фермеит

Ферментативная реакция — это, как правило, многостадийный процесс, в котором на первой стадии образуется комплекс между ферментом и субстратом (комплекс Михаэлиса), Чаще всего эта стадия представляет собой сорбцию субстрата на ферменте, обусловленную, например, их гидрофобным, полярным и (или) ионным взаимодействием (см, гл. I), На образование комплекса Михаэлиса, предшествующее химическому взаимодействию, указывают многочисленные экспериментальные данные, в том числе и кинетические (см, гл. V и VI) некоторые фермент-субстратные комплексы были выделены в чистом виде [1]. Возникает вопрос, в какой мере способствует (и способствует ли) образование фермеит-субстратного комплекса ускорению катализируемой реакции. [c.34]

Хотя механизм ферментативного действия нельзя объяснить одним образованием промежуточных соединений между ферментом и субстратом по причинам, которые будут изложены ниже, тем не менее мы должны принять, что первой фазой ферментативной реакции является образование фермеит-субстрат-ного комплекса. Одновременно необходимо также допустить, что образовавшиеся фермент-субстратные комплексы неустойчивы и могут существовать только в течение короткого промежутка времени. Если бы фермент образовывал с субстратом очень стабильные комплексы, то все количество фермента оказалось бы в конце концов связанным с субстратом и последний не подвергался бы дальнейшему превращению. [c.280]

Превращение основного состояния фермепт-субстратного комплекса в переходное ведет к увеличению прочности связывания фермента с субстратом (точнее, измененных или активированных фермента и субстрата) и к уменьшению активационного барьера реакции. При этом в согласии с основными положениями теории переходного состояния уменьшение свободной энергии активации соответствующей стадии ферментативной реакции определяется разницей свободных энергий реального и гипотетического фер-мент-субстратного комплекса. Иначе говоря, во сколько раз напряжения ухудшают возможное связывание субстрата с активным центром, во столько же раз возрастает скорость соответствующей стадии ферментативной реакции ири условии снятия этих напряжений в переходном состоянии на данной стадии [79—82]. Следовательно, если напряжения или деформации, существующие в фермент-субстратиом комплексе, снимаются в переходном состоянии реакции, то они выгодны для фермента на стадии каталитического превращения комплекса. Чем более выражены такие наиряжения в фермент-субстратном комплексе, тем выше каталитическая копстапта ферментативной реакции. Согласно классификации фермеит-субстратных взаимодействий именно те взаимодействия, прочность которых возрастает прн образовании переходного состояния ферментативной реакции, называются специфическими [81, 82]. [c.163]

Теоретические расчеты величин энергий фермеит-субстратиого и фермент-ипгибиторного комплексов в различных конформациях, основанные, иа данных рентгеиоструктурного анализа, показали [95], что при взаимодействии с участком D активного центра лизоцима соответствующее сахаридное кольцо субстрата сохраняет свою обычную стабильную конформацию кресла. Более того, участок D вообще не проявляет повышенного сродства к конформа-цип полукресла [95]. К этим же выводам пришли и авторы независимой теоретической работы [96], базируясь на квантовомеханических и классических структурных расчетах конформаций фермент-субстратного комплекса. [c.168]

Атом кислорода обладает больщим отрицательным индукционным эфсректом, чем атом углерода, следовательно, ОН в а-1,4-глюкозидной связи будет иметь и большую плотности электронного облака по сравнению с атомом Сь Снижение плотности электронного облака у последнего вызывается также индукционным воздействием атома кислорода глюкопиранозного кольца. Пунктирные и штриховые линии показывают соединение фермента с субстратом, вед -щее к перераспределению электронной плотности в фермеит-субстратном комплексе и исчезновению перекрытия электронных орбит между С1 и О. [c.173]

Наиболее вероятный механизм действия а-амилазы — двойное замещение, сущность которого заключается в разрыве глюкозидной связи в результате про-тоиврования кислородного мостика МН-группой имидазола. В образующемся при этом фермеит-субстратном комплексе субстрат связан ковалентной связью с карбоксильной группой фермента. На этой стадии реакции происходит первое Валь-девовское обращение. На второй стадии, когда комплекс гидролизуется, происходит второе Вальденовское обращение и, таким образом, сохраняется а-аномерная конфигурация продукта реакции (Д. М. Беленький). [c.174]

КАТАЛАЗА, фермеит класса оксидоредуктаз. Содержится в клетках животных и растений. Хромопротеид состоит иэ четырех идентичных субъединиц с мол. м. 62 ООО, р1 5,4, оптим. каталитич. активность при pH 7,0. Катализирует разложение Н2О2 до воды и кислорода. [c.247]

Согласно современным представлениям о процессе инициации, РНК-полимераза многократно связывается с ДНК в случайных местах и отщепляется от нее до тех пор, пока она не свяжется с промоторным участком. При этом считается, что фермеит узнает промотор, специфически взаимодействуя с основаниями (большой бороздки спирали ДНК (рис. 2-23). Согласно расчетам, для возникновения уникальной после-дбвательйости, узнающей РНК П0лиме разу, необходимо вполне опре- [c.206]

Неожиданно было обнаружено, что фосфатидилсерин-синтетаза Е. oli прочно связывается с рибосомами [128]. Этот фермеит, обеспечивающий включение серина в фосфолипиды (стадия ж на рис. 12-8), ответствен за синтез основных липидных компонентов мембран Е. соИ. Локализация этого важного фермента иа рибосомах, возможно, каким-то образом связана с наличием общей регуляции синтеза белков и липидов. [c.246]

РИС. 15-30, Схематический рисунок, показывающий три типа ферментативной активности ДНК-полимеразы I. Верхний рисунок иллюстрирует 3 -5 -экзонуклеазиую или корректирующую активность фермента. Хотя на рисунке показано, что фермеит передвигается иа одно положение вперед до того, как произойдет следующий этап, иа самом деле момент, когда происходит передвижение, ие установлен. Нижний рисунок иллюстрирует реакцию полимеризации и 5 -3 -экзонуклеазное действие. [c.275]

Четвертичная структура Г. первого типа характеризуется наличием неодинаковых субъединиц молекула содержит флавин, негиминовое железо и серу со степенью окисления -2. Г. второго типа либо не имеет четвертичной структуры, либо состоит из идентичных субъединиц. Каталитич. активность Г. проявляется при pH 7-8. Фермеит абсолютно специфичен по отношению к субстратам. Ингибиторы Г.-азасерин, гомоцистеинсульфонамид и метионин-су льфон. [c.587]

Фермеит-лизил-МНС—Р + 5 -АМР холофермент (66) [c.620]

Р-фермент (б) р-амилаза (в) а-амилаза (г) амило-1.6-глюкозидаза (д) К-фермеит (е) олиго- , глюкозидаза (ж) ыальтаза (а-глюкозидаза). [c.616]

Цитохром-с-оксидаза (называемая также цитохромоксидазой, или цитохромом аох) — конечный компонент дыхательиой цепи всех аэробных организмов. Этот фермеит был открыт О. Варбургом в 20-х годах нашего столетия и был назван им дыхательным ферментом . Цитохромоксидаза играет фундаментальную роль а жизни аэробных организмов 90% потребляемого ими кислорода используется в качестве субстраха зтого фермента. [c.616]

Упражнение 20-25. Протеолитический фермеит папаин отличается от а-химотринсина тем, что в нем цистеин (или его лабильное производное) входит в состав активного участка. Фермент дезактивируется соединениями, образующими комплексы с группами — 8Н или реагирующими с ними активность восстанавливается в результате реакций, которые должны приводить к регенерации 5Н-групп. Предложите схематический механизм разрыва пептидной цепи при действии па-паина, соответствующий гипотезе, согласно которой папаин, хотя он может и не содержать свободных 5Н-групп, легко реагирует с ионом образуя соедине- [c.130]

Здесь стоит, пожалуй, несколько уклониться в сторону и рассмотреть вопрос о том, почему у растений не выработались РуДФ-карбоксилазы, более эффективно связывающие субстрат (СОг). На этот счет мы можем только строить гипотезы, опираясь на некоторые факты. Сам по себе субстрат обладает рядом особенностей, по-видимому, не слишком благоприятных для его эффективного связывания. Во-первых, его молекула мала и не обладает развитой стереохимической структурой поэтому у нее очень мало групп, способных взаимодействовать с поверхностью фермента. Во-вторых, она лишена электрического заряда. А поскольку при фермеит-субстратных взаимодействиях заряд играет обычно важную роль, фермент опять-таки ограничен в своих возможностях притянуть к себе молекулу СОг и удерживать ее у своей поверхности. Действительно, в других реакциях карбоксилирования (например,в реакциях пируваткарбоксилазы или ацетил-КоА — карбоксилазы) каталитически активным и предпочитаемым субстратом служит не СОг, а НСОГ по-видимому, заряд молекулы является необходимым добавочным источником энергии для стабилизации фермент-субстратного комплекса. [c.105]

