Буфер бикарбонатный

Бикарбонатная буферная система — мощная и, пожалуй, самая управляемая система внеклеточной жидкости и крови. На долю бикарбонатного буфера приходится около 10% всей буферной емкости крови. Бикарбонат- [c.586]

Рис. 1. Между СО2 в воздушном пространстве легких и бикарбонатным буфером в плазме крови, протекающей через капилляры легких, устанавливается равновесие. Так как концентрация растворенной СО2 может быть быстро отрегулирована путем изменений скорости дыхания, бикарбонатная буферная система крови находится почти в равновесии с обширным потенциальными резервуаром СО .

Бикарбонатный буфер. Этот буфер состоит из слабодиссоциированной кислоты Kl = 3,3 10- ) и ее соли с сильным основанием, диссоциирующей практически полностью [c.77]

В живых организмах буферные системы поддерживают постоянство pH в крови и тканях. В процессе обмена в живом организме образуются большие количества кислых продуктов. Так, в организме человека за сутки образуется такое количество различных кислот, которое эквивалентно 20—30 л однонормальной сильной кислоты. Сохранение постоянства реакции внутри организма обеспечивается наличием в нем мощных буферных систем. В организме человека особенно большую роль играют белковый, бикарбонатный и фосфатный буферы. [c.215]

Гемоглобиновая буферная система — самая мощная буферная система крови. Она в 9 раз мощнее бикарбонатного буфера на ее долю приходится 75% от всей буферной емкости крови. [c.588]

Бикарбонатный буфер — 0,2 М раствор, pH 9,5. [c.317]

Следующим ио значимости является бикарбонатный буфер, присутствующий в крови в большой концентрации. [c.81]

Буферное действие фосфатной системы основано на возможности связывания водородных ионов ионами НРО," с образованием Н,РО, (Н + + НРО," —> Н,РО, ), а также ионов ОН с ионами Н,РО, (ОН + + Н,РО, —> НРО/ + Н,0). Буферная пара (Н,РО, —НРО/) способна оказывать влияние при изменениях pH в интервале от 6,1 до 7,7 и может обеспечивать определенную буферную емкость внутриклеточной жидкости, величина pH которой в пределах 6,9—7,4. В крови максимальная емкость фосфатного буфера проявляется вблизи значения pH 7,2. Фосфатный буфер в крови находится в тесном взаимодействии с бикарбонатной буферной системой. Органические фосфаты также обладают буферными свойствами, но мощность их слабее, чем неорганического фосфатного буфера. [c.588]

Подобный катализ наблюдается и для бикарбонатного, и для ацетатного буферов. [c.217]

Раствор соединений ПЭ, перешедший в царскую водку и не содержащий Pt, Os и Ru, подвергают действию Fe"S04. При этом в осадок переходит металлическое золото, а Rh, Ir и Pd остаются в растворе. Rh и 1г отделяют окислением хлоритом или бромитом в бикарбонатном буфере. При этом осаждаются соответствующие гидратированные окислы. Они, как и другие соединения ПЭ, термически неустойчивы (практически все соединения при />200°С разлагаются), поэтому простым прокаливанием окислов получают металл. [c.160]

Действие буферных систем в организме связано также с рядом физиологических механизмов все кислоты в конце концов попадают в кровь, где могут связываться бикарбонатным буфером [c.82]

В человеческом организме особенно большую роль играет белковый, бикарбонатный и фосфатный буфера. Белковый буфер представляет систему из протеина (Р1) и его соли, образованной сильным основанием. Компоненты этого буфера могут быть выражены как Р1 — СООН — слабодиссоциированная белок-кислота и ее соль Р1 — СООКа [c.98]

Аммоний-бикарбонатный буфер 0,2 М или триэтиламмонийби-карбонатный буфер 0,05 М pH 8,0—8,1. [c.155]

На рис. 5 представлены полярограммы угля КАД, обработанного смесью азотной и серной кислот, на фоне фосфатного буфера (pH 6,8) в 50%-ном этаноле. По данным химического анализа, этот уголь содержит следующие группы (в мэкв/г) СО — 2,61 ОН — 0,54 СООН— 0,74. Обработка угля алюмогидридом лития привела к исчезновению указанной волны, которая совпала теперь с полярограммой фона. При действии же слабощелочного (бикарбонатного) раствора боргидрида калия, являющегося специфическим реагентом на карбонильные группы, высота волны Еч около —0,7 В) уменьшилась примерно в 10 раз, причем она не имела глубокого спада (кривая <3). [c.37]

В случае накопления кислот в крови при нарушении обмена веществ или при поступлении их в больших количествах с пищей уменьшается количество НСО " (Н+ связывается с НСОг), Однако значение pH крови остается постоянным, так как повышение кислотности крови увеличивает объем легочной вентиляции, что приводит к уменьшению парциального давления СО2. Буферное соотношение таким образом не меняется. При увеличении щелочности концентрация бикарбоната [НСО ] повышается, но уменьшение концентрации водородных ионов приводит к замедлению вентиляции легких, поэтому двуокись углерода накапливается в организме и буферное соотношение остается неизменным. Таким образом, механизмы регуляции дыхания стабилизируют буферное соотношение в бикарбонатном буфере. Чувствительность дыхательного центра к изменению pH очень велика. Уменьшение pH на 0,1 увеличивает объем вен- [c.20]

Суть этого метода состоит в измерении объема СОг, выделяющейся из бикарбонатного буфера при образовании уксусной кислоты вследствие ферментативного гидролиза ацетилхолина. Для измерения объема СОг обычно применяют аппаратуру, предложенную Варбургом. Метод характеризуется высокой чувствительностью, поскольку технически возможно измерение микролитровых количеств СОг, причем 1 мкл углекислого газа эквивалентен при нормальных условиях 0,046 мкмоля ацетилхолина. Для целей кинетических исследований, однако, этот метод по ряду причин не вполне пригоден метод может быть использован лишь при фиксированном значении pH бикарбонатного буфера, насыщенного углекислотой (pH — 8,2) ограничены пределы температурного интервала ограничены пределы концентраций ацетилхолина и абсолютных значений скорости реакции, поскольку для получения правильных результатов необходим постоянный избыток бикарбоната, концентрация которого не может быть значительно увеличена. Хотя возможность проведения одновременно 16—20 опытов является преимуществом метода, однако громоздкость процедур и сравнительно длительное время, потребное для отдельных замеров объема выделившегося СОг, обесценивает это преимущество и делает метод относительно мало пригодным для точных кинетических исследований. [c.143]

Из этих буферных систем главная часть бикарбонатного буфера, протеиновый буфер и часть фосфатного находятся в плазме, а гемоглобиновый и другая часть фосфатного буфера [c.24]

Наибольшая часть угольной кИслоты находится в крови в виде бикарбонатов плазмы. Так как состав бикарбонатного буфера при pH крови 7,4, то [c.216]

Кажется необходимым критически отнестись к средам Робинсона и Хэнкса (4, 5, табл. 1). Среда Робинсона не содержит иона Mg и бикарбоната — это едва лк благоприятно для жизнедеятельности срезов. Среда Хэнкса содержит только фосфатный, но не бикарбонатный буфер, и притом в незначительном количестве. По нашему мнению, эти среды не заслуживают широкого применения. Все остальные среды делятся на две основные группы по доминирующему буферу — бикарбонатные и фосфатные. Прототипом всех бикарбонатных сред является Кребс—Рингер—бикарбонат (1, табл. 1). Эти среды успешно применяются нейрофизиологами, но они делают невозможным измерение дыхания методом Варбурга. Полярографическое же измерение дыхания имеет свои ограничения. Это основное возражение против бикарбонатных сред. Для того чтобы сделать возможным измерение дыхания, Кребс применил среду Кребс—Рингер—бикарбонат low (цит. по Manometris he Methoden.. ., 1965 2, табл. 1), при использова- [c.13]

Если элюент должен составляться на основе буфера, то, помимо соответствия диапазона буферной емкости нужному значению pH, необходимо обдумать выбор химической природы буфера в связи с возможностью его взаимодействия с обменником. В состав любого буфера входит обеспечивающий само явление буферности неполностью диссоциированный остаток слабой кислоты или слабого основания. Если такой остаток (в диссоциированной форме) сорбируется на обменнике, то буферное равновесие нарушается и изменяется pH. Во избежание этого хроматографию на апионообменниках предпочтительно вести в таких буферах, у которых буферный компонент является катионом, т. е. в трисовом, пиридиновом или имидазоль-ном, а для катиоиообменников следует использовать такие буферы, как ацетатный, фосфатный, бикарбонатный и др., где буферным компонентом служит анион кислотного остатка. [c.290]

Гидролиз трипсином проводят в слегка щелочной среде (NH4-бикарбонатный буфер, pH 8) в течение 2—3 ч при 37°. Весовое соотношение фермент/белок должно составлять примерно 1 50. Иногда трипсин добавляют двумя порциями с интервалом в 1 —1,5 ч, с тем чтобы уменьшить эффект автолиза фермента. По этой же причине растворять трипсин следует непосредственно перед его исполь. юва-иием. Вниду относительно малого количества фермента его, как правило, не удаляют из реакционной смеси, а всю ее лиофилизируют. [c.298]

Буферные растворы для проведения ИФА. Буфер сенсибилизации — 0,05 М натриево-карбонатно-бикарбонатный буфер (КББ, pH 9,5 — 9,7) для сорбции АГ или АТ на твердом носителе. Состав буфера 1,18 г Na2 Oj 3,47 г NaH Oj 200 мг NaN03. Объем буфера доводят до 1 л дистиллированной водой. Возможно использование фосфатного буфера (см. буфер инкубации). [c.78]

Определение. 0,5—1 мкмоль белка растворяют в 10—20 мл воды и осаждают на холоде, добавляя трихлоруксусную кислоту до конечной концентрации 5%- Осадок промывают 5%-ным раствором трихлоруксусной кислоты, а затем 3—4 раза ацетоном для удаления ее следов. Указанные стадии позволяют удалить свободные аминокислоты, которые могут загрязнять препарат белка, и приводят к денатурации белка, повыщающей доступность С-концевых аминокислот к действию карбоксипептидаз. При определении С-концевых аминокислот в пептидах первые стадии необходимо опустить. Промытый осадок белка или пептид растворяют в 0,2 М аммоний-бикарбонатном буфере или в [c.155]

М триэтиламмоний-бикарбонатном буфере до конечной концентрации 1—5 мг/мл и добавляют раствор карбоксипептидазы (отношение фермент субстрат= 1 30—1 200). Проводят инкубацию при 37°С и отбирают аликвоты, содержащие 0,1—0,2 мкмоль белка, сразу после добавления фермента (нулевая точка), а затем через 30, 60, 120 и 420 мин после начала инкубации. Параллельно с опытной ставят контрольную пробу без белка, но содержащую все остальные компоненты реакционной смеси, включая карбоксипептидазу. Реакцию останавливают добавлением к отобранным пробам раствора уксусной кислоты до конечной концентрации 10%. Если при этом выпадает осадок, его отделяют центрифугированием и промывают 2 раза водой. Супернатант после первого центрифугирования и промывные жидкости объединяюг и упаривают на роторном испарителе. [c.156]

Приготовление иммуносорбента. Br N-активированную сефарозу (I г) обрабатывают, как обычно (с. 297). Полученный гель (3,5 мл) быстро промывают бикарбонатным буфером (pH 8,3) и вносят в раствор антител (20 мг антител в 10 мл бикарбонатного буфера). Инкубируют 2 ч при комнатной температуре, осторожно перемешивая механической мешалкой. Гель промывают в 100 мл того же буфера и переносят для блокирования оставшихся активных групп матрицы в 20 мл глицинового буфера 0,2 М, pH 8. Инкубируют 2 ч при комнатной температуре, постоянно осторожно перемешивая механической мешалкой. На воронке гель отмывают от несвязавшихся иммуноглобулинов и глицина бикарбонатным буфером (pH 8,3), затем ацетатным буфером, pH 4. Цикл повторяют, затем отмывают фосфатным буфером и хранят в нем при 4 С. [c.325]

Методика проведения ИФА в лунках планшета. Первый этап ИФА — сорбция соответствующего разведения АТ или АГ (в концентрации 10 — 20 мкг/мл) в карбонатно-бикарбонатном буфере (в объеме 0,1 мл) на твердую фазу в течение 1 - 2 ч при 37 °С и 10 — 12 ч при 4 °С (сенсибилизация). Затем отмывают лунки (для удаления несорбированного на носителе АТ или АГ) водопроводной водой, отмывочным буфером с 0,05 % твина-20 в течение 5 мин (два раза) при комнатной температуре. После этого вносят в каждую лунку (твердую фазу) по 0,1 мл 1%-го раствора БСА (бычьего сывороточного альбумина) на КББ и инкубируют в течение I ч при 37 °С для закрытия участков поверхности лунок, оставшихся свободными после сенсибилизации. Лунку отмывают от несвязанного БСА и вносят исследуемый материал (АГ или АТ) по 0,1 мл в разведениях на фосфатно-солевом растворе (pH 7,2) с 0,05 % твина-20. Каждое разведение материала вводят в две лунки и помещают в термостат на 1 — 3 ч при 37 °С. Отмывают непрореагировавшие в иммунной реакции АГ или АТ и вносят по 0,1 мл коньюгированных АТ против исследуемого АГ или АТ в рабочем разведении на фосфатно-солевом растворе с 0,05 % твина-20. Затем их инкубируют в течение 2 ч при 37 °С. Несвязанный конъюгат трижды отмывают буфером. [c.79]

Поддерживающие среды. Их применяют для сохранения выросших монослоев клеток после заражения их вирусами. Эти среды содержат меньшее количество сыворотки или добавляются к культуре без нее. Перед использованием среды в нее вносят антибиотики для предотвращения роста случайно попавших микроорганизмов. Культуральные среды стерилизуют, а при наличии нестабильных компонентов — фильтруют. Оптимальные значения pH питательных сред (7,2 —7,6) поддерживают с помощью буферных систем (чаще всего используют бикарбонатный буфер). В среды добавляют индикатор феноловый красный, который становится оранжево-желтым при закислении и малиновым при защелачива-нии среды. [c.262]

Тщательно отмытые от питательного раствора водоросли помещают в сосудик с 5—7 мл 0,1 М карбонатно-бикарбонатного буфера, который создает в манометрическом сосудике насыщающую фотосинтез концентрацию углекислоты 78,7X10 жл в водной фазе и около 0,3% в воздушной. Известно, что насыщающей для большинства растений является концентрация СО2, равная 0,3%, и что pH 9,4 и осмотическая сила буфера не изменяют интенсивности фотосинтеза (Рабинович, 1953). Таким образом, буфер представляет собой достаточно благоприятную среду для того, чтобы на время опыта помещать водоросли непосредственно в буфер. Плотность суспензии водорослей не должна превышать 20 млн. кл/мл при толщине слоя 1,0 см. Испытываемые вещества вносятся или непосредственно перед измерением в сосудик, или в опытные колбы с водорослями, откуда отбирается определенное количество водорослевых клеток, которые отмываются от питательного раствора и помещаются в буфер. Для установления темнературного равновесия, т. е. [c.229]

Бикарбонатная буферная система функционирует как эффективный физиологический буфер вблизи pH 7,4, потому что донор протона Н2СО3 в плазме крови находится в подвижном равновесии с большим резервным объемом газообразной СО2 в воздушном пространстве легких. В любых условиях, когда кровь почему-либо вьшуждена поглощать избыток ионов ОН и pH повьпдается, количество угольной кислоты (Н2СО3), частично превратившейся в НСО в результате взаимодействия с ионами ОН , быстро восстанавливается за счет большого запаса газообразной СО2 в легких. [c.99]

Бикарбонатный буфер, состоящий из МаНСОз и Н2СО3. Количество Н2СО3 представляет собой общее количество двуокиси углерода СО2 в крови, как химически связанной с водой, так и растворенной. Основная часть СО2 находится в растворенном состоянии. Количество растворенной СО2 в крови определяется коэффициентом растворимости с при 37° и парциальным давлением . Таким образом, для pH бикарбонат- [c.20]

На рис. 2.2,г представлена типичная кривая титрования относительно жесткой подземной воды, имеющей первоначальную величину pH = 7,8. Изгибы кривой около значений рВ=4,5 и 8,3 показывают, что первичным буфером является бикарбонатно-карбонатная система. Неправильности и отклопения от идеальной бикарбонатно-буферной [c.16]

Определение перйодата может быть проведено а) восстановлением перйодата и иодата до иода обработкой пробы избытком подкисленного иодистого калия [140] и титрованием выделившегося иода стандартным раствором тиосульфата натрия б) восстановлением перйодата до яодата и иода действием на пробу иодистым калием в буферном растворе с pH 7 [216] и титрованием выделившегося иода стандартным раствором тиосульфата в) восстановлением перйодата до иодата избытком титрованного раствора арсенита в бикарбонатном буфере с последующим обратным титрованием стандартным раствором иода [60] г) удалением перйодата и иодата с помощью анионообменной смолы, из которой затем эти ионы элюируют и определяют одним из описанных выше методов [193] д) в микромасштабе спектрофотометрически [11], в ультрафиолетовой области спектра при 222,5 ммк (максимум поглощения перйодата). [c.314]

Состояние бикарбонатного буфера может значительно изменяться, если часть бикарбоната расходуется на нейтрализацию кислот. Такого рода изменения характерны для ацидоза, обусловленного накоплением в крови при нарушении окислительных процессов в тканях нелетучих органических кислот, главным образом ацетоуксусной и 5-оксимасляной. В этом случае одним из механизмов нейтрализации накапливающихся в крови кислот является вытеснение ими углекислоты из бикарбоната. О состоянии бикарбонатного буфера судят не по содержанию в плазме оснований, но только по содержанию связанной в виде бикарбоната угольной кислоты или так называемой резервной щелочности. [c.216]

Смесь Н2О2 (переменной концентрации) с диоксаном (10%) в бикарбонатном буфере окисляет остатки триптофана в белках (рис. 3) оптимум pH = 8,1—9,4 [78]. Степень превращения [c.355]

Р-Нафтохинон-4-сульфокислота, применявшаяся Фолиным [98, 99] для анализа аминокислот в моче и крови, обладает умеренной реакционной способностью [100]. При реакции с аминогруппой желтая окраска, свойственная реагенту, очищенному по методу Фолина [98], переходит в желтовато-коричневую. В ходе реакции происходит арилирование аминогруппы с отщеплением сульфогруппы реагента. Определение проводят в несколько стадий [100] вначале инкубируют без доступа света реакционную смесь, включающую раствор белка, бикарбонатный буфер (pH 8,8), диоксан и раствор НХС в 50%-ном метаноле, а затем добавляют уксусную кислоту и диоксан. Далее определяют разницу в величине поглощения при 480 нм рабочего и контрольного раствора, не содержащего белка Аб48о = 3800 М см Ч При инкубации контрольный раствор приобретает интенсивную окраску, однако он почти полностью обесцвечивается при последующем подкислении уксусной кислотой. Окраска, свойственная производным по аминогруппе, не исчезает при подкислении. Присутствие диоксана до и после подкисления предотвращает осаждение модифицированного белка. В табл. 3 сопоставлены результаты модификации аминогрупп ряда белков с помощью НХС и некоторых других реагентов. [c.360]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология