Пептиды амфотерность

Заряд 6+ на углероде значительно уменьшается у амфотерных аминокислот. Поэтому реакция образования пептидной связи может происходить только при значительной затрате энергии. На образование одного моля пептида затрачивается около 3000—4000 кал. Можно провести, однако, реакцию и при обычных условиях, если активизировать молекулу аминокислоты путем увеличения заряда на С-атоме введением в молекулу аминокислоты группировок, оттягивающих иа себя электроны. [c.487]

Свободные аминокислоты и пептиды являются резко выраженными гидрофильными соединениями, малорастворимыми в органических растворителях. Это следует учитывать при отборе проб и подготовке веществ, в случае анализа методом ХТС, а также при выборе растворителя. В табл. 99 проведено сравнение растворимостей. Кроме того, аминокислоты амфотерны [c.392]

Этот метод основан на образовании множества электростатических связей между заряженными группами пептида и несущими противоположный заряд ионогенными группировками поверхности ионита. Благодаря амфотерному характеру пептидов в этом методе можно использовать катиониты или аниониты. Единственным ограничением является слабая растворимость пептидов в той или иной области pH. Если же смесь пептидов вообще не растворяется в обычных буферных растворах, то применяют буферы с высокой концентрацией мочевины или солянокислого гуанидина. Применение летучих буферных растворов в ионообменной хроматографии позволяет миновать стадию обессоливания. Б настоящее время ионообменная хроматография пептидов полностью или частично автоматизирована, а метод стал настолько универсальным, что позволяет разделить практически любую смесь пептидов. [c.389]

Свойства пептидов. Низшие полипептиды в большинстве случаев образуют бесцветные кристаллы, обычно легко растворимые в воде и почти нерастворимые в спирте. Как и аминокислоты, полипептиды амфотерны и под действием электрического поля в зависимости от pH среды движутся к аноду или катоду. [c.810]

Вещества, совмещающие в себе свойства кислот и оснований, называются амфотерными. Основные свойства амфотер-ных соединений проявляются в кислой среде, а кислотные — в щелочной. Амфотерными соединениями являются А1(0Н)з, 2п(ОН)г, РЬ(ОН)г, белки, пептиды, аминокислоты и др. Кислотные и основные свойства амфотерных гидроокисей слабы, поэтому они проявляются в сильнокислой и сильнощелочной среде. [c.85]

Ионообменная хроматография амфотерных белков принципиально отличается от хроматографии аминокислот и низкомолекулярных пептидов. Как показал Тизелиус [211], она основана на селективной десорбции из ионитов при определенных [c.244]

Жирные кислоты, содержащие аминные группы, или их производные (аминокислоты) — основные единицы, из которых строятся белки и более простые пептиды, например гормоны и антибиотики, нередко несущие важные биологические функции. Простейшая аминокислота — глицин, или аминоуксусная кислота (2-амино-уксусная кислота) КНа—СНа—СООН. Молекула глицина включает кислую (—СООН) и основную (—ЫНа) группы. Такие вещества называются амфотерными электролитами (амфолитами). Интересно определить условия, в которых проявляются кислые или основные функции аминокислоты. В сильнокислой среде глицин существует в виде МНз—СНа—СООН. При pH 2 от этой частицы отщепляется один ион водорода. Образующая- [c.62]

Выше мы говорили, что в белках карбоксильные группы и аминогруппы аминокислот связаны по типу пептидов, и поэтому на первый взгляд кажется непонятным, почему белки сохраняют амфотерные свойства аминокислот и почему могут существовать белки с кислым или с основным характером Объясняется это тем, что среди аминокислот есть двухосновные кислоты (стр. 250),у которых после образования пептидов с другими аминокислотами в молекулах может остаться по одной свободной карбоксильной группе. Совершенно аналогично диаминокислоты после образования пептидов могут сохранить одную свободную аминогруппу. Таким образом, кислые или основные свойства некоторых белков могут быть обусловлены преобладанием аминокислот с кислыми свойствами (двухосновные кислоты) или аминокислот с основными свойствами (диаминокислоты) в белках амфотерного характера основные свойства диаминокислот уравновешены кислотными свойствами двухосновных аминокислот. [c.268]

Вследствие тенденции метильных групп к подаче электронов заряд на азоте диметиламинокислот несколько повышен, амфотерные свойства их выражены столь же ярко, как и у самих аминокислот. Разделение их методами электрофореза и хроматографией менее четко, чем разделение динитрофенильных производных аминокислот. Диметильные производные аминокислот не имеют широкого применения при исследованиях строения пептидов. [c.511]

Аминокислоты, пептиды и другие амфотерные соединения диссоциированной форме в водных растворах находятся исключительно в виде амфотерных ионов. Заряд этих ионов может меняться в зависимости от pH среды. Соответствующие соотнощения приведены в табл. 5.2. В виде цвиттер-ионов, т. е. ионов с зарядами обоих знаков, аминокислоты существуют только в нейтральной среде. В кислой среде подавляется диссоциация карбоксильной группы и аминокислота ведет себя как катион, а в щелочной среде исключается протонированне с образованием аммониевой группы и цвиттер-ион превращается в анион. Степень диссоциации определяется константами диссоциации р/С] и зависимость этих величин от pH выражается уравнениями Хендерсона-Хассельбальха. Величина р/С — эта pH, при котором соответствующая группа диссоциирована на 50%. Изоэлектрическая точка р/ представляет собой среднее арифметическое констант диссоциации. Если рассматривать процесс как чисто ионный обмен, то степень связывания аминокислоты с катионитом в кислой среде определяется величиной р/Сь степень связывания аминокислот на анионитах в щелочной среде определяется соответствующими величинами р/Сг-Эта теоретическая зависимость нарушается другими сорбционными процессами, обусловленными взаимодействием боковых цепей аминокислот или пептидов с матрицей ионита. Аналогичная зависимость наблюдается при диссоциации и сорбции компонентов нуклеиновых кислот. Более подробно диссоциация сорбция амфотерных ионов на ионитах обсуждаются в работе [122]. [c.241]

S. В их состав часто входит малое количество фосфора в виде Н3РО4 (протеиды), галоидов, металлов. Белки обладают свободными карбоксильными и (или) аминогруппами, в результате чего они амфотерны (обычно с преобладанием кислотного или основного характера, в зависимости от преобладания групп СООН или NH2 в молекуле). Поэтому белки растворимы также в кислотах и щелочах. Постепенно был открыт ряд цветных реакций иа белки, исторически сыгравших большую роль. Некоторые из этих реакций были общими для всех белков (или пептидов), например биуретовая реакция (фиолетовое окрашивание с щелочным раствором двухвалентной меди), нингидрин-ная реакция (свойственная аминокислотам и заключающаяся в возникновении фиолетовой окраски при обработке, смеси, содержащей а-аминокислоты, нингидрином — гидратом трикетогидриндена). Другие цветные реакции характерны для отдельных аминокислот, входящих в состав белка (например, ксантопротеиновая реакция — появление желтой окраски при нитровании азотной кислотой тирозина и т. д.). [c.654]