Рибосомы структура

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Пары оснований, связанные водородными связями Молекула ДНК обеспечивает хранение наследственной информации, закодированной определенной последовательностью оснований, присоединенных к углевод-фосфатной цепи. Установлено, что молекула ДНК является матрицей для синтеза информационной РНК , которая далее контролирует синтез белков на определенных структурах клетки, называемых рибосомы . В конечном счете каждая группа из трех оснований молекулы ДНК ответственна за совершение определенной операции при синтезе белка. Все 64 возможные комбинации трех оснований дают команды или для объединения отдельных аминокислот в белковую последовательность, или для окончания приращения цепи (некоторые комбинации кодируют одну и ту же команду). [c.321]

Код А-А, согласно Меклеру (табл. 1У.21,<з), играет ключевую роль в механизме самопроизвольного построения физиологически активной конформации белка. Напомню, что он должен определять узнавание и связывание двух аминокислотных остатков полипептидной цепи, один из которых кодируется кодоном, а другой - антикодоном. В работе [352. С. 44] говорится "Трехмерные молекулы полипептидов и белков строятся согласно коду А-А непосредственно по ходу их синтеза рибосомами в результате последовательного образования - шаг за шагом - соответствующей совокупности А-А-связей формально так же, как строятся трехмерные молекулы полинуклеотидов в результате образования между их нуклеотидами соответствующей совокупности Н-Н-связей". Если это так, то в структурах белков должна наблюдаться избирательная сближенность остатков аминокислот с остатками антиаминокислот и существование кода А-А легко проверяется экспериментально. Такой контроль мог бы быть проведен уже к моменту появления первой публикации, посвященной стереохимическому коду. Кстати, если бы это произошло, то положительный результат проверки оказался бы единственным и весомым опытным фактом в пользу гипотезы о специфической перекрестной стереокомплементарности аминокислот. К 1969 г. были известны трехмерные структуры около десяти белков, так что получить количественное представление о частоте контактов между определенными амино- [c.533]

Лшп. Спирин А. С., Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка. М., 1986. А.А. Богданов. [c.266]

Рибосомы представляют собой миниатюрные, но чрезвычайно сложные белок-синтезирующие системы. Каждая рибосома Е. соИ обладает массой 2,7-10 дальтон и состоит на 65% из особой рибосомной РНК и на 35% из белка. В структуру рибосомы входит около 50 различных белков. Рибосомы способны считывать генетическую информацию с мРИК и точно собирать именно такую белковую молекулу, которая детерминируется соответствующим геном (трансляция генетической информации). [c.19]

Принцип построения белков определен генетическим материалом клетки. Информация, содержащаяся в ДНК, определяет число и последовательность аминокислот в образующейся в процессе биосинтеза полипептидной цепи. После отделения от рибосомы спонтанно образуется структура, необходимая для выполнения определенной биологической функции. Установление этой биологически активной белковой структуры необходимо для понимания процессов жизнедеятельности, протекающих на молекулярном уровне. [c.341]

Рис. 3-20. Схема структуры рибосомы Е. соН с местами связывания аминоацила и пептидила (по Ленинджеру).

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Гуапозинтрифосфат (GTP)—еще одно высокоэпергетическое соединение, структура которого аналогична структуре АТР, отличие заключается только в том, что вместо аденинового основания в его состав входит гуаниновое. Хотя GTP находит меньшее использование в биологических системах, чем АТР, тем не мепее это соединение участвует в некоторых процессах, требующих затраты энергии, наиример при синтезе пептидной связи на рибосомах. [c.134]

От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

Синтез РНК связан с количеством транспортной т-РНК, т. е. РНК переносящей аминокислоты. Если концентрация молекул т-РНК, не имеющих нагрузки, возрастает, то синтез РНК задерживается. Действие этого поразительного механизма уже само по себе указывает на постоянную пространственную близость всех деталей аппарата, синтезирующего белок. В действительности так оно и есть, ведь синтез белка протекает в рибосомах, т. е. в организованных частицах клетки. Число структур, образуемых мембранами, не исчерпывается, конечно, митохондриями и рибосомами. Ядро клетки, лизосомы, аппарат Гольджи и другие органел-лы также построены из мембран они же послужили и материалом для создания нейронов — элементов нервной системы, в том числе и мозга, выполняющего высшие кодовые функции. [c.395]

Спирин А. С. Молекулярная биология Структура рибосомы и бносинтеэ белка,— М, Высшая школа, 1986, [c.43]

Изменение скорости инициации меняет населенность матрицы рибосомами и то среднее расстояние меаду ними, в рамках которого может происходить образование и разрушение шпилек вторичной структуры. Имеются ограниченные экспериментальные данные, согласно которым, населенность бактериальных матриц рибосомами поддерживается примерно равной o.s 18,91. Это значит, что примерно 50% всей мРНК покрыто рибосомами. Предполагая,что синтез белка происходит с максимально возможной эффективностью, которая в свою очередь прямо пропорциональна населенности, будем выбирать такую константу инициации чтобы заведомо достигалась максимальная населенность. Проведенные расчеты показали, что максимальная населенность достигается при константе инициации ю с , в дальнейших расчетах при идентификации константы плавления нами было выбрано значение /Г, =10 с . [c.162]

Константа плавления является тем параметром, который характеризует степень влияния вторичной структуры на процесс трансляции. Процедура определения этого параметра описана ниже. В качестве третьей группы параметров модели рассматривались длина мРНК и линейный размер рибосомы (т.е. количество кодонов МРНК, покрываемых одной рибосомой, принятое равным 26 110 ). [c.162]

Рассмотрим пример использования модели для оценки константы плавления вторичной структуры мРИК рибосомой. Метод оценки этой константы заключается в следующем. Многие прокариотические гены имеют преимущественно полицистронную природу /т.е. на них синтезируются непрерывные молекулы мРНК, кодирупцие два или более белка . Следуя гипотезе о влиянии вторичной структуры на трансляцию, естественно предположить, что цистроны с различной вторичной структурой будут транслироваться с разной эффективностью. [c.163]

Многочисленные данные свидетельствуют о том, что белки в рибосомах находятся в форме компактных молекул, у которых для добавляемых реагентов наиболее доступна поверхность. Молекулы РНК также в основном доступны для воздействий извне. Около 50% общей массы рибосом находится в гидратированном состоянии. Таким образом, рибосомы представляют собой структуры, в которые сравнительно легко может проникать растворитель. Большая часть РНК (возможно, 60— 70%) складывается, образуя петли со спаренными основаниями, как это имеет место в тРНК. Для выяснения физических основ, обусловливающих связывание различных рибосомных субчастиц друг с другом, было [c.228]

Для РНК фага MS2 была установлена полная последовательность всех 3569 нуклеотидов [118]. Некоторые участии этой последовательности показаны на, рис. 15-19. 5 -конец (средняя часть структуры, изображенной в верхнем левом углу) все еще несет трифосфатную группу инициаторного GTP. После ряда шпилек следует защищенный рибосомой участок [119а], который начинается инициаторным кодоном GUG. Этот факт служит прямым доводом в пользу того, что GUG, так же как и AUG, играет роль биологически важного инициаторного кодона. Нуклеотидная последовательность, расположенная вслед за инициаторным кодоном, в точности кодирует почти полностью установленную аминокислотную последовательность вирусного белка. Терминирующий кодон UAG обведен на рисунке рамкой. Вслед за ним расположена короткая межгенная область, включающая одну сторону шпильки, на конце которой расположен инициаторный кодон AUG для следующего гена. Далее расположена последовательность нуклеотидов, точно соот-в <ггву рщ я эцсрериментально установленной последовательности ами- [c.242]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]

