Рибосома связями

Место синтеза белка. Рибосомы связаны с ЭР или свободно лежат в цитоплазме. Много рибосом могут образовать полисому (полирибосому) в которой они нанизаны на единую нить матричной РНК [c.179]

Пары оснований, связанные водородными связями Молекула ДНК обеспечивает хранение наследственной информации, закодированной определенной последовательностью оснований, присоединенных к углевод-фосфатной цепи. Установлено, что молекула ДНК является матрицей для синтеза информационной РНК , которая далее контролирует синтез белков на определенных структурах клетки, называемых рибосомы . В конечном счете каждая группа из трех оснований молекулы ДНК ответственна за совершение определенной операции при синтезе белка. Все 64 возможные комбинации трех оснований дают команды или для объединения отдельных аминокислот в белковую последовательность, или для окончания приращения цепи (некоторые комбинации кодируют одну и ту же команду). [c.321]

Молекула т-РНК связана с рибосомой (входит в большую из двух названных субъединиц рибосомы) и (фиксирует цепь, растущую на рибосоме [c.393]

Кроме того, рибосомальный синтез белка протекает во много раз энергичнее, если рибосомы связаны с липопротеиновыми мембранами. [c.460]

По данным А. Спирина и Н. Киселева отдельная рибосома состоит из двух неравных частей. В каждую из этих частей входит по одной молекуле ДНК и несколько десятков молекул белка. Меньшая часть рибосомы связана с молекулой РНК-посредника, которая приносит информацию о том, в какой последовательности должны быть собраны аминокислоты, чтобы образовалась молекула того или иного белка. [c.311]

Рибосомы вьщеляют путем дифференциального центрифугирования клеточного содержимого, получаемого после гомогенизации клеток. Известно, что этим путем удается разделить клеточное содержимое на ряд фракций (см. гл. I). Рибосомы связаны главным образом с мембранами эндоплазматической сети. Поэтому при фракционировании содержимого клетки они осаждаются вместе с обломками липопротеиновой мембраны—микросомами. [c.285]

Необходимыми низкомолекулярными компонентами всех рибосом являются ионы двухвалентных металлов, и в первую очередь ионы Mg +. Кроме в рибосомах присутствуют ионы Са другие катионы (Мп , Со + и т. д.) обнаружены в незначительных количествах. Содержание Mg " составляет в среднем 2500—3000 атомов на рибосому, т. е. почти вся РНК в рибосоме присутствует в виде магниевой соли. При уменьшении содержания Mg + до определенного уровня происходит сначала диссоциация рибосомы на субъединицы, а при концентрации ниже 1000 атомов на рибосому нарушается структура субъединиц. Ионы Mg +, принимающие участие в объединении субъединиц рибосомы, связаны лабильно и легко обмениваются с ионами Mg + среды. Напротив, ионы Mg +, ответственные за поддержание компактной целостной структуры субъединиц, прочно связаны и медленно обмениваются с ионами Mg " среды Важными компонентами рибосом являются также диамины и полиамины (1,3-диаминопропан, путресцин, кадаверин, спермидин, спермин и др.). Диамины и полиамины, по-видимому, выполняют существенную роль в нейтрализации фосфатных групп РНК и поддержании структуры рибосомы. Показано, что вариации молекулярного веса рибосом (2,8— 5)-10 обусловлены разным содержанием в них белкового компонента. Абсолютное содержание РНК во всех рибосомах является постоянным и соответствует суммарному весу 1,7-10 . [c.460]

Частица, распознающая сигнал, связывается с сигнальным пептидом, как только он сходит с рибосомы. Это приводит к временной остановке синтеза белка, а иногда полностью прерывает его. Возникшая пауза в трансляции, вероятно, дает возможность рибосоме связаться с мембраной ЭР до того, как синтез полипептидной цепи будет завершен. Благодаря этому ненужного высвобождения белка в цитозоль не происходит. [c.45]

Синтез белка в цитоплазме клетки ведут не только отдельные рибосомы, но и группы по нескольку связанных и совместно функционирующих рибосом (5—10 и более). Они получили название-полисом. В полисоме отдельные рибосомы связаны тонкими нитями молекул РНК и расположены на расстоянии 0,005—0,015 мкм друг от друга. [c.24]

Последовательность превращений заключается в том, что сначала отщепляется молекула т-РНК, а затем возникает пептидная связь. Последний процесс катализируется двумя специальными ферментами, причем энергия доставляется молекулой ГТФ . При этом молекула м-РНК скользит по поверхности рибосомы, освобождая участки связывания (кодоны) для молекул т-РНК, несущих следующие аминокислоты. т-РНК отщепляется от карбоксила конца цепи лишь после завершения строительства всей полипептидной цепи. [c.393]

При инициации происходят события, предшествующие образованию пептидной связи между двумя первыми аминокислотами белка. Для инициации необходимо, чтобы рибосома связалась с информационной РНК, образовав инициирующий комплекс совместно с первой аминоацил-тРНК. Это относительно медленная стадия в синтезе белка. [c.72]

Аминоацил-тРНК имеет код, используемый в дальнейшем для занятия своего места в полипептидной структуре. Рибосомы связаны с информационной, или матричной, РНК (мРНК), определяющей порядок чередования аминокислот в полипептидных цепочках. [c.433]

Рибосомы связаны между собой в группы или агрегеты, называемые полисомами. Электронно-микроскопическими исследовани- [c.155]

В то же время антибиотик хлорамфеникол связы- НО"" Y вается с бактериальными рибосомами, но не с более [c.61]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Группа Летсингера и Клотца разработала недавно метод синтеза иеитидов с использованием матриц этот метод напоминает природный механизм синтеза на рибосомах (рис. 2.1). В методе используются полимерный носитель и полинуклеотидная матрица, но отсутствует необходимость, как и в природных системах, временно защищать аминокислоты для образования правильных связей. Такой подход назван методом комплементарного носителя (рис. 2.5). Растущая полипептидная цепь связана концевой карбоксильной группой с 5 -ОН-группой олигонуклеотида эфирной связью. Новая поступающая аминокислота также присоединена эфирной связью, но с З -ОН-групной второго олигонуклеотида. [c.65]

Известно неск. типов РНК. Рибосомные рибонуклеиновые кислоты, связываясь с рибосомными белками, образуют рибосомы, в к-рых осуществляется синтез белка. Матричные рибонуклеиновые кислоты служат матрицами для синтеза белков (трансляции). тРНК осуществляют связывание соответствующей аминокислоты и ее перенос к рибосомам. Обнаружены т.наз. малые ядерные РНК, участвующие в превращ. первичных продуктов транскрипции в функционирующие молекулы т.наз. антисмысловые РНК участвуют в регуляции биосинтеза белка и репликации плазмидных ДНК. В виде РНК представлены геиомы мн. вирусов (РНК-содержащие вирусы), в к-рых матрицами для синтеза РНК служат вирусные РНК. Нек-рые РНК обладают ферментативной активностью, катализируя расщепление и образование фосфодиэфирных связей в своих собственных или др. молекулах РНК. [c.298]

Гуапозинтрифосфат (GTP)—еще одно высокоэпергетическое соединение, структура которого аналогична структуре АТР, отличие заключается только в том, что вместо аденинового основания в его состав входит гуаниновое. Хотя GTP находит меньшее использование в биологических системах, чем АТР, тем не мепее это соединение участвует в некоторых процессах, требующих затраты энергии, наиример при синтезе пептидной связи на рибосомах. [c.134]

Toporo зависят жизненно важные свойства системы. Здесь кодирование матричного синтеза обусловлено целым рядом низших кодов кодом, отвечающим соответствию т-РНК, и аминокислоты кодом, соответствующим отношению между т-РНК, рибосомой и м-РНК кодом ферментов, производящих замыкание пептидных связей, и т. д. [c.394]

Образование полипептидных связей на рибосомах обычно подразделяют на три процесса инициацию, элонгацию и терминацию [98]. Синтез белка начинается с инициирующего кодоиа чаще всего им является кодон метионина AUG. Кодон GUG, расположенный надлежащим образом в цепи мРНК, также может служить инициирующим кодоном. В этом случае он детерминирует метионин, а не валин. Для распознавания стартового сигнала важную роль может играть также последовательность оснований, предшествующая инициирующему кодону. На это указывает тот факт, что кодоны AUG и GUG встречаются не только в точках инициации. [c.231]

О том. что гидролиз GTP действительно необходим для процесса инициации, свидетельствует тот факт, что на начальной стадии связывания вместо GTP можно использовать 5 -гуанилметилендифосфонат (аналог GTP, в котором центральный и последний атомы фосфора соединены метиленовым мостиком). Этот аналог может заменять GTP на всех начальных стадиях цроцесса инициации вплоть до связывания с 505-рибосомой, но не способен функционировать на последнем этапе, поскольку он не гидролизуется. Знатение гидролиза GTP до настоящего времени точно не установлено. Не исключено, что он служит источником энергии, необходимой для перегруппировки составных частей рибосомы (о чем уже шла речь выше), или нужен просто, для освобождения комплекса 1F-2—GDP (если, например, комплекс IF-2—GTP связа прбчно, а комплекс 1Р 2—QDP —слабо). [c.232]

Как только 5 -конец мРНК покидает рибосому, он может сразу же связаться с другой рибосомой, инициируя трансляцию следующей пептидной цепи и т.д. Количество-рибосом, объединяемых в полирибосому, определяется длиной мРНК. [c.237]

Для этой реакции необходим специальный stringent-фактор — рибосомный белок, состоящий нз одной полипептидной цепи с мол. весом приблизительно 75000 [124]. Рибосомы при этом должны быть связаны с мРНК и содержать в А-участках отобранные кодоном нена-груженные тРНК. [c.246]

Неожиданно было обнаружено, что фосфатидилсерин-синтетаза Е. oli прочно связывается с рибосомами [128]. Этот фермеит, обеспечивающий включение серина в фосфолипиды (стадия ж на рис. 12-8), ответствен за синтез основных липидных компонентов мембран Е. соИ. Локализация этого важного фермента иа рибосомах, возможно, каким-то образом связана с наличием общей регуляции синтеза белков и липидов. [c.246]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]

Л. активен против многих грамположит. и грамотрицат. микробов, риккетсий, спирохет, хламидий. Антибактериальное действие его весьма специфично и связано с нарушением белкового синтеза на стадии переноса аминокислот от ами-ноацилтранспортной РНК на рибосомы. Небольшие изменения в структуре молекулы Л. ведут к уменьшению или полной потере его активности. с Е Есипов [c.580]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосома связями: [c.270] [c.48] [c.471] [c.58] [c.58] [c.58] [c.59] [c.61] [c.92] [c.117] [c.463] [c.346] [c.587] [c.231] [c.236] [c.239] [c.485] [c.489] [c.491] [c.666] [c.204] [c.602] [c.621] [c.621]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология