Тромбин

Активные формы белков П. к. представляют собой сериновые протеолитич. ферменты, у к-рых каталитич. участок активного центра расположен в С-концевых областях тяжелых цепей молекулы. После активации проферментов (в результате элиминирования пептидных фрагментов) С-концевая область ферментов остается связанной с N-концевым доменом дисульфидными связями, благодаря чему осуществляется оптимальная ориентация белков на мембране клетки. Исключение-фермент тромбин, к-рый в результате активации протромбина лишается домена, содержащего Са -связывающие участки. [c.129]

Таким образом, механизм процесса свертывания крови можно представить в следующем виде 1) протромбин+тромботропин+Са +тромбоки-наза -> тромбин 2) тромбин+фибриноген фибрин. [c.328]

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

Тромбин 399 Тромбокиназа 399 Тропакокаин 1076, 1078 [c.1205]

Имеющее регуляторное значение изменение активности фермента часто усиливается при помощи каскадного механизма первый фермент воздействует на второй, второй — на третий и т. д. Этот механизм обеспечивает быстрое появление больших количеств активной формы последнего фермента цепи. Примером каскадного механизма может служить механизм свертывания крови [89], представленный схематически на рис. 6-16. Мы видим последовательность, состоящую из пяти ферментов и начинающуюся с фактора XII, в которой каждый фермент активирует следующий путем отщепления небольшой части пептидной цепи (ограниченный протеолиз). На конечном этапе тромбин воздействует на фибриноген и, отщепляя небольшой пептид, превращает его в фибрин — специализированный белок, который спонтанно свертывается. Какие факторы препятствуют выходу каскадного механизма из-под контроля Почему при небольшом кровоподтеке весь протромбин в нашем организме не превращается в тромбин и не происходит свертывания всей крови Здесь, несомненно, имеет место та же ситуация, что и в случае сАМР, который быстро удаляется из системы с помощью специфического фермента существуют механизмы удаления активированного фермента из каскадной последовательности, представленной на рис. 6-16. Помимо этого имеется специальная ферментная система, растворяющая сгусток крови при заживлении раны [89]. [c.72]

Переход фибриногена в фибрин осуществляется под влиянием протеазы тромбина в присутствии ионов кальция по следующей схеме [c.427]

Высокореакционноспособная связь Р—Р легко участвует в реакциях замещения с нуклеофилами, например гидроксилом се-ринового остатка в активном центре протеолитических ферментов. В эту же группу ферментов входят трипсин, тромбин и суб-тилизин. [c.219]

Фибриноген — важный фактор свертывания крови. Прн действии фермента тромбина (в свою очередь образующегося из протромбина и Са под влиянием фермента тромбокина 1ы) фибриноген переходит в нерастворимый фибрин с отщеплением пептидов. Вследствие этого наступает свертывание криви. Молекулы фибриногена вытянуты [c.399]

К другой группе — сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) — относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие из них являются ферментами, другие — антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гисто-ны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови [c.194]

Змеиные яды обладают также тромбиноподобпым протеолитическим действием, хотя. между воздействием ядов и тромбина на фибриноген имеются различия [c.86]

Через 30 мин после внутрибрюшинной инъекции цистамина (75 мг/кг) у крыс в 8 раз сокращается время свертывания плазмы, что связано с усиленной выработкой тромбопластина. Активность тромбина возрастала в 5,5 раза. Точно так же повышалась фибринолитическая и про-тромбиновая активность, а антитромбиновая активность несколько снижалась [Анашкин, Шашков, 1970]. [c.64]

ФИБРИН, белок, образующийся из фибриногена в неск. стадий. Под действием тромбина от фибриногена отщепляются пептиды А и Б (мол. масса соотв. ок. 2000 и ок. 2500) и образуется фибрин-мономер. Затем происходит спонтан- [c.619]

К специфич. A. . местного действия относятся компоненты свертывающей системы крови-тромбин и тром-бопластин, оказывающие прямое влияние на гемокоагуляцию. Эти в-ва выделяют из плазмы крови человека. Используют также комбиниров. препараты, содержащие помимо кровоостанавливающих антисептические, обезболивающие и (или) др. ср-ва. Пример неспецифич. A. . местного действия-губка из нативной плазмы крови человека и тромбопластина. [c.173]

Механизм действия Г. обусловлен его способностью специфически связываться с антитромбином III, что резко повышает ингибирующее действие последнего по отношению к тромбину и др. протеазам, участвующим в свертывании крови. Для такого связывания необходима вполне определенная комбинация моносахаридных звеньев иа достаточно протяженных участках полисахарида. Активному антикоа-гулянтному центру соответствует последовательность остатков 2-6, среди к-рых остатки 2, 3 и 4-минорные компоненты молекулы. [c.523]

Тромбин. Превращение фибриногена в фибрин под действием тромбина является примером ограниченного протеолиза, затрагивающего только две или три связи примерно из 3000 связей фибрина и приводящего к образованию двух полипептидов, которые были охарактеризованы [18, 30]. Оба полипептида содержат аргинин. Поскольку тромбин гидролизует синтетические субстраты, например метиловый эфир то-луолсульфонил-/-аргинина [285], был сделан вывод, что в фибриногене происходит расщепление аргинильных связей. Однако лизин в одном из. пептидов может участвовать в образовании разрываемой связи, так как субстратами тромбина являются как этиловый эфир лизина, так и лизилаланиноаая связь в цепи Б окисленного инсулина [95]. Протеолитического действия тромбина на овальбумин и миозин кролика не было обнаружено [18]. [c.213]

Механизм превращения белков П. к. (см. схему) включает внеш. путь, в к-ром участвует тканевый фактор-липопро-теин, образующийся при повреждении ткани, и внутренний. Сплошные стрелки на схеме показывают пути активации белков П. к., пунктирные-пути ингибирования этого процесса (ФЛ-фосфолипиды мембраны клетки). Тромбин участвует в конечной стадии образования кровяного сгустка путем активации превращения фибриногена в фибрин. [c.129]

ФИБРЙН, белок, образующийся из фибриногена под действием фермента тромбина-, конечный продукт свертывания крови, структурная основа тромба. [c.88]

Такая же последовательность аминокислот в окружении реакционноспособных остатков серина была вскоре обнаружена в трипсине, тромбине, эластазе и трипсиноподобном ферменте коконазе, используемом тутовым шелкопрядом для освобождения из кокона [27]. Близкая по химической структуре последовательность, содержащая GIu-Ser-Ala, была обнаружена в ацетилхолинэстеразе. Таким образом, существует семейство сериновых пептидаз и эстераз, для которых характерна общая последовательность аминокислот вокруг реакционноспособного серина и способность ингибироваться диизопропилфторфосфатом [28]. [c.108]

Единственная установленная функция витамина К — это его связь со свертыванием крови. Как удалось проследить, недостаточность витамина К приводит к понижению содержания протромбина (рис. 6-16), некоторых факторов свертывания крови (факторов VII, IX и X) н одного плазматического белка, функция которого пока еще не установлена. В 1972 г. было обнаружено, что дефектный протромбин, образующийся в печени в отсутствие витамина К, не способен связывать ионы кальция, необходимые для последующего связывания протромбина с фосфолипидами и активации его в тромбин. Основываясь на этих сведениях, удалось локализовать структурные различия между нормальным и дефектным белком в М-концевом участке этого гликопротеида, содержащего 560 остатков . Из триптических гидролизатов нормального и дефектного протромбина были выделены пептиды, различающиеся по электрофоретической подвижности. Тщательный химический анализ в сочетании с изучением ЯМР-спектров показал, что в нормальном протромбине остатки в положениях 7, 8, 15, 17,20, 21, 26, 27, 30 и 33, которые при определении аминокислотной последовательности были все идентифнцнро-ваны как глутаминовая кислота, в действительности являются остатками карбокснглутамата. [c.389]

На стадии превращения протромбина в тромбин в качестве кофактора необходим Са. В молекуле протромбина содержится несколько остатков у-карбоксиглутаминовой кислоты, которая и связывает ионы Са. При недостатке витамина К в протромбине содержится обычная глутаминовая кислота. Таким образом, витамин К необходим для синтеза у-карбоксиглутаминовой кислоты в ходе реакции карбоксилирования. [c.116]

Трнпснноподобные сериновые протеазы [138, 536] образуют семейство расщепляющих белки ферментов, которые контролируют многие важнейшие физиологические процессы (табл. 9.4).Пищеварительный фермент трипсин, для которого и был впервые употреблен термин энзим (фермент), является наиболее изученным членом этого семейства. Он известен уже более ста лет, а его способность к расщеплению пептидных связей вблизи лизиновых и аргнннновых остатков очень сходна со свойствами большей части других белков из этого семейства. Однако большинство родственных трипсину ферментов намного более специфичны, чем сам трипсин каждый из них расщепляет в белке только одну или очень небольшое число пептидных связей. Структурная гомология сериновых протеаз была изучена и обобщена Хартли в 1970 г. [490]. Попарныесравнения трипсина,, эластазы, химотрипсина и тромбина показывают, что около 40% их аминокислотных последовательностей идентичны (58 РАМ). На сегодняшний день известны структуры первых трех из этих ферментов. Как и предсказывалось, все они имеют одинаковую укладку цепи [18, 243—245]. [c.216]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.599 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.72 , c.73 , c.389 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.340 , c.427 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.213 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.79 , c.217 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.603 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.193 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.79 , c.217 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.22 , c.231 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.599 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.418 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.444 ]

Учебник органической химии (1945) -- [ c.289 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.323 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.140 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.139 , c.140 , c.293 , c.767 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.367 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.174 ]

Механизмы биоорганических реакций (1970) -- [ c.263 , c.264 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.468 , c.471 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.198 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.181 , c.185 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.43 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.399 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.108 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.171 ]

Полимеры медико-биологического назначения (2006) -- [ c.56 , c.57 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.207 , c.211 , c.237 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.520 , c.521 , c.522 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.4 , c.5 , c.21 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.82 , c.326 , c.327 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.82 , c.326 , c.327 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.40 ]

Практическая химия белка (1989) -- [ c.149 , c.150 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.94 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.129 , c.132 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.31 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.163 , c.386 , c.505 , c.508 , c.514 , c.516 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.105 , c.168 , c.169 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология