Заряд, влияние на связывание металлоя

Очень часто присутствие того или иного нона металла или аннона (например, С1 ) оказывается необходимым для работы фермента. В ряде случаев ион металла связывается с ферментом в определенном центре на его поверхности или внутри молекулы. Влияние иона на катализируемую реакцию может быть обусловлено присутствием сильного электрического заряда. Некоторые ионы металла способны обратимо окисляться и восстанавливаться. Благодаря этому свойству железо, медь и кобальт входят в состав активных центров многих ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы. Важное значение имеет также способность ионов металлов влиять на взаимную ориентацию разных участков молекулы белка или других макромолекул. Связывание иона металла может вызывать радикальные изменения в конформации молекулы (гл. 4, разд. В. 8.в). [c.156]

Этот пример иллюстрирует каталитическое влияние хелатированного иона металла. Металл оказывает направляющее, или матричное, действие, как это видно из одновременного связывания АТР и фенантролина. К тому же он выполняет функцию нейтрализации заряда, уменьшая электронное отталкивание между [c.353]

Другим параметром электродного процесса, на который следует обратить внимание при выборе растворителя и органического реагента для связывания иона металла в хелат, является константа скорости переноса заряда к . Когда к > 10 см/с, электрохимическая реакция достаточно подвижна и электродный процесс протекает обратимо. Подбором растворителя можно устранить влияние факторов, вызывающих необратимость электродного процесса (замедленный перенос заряда, наличие последующих химических реакций и др.), и обеспечить условия регистрации поляризационных кривых с помощью переменнотоковых методов. При этом существенно снижается нижняя граница определяемых содержаний и повышается избирательность определений. [c.459]

Белковые (коллоидные) ошибки. Специфические химические реакции между растворенным веществом (как, например, ионами тяжелых металлов) и индикатором могут привести к заметным ошибкам при определении pH. Влияние, оказываемое белками и коллоидами на результаты измерений pH с помощью индикаторов, обусловлено амфотерностью белковых молекул или зарядом коллоидных частиц. Вероятно, связывание индикаторных красителей сильно зависит от заряда белка оно является наименьшим вблизи изоэлектрической точки. Кларк [9, стр. 185, 186] приводит для некоторых индикаторов значения белковой ошибки, выраженной в единицах pH. [c.152]

Связывание металлов с фосфатными группами можно было бы изобразить линией, проходящей через точки, которые не выходят из интервала значений 2<рМч2<4. Таким образом, можно ожидать, что ионы, расположенные на фиг. 78 в левой половине оси абсцисс, связываются в основном с фосфатными группами нуклеиновых кислот, а расположенные в правой половине— с атомами азота оснований. В природных рибонуклеиновых кислотах встречаются значительные количества двухвалентных ионов, роль которых в образовании двух- и трехцепочечных спиралей полирибонуклеотидов была рассмотрена в разд. 3 гл. XIX. Присутствие ионов металлов увеличивает температуру перехода спираль — клубок. Возможно, эти ионы увеличивают стабильность спиральной структуры, ослабляя электростатическое отталкивание между фосфатными группами и способствуя образованию внутримолекулярных связей. В двухспиральной структуре ДНК азотистые основания менее доступны влиянию окружающей среды, чем в РНК, и благодаря этому ионы металлов легче связываются с фосфатными группами. Результаты некоторых экспериментов указывают на то, что ноны меди, реагируя с основаниями, разрушают спиральную структуру и, следовательно, понижают температуру перехода. Другие двухвалентные ионы переходных металлов и щелочноземельные металлы повышают температуру перехода ДНК, вероятно, в основном за счет нейтрализации зарядов фосфатных групп. Ряд данных свидетельствует о том, что такие ионы металлов, как ферро-ионы, специфически связываются с некоторыми участками молекул нуклеиновых кислот. Связывание ионов металлов с ну-клеопротеидами изучено сравнительно слабо. [c.408]

Второе следствие, вытекающее из конкуренции между ионами Н+ и ионами металла, состоит в том, что связывание металла центром, который в отсутствие металла в нормальном состоянии нротонирован при тех значениях pH, при которых происходит связывание, сопровождается замещением протона при значениях pH, гораздо более высоких, чем рКа, протоны не замещаются (за исключением некоторых примеров незначительного замещения, обусловленного изменением общего заряда беЛ Ка, сопровождающимся электростатическим влиянием на кислотность). Легко показать, что для любой одиночной координирующей группы отлпчие в связывании иона Н+ незакомплексованной группой по сравнению с полностью закомплексованной определяется ее кривой титрования. Этот факт имеет практическое следствие, заключающееся в [c.278]

Байер [10], обсуждая проблему синтеза высокомолекулярных комплексообразующих веществ, обладающих способностью связывания ионов металла, проводит аналогию с природными веществами подобного тина В природе существуют высокомолекулярные комплексообразующие соединения, служащие для обогащения, переноса и аккумулирования тяжелых металлов [И]. Можно, например, указать на процесс концентрирования (в миллионы раз) ванадия из морской воды кровеносными клетками тунникатов [11, 12]. Апоферритин — белок млекопитающих, аккумулирующий железо,— может связывать в виде комнлексов только железо [13] . Аналогичные примеры приводит и Синявский [1] Гумусовые вещества ночв селективно связывают магний и кальций. Накопление золота некоторыми растениями так значительно, что они могут служить индикаторами месторождений золота и т. д. Все это дает основание предполагать, что создание сорбентов, обладающих высокой селективностью, вполне осуществимая задача . Однако отсутствие общего теоретического направления методов синтеза таких продуктов создает большие трудности в осуществлении заманчивых возможностей высокоселективных процессов поглощения веществ. Для повышения избирательности обычных универсальных ионитов исследователи пользуются различными приемами, которые основаны на учете факторов, влияющих в той или иной мере на избирательность (заряд противоионов, сольватация и набухание, степень сшивки и др.). Влияние этих факторов проявляется следующим образом [1] 1) Из разбавленных растворов ионит предпочтительнее поглощает противоионы с большим числом зарядов, при этом с ростом концентрации раствора электроселективность ионита уменьшается. 2) Ионит предпочтительнее поглощает противоион с меньшим молярным объемом. Избирательность увеличивается с увеличением разности молярных объемов, емкости и количества поперечных связей в ионите, с уменьшением концентрации раствора и с уменьшением молярной доли меньшего иона. 3) С иовыитением температуры избирательность ионита уменьшается. [c.100]

Методом рентгеноэлектронной спектроскопии получено много корреляций [91—94]. Так, в работе [95] показано хорошее соответствие Есв для ls-фото-электронов атома углерода в галогензамещенных метанах с электроотрицательностью и числом агомов галогена в молекулах. Рис. 4.38 иллюстрирует линейную зависимость между Есв для З -фотоэлектронов соединений молибдена и зарядом на атоме Мо, рассчитанным по Полингу [96]. В этой же работе изучались замещенные карбонилы молибдена и было доказано сильное Рп — -взаимодействие между лигандом СО и атомом Мо. Изучение более 100 комплексов тринадцати переходных элементов позволило выявить также 0- и я-связывание в них, что доказывает влияние электроотрицательности лигандов на Есв электронов в атоме металлов [97]. Об этом свидетельствует зависимость, представленная на рис. 4.39 величина АЕсв (разность между Есв для свободного атома металла и атома металла в комплексе) есть линейная функция электроотрицательности лиганда. [c.130]

К числу прямых методов, используемых для идентификации атомов или боковых цепей, к которым присоединяются ионы металлов, относятся рентгеноструктурный анализ (см. исследование миоглобина) и ядерный магнитный резонанс (см. изучение ион металла — РНаза, разд. 4.6). Кроме того, для этой цели используются различные непрямые методы. К числу последних относятся исследование влияния модификации боковой цепи специфического бел-ка на связывание с металлом, титриметрические определения значений рКа. участвующих в координации лигандных групп (разд. 3), и, по мере щозможности, корреляция спектров комплекса иона металла с белками со спектрами подходящих модельных систем. Хотя в случае металлопротеинов это последнее и рискованно, оно оказалось особенно плодотворным для изучения неспецифических комплексов ионов металлов с белками. Исследование влияния модификации белка на связывание с металлом несомненно играет полезную роль, однако при этом необходимо учитывать возможность того, что модификация боковой цепи, которая ранее не участвовала в связывании, может повлиять на него 1В результате изменения либо общего заряда на белке, либо его конформации. [c.276]

НОГО взаимодействия с другими группами. Такие примеры известны, но они крайне редки, и мы не будем их рассматривать Все остальные возможности относятся к разряду более слабых взаимодействий. Свойства хромофоров могут меняться в зависимости от локального окружения или от взаимодействия его с соседними хромофорами. Рассмотрим сначала обычный эффект окружения. Это может быть влияние и локального pH, и диэлектрической проницаемости, и жесткости среды, и нгшичия соседних групп, способных вступать в специфические химические взаимодействия (такие, как перенос заряда или протона, связывание с ионом металла). Мы остановимся здесь только на влиянии полярности растворителя. [c.42]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология