Протромбин

Аскорбиновая кислота принимает активное участие в окислительно-восстановительных процессах в организме и входит в состав ряда сложных ферментов, обусловливающих процессы клеточного дыхания [13]. Витамин С участвует в процессах углеводного и белкового обмена повышает сопротивляемость организма к инфекционным заболеваниям регулирует холестериновый обмен участвует в нормальном функционировании желудка, кишечника и поджелудочной железы совместно с витамином Р обеспечивает нормальную эластичность стенок кровеносных капилляров стимулирует образование протромбина обезвреживает действие ряда лекарственных веществ (мышьяковая группа) и промышленных ядов (свинец). Аскорбиновая [c.236]

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Активные формы белков П. к. представляют собой сериновые протеолитич. ферменты, у к-рых каталитич. участок активного центра расположен в С-концевых областях тяжелых цепей молекулы. После активации проферментов (в результате элиминирования пептидных фрагментов) С-концевая область ферментов остается связанной с N-концевым доменом дисульфидными связями, благодаря чему осуществляется оптимальная ориентация белков на мембране клетки. Исключение-фермент тромбин, к-рый в результате активации протромбина лишается домена, содержащего Са -связывающие участки. [c.129]

Фепромарон — оригинальный антикоагулянт непрямого действия [220]. Является антагонистом витамина К, необходимого для образования в печени протромбина. Нарушает синтез протромбина, проконвертина, факторов свертывания IX и X. Бол е активен, чем дикумарин и неодикумарин, обладает мёйьшим кумулятивным эффектом, чем дикумарин. По активности близок к варфарину, но менее токсичен. [c.122]

Недостаток витамина К в рационе понижает содержание протромбина в крови, что увеличивает геморрагию. [c.650]

Т. образуется из протромбина в результате его активации. Ингибиторы Т.- белки плазмы крови антитромбин III (мол. м. ок. 65 тыс.), 2-макроглобулин (мол. м. ок. 725 тыс.) и нек-рые др. наиб, ингибирующим действием обладает гирудин. [c.13]

Таким образом, механизм процесса свертывания крови можно представить в следующем виде 1) протромбин+тромботропин+Са +тромбоки-наза -> тромбин 2) тромбин+фибриноген фибрин. [c.328]

Недостаток витамина К в рационе понижает содержание протромбина в крови, что увеличивает геморрагию. Аналогичное явление имеет место в связи с понижением усвояемости витамина К при недостатке желчи в кишечнике, например при закупорке желчных протоков. Известно, что витамин К обладает кровеостанавливающим действием также при кровоточивости, которая не обусловливается пониженным содержанием протромбина [И], что связывают с положительным влиянием витамина К на сосудистый эндотелий. [c.328]

Факторы свертывания крови, напр, протромбин. [c.173]

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

Имеющее регуляторное значение изменение активности фермента часто усиливается при помощи каскадного механизма первый фермент воздействует на второй, второй — на третий и т. д. Этот механизм обеспечивает быстрое появление больших количеств активной формы последнего фермента цепи. Примером каскадного механизма может служить механизм свертывания крови [89], представленный схематически на рис. 6-16. Мы видим последовательность, состоящую из пяти ферментов и начинающуюся с фактора XII, в которой каждый фермент активирует следующий путем отщепления небольшой части пептидной цепи (ограниченный протеолиз). На конечном этапе тромбин воздействует на фибриноген и, отщепляя небольшой пептид, превращает его в фибрин — специализированный белок, который спонтанно свертывается. Какие факторы препятствуют выходу каскадного механизма из-под контроля Почему при небольшом кровоподтеке весь протромбин в нашем организме не превращается в тромбин и не происходит свертывания всей крови Здесь, несомненно, имеет место та же ситуация, что и в случае сАМР, который быстро удаляется из системы с помощью специфического фермента существуют механизмы удаления активированного фермента из каскадной последовательности, представленной на рис. 6-16. Помимо этого имеется специальная ферментная система, растворяющая сгусток крови при заживлении раны [89]. [c.72]

Фибриноген — важный фактор свертывания крови. Прн действии фермента тромбина (в свою очередь образующегося из протромбина и Са под влиянием фермента тромбокина 1ы) фибриноген переходит в нерастворимый фибрин с отщеплением пептидов. Вследствие этого наступает свертывание криви. Молекулы фибриногена вытянуты [c.399]

Витамин К. Этот витамин, без которого не может существовать нн человек, ни животное, регулирует свертываемость крови. Недостаток витамина К приводит к обеднению организма протромбином, одним из факторов, участвующих в свертывании крови. Дам и Алмквист доказали существование такого фактора опытами на животных. [c.901]

Протопорфирин 976, 977 Протоцетраровая кислота 666 Протравы 600, 603 Протромбин 399 Проционовые красители 614 Проционовый ярко-оранжевый GS 614 Прочно-желтый G 605 Прочно-красный А 605 Прочно-красный TR 613 Прочно-оранжевый G . 613 Прочный зеленый О 709 Прямом глубоко-черный П 612 Прямые красители для. члопка 610 Псевдоиоион 226, 830 [c.1195]

Итак, гемокоагулирующий эффект ядов связан с их влиянием на протромбин и фибриноген (Г. А. Якунин, 1975). [c.98]

Рядом исследователей яд гюрзы использовался при определении уровня протромбина в крови при заболеваниях сердечно-сосудистой системы вместо нестойкой и трудностандартизируемой киназы. [c.178]

Вследствие достаточно широкого распространения витамина К в пищ, продуктах и синтеза его микрофлорой кишечника, недостаточность этого витамина у человека встречается относительно редко. В лечебных целях из всех форм витамина К применяют только витамин К, и реже викасол (при кровоточивости, связанной с пониж. содержанием в крови протромбина) Суточная потребность взрослого человека в витамине К составляет ориентировочно 0,2-0,3 мг фитоменадиона [c.387]

Нитрофарин — оригинальный антикоагулянт [122, 134]. Подобно фепромарону (см. с. 121), является антагонистом витамина К, нарушает синтез протромбина, проконвертина, факторов свертывания IX и X. Оказывает более сильное. быстрое и короткое действие, чем фепромарон. [c.123]

Витамин К выполняет свою основную функцию как кофермент реакций у-карбоксилирования остатка глутаминовой кислоты в неактивной форме факторов свертывания крови — протромбина, после чего соответствуюш,ий [c.281]

Витамин К-кофермент в р-циях у-карбоксилирования остатков глутаминовой к-ты в предшественнике протромбина и в нек-рых др неактивных формах факторов свертывания крови с образованием остатков у-карбоксипутами-новой к-ты, В результате соответствующие участки молекул белков-предшествеиииков приобретают способность связывать Са и подвергаться активации с образованием [c.387]

Родентициды хронич. действия (антнкоагулянты) наиб, эффективны и безопасны для людей. Их действие как антагонистов витамина К, основано на ингибировании синтеза протромбина, в результате чего нарушается свертывание крови животных. [c.175]

Большое значение имеет карбоксилирование остатков глутаминовой к-ты с образованием у-карбоксиглутаминовой к ты в предшественнике протромбина Эта р-ция катализируется витамин К-зависимой карбоксилазой, локализованной в мембранах эндоплазматич ретикулума Аналогичная р ция протекает при созревании нек-рых др факторов свертывания крови [c.104]

ПРОТРОМБЙНОВЫЙ КОМПЛЕКС, группа гликопротеинов плазмы крови, вк.чючающая факторы ее свертывания-11 (протромбин), VII,.IX и X, а также регуляторные [c.128]

Дефицит витамина К или введение в организм его антагонистов (напр., дикумарина) приводит к снижению или полному подавлению зависимой от этого витамина р-ции карбоксилирования остатков глутаминовой к-ты. В результате образуются неполноценные белки П.к. и снижается свертываемость крови. В белках П. к., за исключением протромбина, обнаружена мало распространенная в живых организмах Р-гндрокснаспарагиновая к-та, функцион. значение к-рой не выяснено. Известна первичная структура белков П. к., а также вьщелены гены, кодирующие их биосинтез. [c.129]

Ф.- активный непрямой антикоагулянт крови, приводит к нарушению образования протромбина в печени и уменьшает содержание разл. факторов свертывания крови, является антагонистом витамина К. Действует медленно и продолжительно. Применяют Ф. при лечении тромбозов, тромбофлебитов и др. л. Н. Койков. [c.67]

Единственная установленная функция витамина К — это его связь со свертыванием крови. Как удалось проследить, недостаточность витамина К приводит к понижению содержания протромбина (рис. 6-16), некоторых факторов свертывания крови (факторов VII, IX и X) н одного плазматического белка, функция которого пока еще не установлена. В 1972 г. было обнаружено, что дефектный протромбин, образующийся в печени в отсутствие витамина К, не способен связывать ионы кальция, необходимые для последующего связывания протромбина с фосфолипидами и активации его в тромбин. Основываясь на этих сведениях, удалось локализовать структурные различия между нормальным и дефектным белком в М-концевом участке этого гликопротеида, содержащего 560 остатков . Из триптических гидролизатов нормального и дефектного протромбина были выделены пептиды, различающиеся по электрофоретической подвижности. Тщательный химический анализ в сочетании с изучением ЯМР-спектров показал, что в нормальном протромбине остатки в положениях 7, 8, 15, 17,20, 21, 26, 27, 30 и 33, которые при определении аминокислотной последовательности были все идентифнцнро-ваны как глутаминовая кислота, в действительности являются остатками карбокснглутамата. [c.389]

То обстоятельство, что Y-кapбoк иглyтaмaт ранее никогда в белках не находили, объясняется легкостью, с которой это производное малоновой кислоты подвергается декарбоксилированию в обычную глутаминовую кислоту. Функция витамина К заключается в том, что он содействует включению дополнительных карбоксильных групп в остатки глутамата в предобразованном протромбине. Почвидимому, аналогичной посттранскрипционной модификации подвергаются и другие факторы свертывания крови"". Вызванное такой модификацией повышение способности к связыванию ионов кальция легко объясняется введением дополнительных карбоксилатных анионных групп, поскольку тем самым увеличивается число имеющихся в белке хелатных центров связывания металла. [c.389]

Аминотрикарбоновая а, 7-карбоксиглутаминовая кислота (Gla) была найдена в протромбине и в минерализированных белках тканей [22, 23]. [c.23]

Дикумарол (3,3-метиленбис-4-гидроксикумарин), содержащийся в доннике (Melilotus offi inalis), приводит к падению уровня протромбина у человека и животных за счет противодействия витамину К. [c.345]

На стадии превращения протромбина в тромбин в качестве кофактора необходим Са. В молекуле протромбина содержится несколько остатков у-карбоксиглутаминовой кислоты, которая и связывает ионы Са. При недостатке витамина К в протромбине содержится обычная глутаминовая кислота. Таким образом, витамин К необходим для синтеза у-карбоксиглутаминовой кислоты в ходе реакции карбоксилирования. [c.116]

Важно отметить, что не только протромбин, но и другие Са-связываю-щие белки содержат у-карбоксиглутаминовую кислоту. [c.116]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.670 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.485 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.73 , c.181 , c.389 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.79 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.259 , c.546 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.37 , c.217 , c.532 , c.533 , c.600 , c.601 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.578 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.79 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.231 , c.233 , c.234 , c.237 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.485 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.444 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.321 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.117 , c.293 , c.766 , c.767 , c.838 , c.944 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.150 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.158 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.656 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.175 , c.181 , c.183 ]

Ионообменная технология (1959) -- [ c.584 , c.606 , c.607 ]

Ионообменная технология (1959) -- [ c.584 , c.606 , c.607 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.90 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.399 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.108 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.142 , c.171 , c.427 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.129 , c.486 , c.511 , c.520 , c.523 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.326 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.326 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.208 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.158 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.507 , c.508 , c.510 , c.516 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.170 , c.171 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология