Амилолитическая способность

Нетрудно также видеть, что все рассмотренные методы количественного учета ферментов дают представление не об абсолютном количестве фермента, но лишь об относительном его содержании. Однако для практических целей и эти относительные показатели имеют большую ценность. Так, при количественном определении пепсина в. желудочном соке по методу Метта полученные величины ничего не говорят об абсолютном содержании пепсина в желудочном соке больного, но они все же достаточно ясно-показывают, насколько исследуемый сок по своей активности, т. е. по своей способности растворять денатурированный яичный альбумин, отличается от нормального л<елу-дочного сока здорового человека. Очевидно, эти величины для клиники представляют большой интерес и вполне заменяют цифры, характеризующие содержание пепсина в желудочном соке в абсолютных весовых единицах. Точно так же для характеристики осахаривающей (амилолитической) способности слюны или вытяжки из проросших зерен ячменя (солода) совершенно достаточно для практических целей выражать эту способность в условно принятых единицах. [c.124]

Ингибиторы амилаз. История изучения ингибиторов амилолитических ферментов началась и неразрывно связана с исследованиями данного класса природных соединений в растениях. Первые сведения относятся к началу 30-х годов, когда в проростках гречихи было обнаружено нерастворимое в воде вещество, способное тормозить гидролитическое расшепление крахмала амилазой. Расширение исследований вслед за этим позволило выделить ингибиторы амилолитических ферментов из разнообразных растений (табл. I). Они присутствуют в запасающих органах, листьях, цветках, плодах, проростках разнообразных растений [80]. [c.215]

Амилолитическая 35,0 30,0 25,0 250 25 200+20 150 15 способность, ед./г, не менее [c.18]

Амилолитическая активность характеризует способность амилолитических ферментов катализировать гидролиз крахмала до декстринов различной молекулярной массы и выражается числом единиц указанных ферментов в 1 г препарата. [c.284]

Осахаривающая активность характеризует способность амилолитических ферментов катализировать осахаривание крахмала до восстанавливающих сахаров — мальтозы или мальтозы в смеси с глюкозой. [c.290]

Учитывая биологические особенности пищеварительной системы птицы, способной синтезировать необходимое количество эндогенных амилолитических и протеолитических ферментов, наиболее перспективными могут быть те ферментные препараты, которые не вырабатываются или вырабатываются в малых количествах в организме птицы. К ним относятся ферменты, катализирующие гидролиз клетчатки, гемицеллюлозы, пектиновых веществ и тем самым открывающие пути для более эффективного действия ферментов, содержащихся в организме птицы, в частности амилолитических и протеолитических [24]. [c.215]

Показатели активности декстриназы (олиго-1, 6-глюкозидазы) у мутанта 16 превышают аналогичные показатели исходного штамма на 87—93%, а мальтазы — на 49—57% [26—27]. Мутантный штамм 16 обладает способностью продуцировать кроме амилолитических ферментов активный комплекс пектолитических [c.146]

Амилолитическую способность (АС), отражающую в со.1оде совместное действие и р-амилаз, в ферментных препаратах только З определяют по исчезновению цветной реакции крахмала и высокомолек. ярных декстринов с йодом. 1 м. е. АС обозначает, что 1 г натурального солода, i воздушно-сухой поверхностной микробной культуры или 1 мл ГЛУОИННОН RU т ры при температуре 30 С в течение 1 ч катализирует гидролнз 1 г крахмала д о с-цветных декстринов. [c.122]

Крупность помола (проход через сито № 38), %, не менее Остаток на сите № 27, %, не более Амилолитическая способность (по колориметрическому методу), ед./г, не менее Протеолитическая способность (по методу Айсона — Мирского), ед./г, не менее [c.19]

Стандартные уровни ферментативной активности промьш1ленного ферментного препарата (ФП) Амилоризин ПЮх составляют, ед/г, не менее амилолитическая способность (АС) — 2000 осахаривающая способность (ОС) —1000 протеолитическая активность (ПА) — 30 при pH 4,7...5,4 и температуре 40...45 °С. [c.88]

Способность Asp. batatae 3859 выделять мало органических кислот в период интенсивного образования ферментов в глубинной культуре создает благоприятные условия для накопления амилазы pH готовой культуры лежит в пределах 6—5,8, что позволяет получить амилолитическую способность (АС) значительно выше, чем у других штаммов. Asp. batatae 3859 отличается также повышенным содержанием мальтазы по сравнению с другими штаммами. [c.149]

Усвоение дрожжами азотистых веществ приводит к уменьшению растворимых форм азота в среде кроме того, часть белковых веществ коагулирует вследствие накопления спирта. С коагуляцией белков связано, по-,зидимому, уменьшение содержания амилазы, о чем можно судить по снижению амилолитической способности бражки даже в тех случаях, когда кислотность и pH сбраживаемой среды не выходят за пределы оптимума для ферментного комплекса солода. [c.274]

Активность зеленого солода определяют по наличию в нем ами-лолитичеоких и декстринолитических ферментов. Амилолитическая способность (АС) зеленого солода определяется по реакции с йодом визуально или колориметрическим методом с применением фотоэлектроколориметра. Первый метод проще, но его точность во многом зависит от субъективных ошибок исполнителя. Второй метод несколько сложнее, но дает более точные результаты. [c.51]

АК — аминокислота АС — амилолитическая способность АСБ — абсолютно сухой белок АСД — абсолютно сухие дрожжн АЧК — аппарат чистой культуры БВК — белково-витаминный концентрат БПК — биологическая потребность в кислороде БЭБ — безазотистые экстрактивные вещества БЦ— биологическая ценность ДС — декстринолитическая способность КОБА-—коэффициент отягощения белкового азота азотом нуклеиновых кислот КЖ —культуральная жидкость КФ — фильтрат культуральной жидкости КЭ — кукурузный экстракт НК — нуклеиновые кислоты НКФ — нестандартная клубневая фракция ПДК— предельно допустимая концентрация ПкА — пектолитическая активность РВ — редуцирующие вещества СВ — сухие вещества ТФФ — твердофазная ферментация ХПК — химическая потребность в кислороде ЦФП — цитолитический ферментный препарат ЭКС — экономический коэффициент синтеза [c.3]

В производстве спирта в осахаривающих материалах определяют амилолитическую, декстринолитическую, глюкоамилазную и протеолитическую активность (способность) и выражают их в условных единицах — больших и малых (1 б.е. в 1000 раз больше 1 м.е.). [c.122]

Первоначально для выращивания солода использовалась только рожь, В дальнейшем, особенно при осахаривании сусла из картофеля, стали готовить солод из ячменя, В современном промышленном производстве с целью более полного осахаривания крахмала применяют смесь солода из нескольких групп злаков, например пшеницы (сильная амилолитическая и слабая декстринолитическая способность) и проса (слабая амилолитическая и сильная декстринолитическая способность) или ячменя, проса и овса. Применение солода для осахаривания сырья из того же вида зерна, из которого выращен солод, не рекомендуется. [c.52]

Качество готового солода, идущего на осахаривание, оценивается по показателям амилолитической (АС), декстрниолитн-ческой (ДС) и осахарнвающей (ОСп) способности, средние значения которых приведены в табл. 10. [c.14]

Основные резервные полисахариды водорослей включают крахмалоподобные полисахариды и ламинаран. Зеленые, красные и сине-зеленые морские водоросли, а также пресноводные водоросли содержат полисахариды типа крахмала, также состоящие из амилозы и амилопектина. Отсутствие амилозы в некоторых экстрактах может объясняться ее деструкцией при выделении в кислотных или щелочных растворах. Б отличие от крахмалов растений крахмалы водорослей дают менее вязкие растворы и обладают более низкой способностью связывать иод, что указывает на меньший размер их молекул. Наличие молекул меньшего размера продемонстрировано также с помощью рентгеноструктурного анализа, который показал, что гранулы этих крахмалов имеют более простую организацию, но все еще обладают характеристиками растительных крахмалов. Крахмалы водорослей более чувствительны к действию амилолитических ферментов. Средняя длина их цепи составляет 10—19 структурных единиц в их молекулах обнаружено небольшое число а-(1- 3)-связей [125]. [c.248]

Патогенные формы кишечной группы обладают способностью выделять эндотоксин, а иногда и эктотоксин. Нередко им свойственна амилолитическая функция. Для диагностики патогенных представителей группы oli-aerogenes Иенсен предложил особый набор углеродсодержащих соединений. [c.357]

Определение в заводских условиях амилолитической и декстринолитической способности зеленого солода позволило установить следующую оценку. [c.127]

Для осахаривания крахмалистого сырья в спиртовом производстве применяются два вида аспергиллов Asp. niger и Asp. oryzae. Работами ЦНИИСПа установлено, что они образуют резко отличные одна от другой амилолитические системы ферментов, которые, однако, обеспечивают одинаковые выходы спирта. Сравнивая амилолитические ферменты, образуемые плесневыми грибами, с солодовой системой амилаз, необходимо отметить одну характерную особенность плесневых грибов — образование ими декстриназы и мальтазы — активных ферментов, дополняющих действие амилазы. Декстриназа гидролизует до сбраживаемых сахаров конечные декстрины, остающиеся после воздействия на крахмал а- и р-амилаз солода. Мальтаза гидролизует дисахарид мальтозу на две молекулы глюкозы, но имеются указания на то, что она может гидролизовать и более сложные углеводы — декстрины и даже крахмал. Поэтому для полной характеристики способности тех или иных микроорганизмов, тканей или органов растений и животных к гидролизу крахмала в ЦНИИСПе принято определять не только амилолитическую п осахаривающую способность, применяя в качестве субстрата крахмал, но и способность к гидролизу конечных декстринов и мальтозы. [c.140]

Aspergillus oryzae (штамм 8Fi). Этот штамм гриба выделен из вьетнамских соево-рисовых соусов на кафедре технической микробиологии и технологии ферментов МТИПП. Установлена его способность синтезировать высокоактивные протеолити-ческие и амилолитические ферменты в условиях как глубинного, так и поверхностного способа культивирования. При выращивании глубинным способом гриб образует биомассу, которая к третьему часу культивирования хорошо заметна даже невооруженным глазом. [c.143]

Однако Граменицкому через два года после этого на примере така-диастазы удалось с несомненностью показать, что здесь дело идет не о стойкости фермента, а о способности его к регенерации. На основании весьма тщательно проведенных опытов этот автор мог заключить, что ферментативное свойство водных растворов така-диастазы совершенно пропадает уже в первые моменты действия температуры в 80°. Однако если охладить раствор фермента до комнатной температуры, то ои по прошествии более или менее короткого промежутка временхт опять обнаруживает свои специфические свойства . В опытах Грамепицкого с раствором така-диастазы, нагретым до 85°, а затем сейчас же охлажденным, амилолитические свойства восстановились в течение 3 суток до 80—90%. [c.605]

Процесс производства спирта из крахмалистого сырья включает ряд стадий. Вначале сырье измельчают и разваривают с целью извлечения и растворения крахмала. Поскольку крахмал не подвержен действию ферментов дрожжей, способных сбраживать только дисахариды и моносахариды, охлажденную разваренную массу обрабатывают амилолитическими ферментами солода (пророщенного зерна) или грибов (Aspergillus oryzae, Asp. riiger и др.). Осахаренная масса (затор) содержит смесь [c.427]

Благодаря наличию амилолитических ферментов бактерия использует крахмал. Выделяет в среду протеиназы, в результате чего способна разлагать белки. Поэтому С. a etobutyli um относят к группе протеолитических клостридиев. [c.471]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология