Ферменты в тканях

Определение количественного содержания ферментов в биологических объектах представляет известные трудности, поскольку, за редким исключением, ферменты в тканях присутствуют в ничтожно малых концентрациях. Поэтому о количестве ферментов судят по скорости катализируемой реакции в определенных, согласованных условиях измерения. При оптимальных условиях температуры, pH среды и полном насыщении фермента субстратом скорость катализируемой реакции пропорциональна концентрации фермента. О скорости ферментативной реакции судят или по скорости убыли субстрата, или по скорости образования продукта реакции. Для выражения концентрации фермента и количественной оценки его активности в условных единицах Комиссией по ферментам Международного биохимического союза была рекомендована стандартная международная единица (Е или Ц) за единицу активности любого фермента принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин) . [c.157]

Содержание ингибиторов амилолитических ферментов в тканях и органах растений колеблется в широких пределах. Больше всего ингибиторов амилаз накапливается у видов семейств бобовых, злаков и чайных. У бобовых и злаков белки-ингибиторы амилаз в основном локализованы в семенах. Меньше их содержится в цветках и проростках растений. [c.215]

Пероксидазы содержатся в животных тканях (кровь, печень, почки), но особенно активны эти ферменты в тканях высших растений. [c.209]

Рекомендуется применять гистохимические методы исследования ферментов в тканях и клетках в сочетании с биохимическими определениями активности тех же ферментов в сыворотке крови. Угнетение первых в сочетании с повышением активности вторых может свидетельствовать о начавшемся процессе разрушения клеток. Некоторые авторы рекомендуют гистохимические исследования для прямого обоснования ПДК, что представляется не всегда убедительным без дополнительных функциональных исследований. [c.140]

Токсическое действие. Наркотик, раздражает кожу и слизистые оболочки. В относительно малых концентрациях возбуждает дыхательный центр, в очень больших — угнетает. Обычно высокое содержание СО2 связано с пониженным содержанием кислорода в воздухе, что также является причиной быстрой смерти. СО2 оказывает центральное сосудосуживающее и местное сосудорасширяющее действие, вызывает ацидоз, повышение содержания адреналина и норадреналина и уменьшение — аминокислот в крови, ингибирование ферментов в тканях. Животные, в общем, менее чувствительны к СО2, чем человек. [c.508]

При отравлении стимулируется гликогенолиз и угнетается гликогенез, что обусловливает гипергликемию. Содержание Л. в печеночной ткани значительно снижается, угнетается активность альдолазы, активируется лактатдегидрогеназа, уменьшается концентрация пировиноградной кислоты, увеличивается уровень молочной кислоты. Содержание холестерина и р-липо-протеидов увеличивается изменяется баланс электролитов в крови, внутренних органах и структурах ЦНС в крови увеличивается концентрация пиридиннуклеотидов, содержание их в печени уменьшается, что связано с повреждающим действием иона Л. на никотинамидные ферменты в тканях нарушаются функции сердца и почек. [c.27]

Некоторые болезни человека, особенно генетически обусловленные наследственные заболевания, связаны с недостаточностью или полным отсутствием одного или нескольких ферментов в тканях. С другой стороны, патологические состояния могут быть вызваны избыточной активностью того или иного фермента в таких случаях иногда удается подобрать лекарственный препарат, ингибирующий активность этого фермента. Измерение активности некоторых ферментов в плазме крови, эритроцитах или образцах тканей имеет важное значение для диагностики многих заболеваний. В наше время ферменты широко используются не только в медицине, но И в химической и пищевой промышленности, а также в сельском хозяйстве. Ферменты играют определенную роль даже в повседневном домашнем хозяйстве. [c.226]

Время инкубации может быть различным. При выявлении дегидрогеназ оно колеблется в зависимости от активности фермента в ткани от 20 до 40 минут, реже до 60 минут. При выявлении диафораз по I — 5—15 минут, по II — 20—40 минут. [c.147]