А. Бах и С. Зубкова выработали методику, которая дает возможность определять содержание пероксидазы в минимальных (0.001 см ) количествах крови. Оксигемоглобин крови, 1 ак известно, обладает способностью окислять в присутствии перекиси водорода целый ряд веществ (гваякол, бензидин, пирогаллол и т. п.). Бах и Зубкова в своем методе исходили, и соответствии с данными литературы, из положения, чтов крови наряду с оксигемоглобином существует также фермеит пероксидаза и что оксигемоглобин в отличие от последней термостабилен. Против этого положения было сделано возражение со стороны Вильштеттера и Нолингера , которые указали, что, согласно их наблюдениям, пероксидазное действие растворов оксигемоглобина после непродолжительного кипячения значительно понижается (приблизительно на /д). Так как это возражение казалось нам веским, мы и решили подробнее изучить вопрос о существовании в крови независимой от гемоглобина пероксидазы. [c.579]

Введение в организм витамина Е снижает потребление кислорода и приводит интенсивность дыхания к норме. Отсюда можно заключить, что токоферолы каким-то образом действуют на ферменты дыхания, снижая их активность.. Выяснить, на какие именно ферменты действуют токоферолы трудно, так как они нерастворимы в воде и поэтому изучить их взаимодействие с фермеь тами в водкой среде вне организма не представляется возможным. [c.128]

В механизме двойного замещения фермент участвует непосредственно в каталитическом процессе, образуя соединение фермеит-субстрат. В этом механизме ферменту приписывается специфическая роль, которая в некоторых случаях была яодтверя дена при помощи химических методов (раздел VII, Д). [c.162]

Механизмы протекания прямой и обратной реакции одинаковы (чего нельзя сказать о механизмах катаболизма и анаболизма, каталрхзйруемых разными фермея- тами). Катализатор в равной степени ускоряет проте- канне как прямой, так и обратной реакции. Собственно, роль фермента в обратимой реакции сводится лишь к ускорению достижения равновесия. Изменение концентрации или каталитической активности фермента не приведет к изменению соотношения между концентрациями 5 и Р, если эти вещества способны превращаться друг в друга. По-видимому, именно по этой причине ферменты, катализирующие обратимые реакции, редко испытывают воздействия специфических регуляторе В" биологических системах регуляции подвергаются главным образом те ферменты, которые катализируют необратимые реакции. [c.11]

Конкурентный ингибитор может связываться только со свободным ферментом и не связывается с фермент-субстратным комплексом (рис. 2 А). При регуляции фермента по неконкурентному механизму эффектор мо-. жет сндзываться как со свободным ферментом, так и с фермеит-субст] атным комплексом (рис. 2 Б). Связывание такого регулятора происходит в специал,ьном учаг стке, который отличается от активного центра. Этот регулятор называется аллостерическим. Неконкурентные активаторы увеличивают, а ингибиторы уменьшают каталитическую активность фермента и, как правило, не влияют на сродство фермента к субстрату. В свою очередь, и субстрат не в состоянии усилить или ослабить величину данного регуляторного влияния. При регуляции, получившей название бесконкурентная , эффектор может связываться только с фермент-субстрат-ным комплексом, что приводит к изменению скорости катализа и Кы для субстрата (рис. 2 В). [c.13]

Супероксиддисмутаза, содержащая Мп + и состоящая из субъединиц с мол. массой 20 000, найдена в бактериях и мптохондрия.х эукариот. Такие же дисмутазы, содержащие Ре +, а не Мп +, обнаружены у некоторых бактерий и сине-зеленых водорослей. Только Си +-2п +-супероксиддисмутазы ингибируются цианидом. Тогда как цитоплазма и строма хлоропластов листьев шпината содержит Си +-2п +-фермеит, другой, нечувствительный к цианиду фермент тесно связан с продуцирующим Ог центром и прочно встроен в ламеллу хлоропласта. Последовательности аминокислот Ре +- и Мп +-супероксиддисмутаз в значительной степени гомологичны. Си +-2п +-ферменты, очевидно, представляют собой независимую линию эволюционного развития. Близкое родство бактериальных и митохондриальных суперокспддисмутаз согласуется с теорией происхождения митохондрий из прокариот, которые вступили во внутриклеточный симбиоз с протоэукариотамп (гл. 27). [c.521]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология