Ферменты, расщепляющие ДНК и РНК

С момента внесения дрожжей в сусло начинается его брожение, целью которого является максимально полное и быстрое превращение сахаров в спирт. Спиртовое брожение сложный биохимический процесс, в результате которого сахара бражки под действием ферментов дрожжей превращаются в спирт и углекислый газ. Превращение сахаров в спирт и углекислый газ происходит внутри дрожжевых клеток. При этом сахара сначала адсорбируются на поверхности клетки, а потом диффундируют внутрь нее. При прочих равных условиях адсорбционная способность дрожжевых клеток определяется суммарной площадью их поверхности, которая, несмотря на относительно малые размеры одной клетки, довольно значительна при среднем диаметре дрожжевой клетки 8 мкм и с учетом того, что в 1 л нормально заправленной дрожжами бражки находится около 100 миллионов дрожжевых клеток, общая площадь поверхности их в 1 л составляет несколько десятков квадратных метров. С поверхности дрожжевой клетки адсорбированные молекулы сахаров диффундируют внутрь клетки, где под действием находящихся в ней ферментов расщепляются на этиловый спирт и углекислый газ. В свою очередь, молекулы этилового спирта и углекислого газа диффундируют из дрожжевой клетки в окружающую среду. В силу высокой растворимости в воде этиловый спирт равномерно распределяется в бродящей среде. При этом его концентрация (до определенных пределов) в клетке остается все время выше, чем в сусле, и молекулы спирта непрерывно уходят за пределы дрожжевой клетки. [c.120]

Ферментативный гидролиз целлюлозы осуществляется при участии фермента целлюлозы. Высшие животные не усваивают целлобиозу и целлюлозу, так как не обладают разлагающим ферментом. Черви, улитки, гусеницы и многие микроорганизмы, содержащие ферменты целлюлозу и целлобиазу, способны расщеплять целлюлозосодержащие растительные ткани. При гидролизе целлюлозы в присутствии концентрированных кислот образуется только Р-глюкоза. Возможен также частичный гидролиз целлюлозы с образованием редуцирующего дисахарида целлобиазы, в котором между двумя остатками глюкозы -Р-1,4-глюкозидная связь. Отличительной способностью обладают жвачные животные (например, коровы), которые могут питаться целлюлозой, поскольку в одном из отделов их желудка есть бактерии, продуцирующие фермент целлюлазу. Этот фермент расщепляет ее и превращает в О-глюкозу. [c.390]

Липаза - гидролаза эфиров глицерина - расщепляет сложноэфирные связи жиров с образованием свободных жирных кислот [3]. Основная особенность реакций, катализируемых липазой - высокая скорость их протекания в гетерогенных системах. В организме человека фермент расщепляет эмульсии водонерастворимых субстратов длинноцепочечных триглицеринов (жиров), стабилизированных поверхностно-активными веществами (желчными солями). [c.208]

Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Э к) о пептидам являются гидролазами, расщепля-Ю1ЦИМИ пептидную связь внутри полипептидной цепи, жзопептидаш расщепляют ее на конце белковой молекулы, аминопептидазы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазы - карбоксильный конец. [c.273]

Целлюлоза не гидролизуется ферментами. Это объясняется тем, что ферменты расщепляют связи между остатками а-глюкозы в крахмале, но не действуют на связи между остатками Р-глюкозы, из которых и состоит целлюлоза. Именно по этой причине целлюлоза как пищевой продукт человеком не может быть использована. Напротив, животные, особенно жвачные, успешно усваивают клетчатку, поскольку их организмы содержат необходимые для ее гидролиза ферменты. [c.497]

Огромное значение белки имеют и для жизнедеятельности растительных организмов, хотя содержание их в растениях значительно меньше. В то же время только в растениях, наряду с синтезом углеводов, осуществляется синтез белков из простых неорганических веществ. Необходимую для этого двуокись углерода (СОа) растения поглощают из воздуха, а минеральные азотистые соединения и воду — из почвы. В животные же организмы белки поступают в готовом виде — с растительной или животной пищей в процессе пищеварения белки под влиянием ферментов расщепляются до а-аминокислот, которые усваиваются, и в тканях также под действием ферментов вновь образуют белки. [c.289]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Биохимический метод основан на том, что в биохимических процессах пространственные факторы обычно играют решающую роль, и микроорганизмы утилизируют лишь один из антиподов, образующих рацемат. Недостатком этого метода является то, что соответствующий антипод безвозвратно теряется. Впервые этот метод также применил Пастер, показавший, что плесневые грибы при действии на рацемат винной кислоты (виноградная кислота) разрушают й-форму, а Ь-форма накапливается и может быть выделена в чистом виде. В дальнейшем для расщепления рацематов особенно часто использовали способность ферментов расщеплять производные только тех пространственных изомеров, которые встречаются в природе. Последний метод позволяет избежать потери одного из антиподов. [c.445]

П. ф. играют важную роль во мн. процессах, происходящих в организме, напр, при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции. Во ми. этих случаях фермент расщепляет я субстрате лишь одну или неск. связей (ограниченный протеолиз). Активность П. ф. регулируется на посттрансляц. стадии путем активации их неактивных предшественников (зи-могенов), а также действием прир. ингибиторов ферментов (а -макроглобулина, ai-антитрилсина, секреторного панкреатич. ингибитора и др.). Нарушения механизмов регуляции активности П. ф.-причина мн. тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). [c.113]

Поскольку каждый активированный фермент расщепляет много молекул следующего профермента, каскад активации ранних компонентов действует как усилитель каждая молекула, активированная в начале всей цепи, приводит к образованию множества литических комплексов. [c.46]

В указанных выше случаях специфичность ограничивается определенной группой веществ. Однако имеется еще более высокая степень специфичности, когда фермент, расщепляя только один оптический изомер, оставляет без изменения другой. [c.56]

Иногда второго расщепления полипептида на фрагменты оказывается недостаточно, чтобы найти перекрывающиеся участки для двух или более пептидов, полученных после первого расщепления. В этом случае применяется третий, а то и четвертый способ расщепления, что позволяет в конце концов получить набор пептидов, обеспечивающих перекрывание всех участков, необходимых для установления полной последовательности исходной цепи. При этом для расщепления полипептида можно использовать другие протеолитические ферменты, например химотрипсин или пепсин правда, эти ферменты расщепляют пептидные связи гораздо менее избирательно, чем трипсин (табл. 6-6). [c.152]

Недавно было показано, что при действии р-амилазы на чистую амилозу, которая не имеет 1,6-связей и не образует точек ветвления, фермент расщепляет амилозу лишь на 70%, Объясняется это тем, что в молекуле амилозы имеются аномальные структуры, не поддающиеся расщеплению под действием р-амилазы. Гидролитическое расщепление этих структур [c.146]

Активность фермента расщеплять- эластические волокна связана с превращением длинных палочковидных молекул эластина в молекулы глобулярного типа [1, 2]. [c.447]

В технологии получения спирта из сахарсодержащего сырья важнейшую роль играют ферменты, содержащиеся в дрожжах — а-глюкозидаза (мальтаза) — фермент расщепляет мальтозу с образованием глюкозы Ь-фруктофуранозидаза (сахараза, ин-вертаза) — фермент расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу, а раффинозу — на фруктозу и мелибиозу и комплекс ферментов, называемый зимаза, который расщепляет гексозы (фруктозу и глюкозу) с образованием в качестве конечных продуктов этилового спирта и углекислого газа. [c.44]

Механизмы С. у разл. классов РНК различаются между собой. Для всех них характерна точность удаления интронов и соединения экзонов. Специфичность удаления единств, интрона, если он имеется в пре-тРНК, обеспечивается ее трехмерной структурой. Эндонуклеаза, ассоциированная с ядерной мембраной, с участием др. ферментов расщепляет предшественник на участках (сайтах) по краям интрона с образованием на концах экзонов 2 , 3 -циклофосфатного и 5 -гидроксильного концов (рис. 1). Соединение этих кон- [c.409]

Характеристика продукции, сырья и полуфабрикатов. Сахар — практически чистая сахароза (СиНгзОц), обладающая сладким вкусом, легко и полностью усваиваемая организмом, способствующая быстрому восстановлению затраченной энергии. Сахароза —- это дисахарид, который под действием кислоты или фермента расщепляется на глюкозу и фруктозу (инвертный сахар). Сахароза может находиться в двух состояниях кристаллическом и аморфном. По химической природе сахар является слабой многоосновной кислотой, дающей с оксидами щелочных и щелочноземельных металлов соединения — сахараты. [c.59]

Биологическая роль. Витамин К принимает участие в синтезе протромбина в печени, вероятнее всего, через ферментную систему. Получены доказательства, что витамин К необходим как стимулятор биосинтеза в печени минимум 4 белков-ферментов, участвующих в сложном процессе свертывания крови факторов И, УП, IX, X. В частности, имеются данные, что в молекуле указанных факторов обязательно присутствуют остатки карбоксиглутаминовой кислоты в молекуле активного протромбина таких остатков оказалось 10. Протромбин, являясь протеолитическим ферментом, расщепляет специфические пептидные связи растворимого белка крови фибриногена с образованием нерастворимого фибрина (см. главу 17). Показано, что у-карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты в молекуле белков, в частности протромбина, протекает посттрансляционно [c.217]

Панкреатическая липаза (КФ 3.1.1.3) является гликопротеидом, имеющим мол. массу 48000 (у человека) и оптимум pH 8-9. Данный фермент расщепляет триглицериды, находящиеся в эмульгированном состоянии (действие фермента на растворенные субстраты значительно слабее). Как и другие пищеварительные ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин), панкреатическая липаза поступает в верхний отдел тонкой кишки в виде неактивной пролипазы. [c.366]

Перейдем к молекулярному рассмотрению. Как уже сказано, источником свободной энергии для активного транспорта служит АТФ. АТФ усиливает активный транспорт, будучи введена внутрь клетки, но ие влияет ка него, находясь во внешней среде. Цз клеточных мембран удалось выделить К, Na-активируемую АТФ-азу. Этот фермент расщепляет АТФ только в присутствии ионов К" " и Na" . Действие АТФ в мембране непосредственно связано с активным транспортом — глюкозид оубаин ингибирует АТФ-азу при той же концентрации, при которой он прекращает работу натриевого насоса. Гидролиз АТФ in vitro с помощью этой АТФ-азы происходит в две стадии. Вначале выделяется АДФ, а неорганический фосфат остается связанным с ферментом. Эта стадия активируется ионами Na"". Второй этап требует ионов К"" и состоит в отщеплении фосфата от фермента. Сходная, но уже пространственная асимметрия свойственна насосу — на внутренней поверхности мембраны его активность зависит от Na, на внешней — от При расщеплении АТФ на мембранах наблюдается переход меченого фосфата из АТФ в фосфопротеи-ды мембраны. Кинетика действия АТФ-азы in vitro характеризуется S-образной зависимостью скорости реакции от концентраций Na"", К+ и АТФ. Гидролиз одной молекулы АТФ в мембране сопровождается выходом из клетки двух-трех ионов Na"". [c.348]

Реакция, катализируемая полинуклеотидфосфорилазой, легко обратима. Фермент расщепляет РНК из самых различных источников, хотя S-PHK, по-видимому, устойчива к его действию. [c.479]

Химотрипсин расщепляет больше пептидных связей, чем трипсин. При кратковременном гидролизе в течение 2—3 ч фермент расщепляет пептидные связи, в которых участвуют остатки тирозина, фенилаланина и лейцина, И в этом случае полную устойчивость к гидролизу сохраняют пептиды пролина. Скопления ароматических аминокислот, например структуры, подобные. .. Фен-Фен. .. или.... .. Тир-Фен. .. и т. д., обладают частичной устойчивостью к гидролизу. Однако с увеличением продолжительности гидролиза происходит разрушение пептидных связей многих типов. Подробный обзор по химотрипсину был сделан Деснуэллем [7] сведения о специфичности химотриптического гидролиза можно найти в обзоре Хилла [341. [c.36]

Дрожжинки, содержащиеся в среде гексозных сахаров, при помощи системы ферментов расщепляют сахара, образуя этиловый спирт и углекислоту. Этиловый спирт переходит в окружающую жидкость, а углекислый газ выделяется на поверхности дрожжинок в виде маленьких пузырьков, которые постепенно увеличиваются в объеме, затем постепенно всплывают на поверхность чана, увлекая приставшие к ним дрожжинки. [c.330]

С другой стороны, некоторые наблюдения позволяют считать, что субстрат соединяется с ферментом в нескольких точках. Так, все протеолитические ферменты расщепляют пептидные связи, но эти связи должны быть ориентированы строго специфично в отношении к окружающим белковым цепям и полярным группам молекулы субстрата. Действию протеолити-ческих ферментов подвергаются только 1-формы аминокислотных остатков, (1-формы синтетических пептидов полностью инертны. Для объяснения стереохимической специфичности предполагается, что субстрат должен быть присоединен к ферменту по крайней мере в трех точках. [c.261]

При фосфоролизе фермент расщепляет амилозу до мальтотриозы или мальтотетрозы, но при расщеплении амилопектина действие фермента прекращается, когда в наружных цепочках остается два-три остатка, соединенных а-1,6-связями. Частично расщепленную молекулу амилопектина называют предельным декстрином . [c.160]

Наряду с лизоцимом существует много других ферментов, лизирую-щих муреиновый каркас. Муроэндопептидазы, чаще всего получаемые из бактерий, весьма специфическим образом расщепляют пептидные связи, участвующие в поперечной сшивке. Например, выделенная из Е. соН эндопептидаза разрывает связь между D-аланином и л езо-диамино-пимелиновой кислотой (отмеченную на рис. 2.25). Другие ферменты расщепляют связи в иных местах. [c.55]

После этого в каплю вводили второй фермент—р-амилазу. Этот фермент расщепляет гигантские молекулы крахмала на звенья диглюкозы , или мальтозы, как ее называют, т. е. сахара, состоящего из двенадцати атомов углерода. Молекулы мальтозы диффундируют из капли коацервата, и капля сжимается до первоначального размера (рис. 2.1). [c.30]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты, расщепляющие ДНК и РНК: [c.541] [c.126] [c.273] [c.27] [c.180] [c.713] [c.536] [c.97] [c.97] [c.481] [c.228] [c.197] [c.197] [c.67] [c.244] [c.296] [c.519] [c.302] [c.880] [c.166] [c.148] [c.281]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология