Табун гидролиз

Табун — фосфорорганическое соединение, бесцветная подвижная жидкость с т. кип. 220 °С, плохо растворим в воде, хорошо в органических растворителях. Водой гидролизуется, энергично взаимодействует с растворами аммиакам аминов. Т.— судорожно-паралитическое отравляющее вещество (ОВ). [c.132]

В связи с ферментативным гидролизом табуна следует упомянуть исследования стереоспецифичности этих реакций. Оказывается, при ферментативном гидролизе (бикарбонатный буфер pH 7—7,5) имеют место две реакции. Первая, быстро протекающая, разрушает правовращающий токсичный изомер табуна в реакции, катализируемой ферментом, в то время как вторая, медленная реакция, очевидно, некатализируемая ферментом, расщепляет нетоксичный левовраЩающий изомер. [c.193]

Другое явление, неожиданное с точки зрения простого индуктивного эффекта, представляет собой выраженная способность к гидролизу у табуна [38], имеющего =6,3-10 [c.54]

Возможность циклизации была обсуждена Ларссоном. В ранних работах [55] он указывал, что гидролиз табуна может проходить через переходную стадию. [c.70]

Более подробные исследования о действии металлов на гидролиз табуна [10, 16] были выполнены на препарате почки свиньи. [c.148]

Для обнаружения цианистого водорода, образующегося ири гидролизе табуна [( Hз)2N—Р0С2Н5— N], рекомендован реактив амид никотиновой [c.210]

Холмщтедт установил, что при pH 7 в дистиллированной воде за 9 час расщепляется 50% цианида. Родственное табуну диэтиламидосоединение гидролизуется медленнее, в то время как диэтилцианфосфат разлагается водой значительно быстрее. Кислоты, основания и соли значительно ускоряют гидролиз табуна . [c.192]

ДФФ-азой, которая гидролизует диизопропилфторфос-фат, табуназой, отщепляющей группу СН от табуна, А-эстеразой, гидролизующей параоксон. ТЭПФ-эстера-зой и т. п. Показано, что в насекомы.х ароматическая эстераза гидролизует паратион и параоксон с образованием л-нитрофенолятиона [43]. [c.60]

В настоящее время при оценке токсического действия фосфорорганических веществ необходимо всестороннее изучение биохимических превращений этих соединений в живых организмах. В связи с этим представляют интерес изложенные в гл. 4 подробные данные о ферментативном гидролизе фосфорорганических ингибиторов (в частности ДФФ, зарина и табуна) в различных тканях животных и человека, а также данные по окислению амидофосфато и изомеров систокса в организме млекопитающих и насекомых до сулБ- фоксидов и сульфонов, что приводит к увеличению антихолинэстеразной активности этих соединений. В заключении главы автор разбирает действие фосфорорганических ингибиторов на изолированные препараты тканей, а также изменение проницаемости клеточнотканевых барьеров при действии фосфорорганических ингибиторов. [c.7]

Подобно этому Ларссон [54] показал, что при гидролизе табуна в небуферной среде (pH которой, вероятно, колебался между 5 и 6 и постепенно снижался по мере реакции) отходит диметиламиногруппа, о чем можно судить с помощью инфракрасной спектроскопии и по определению свободного диметиламина. В щелочной же среде, по данным Холмстедта [44], наоборот, удаляется группа СЫ [c.56]

Эйди и Туба [2, 3] исследовали гидролиз табуна и зарина под действием целого ряда ферментных препаратов. С сывороткой крыс оба субстрата имели одинаковую константу Михаэлиса. В случае бычьей плазмы для них была найдена сходная энергия активации (для зарина 15 200 кал моль, для табуна 14 600 кал/моль). [c.149]

Оптическая специфичность. Хоскин и Трик [48] в 1955 г. показали, что сыворотка крыс гидролизует токсичный правовращающий изомер табуна значительно быстрее, чем почти нетоксичный левовращающий изомер. В 1957 г. исследованиями Аугустинссона [11] установлено, что разные ферменты, гидролизующие табун, проявляют различную степень, специфичности к оптическим изомерам табуна. Очищенные препараты фермента из печени и почек свиньи проявляли ясно выраженную специфичность они гидролизовали один изомер в 10 с лишним раз быстрее, чем другой (точнее говоря, авторы показали, что гидролиз чистого табуна протекал [c.150]

Специфичность ферментов сыворотки изучена Аугустинссоном и Хеймбургер на примере неочищенной плазмы кролика и фракции сыворотки человека. Результаты этих исследований представлены в табл. 23. Даже беглый взгляд, брошенный на последнюю графу, в которой дано отношение активностей для разных субстратов, говорит о том, что оба препарата не идентичны друг другу. Опыты со смешанными субстратами показали, что табун, ДФФ и параоксон в обоих препаратах гидролизуются одним и тем же ферментом, тогда как гидролиз ТЭПФ протекает под действием отдельного фермента. [c.153]

Табуназа сыворотки кролика и лошади гидролизует табун исключительно по связи Р — N [13]. Зарин гндрол11зуется сывороткой крысы только по связи Р — F, и образующийся при этом изопропил-фосфонат совершенно не подвергается дальнейшему гидролизу [47]. [c.155]

В качестве особого случая фосфатазного действия можно рассматривать реакцию, в которой субстратом служит фосфорилированная холинэстераза. В гл. 2 описано, как это соединение медленно спонтанно гидролизуется с образованием замещенной фосфорной кислоты и активной холинэстеразы и как этот гидролиз ускоряется некоторыми агентами, такими, как оксимы. По-видимому, этот гидролиз может быть ускорен также под действием ферментов. Показано, что табуназа реактивирует холинэстеразу, угнетенную табуном [10, 14]. Трипсин удваивает скорость восстановления активности ложной холинэстеразы, угнетенной разными ФОС [28]. Поскольку трипсин разрушает ацетилхолинэстеразу, он не может быть использован для реактивации этого фермента. [c.155]

Можно полагать, что именно эти качества позволяют атому кислорода образовывать новые связи с незаполненными Зй(-орби-тами атома фосфора в переходном состоянии [204]. Естественно, что в зависимости от степени занятости Зс/-орбит из-за сопряжения заместителей с фосфором основность и поляризуемость нуклеофильных реагентов могут оказывать различное влияние на скорость реакции. Так, например, при исследовании кинетики взаимодействия гидроксамовых кислот с зарином, ТЭПФ и табуном было показано, что наклон прямой lg кч — р/Са составлял 0,9, 0,7 и 0,5 соответственно [200, 203, 245]. Поскольку числовые значения наклона прямой lg кч — рКа характеризует влияние основности нуклеофильного реагента в данной реакции, то, следовательно, влияние основности в приведенном выше примере уменьшается в ряду зарин >> ТЭПФ > табун. Исходя из ранее изложенных представлений о сопряжении алкокси- и диалкиламидной группы с Зй-ор-битами фосфора следует, что степень занятости Зй(-орбит атома фосфора в этих трех соединениях в переходном состоянии изменяется в обратном порядке таким образом, очевидно, чем более выражено сопряжение заместителей с фосфором, тем меньше влияние основности нуклеофила на скорость реакции и тем большее значение приобретает поляризуемость [200, 204]. Этот вывод следует также из данных Грина и сотр. [200], которые показали, что по мере введения к атому фосфора заместителей, способных к сопряжению, разница между константой скорости щелочного гидролиза фос- [c.542]

Подобный ферментативный гидролиз фосфорсодержащих ингибиторов холинэстераз представляет не только теоретический, но и большой практический интерес. Существуют представления, что эти ферментативные системы защищают организм от воздействия фосфорсодержащих физиологически активных веществ [460, 461]. Показано, что в присутствии фосфорилфосфатаз для ингибирования холинэстераз требуются более высокие концентрации табуна [4591, ДФФ и зарина [453]. Фосфорилфосфатазы приостанавливают реакцию ингибирования холинэстераз ДФФ, табуном и ТЭПФ [4541. [c.592]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология