой понимают характер спирализации или свертывания полипептидной цепи эта структура стабилизируется водородными связями между карбонильной и амидной группами пептидных связей. В результате дальнейшего скручивания молекулы, уже имеющей определенную вторичную структуру, возникает третичная структура, которая стабилизируется за счет различных взаимодействий между боковыми группами аминокислот. Наконец, под четвертичной структурой понимают крупные белковые агрегаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей различного типа. Помимо полипептидной цепи, на которую приходится основная масса молекулы, белок может содержать также и другие ковалентно связанные с полипептидной цепью химические группировки, называемые простетиче-скими группами. [c.19]

Линдерштрем-Ланг подразделил (1952) изучение структуры белков на три уровня можно изучать первичную структуру — последовательность аминокислот вторичную структуру — конформацию и третичную структуру характер расположения отдельных участков цепи даю-щии пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. Техника эксперимента может быть иллюстрирована ра ми Кендрью2. по -изучению мио глобина -кашалота (1-9(58—1960). [c.710]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Чрезвычайная сложность структуры белков определяется уже самими размерами их молекул. Чтобы это стало понятнее, следует обратиться к рассмотрению нескольких уровней структурной организации белков, а именно их первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Эти уровни отличаются друг от друга природой взаимодействий, необходимых для поддержания структуры. Первичная структура белка определяется ковалентными связями, т. е. числом и последовательностью аминокислотных остатков, соединенных между собой при помонщ пептидных связей. Таким образом, первичную структуру белка можно охарактеризовать обычной структурной формулой, такой, какую пишут для любого органического соединения. Для низкомолекулярных органических соединений, обладающих относительно небольшим числом возможных конформаций, такие структурные формулы в основном соответствуют истинной картине, т. е. ориентировочно отражают пространственные отношения менаду атомами. Очевидно, ситуация не является столь простой для молекул, состоящих из одной или нескольких длинных гибких цепей с молекулярным весом порядка 1 млн. и выше. Число возможных конформаций в данном случае огромно, в связи с чем возникает необходимость учитывать и более высокие порядки структурной организации. [c.85]

Белки характеризуются прежде всего первичной структурой, т. е. последовательностью остатков аминокислот. Однако для веществ с большим молекулярным весом имеют значение и другие факторы, приводящие к образованию вторичной и третичной структур, в значительной степени влияющид на их химические и физические свойства. Вследствие того, что пептидная связь по некоторым особенностям близка к двойной, что обусловливает ее планарность, пептиды и белки могут существовать как в цис-, так и в траке-конфигурации [106]. Обычно осуществляется транс-форма с а-спиралью, так как ifu -форма стерически более затруд- [c.384]

Степень специфичности, ее строгость могут значительно варьировать у различных ферментов. У многих ферментов специфичность менее точна, менее абсолютна, более щирока. Они могут превращать целый ряд близких по структуре субстратов, расщеплять многие (близкие, но отличающиеся по структуре) виды связей, осуществлять некоторые, хотя и вполне определенные, превращения, но в самых разнообразных молекулах и т. п. Так, фермент фосфатаза расщепляет эстеры фосфорной кислоты, образованные разными спиртами, а также искусственные вещества этого типа, которые в организме не встречаются. Широкую специфичность выявляет и мальтаза пищеварительного сока. Наряду с мальтозой она гидролизует все те соединения, в которых к первому углеродному атому глюкозы в а-гликозидной связи присоединен какой-либо другой радикал. Этот фермент правильнее называть а-гликозидазой. Протеолитические ферменты пепсин и химотрипсин в составе пептидных цепей белков расщепляют некоторые виды связей очень быстро, другие значительно медленнее. В связи с этим говорят, например, о первичной и вторичной специфичности пепсина или даже о первичной, вторичной и третичной специфичности а-химотрипсина, имея инода в виду в качестве третьей ту группу связей в пептидных цепях, которых фермент вовсе не может разрушать, либо расщепляет их так слабо, что это с трудом можно уловить. [c.58]

Задача физической химии нуклеиновых кислот состоит в описании и интерпретации ряда свойств, возникающих благодаря наличию у этих полимеров вторичной структуры. Первичная структура, т. е. природа и расположение ковалентных связей в молекуле, изучалась и будет изучаться специальными методами биохимии и органической химии. Аспекты вторичной структуры касаются размеров, формы и конформации макромолекулы, и их изучение проводится методами рентгенографии, а также менее специализированными методами физической химии. Чисто морфологические детали третичной структуры изучаются главным образом методами современной электронной микроскопии. Они включают вопросы взаимоотношения нуклеиновой кислоты и белка в нуклеопротеидах, организации агрегатов полинуклеотидных тяжей и упаковки субъединиц в вирусах и нуклеопротеидных частицах. При рассмотрении еще более высоких уровней организации, например вопроса о распределении нуклеиновых кислот в хромосомах, сомнительно, уместно ли для таких структур пользоваться термином молекула (или даже макромолекула). [c.519]

Представление о последовательных уровнях макромолекулярной организации было впервые выдвинуто Линдерштрем-Лангом применительно к белкам и затем обобщено Дж. Берналом на любые типы М. Под первичной структурой белка понимают общее число пептидных связей в М. и характер чередования боковых радикалов аминокислотных остатков. Как известно, а,Ь-полипептиды способны принимать упорядоченные конформации типа а-спирали, кросс-Р-формы и др. Последовательность упорядоченных и неупорядоченных участков белковой цепи (однозначно предопределенную первичной структурой — см. ниже) называют вторичной структурой. Поскольку развернутая белковая М. в водной среде нестабильна из-за обилия гидрофобных боковых радикалов, она сворачивается в относительно компактное образование — квази-глобулу (отсюда термин глобулярные белки ) с устойчивой формой эта внешняя форма структурированной молекулы была названа третичной структурой. [c.58]

Остовом первичной структуры является полипептид-ная цепь, одинаковая у всех белков. Единстведная особенность, наблюдающаяся у остова некоторых белков, связана с наличием в их структуре остатков пролина и оксипролина, которые относятся к вторичным, а не к первичным аминам. За этим исключением, специфические особенности каждого белка определяются расположением и числом различных аминокислотных остатков в его молекуле. Виды взаимодействий, в которые может вступать данный фермент, будь то реакции с субстратом и простетической группой или внутримолекулярные взаимодействия, стабилизирующие третичную структуру самого фермента, полностью определяются хрмичёскйМ1а свойствами и последовательностью этих боковых групп. [c.19]

Молекулы многих белков состоят из нескольких индивидуальных поли-пептидных цепей, не связанных одна с другой ковалентными связями. К таким белкам относится, в частности, гемоглобин, молекула которого, как уже отмечалось выше, состоит из четырех полипептидных цепей и не содержит ни одного дисульфидного мостика. О таких белках говорят, что они обладают четвертичной структурой. При этом каждая из индивидуальных цепей может иметь свою собственную первичную, вторичную и третичную структуру. Теперь известно, что молекулы многих белков состоят из нескольких субъединиц. Можно думать, что из субъединиц состоят все или почти все белки с молекулярным весом больше 50 ООО. Впервые концепция о том, что белковые молекулы состоят из субъединиц, была выдвинута в 1930-х г.г. Сёренсеном и Сведбергом однако эта концепция долго не имела сторонников и получила признание лишь в последние несколько лет. [c.116]

Взаимное расположение ионогенных групп в макромолекулах белков существенным образом влияет на конформацию пептидных цепей и морфологию. Наиболее выгодным состоянием с минимумом свободной энергии должны обладать такие структуры амфотерных макромолекул-цвиттерионов, в которых были бы сближены (в изоточке) противоположно заряженные функциональные группы. Подобному расположению групп и, следовательно, полипептидных цепей мешают ограниченная гибкость цепей, близость ионогенных функциональных групп в первичной структуре и наличие внутримолекулярных водородных, вандерваальсовых и ковалентных связей. Можно было бы думать, что нарушение вторичной или третичной структуры вызовет увеличение локальной цвит-терионности — сближение противоположно заряженных групп в макромолекуле белка. Это действительно имеет место при плавлении а-спирали, в процессе нагревания В-цепи инсулина или [c.196]

Из имеющейся информации о природных белках очевидно, что структурными формами (а- и р-структурами), описанными в предыдущих разделах, нельзя охарактеризовать все аспекты их молекулярной организации. Спиральные участки для большинства белков являются лишь частью их макромолекулы и в большинстве случаев могут объяснить только малую долю ее конформации. Вместе с тем макромолекулы белка имеют ясно выраженную пространственную конфигурацию, которая не менее строго определена, чем конфигурация высоко спиральных систем. Этот уровень организации белковой молекулы, включающий в себя вторичную структуру полипептидных цепей, как мы уже упоминали, в настоящее время принято называть третичной структурой. Для пояснения напомним, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки , состоящие из спиральных и аморфных сегментов. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью и позволяют им свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода связями. Вот эта пространственная упаковка чередующихся спиральных и аморфных участков первичной цепи в компактное и симметричное тело и составляет третичную структуру макромолекулы белка. [c.115]