Активность некоторых ферментов в тканях на поверхности имплантатов, изготовленных из ряда широко применяемых полимеров [9] [c.30]

Кровь доставляет вещества, участвующие в регулировании обмена веществ,— гормоны, витамины и некоторые ферменты — в ткани, где они оказывают свое действие. [c.387]

Содержание ферментов в тканях млекопитающих может изменяться в результате действия различных физиологических и гормональных факторов, а также под влиянием диеты. Известно много примеров такого рода для разных тканей и различных метаболических путей (табл. 10.1), однако наши знания о молекулярном механизме процессов носят фрагментарный характер. [c.102]

Активирование тех звеньев окислительного процесса, которые связаны с образованием и использованием богатых энергией фосфатных связей, должно в свою очередь приводить к усилению синтетических процессов. Действительно, как мы уже видели, заболевание нередко сопровождается накоплением продуктов синтеза, в том числе синтеза ферментов, в тканях, находящихся под влиянием возбудителя инфекции. [c.152]

Глюкозооксидаза осуществляет окисление свободной глюкозы с образованием глюконовой кислоты. Наличие этой аэробной дегидрогеназы достоверно установлено у некоторых плесневых грибов. Не исключено присутствие фермента в тканях высших растений. [c.234]

Особенности обмена в более широком смысле могут быть установлены и другими путями, помимо анализа крови, мочи, слюны или тканей. Необычные размеры или активность любой эндокринной железы свидетельствуют, например, о значительных особенностях. Нестандартная реакция на одно из многочисленных лекарств, гормонов и т. д., также свидетельствует о соответствующих особенностях обмена. Необычный аппетит или жажда тоже могут служить соответствующим сигналом, так же как и далекие от среднего уровня пороги вкусовой чувствительности и необычные пищевые потребности, проявляющиеся при обычной адекватной диете в виде слабых признаков недостаточности. Все эти проявления, в такой же степени, как результаты определения минеральных соединений, аминокислот, витаминов, различных метаболитов и ферментов в тканях и жидкостях организма, позволяют идентифицировать сотни особенностей обмена, которые сами по себе или в сочетании с другими могут свидетельствовать о какой-либо патологии. Если предположить, что каждый человек, который кажется здоровым, свободен от любых намеков на болезнь или на восприимчивость к ней, то число метаболических особенностей, которые могут иметь значение, должно быть невелико однако совершенно ясно, что это предположение неправдоподобно. [c.259]

И. П. Павлов впервые обнаружил, что из пищеварительных желез некоторые ферменты выделяются в неактивном или же в малоактивном виде. В таком же виде находятся многие ферменты в тканях. Ферменты, находящиеся в неактивном виде, получили название проферментов или зимогенов. Каким путем проферменты переходят в состояние активных ферментов — известно далеко не во всех случаях. Для пепсина и трипсина это может произойти в результате отделения от них парализаторов. Проферменты могут перейти в состояние ферментов при воздействии на них веществ, содержащих 5Н-группы и являющихся восстановителями. Отсюда можно заключить, что некоторые ферменты проявляют свою активность при их восстановлении. [c.175]

Тем не менее для часто используемых лабораторных животных, а также для некоторых других объектов удалось получить значительное количество данных. Установлено распределение многих ферментов в тканях крысы [2501] и человека [376]. В табл. 12.3 приведена информация о содержании более чем 100 ферментов в различных тканях крысы. Активность каждого фермента в наиболее активной ткани принята за 100 таким образом, приведенные в таблице значения не дают представления об абсолютной активности и разные ферменты нельзя сравнивать друг с другом. Все эти значения являются относительными, и, если какие-то из них очень малы, это просто означает, что в одной из тканей активность фермента исключительно высока. [c.95]

Распространенность некоторых ферментов в тканях крысы. Активность каждого фермента в наиболее активной ткани [c.98]

В настоящее время точке зрения, такое действие этих I гормонов связано с ингибированием хемотаксиса лейкоцитов и со стабилизацией лизосомных мембран. Известно, что выход лизосомных ферментов в ткани играет важную роль в патогенезе воспалительной реакции. [c.110]

Клинические проявления наследственного дефекта фермента тесно связаны с нормальной активностью фермента в различных тканях. В одном организме и даже в отдельной клетке может существовать несколько форм данного фермента [120]. Это так называемые изоферменты. Их существование можно объяснить как негенетическими причинами (вторичные изменения фермента в тканях), так и генетическими (наличием разных генетических локусов, кодирующих полипептиды с более или ме- [c.19]

При определении активности ферментов на электрофореграммах должны выполняться те же условия, что и при определении ферментов в тканях и клетках. Поэтому многие методы, применявшиеся первоначально в гистохимии, используют в оригинальной или модифицированной форме для локализации ферментов в гелях и других поддерживающих средах. В то же время некоторые методы определения ферментативной активности [c.279]

Глюкокортикоиды повышают концентрацию ти-розин-трансаминазы, увеличивая к . На этом примере была впервые четко показана гормональная регуляция синтеза фермента в тканях млекопитающих. Инсулин и глюкагон, несмотря на взаимный антагонизм их физиологического действия, оба независимо повышают в 4—5 раз. Действие глюкагона, вероятно, опосредуется сАМР, который оказывает аналогичное гормону действие в органной культуре печени крысы. [c.102]

В пищеварительных соках содержится очень много воды, и реакции, катализующиеся гидролитическими ферментами, всегда там направлены в сторону гидролиза. Такие же условия имеются для действия гидролитических ферментов в тканях организма. Это еще не означает, что из продуктов гидролиза органических веществ в тканях не синтезируются те же вещества. Синтез этот, однако, часто происходит более сложным путем, при,участии иных ферментов. Так, например, при ферментативном гидролизе в печени с помощью амилазы и мальтазы из гликогена образуется глюкоза. Из глюкозы в печени синтезируется гликоген, но этот синтез не является следствием обратимости реакций гидролиза. При синтезе гликогена глюкоза при участии одного фермента присоединяет к себе фосфорную кислоту, а затем уже при участии другого фермента превращается в гликоген. (Подробнее о синтезе гликогена см. на стр. 271.) [c.173]

ВХОДЯЩИХ в состав мембран, образование гранулярного ЭР и секрецию ферментов. В тканях, обработанных гиббереллином, как правило, возрастает содержание ИУК. [c.46]

Результаты, полученные при фракционировании тканей, удобнее всего оформлять в виде графиков. Так, при исследовании распределения ферментов в тканях данные лучше всего представлять в виде гистограмм, дающих возможность визуально оценить результаты проведенных экспериментов. [c.58]

Интерес к ацетилхолину был вновь проявлен в связи с изучением нервной системы у животных. Леви в 20-е гг. открыл ацетилхолин и гидролизующий его фермент в тканях сердца амфибии. [c.5]

Защита введённой активности от биотрансформации и иммунного надзора, а также доставка фермента в ткань-мишень и субклеточные образования, вовлеченные в патологический процесс. [c.288]

Цель работы — изучение структурных и функциональных свойств изозимов лактатдегидрогеназы в сердечной и скелетной мышцах крысы, являющихся критериями при установлении изозимного состава фермента в ткани. [c.337]

Чрезвычайно широкая распространенность Ф.-к. в тканях животных, растений и микроорганизмов определяется ключевой ролью фермента в образовании глюкозы из физиол. предшественника - пировиноградной к-ты. Количество фермента в тканях млекопитающих регулируется гормонами шюкагон увеличивает синтез Ф.-к., а инсулин - снижает. [c.140]

Динатриевая соль 2-нафтилфосфата применяется в гистохимии для качественного и количественного определения гидролитических ферментов в тканях. В иностранных каталогах указана цена препарата методики получения этой соли в литературе не найдено. Мы получали динатриевую соль 2-нафтилфосфата действием метилата натрия на 2-нэфтилфосфат. [c.135]

Аэробные организмы, к которым относятся млекопитающие, получают большую часть энергии за счет биологического окисления, при котором электроны переносятся от органических молекул на молекулу кислорода. Этот перенос совершается длинной цепью ферментов — промежуточных переносчиков электронов (ЦПЭ), функционирующих в форме высокоорганизованных комплексов, прочно связанных с внутренней мембраной митохондрий. Значительная часть свободной энергии электронов запасается при этом в форме энергии фосфатной связи АТФ (окислительное фосфорилироваыие). Все ферменты биологического окисления, или тканевого дыхания, относятся к классу оксидоредуктаз. По химической структуре эти ферменты являются сложными белками. Присутствие окислительно-восстановительных ферментов в тканях и биологических жидкостях может быть обнаружено по их действию на соответствующие субстраты. При изучении действия окислительно-восстановительных ферментов результаты исследования оформляют в виде таблицы [c.111]

Этот способ в настоящее время считают наиболее удобным. Кроме него, известны еще три способа нанесение на поверхность мясной порции порошкообразных размягчителей, в которых имеется фермент, часто с добавкой, например соли, глютаминовокислого натрия введение раствора фермента в ткань шприцем или, если кусок велик (полутуша), то несколькими шприцами одновременно введение фермента в кровь животного перед убоем. [c.241]

У взрослых животных содержание ферментов в тканях практически не меняется, и их количество определяют по константе скорости реакции нулевого порядка их синтеза и константе скорости реакции первого порядка их распада. Динамическое состояние отдельного белка часто характеризуют скоростью полуобновления, выраженной через период его полужизни для ферментов из печени крысы, органа, исследуемого чаще других, период полужизни колеблется от 0,2 до 150 ч. Корреляция между скоростью полуобновления и функцией фермента или между скоростью полуобновления и субклеточной локализацией фермента, по-видимому, выражена слабо [4122]. Однако исследования показали, что в печени крысы высокомолекулярные полипептиды расщепляются быстрее, чем небольшие молекулы. Из этого правила, однако, имеется много исключений, так что размер фрагмента—-субстрата системы деградации, вероятно, является только одним из факторов, влияющих на скорость катаболизма [1082]. [c.115]

У больных мукополисахаридозами основу структуры гликозаминогликанов соединительной ткани составляют те же крупные протеогликановые образования, которые обнаруживаются и в норме. Отсюда следует, что их синтез не нарушается в результате дефекта фермента. В тканях, где наблюдается аномальное отложение гликозаминогликанов, а также в моче эти молекулы варьируют по длине и имеют меньшие размеры. Это позволяет предполагать, что в клетках происходит расщепление максимально возможного числа связей перед тем, как процесс блокируется из-за дефекта специфического фермента, необходимого для отщепления очередного остатка. [c.33]

Бояьшое значение ПДГ-реакции в обеспечении энергетического обмена в мозге, а также то, что максимальная активность ПДГ-комплекса (около 1,8 мкмоль мин" г ) лишь немногим выше средней скорости потока пирувата (1,3-1,4 мкмоль мин г ) в мозге взрослого интактного животного, указьгеа-ет на сушествование в нервной ткани тонкой и эффективной системы регуляции ПДГ-комплекса, Установлено, что доля активной дефосфорилированной формы ПДГ в мозге значительно выше, чем во многих других тканях в мозге активная форма составляет около 70% от обшей активности фермента в ткани в сердце — 40-60, в печени, жировой ткани — около 20%. [c.167]

У жвачных содержание АТР-цитрат-лиазы и яблочного фермента в тканях, осуществляющих липогенез, незначительно. Это связано, по-видимому, с тем, что у этих животных основным источником ацетил-СоА является ацетат, образующийся в рубце. Поскольку ацетат активируется до ацетил-СоА внемитохондриально, ему не нужно [c.236]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология