Оптические изомеры специфичность

Стереохимическая специфичность действия ферментов проявляется не только в реакциях гидролитического расщепления, но и в любых реакциях. При искусственном синтезе простейших углеводов, аминокислот и некоторых других веществ образуется смесь изомеров (рацематов), тогда как при ферментативных синтезах всегда образуется только один из оптических изомеров вешества. Растения и животные из -кислот и аммиака синтезируют аминокислоты -ряда. При фотосинтезе из углекислого газа и воды образуется >-глюкоза и т. д. [c.132]

По мере увеличения специфичности межмолекулярного взаимодействия возрастает его направленность. Это особенно важно при образовании пространственных комплексов с комплексообразующими ионами металлов, в частности с ионами u +. Эта особенность была использована в жидкостной хроматографии для разделения смесей оптических изомеров, в том числе аминокислот. В лекциях 4 и 5 были указаны два пути иммобилизации лигандов для этой цели. Один из них заключается в химической прививке лигандов, несущих комплексообразующий ион, к адсорбенту-носителю (см. схему 5.26). Такими лигандами могут служить азот аминогруппы и кислород карбоксильной группы. Так, например, в случае Ь-оксипролина [c.330]

В указанных выше случаях специфичность ограничивается определенной группой веществ. Однако имеется еще более высокая степень специфичности, когда фермент, расщепляя только один оптический изомер, оставляет без изменения другой. [c.56]

Специфичность действия ферментов выражается часто и в том, что при наличии нескольких стереоизомеров фермент действует только на один из них. Так, например, многие расы дрожжей или выделенный из дрожжей ферментативный комплекс — зимаза — быстро сбраживают В-глюкозу, Ь-фруктозу и О-маннозу, но не соответствующие изомеры сахаров Ь-ряда. Точно так же при ферментативных синтезах всегда используется только один из оптических изомеров вещества. Иначе говоря, ферментативные синтезы являются асимметрическими синтезами. [c.118]

Некоторые ферменты высоко специфичны к одному оптическому изомеру (например, оксидаза глюкозы), другие могут оказывать каталитическое действие на реакции ряда близких веществ. Так, оксидаза -аминокислот реагирует со многими субстратами [52]. Относительные скорости реакций составляют с тирозином 100, пролином 78, метионином 42, аланином 34, серином 22, триптофаном 19,5, валином 18,4, фенилаланином 13,7, изолейцином 11,6, лейцином 7,4 и гистидином 3,3. [c.437]

Газовая хроматография открывает интересный подход к разделению оптических изомеров. Прямое разделение оптических изомеров без промежуточного получения диа-стереонзомеров имеет большое значение в ряде областей. Задача эта весьма трудная. Оптические изомеры имеют одинаковую полярность и летучесть следовательно, различия в удерживаемых объемах могут возникать лишь из-за различий в пространственном строении. Колонка должна обладать специфичностью к пространственному строению молекул при адсорбции или растворении, что будет иметь место лишь в том случае, если сама колонка содержит оптически активное вещество. [c.141]

Методы с использованием разложения при помощи агентов биологической природы. Методы этого типа, в отличие от всех других методов аминокислотного ана-. щза, имеют одно характерное свойство —- высокую специфичность ио отношению к оптическим изомерам. Это [c.102]

От образования хелатов зависит пространственная конфигурация, которая определяет специфичность металлсодержащих ферментов по отношению к оптическим изомерам органических веществ (/-орнитин для фермента аргиназы). [c.35]

Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности, обусловленной существованием оптически изомерных Ь- и В-форм или геометрических цис-и транс-) изомеров химических веществ. Так, известны оксидазы Ь- [c.142]

Для большинства ферментов характерна высокая специфичность действия. Благодаря этому достигается та строгая упорядоченность и теснейшая взаимосвязь отдельных реакций, которые создают систему биологического обмена веществ. Одним из важных видов специфичности является стереохимическая специфичность. Вопросы метаболизма оптических, геометрических изомеров и конформе-ров лекарств рассмотрены нами в обзорной статье [246]. [c.217]

В настоящее время представление об активном центре со строго определенными стерическими свойствами дает наиболее логическое объяснение одному из важных свойств ферментов как катализаторов, а именно их очень высокой специфичности. Ферменты специфичны для определенных типов реакций, например для гидролиза некоторых связей или переноса некоторых групп, и могут быть специфичными даже в отношении определенного количества субстратов среди большого числа других, обладающих такими же связями. Если не во всех, то по крайней мере в большинстве случаев ферменты катализируют реакции только одного из пары оптических энантиоморфных изомеров. Таким образом, любые детальные механизмы ферментативных реакций должны быть в состоянии объяснить химическую и стереохимическую специфичность. Связанные с этим проблемы часто аналогичны тем, с которыми приходится сталкиваться при интерпретации механизма действия катализаторов циглеровского типа (см. разд. 10 гл. IV) в реакции получения стереорегулярных полимеров. [c.108]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

При полимеризации на металлоорганич. катализаторах Хп, А1, Ре) в системе одновременно присутствуют активные центры обеих конфигураций — Ао и Аь, способные специфично выбирать из смеси оптич. изомер определенной конфигурации. Соотношение концентраций энантиоморфных центров м. б. изменено введением различных асимметрич. соединений, взаимодействующих с катализатором. Образующийся полимер будет представлять собой соответственно эквивалентный (Ав = Аь) или неэквивалентный (Ав ф Аь) набор В- или Ь-макромолекул, т. е. будет оптически активным или неактивным. [c.208]

Представление о том, что ферменты обладают специфичностью только к одному из двух оптически активных изомеров субстрата, не менее старо, чем сама стереохимия. Пастер, гениальный химик и биохимик, сообщил в 1858 г., что он обнаружил дрожжи, сбраживающие правовращающую винную кислоту и не способные сбраживать левовращающую. Ранние исследования протеаз показали, что гидролизуются производные только Ь-, но не О-аминокислот. [c.99]

Как было найдено впоследствии, обратная реакция представляет собой первую стадию ферментативного распада )-фруктозы до этилового спирта и двуокиси углерода. Получающаяся в результате кето-гексоза имеет три асимметрических атома углерода, и, следовательно, теоретически возможно образование восьми оптических изомеров. Однако альдегидный компонент реакции конденсации имеет асимметрический атом, и это определяет ход присоединения диоксиацетона к альдегидной группе. Глицериновый альдегид, участвующий в синтезе, является рацематом, но поскольку по правилу асимметрического синтеза каждый энантиомер направляет альдольную конденсацию пространственно специфично, то в результате образуется только половина теоретически возможных изомеров. Таким образом получаются два вещества, обладающие различными физическими свойствами — а- и р-ак-розы каждая из этих акроз представляет собой рацемическую смесь энантиомеров. Суммарный выход а-акрозазона составляет около 1,5%. [c.549]

Для многих современных детекторов характерны высокая чувствительность и высокая селективность. Примеры тому термоионизационный детектор (ТИД), специфичный к азоту и фосфору, детектор электронного захвата (ДЭЗ), применяемый в ГХ, или ставшие обычными в ЖХ флуориметрические и электрохимические детекторы. Соединение этих детекторов с хиральными хроматографическими колонками приведет к дальнейшему расширению области применения аналитических разделений оптических изомеров. Одна из очевидных причин этого — уменьшение риска случайного перекрьшания пиков в сложных образцах, приводящего к ошибочным результатам при определении энантиомерного состава. [c.235]

Следует различать морфологическую специфичность и морфологические функции катализаторов по отношению к исходным веществам и к продуктам реакции. В первом случае катализатор из смеси веществ близкого состава, но разного строения заставляет реагировать только определенные формы. Так, в биокатализе часто (а в обычном катализе редко) определенные катализаторы в рацемической смеси оптических изомеров вызывают превращение только одного из двух оптических изомеров. Если при этом взаимное превращение изомеров происходит достаточно медленно, то расходуется преимущественно или исключительно один изомер, а в остатке остается почти или вовсе нетронутый второй изомер. Как показывает опыт, такую асимметрическую селективность обычно проявляют только катализаторы, сами обладающие оптической активностью. В гомогенном катализе это установить легче, чем в гетерогенном, так как в последнем встречаются системы, в которых твердое тело, как целое, вращает плоскость поляризации света, а поверхностные атомы этим свойством не обладают или, наоборот, при отсутствии оптической активности у катализатора в целом отдельные активные центры его поверхности или поверхностные слои в целом могут ее проявлять. Большой материал по асимметрическому гетерогенному катализу рассмотрен в монографиях Клабуновского [41, 42]. Встречаются очень различные степени асимметрической селективности. Так, например, незначительные эффекты наблюдались при гидрировании соединений фуранового ряда с образованием спиранов на никеле, нанесенном на левовращающий кварц. В то же время при жидкофазном гидрировании на Р(1 на кварце (—)-ментилового эфира а-фенилкоричной кислоты преимущественно образуется соответствующий эфир Ь- —)-а-фе-нилгидрокоричной кислоты с 70%-ным выходом. [c.32]

Иногда асимметрический синтез или эффективность действи5 диссимметрического реагента характеризуется величиной стерео специфичности 8р, которая представляет собой отнсшение всеп количества молекул одного оптического изомера, присутствующе го в избытке, в смеси к количеству молекул другого антипода показывает, во сколько раз количество одного антипода превы шает количество другого. Стереоспецифичность 5р определяете по формуле [c.9]

НОГО субстрата (или одной пары субстратов). Высшей степенью специфичности является исключительно строгая стереоспецифичность. Например, в ферментативных реакциях, в ходе которых возникает асимметрический центр, образующийся продукт является всегда одним из возможных энантиомеров. Отсюда следует, что в обратной реакции, а также всегда, когда субстрат опти-,чески активен, обычно лишь один из энантиомеров является эффективным субстратом. Например, дмжжи содержат два отдельных фермента — Ь -лактат- и О-лак-татдегидрогеназу [5, 6]. В таких случаях оптические изомеры могут быть конкурентными ингибиторами [7]. [c.97]

Колебательные спектры обладают очень высокой специфичностью и являются уникальной физической характеристикой вещества. Поэтому ИК и КР спектры щироко используются для идентификации индивидуальных химических соединений. Каждому соединению соответствует свой спектр, и нет двух таких веществ, которые имели бы абсолютно одинаковые ИК и КР спектры. Более того, даже очень мало отличающиеся по другим свойствам изомеры, например поворотные изомеры или конформеры (но не оптические изомеры), имеют разные спектры. Не случайно поэтому колебательный спектр сравнивают с дактилоскопическим отпечаткол. Иногда как область отпечатков пальцев выделяют область частот в ИК и КР спектрах ниже 1500 см-, в которой общая картина спектра наиболее чувствительна к малейшим изменениям в структуре молекулы и вещества. [c.244]

Специфичность ферментов можно подразделить на следующие 1) абсолютную специфичность, например, уреаза, ускоряющая гидролиз мочевины, не оказывает никакого действия на ее производные 2) абсолютную групповую специфичность, когда фермент катализирует превращение определенных категорий соединений, например, алкогольдегидрогеназа катализирует окисление в присутствии специфического субстрата (см, ниже) этилового спирта в альдегид, но она способствует, хотя и в меньшей степени, и окислению неразветвленных спиртов нормального строения 3) относительную групповую специфичность, которой обладает трипсин, способный гидролизовать пептидную связь и действовать как экстраза при условии, что карбонильная группа пептидной или эфирной связи принадлежит лизииу или аргииину----аминокислоте, боковая цепь которой имеет положительный заряд 4) стереохимическую специфичность (ферменты способны отличать свой субстрат от его оптического изомера, например, оксидаза -аминокислот нэ действует на -аминокислоты). Стереоспецифичность указывает, что во взаимодействии субстрата с ферментом должно участвовать по крайней мере три из четырех заместителей у оптически активного атома углерода. [c.507]

Такие соединения, содержащие ароматическую аминогруппу, можно продиазотировать, соединить с белками и использовать как гаптены. Поскольку оптическая изомерия играет важную роль в биохимии, мы можем ожидать, что антитела должны различать эти два изомерных гаптена. Действительно, Ландщтейнер и Ван-дер-Шеер [20] нашли, что хотя подобные неразведенные антигены дают перекрестную реакцию, но в разведении 1 100 они реагируют совершенно специфично. В более поздней работе Ландштейнер и Ван-дер-Шеер [21] показали, что соответствующие антитела способны различить й- и /-винную кислоту, которая содержит два асимметричных атома углерода (табл. 4), и что обе формы кислоты отличимы от внутренне компенсированной мезовинной кислоты. [c.35]

Несмотря на важность всестороннего исследования подобных адсорбентов, до сих пор не разработан достаточно надежный метод количественной оценки их стереоспецифичности в отношении оптических изомеров. Возможно несколько путей определения специфичности такого рода адсорбции адсорбционное разделение рацемата (или поевдорацемата) на антиподы сравнительная адоорбция рацемата и антиподов выделение избытка антипода из смеси его с рацематом разделение диастереоизомеров разделение смеси оптически активных соединений различных классов. Последний случай рассмотрен на примере адсорбционного разделения смеси ментен — ментон — изоментон — ментол [97]. [c.64]

Небольшое число исследований посвящено изучению специфичности оптических изомеров ФОС. В 1955 г. Мичел [73] показал, что чистый зарин угнетает холинэстеразу так, как будто он содержит в эквимолекулярных количествах два компонента, один из которых реагирует медленно, а другой — быстро. В 1958 г. Арон и др. [1] получили два оптических изомера тионфосфата [c.119]

Оптическая специфичность. Хоскин и Трик [48] в 1955 г. показали, что сыворотка крыс гидролизует токсичный правовращающий изомер табуна значительно быстрее, чем почти нетоксичный левовращающий изомер. В 1957 г. исследованиями Аугустинссона [11] установлено, что разные ферменты, гидролизующие табун, проявляют различную степень, специфичности к оптическим изомерам табуна. Очищенные препараты фермента из печени и почек свиньи проявляли ясно выраженную специфичность они гидролизовали один изомер в 10 с лишним раз быстрее, чем другой (точнее говоря, авторы показали, что гидролиз чистого табуна протекал [c.150]

Частичный и полный гидролиз белка был обсужден в статье II. Для полного гидролиза белка широко применяется метод, рекомендованный Чибнэллом и его сотрудниками (см. [3]). Следует применять такие методы гидролиза, . при которых аминокислоты не разлагаются ни на стадии образования пептидов, ни после выделения в свободном состоянии. Кроме того, в случае использования методов, специфичных по отношению к оптическим изомерам, необходимо по возможности предотвращать рацемизацию в процессе гидролиза. [c.212]

Кроме того, именно в исследованиях феромонов жесткокрылых впервые была отмечена зависимость активности феромонов не только от их пространственной изомерии, но и от их хиральности. При этом, как правило, активностью обладает только один оптический изомер, а второй в лучшем случае никак не влияет на активность (тогда его присутствие в синтезированном образце вдвое уменьшает концентрацию активного энйнтио-мера), в худшем — ингибирует привлечение активным энантиомером. Случаи, когда рацемат привлекает лучше оптического изомера, исключи-тельнь и, вероятно, объясняются свойствами противоположного оптического изомера. И хотя некоторые исследоватепи феромонов жесткокрылых склонны приписывать специфичность их феромонов не виду, а роду, такой подход представляется преждевременнь м. [c.56]

За исключением эпимераз (рацемаз), которые катализируют взаимопревращение оптических изомеров, ферменты в общем случае проявляют асболют-ную оптическую специфичность, по крайней мере 1ю отношению к одному из участков молекулы субстрата. Так, ферменты гликолитического и прямого окислительного пути катализируют превращения только В-, но не Ь-фосфосахаров. За единичными исключениями (например, почечная оксидаза О-аминокислот) больщинство ферментов млекопитающих катализирует превращение только Ь-изомеров аминокислот. [c.67]

Сфинголипидам свойственны весьма сложные пространственные конфигурации, связанные с возможностью оптической изомерии (два асимметричных углеродных атома в молекуле) и цис-транс-изомерии по месту двойной связи. Этим объясняется их органная и видовая специфичность. Кроме того, установлено, что органная специфичность сфинголипидов зависит от качественного состава высших жирных кислот так, для сфинголипидов мозга характерно присутствие нервоновой кислоты. [c.385]

Отметим, что из шести атомов углерода молекулы глюкозы четыре атома, с номерами 2, 3, 4 и 5, хиральны, поэтому глюкоза имеет много конфигурационных изомеров. Несколько природных сахаров отличаются от глюкозы только конфигурацией у одного из четырех хиральных атомов углерода. Эти сахара имеют различные биологические свойства, что еще раз свидетельствует о чрезвычайной специфичности биологических систем. Многие сахара - оптически активные вещества, так как их растворы вызывают вращение плоскости поляризации линейнополяри-зованного света, как это показано на рис. 23.14. [c.455]

Указанные особенности обусловливают основные области применения ИК- Спектров. Главная область их применения — это уста-иовление строения молекул, характера связи между отдельными атомами, влияния различных групп, изучения изомеров и т. п. Применение же ИК-спектров для обычных аналитических целей довольно ограничено, хотя имеется ряд соединений (главным образом органических), для определения которых этот метод представляет интерес [10]. По сравнению с некоторыми другими оптическими методами анализа, как рефрактометрия или вращение плоскости поляризации, ИК-спекроскопия характеризуется большей специфичностью. [c.25]

Некоторые ферменты обладают почти абсолютной специфичностью по отношению к определенным субстратам и не взаимодействуют даже с очень близкими по строению молекулами. Хорошим примером этого может служить фермент ас-партаза, обнаруживаемый во многих растениях и бактериях. Он катализирует обратимое присоединение аммиака по двойной связи фумаровой кислоты с образованием Ь-аспартата (рис. 9-8). Однако под действием аспартазы аммиак не присоединяется ни к какой другой ненасыщенной кислоте. Аспартаза обладает также строгой специфичностью по отношению к оптическим и геометрическим изомерам она не действует на В-аспартат и не присоединяет аммиак к малеату-геометрическому цис-язоме-ру фумарата. [c.241]

Большинство природных органических соединений, участвующих в процессах обмена веществ, оптически активно и содержится в организмах в виде того или иного стереоизомера. Так, все природные аминокислоты относят к Ь-ряду О-формы аминокислот в растениях не содержатся (стр. 186). Большинство гексоз присутствует в растениях в виде В-изомеров и т. д. Многие ферменты действуют только на определенные стереоизомеры органических соединений. В качестве примера стереохимической специфичности ферментов можно рассмотреть действие а- и Р-гликозидазы. Они катализируют гидролитическое расщепление гликозидов а-гликозидаза действует только на а-гликози-ды, а р-гликозидаза — на р-гликозиды [c.50]

Для обнаружения рацемизации можно с успехом использовать ферментативные методы. С этой целью применяли ферменты, специфичные для гидролиза пептидных связей в таких пептидах, в которых вновь образующиеся карбоксильные группы взаимодействуют с а-аминокислотными остатками Ь-конфи-гурации [43]. Гистидилфенилаланиларгинилтриптофилглицин был синтезирован из Ь-аминокислот с применением в качестве конденсирующегося реагента N. М -дициклогексилкарбодиимида [44]. После обработки пентапептида трипсином произошло образование гистидилфенилаланиларгинина и триптофилглицина вместе с большим количеством негидролизованного вещества, как это было показано с помощью хроматографии на бумаге. Расщеплению подверглось только 37 /о пентапептида. Фермент лейцинаминопептидаза привел к образованию гистидина, фенилаланина, аргинина, триптофана и глицина в следующих молярных соотношениях 1 1 0,4 0,4 0,4. Таким образом, оба ферментативных метода показывают, что в продукте реакции содержалось только около 40% от исходного оптически чистого Ь-изомера. Лейцинаминопептидаза также применялась для того, чтобы показать, что октапептид, занимающий положения б—13 в молекуле АКТГ, был синтезирован без рацемизации [45]. [c.182]

Данные о специфичности ферментов по отношению к субстратам также свидетельствуют о важности конформации. Протео-литические ферменты катализируют перенос групп (например, воды при гидролизе) только к Ь-изомерам субстратов. О-изо-меры субстратов обладают способностью образовывать комплексы с этими ферментами, причем в ряде случаев эти комплексы даже стабильнее, чем комплексы с субстратами. Таким образом, О-субстраты являются ингибиторами. По-видимому, субстрат соединяется с активной поверхностью фермента по крайней мере в трех точках, так как если бы число критических точек равнялось двум, то между Ь- и О-субстратами в отношении связывания их с ферментом не было бы никакой разницы. Обладая собственной оптической активностью, ферменты могут катализировать синтез оптически активных продуктов из оптически неактивных субстратов. Функции фермента заключаются в том, что он связывает субстрат таким образом, что снижается свободная энергия активации данной реакции и она протекает с такой скоростью, которая приемлема для биологических условий. Возможно, что наиболее высокая степень комплементар- [c.396]

Строгая, абсолютная специфичность ферментов выражается также в том, что они обладают способностью в случаях оптической (или геометрической) изомерии молекул осуществлять превращение только одного изомера. Иными словами, в молекулах, обладающих асимметрическими центрами, например асимметрическими атомами углерода, ферменты выявляют, кроме химической специфичности, еще и стерическую. Например, лакти-кодегидрогеназа влияет только на Ь-молочную кислоту, а В-мо-лочной она не окисляет. Подобных примеров имеется множество. [c.57]

Большинство ферментов обычно чувствительны к пространственной конфигурации молекулы субстрата, с которыми они взаимодействуют, т. е. проявляют стереохи.мическую специфичность. Расщепляя одни изомеры, они не реагируют с их оптическими антиподами ( - и О-изомерами) кроме того, существует два типа глюкозидов а- и р-глюкознды. Простейшими представителями нх являются метилглюкозиды. Эти два соединения отли чаются друг от друга лишь характером пространственного расположения метильных групп [c.131]

Феноменологически ферментативный катализ имеет две главные особенности специфичность и высокую скорость реакции. Под специфичностью следует понимать в первую очередь высокое сродство фермента к какому-либо одному субстрату или типу субстратов (субстратная специфичность). Более того, во всех случаях ферментативная реа,кция протекает строго стереоспецифически, т. е. из всех возможных оптических и геометрических изомеров продукта образуется только какой-либо один определенный изомер. [c.7]