В эти годы созданы новые физ.-хим. методы аиализа. Были заложены основы хроматографич. методов (М. С. Цвет, 1906). В 20-х гг. Т. Сведберг предложил использовать для седиментации белков ультрацентрифугу, вскоре этим методом был выделен ряд вирусов. В 30-х гг. А. Тизе-лиусом заложены основы электрофореза, в 1944 А. Мартином и др. создана распределит, хроматография, для определения структуры прир. соед. впервые стал использоваться рентгеноструктурный анализ (Д. Кроуфут-Ходжкин, 40-е гг.). Благодаря использованию физ.-хим. методов в 50-х гг. достигнуты крупные успехи в изучении двух важнейших классов биополимеров-белков и нуклеиновых к-т Э. Чар-гафф провел детальный хим. анализ нуклеиновых к-т, открыта двойная спираль ДНК (Дж. Уотсон и Ф. Крик, 1953), определена структура инсулина (Ф. Сенгер, 1953), одновременно осуществлен синтез пептидных гормонов -окситоцина и вазопрессина (Дю Виньо, 1953), открыт один из элементов пространственной структуры белков- спираль (Л. Полинг, 1951). В эти годы Р. Замечником открыты рибосомы, что послужило стимулом для изучения механизма синтеза белка. [c.292]

Л. активен против многих грамположит. и грамотрицат. микробов, риккетсий, спирохет, хламидий. Антибактериальное действие его весьма специфично и связано с нарушением белкового синтеза на стадии переноса аминокислот от ами-ноацилтранспортной РНК на рибосомы. Небольшие изменения в структуре молекулы Л. ведут к уменьшению или полной потере его активности. с Е Есипов [c.580]

Вторичная структура мРНК в районе сигнальной последовательности и инициирующего кодоиа оказывает влияние на эффективность инициации трансляции. Наличие или отсутствие своб. 5 -концевого участка в мРНК прокариот несущественно для Начала трансляции. В отдельных случаях рибосома способна начинать трансляцию внутр. кодирующих последовательностей. [c.666]

МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛбГИЯ, изучает явления жизни на уровне макромолекул (гл. обр, белков и нуклеиновых к-т) в бесклеточных струтстурах (рибосомы и др.), в вирусах, а также в клетках. Цель М. б,-установление роли и механизма функционирования этих макромолекул на основе знания их структуры и св-в. [c.109]

Лит. Соярнн А. С., Молекулярная биология. Структура рибосомы в биосинтез белка, М, 1986. П. Л. Иванов. [c.265]

Другой тип модификации белков сводится к переносу лейцинового и (или) фенилаланинового остатка, от молекул тРНК непосредственно на определенные белки с изменением их структуры по сравнению с той, которой они обладали сразу же после их образования в рибосомах [38] [c.497]

При транскрипции генетическая информация одного или нескольких генов (участков ДНК) копируется и переносится на мРНК. Молекула мРНК затем идет в цитоплазму, связывается с рибосомой и образует матрицу для синтеза полипептидной цепи. С молекулой мРНК связано множество рибосом, образующих подобие ожерелья. Образуется структура, называемая полирибосомой и полисомой. [c.393]

Биосинтез белков в клетках листьев зависит от экспрессии генетической информации трех различных геномов ядра, хлоропластов и митохондрий. Эта генетическая информация проявляется через три генетические системы, включающие ДНК, ДНК-полимеразу, РНК-полимеразу и аппарат белкового синтеза (рибосомы, транспортные РНК, ферментный набор...). Ядерные гены подчиняются закону двуродительского наследования, тогда как гены органелл имеют исключительно материнское наследование. Именно эти носители генетической информации с их собственными законами передачи определяют структуру и свойства белков листьев, а также содержание в них белков, липидов, волокон и т. п. Более подробные сведения о передаче и проявлении генетической информации в хлоропластах можно получить из литературных источников [25, 27, 1П , как и по тем же вопросам применительно к митохондриям [67]. [c.237]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология